Proteine: structură și funcții. Proprietăți proteice. Compoziția și structura proteinelor Care sunt denumirile moleculelor proteice

După cum știți, proteinele sunt baza pentru originea vieții pe planeta noastră. Dar picătura de coacervat, constând din molecule peptidice, a devenit baza pentru nașterea ființelor vii. Acest lucru este fără îndoială, deoarece o analiză a compoziției interne a oricărui reprezentant al biomasei arată că aceste substanțe se găsesc în orice: plante, animale, microorganisme, ciuperci, viruși. În plus, sunt foarte diverse și de natură macromoleculară.

Aceste structuri au patru nume, toate fiind sinonime:

  • proteine;
  • proteine;
  • polipeptide;
  • peptide.

molecule de proteine

Numărul lor este cu adevărat incalculabil. În același timp, totul molecule de proteine poate fi împărțit în două grupe mari:

  • simplu - constau numai din secvențe de aminoacizi conectate legături peptidice;
  • complex - structura și structura proteinei sunt caracterizate de grupuri protolitice (protetice) suplimentare, numite și cofactori.

Mai mult, moleculele complexe au și propria lor clasificare.

Gradarea peptidelor complexe

  1. Glicoproteinele sunt compuși strâns legați de proteine ​​și carbohidrați. Grupele protetice de mucopolizaharide sunt țesute în structura moleculei.
  2. Lipoproteine ​​- compus complex din proteine ​​și lipide.
  3. Metaloproteinele - ionii metalici (fier, mangan, cupru și altele) acționează ca un grup protetic.
  4. Nucleoproteinele sunt legătura dintre o proteină și acizi nucleici(ADN, ARN).
  5. Fosfoproteine ​​- conformația unei proteine ​​și a unui reziduu de acid ortofosforic.
  6. Cromoproteinele sunt foarte asemănătoare cu metaloproteinele, totuși, elementul care face parte din grupul protetic este un complex colorat întreg (roșu - hemoglobină, verde - clorofilă și așa mai departe).

Fiecare grup considerat are o structură și proprietăți diferite ale proteinelor. Funcțiile pe care le îndeplinesc variază și în funcție de tipul de moleculă.

Structura chimică a proteinelor

Din acest punct de vedere, proteinele sunt un lanț lung și masiv de reziduuri de aminoacizi interconectate prin legături specifice numite legături peptidice. Din structurile laterale ale acizilor pleacă ramuri - radicali. Această structură a moleculei a fost descoperită de E. Fisher în începutul XXI secol.

Ulterior, proteinele, structura și funcțiile proteinelor au fost studiate mai detaliat. A devenit clar că există doar 20 de aminoacizi care formează structura peptidei, dar ei sunt capabili să se combine în cel mai mult într-un mod diferit. De aici diversitatea structurilor polipeptidice. În plus, în procesul vieții și îndeplinirea funcțiilor lor, proteinele sunt capabile să sufere o serie de transformări chimice. Drept urmare, acestea schimbă structura și apare un tip complet nou de conexiune.

Pentru a rupe legătura peptidică, adică pentru a rupe proteina, structura lanțurilor, trebuie să alegeți condiții foarte dure (acțiunea temperaturilor ridicate, a acizilor sau alcalinelor, un catalizator). Acest lucru se datorează rezistenței ridicate a moleculei, și anume în grupul peptidic.

Detectarea structurii proteinei în laborator se realizează folosind reacția biuret - expunere la polipeptida proaspăt precipitată (II). Complexul grupului de peptide și ionul de cupru dă o culoare violet strălucitoare.

Există patru organizații structurale principale, fiecare dintre ele având propriile caracteristici structurale ale proteinelor.

Niveluri de organizare: structura primară

După cum sa menționat mai sus, o peptidă este o secvență de resturi de aminoacizi cu sau fără incluziuni, coenzime. Deci prima se numește o astfel de structură a moleculei, care este naturală, naturală, este cu adevărat aminoacizi conectați prin legături peptidice și nimic mai mult. Adică o polipeptidă cu o structură liniară. În același timp, caracteristicile structurale ale proteinelor unui astfel de plan sunt că o astfel de combinație de acizi este decisivă pentru îndeplinirea funcțiilor unei molecule de proteine. Datorită prezenței acestor caracteristici, este posibil nu numai să se identifice peptida, ci și să se prezică proprietățile și rolul unui complet nou, încă nedescoperit. Exemple de peptide cu o structură primară naturală sunt insulina, pepsina, chimotripsina și altele.

Conformatia secundara

Structura și proprietățile proteinelor din această categorie se schimbă oarecum. O astfel de structură poate fi formată inițial din natură sau atunci când structura primară este expusă la hidroliză severă, temperatură sau alte condiții.

Această conformație are trei soiuri:

  1. Bobine netede, regulate, stereoregulate construite din reziduuri de aminoacizi care se răsucesc în jurul axei principale a conexiunii. Ele sunt ținute împreună numai de cele care apar între oxigenul unei grupe peptidice și hidrogenul alteia. Mai mult, structura este considerată corectă datorită faptului că turele se repetă uniform la fiecare 4 verigi. O astfel de structură poate fi fie stângaci, fie dreptaci. Dar în majoritatea proteinelor cunoscute predomină izomerul dextrogiro. Astfel de conformații se numesc structuri alfa.
  2. Compoziția și structura proteinelor de tipul următor diferă de cea precedentă prin aceea că legăturile de hidrogen nu se formează între reziduuri adiacente unei laturi a moleculei, ci între semnificativ îndepărtate și la o distanță suficient de mare. Din acest motiv, întreaga structură ia forma mai multor lanțuri polipeptidice ondulate, serpentine. Există o caracteristică pe care trebuie să o prezinte o proteină. Structura aminoacizilor de pe ramuri ar trebui să fie cât mai scurtă posibil, cum ar fi glicina sau alanina, de exemplu. Acest tip de conformație secundară se numește foi beta pentru capacitatea de a părea să se lipească împreună atunci când formează o structură comună.
  3. Biologia se referă la al treilea tip de structură proteică ca fiind fragmente complexe, împrăștiate, dezordonate, care nu au stereoregularitate și sunt capabile să schimbe structura sub influența condițiilor externe.

Nu au fost identificate exemple de proteine ​​care au o structură secundară prin natură.

Educatie tertiara

Aceasta este o conformație destul de complexă numită „globul”. Ce este o astfel de proteină? Structura sa se bazează pe structura secundară, totuși, se adaugă noi tipuri de interacțiuni între atomii grupărilor, iar întreaga moleculă pare să se încurce, concentrându-se astfel asupra faptului că grupările hidrofile sunt direcționate în interiorul globului, iar grupările hidrofobe sunt îndreptate spre exterior.

Aceasta explică încărcarea moleculei de proteine ​​în soluțiile coloidale de apă. Ce tipuri de interacțiuni sunt prezente aici?

  1. Legături de hidrogen – rămân neschimbate între aceleași părți ca și în structura secundară.
  2. interacțiuni – apar atunci când polipeptida este dizolvată în apă.
  3. Atracția ionică – formată între grupări încărcate diferit de resturi de aminoacizi (radicali).
  4. Interacțiuni covalente - sunt capabile să se formeze între site-uri acide specifice - molecule de cisteină, sau mai degrabă, cozile lor.

Astfel, compoziția și structura proteinelor cu structură terțiară pot fi descrise ca lanțuri polipeptidice pliate în globule care își păstrează și stabilizează conformația datorită tipuri diferite interacțiuni chimice. Exemple de astfel de peptide: fosfoglicerat kenază, ARNt, alfa-keratină, fibroină de mătase și altele.

Structura cuaternară

Acesta este unul dintre cele mai complexe globule pe care le formează proteinele. Structura și funcțiile proteinelor de acest fel sunt foarte versatile și specifice.

Ce este o astfel de conformație? Acestea sunt mai multe (în unele cazuri zeci) lanțuri polipeptidice mari și mici care se formează independent unele de altele. Dar apoi, datorită acelorași interacțiuni pe care le-am considerat pentru structura terțiară, toate aceste peptide se răsucesc și se împletesc unele cu altele. În acest fel, se obțin globule conformaționale complexe, care pot conține atomi de metal, grupări lipidice și grupări carbohidrați. Exemple de astfel de proteine ​​sunt ADN polimeraza, învelișul virusului tutunului, hemoglobina și altele.

Toate structurile peptidice pe care le-am luat în considerare au metode proprii de identificare în laborator, bazate pe posibilități moderne de utilizare a cromatografiei, centrifugării, microscopiei electronice și optice și a tehnologiilor informatice înalte.

Funcții îndeplinite

Structura și funcția proteinelor sunt strâns corelate între ele. Adică fiecare peptidă joacă un anumit rol, unic și specific. Există, de asemenea, cei care sunt capabili să efectueze mai multe operații semnificative într-o singură celulă vie deodată. Cu toate acestea, este posibil să se exprime într-o formă generalizată principalele funcții ale moleculelor de proteine ​​în organismele ființelor vii:

  1. Asigurarea miscarii. Organismele unicelulare, sau organitele sau unele tipuri de celule sunt capabile de locomoție, contracție, mișcare. Aceasta este asigurată de proteinele care fac parte din structura aparatului lor motor: cili, flageli, membrana citoplasmatică. Dacă vorbim despre celulele incapabile să se miște, atunci proteinele pot contribui la contracția acestora (miozina musculară).
  2. Funcția de nutriție sau de rezervă. Este acumularea de molecule de proteine ​​în ouă, embrioni și semințele plantelor pentru a completa în continuare nutrienții lipsă. Când sunt scindate, peptidele dau aminoacizi și substanțe biologic active care sunt necesare pentru dezvoltarea normală a organismelor vii.
  3. Funcția energetică. Pe lângă carbohidrați, proteinele pot da și putere organismului. Odată cu descompunerea a 1 g de peptidă, se eliberează 17,6 kJ de energie utilă sub formă de acid adenozin trifosforic (ATP), care este cheltuit pentru procesele vitale.
  4. Semnal și Constă în implementarea monitorizării atentă a proceselor în curs și transmiterea semnalelor de la celule la țesuturi, de la acestea la organe, de la acestea din urmă la sisteme etc. Un exemplu tipic este insulina, care fixează strict cantitatea de glucoză din sânge.
  5. funcția receptorului. Se realizează prin modificarea conformației peptidei pe o parte a membranei și implicând celălalt capăt în restructurare. În același timp, se transmite semnalul și informațiile necesare. Cel mai adesea, astfel de proteine ​​sunt încorporate în membranele citoplasmatice ale celulelor și exercită un control strict asupra tuturor substanțelor care trec prin ele. De asemenea, vă avertizează asupra modificărilor chimice și fizice din mediu.
  6. Funcția de transport a peptidelor. Este realizat de proteinele canalului și proteinele purtătoare. Rolul lor este evident - transportarea moleculelor necesare în locuri cu o concentrație scăzută din părți cu una mare. Un exemplu tipic este transportul de oxigen și dioxid de carbon prin organe și țesuturi de către hemoglobina proteică. Ei efectuează, de asemenea, livrarea de compuși cu o greutate moleculară mică prin membrana celulară din interior.
  7. funcţie structurală. Una dintre cele mai importante dintre cele pe care le îndeplinește proteinele. Structura tuturor celulelor, organelele lor este asigurată tocmai de peptide. Ei, ca un cadru, stabilesc forma și structura. În plus, îl susțin și îl modifică dacă este necesar. Prin urmare, pentru creștere și dezvoltare, toate organismele vii au nevoie de proteine ​​în dietă. Aceste peptide includ elastina, tubulina, colagenul, actina, keratina și altele.
  8. functie catalitica. Enzimele o fac. Numeroase și variate, accelerează toate cele chimice și bio reacții chimiceîn organism. Fără participarea lor, un măr obișnuit din stomac ar putea fi digerat în doar două zile, cu o mare probabilitate de putrezire. Sub acțiunea catalazei, peroxidazei și a altor enzime, acest proces durează două ore. În general, datorită acestui rol al proteinelor se realizează anabolismul și catabolismul, adică plastic și

Rol protector

Există mai multe tipuri de amenințări de care proteinele sunt concepute pentru a proteja organismul.

În primul rând, reactivi traumatici, gaze, molecule, substanțe cu diferite spectre de acțiune. Peptidele sunt capabile să intre în interacțiune chimică cu ele, transformându-le într-o formă inofensivă sau pur și simplu neutralizându-le.

În al doilea rând, există o amenințare fizică din partea rănilor - dacă proteina fibrinogen nu se transformă în fibrină în timp la locul leziunii, atunci sângele nu se va coagula, ceea ce înseamnă că blocarea nu va apărea. Apoi, dimpotrivă, veți avea nevoie de peptida plasmină, care este capabilă să rezolve cheagul și să restabilească permeabilitatea vasului.

În al treilea rând, amenințarea la adresa imunității. Structura și semnificația proteinelor care formează apărarea imună sunt extrem de importante. Anticorpii, imunoglobulinele, interferonii sunt toate elemente importante și semnificative ale sistemului limfatic și imunitar uman. Orice particulă străină, moleculă dăunătoare, parte moartă a celulei sau întreaga structură este supusă investigației imediate de către compusul peptidic. De aceea, o persoană se poate proteja în mod independent, fără ajutorul medicamentelor, de infecții și viruși simpli.

Proprietăți fizice

Structura unei proteine ​​celulare este foarte specifică și depinde de funcția îndeplinită. Si aici proprietăți fizice dintre toate peptidele sunt similare și sunt reduse la următoarele caracteristici.

  1. Greutatea moleculei este de până la 1.000.000 de daltoni.
  2. ÎN soluție apoasă formează sisteme coloidale. Acolo, structura capătă o sarcină care poate varia în funcție de aciditatea mediului.
  3. Când sunt expuși la condiții dure (iradiere, acid sau alcali, temperatură și așa mai departe), aceștia sunt capabili să treacă la alte niveluri de conformații, adică denaturarea. Acest proces este ireversibil în 90% din cazuri. Cu toate acestea, există și o schimbare inversă - renaturare.

Acestea sunt principalele proprietăți caracteristici fizice peptide.

materie organică. Compoziția organismelor vii, pe lângă cele anorganice, include și o varietate de materie organică. Substanțele organice ale ființelor vii sunt formate în primul rând din patru elemente chimice, numit biogene: carbon, hidrogen, oxigen și azot. În compoziția proteinelor, la aceste elemente se adaugă sulf, iar în acizii nucleici fosfor.

Diversitatea substanțelor organice este în mare măsură determinată de carbon. Acest element, datorită proprietăților sale unice, formează baza chimică a vieții. El poate forma legaturi covalente cu mulți atomi și grupurile lor, formând lanțuri, inele care alcătuiesc scheletul de diverse ca compoziție, structură, lungime și formă molecule organice. Din ei, la rândul lor, se formează compuși chimici complecși, care diferă ca structură și funcție. Principalul motiv pentru diversitatea moleculelor organice nu este atât diferența dintre atomii lor constitutivi, cât ordinea diferită a plasării lor în moleculă.

Conceptul de biopolimeri.Într-un organism viu, substanțele organice sunt fie molecule mici cu o greutate moleculară relativ mică, fie macromolecule mari. Compușii cu greutate moleculară mică includ aminoacizi, zaharuri, acizi organici, alcooli, vitamine etc.

Proteinele, polizaharidele și acizii nucleici sunt în mare parte structuri cu greutate moleculară mare. De aceea sunt numiti macromolecule(din greaca. macro- mare). Astfel, greutatea moleculară a majorității proteinelor este de la 5.000 la 1.000.000. compusi organici- proteine, acizi nucleici, polizaharide ale căror molecule constau dintr-un număr mare de substanțe identice sau diferite structura chimica se numesc link-uri repetate biopolimeri(din greaca. bios- viata si politică- numeroase). Moleculele simple care alcătuiesc biopolimerii se numesc monomeri. Monomerii proteinelor sunt aminoacizi, polizaharidele sunt monozaharide, acizii nucleici sunt nucleotide. Macromoleculele reprezintă aproximativ 90% din masa uscată a unei celule.

Acest capitol discută toate cele trei clase de macromolecule și unitățile lor monomerice. Se adaugă lipidele - moleculele, de regulă, sunt mult mai mici decât biopolimerii, dar îndeplinesc și funcții în organism.

Un grup special de substanțe organice sunt substanțe biologic active: enzime, hormoni, vitamine etc. Sunt diverse ca structură; afectează metabolismul și conversia energiei.

În celulele diferitelor grupuri de organisme, conținutul anumitor compuși organici este diferit. De exemplu, proteinele și grăsimile predomină în celulele animale, în timp ce carbohidrații predomină în celulele vegetale. Cu toate acestea, în diferite celule anumiți compuși organici îndeplinesc funcții similare.



Veverițe.În organismele vii, printre macromolecule, proteinele joacă rolul principal în ceea ce privește semnificația lor funcțională. Proteinele din multe organisme predomină și cantitativ. Deci, în corpul animalelor ele reprezintă 40-50%, în corpul plantelor - 20-35% din greutatea lor uscată. Proteinele sunt heteropolimeri ai căror monomeri sunt aminoacizi.

Aminoacizii sunt elementele de bază ale moleculelor de proteine. Aminoacizi - compuși organici care conțin simultan o grupare amino (–NH), care se caracterizează prin proprietăți bazice, și o grupare carboxil (–COOH) cu proprietăți acide. Gruparea amino și gruparea carboxil sunt legate de același atom de carbon (Fig.). Pe această bază, toți aminoacizii sunt similari între ei. Majoritatea aminoacizilor care formează proteine ​​au o grupă carboxil și o grupă amino; aceşti aminoacizi se numesc neutru.

parte dintr-o moleculă numită radical (R) diferiți aminoacizi au o structură diferită (Fig.). Radicalul diferiților aminoacizi poate fi nepolar sau polar (încărcat sau neîncărcat), hidrofob sau hidrofil, ceea ce conferă proteinelor anumite proprietăți. Pe lângă neutre, există aminoacizi bazici- cu mai mult de o grupare amino, precum și aminoacizi acizi- cu mai mult de o grupare carboxil. Prezența unei grupări amino sau hidroxil suplimentare afectează proprietățile radicalului. Toate proprietățile radicalilor aminoacizi joacă un rol decisiv în formarea structurii spațiale a proteinei.

Numărul total Există aproximativ 200 de aminoacizi cunoscuți și doar 20 de specii sunt implicate în formarea proteinelor naturale. Astfel de aminoacizi se numesc formatoare de proteine(tabelul 2; tabelul arată denumirile complete și prescurtate ale aminoacizilor, nu pentru memorare).

Tabelul 2. Aminoacizi de bază și abrevierile acestora

Plantele și bacteriile pot sintetiza toți aminoacizii de care au nevoie din produsele primare ale fotosintezei. Omul și animalele nu sunt capabili să sintetizeze toți aminoacizii, așa-numiții aminoacizi esentiali acestea trebuie să fie primite în formă finită împreună cu alimente.

Aminoacizii esențiali pentru oameni sunt: lizină, valină, leucină, izoleucină, treonină, fenilalanină, triptofanȘi metionină; pentru copii sunt de asemenea indispensabile argininăȘi histidină. Proteinele alimentare care conțin toți aminoacizii esențiali sunt numite cu drepturi depline, Spre deosebire de defect cărora le lipsesc anumiți aminoacizi esențiali.

Prezența grupurilor bazice și acide într-un aminoacid determină amfoteritatea și reactivitatea ridicată a acestora. Grupa amino

(-NH2) al unui aminoacid este capabil să interacționeze cu gruparea carboxil (-COOH) a altui aminoacid cu eliberarea unei molecule de apă. Molecula rezultată este dipeptidă (Fig.), iar legătura –СО-NH– se numește peptidă. La un capăt al moleculei dipeptidice există o grupare amino liberă, iar la celălalt capăt există o grupare carboxil. Datorită acestui fapt, dipeptida poate atașa alți aminoacizi la sine, formându-se oligopeptide. Dacă mulți aminoacizi (mai mult de zece) sunt legați în acest fel, atunci se formează un lanț lung - polipeptidă.

Peptidele joacă un rol important în organism. Multe oligo- și polipeptide sunt hormoni, antibiotice, toxine.

Oligopeptidele includ, de exemplu, hormonii hipofizari oxitocină și vasopresină, precum și bradikinina (o peptidă pentru durere) și unele opiacee („medicamente naturale”) care îndeplinesc funcția de ameliorare a durerii. Utilizare regulată Consumul de droguri este foarte periculos, distruge sistemul de opiacee al organismului, astfel încât un dependent de droguri fără o doză de droguri experimentează dureri severe - „sevraj”. Oligopeptidele includ unele antibiotice, cum ar fi gramicidina S.

Hormonii (insulina, hormonul adrenocorticotrop etc.), antibioticele (gramicidina A), toxinele (toxina difterica) sunt de asemenea polipeptide.

Lanțurile polipeptidice sunt foarte lungi și includ o varietate de combinații de aminoacizi. Polipeptidele, a căror moleculă include de la 50 la câteva mii de reziduuri de aminoacizi cu o greutate moleculară mai mare de 6000, sunt numite proteine.

Fiecare proteină specifică este caracterizată printr-o compoziție și o secvență strict constantă a reziduurilor de aminoacizi.

Nivelurile de organizare ale unei molecule de proteine. Moleculele de proteine ​​pot lua diferite forme spațiale. – conformatiilor, care reprezintă patru niveluri ale organizării lor (Fig.)

Un lanț de multe resturi de aminoacizi conectate prin legături peptidice este structura primara molecula proteica. Este cea mai importantă structură, deoarece își definește forma, proprietățile și funcțiile. Pe baza structurii primare se creează alte tipuri de structuri. Această structură este codificată în molecula de ADN. Fiecare proteină individuală din organism are o singură proteină structura primara. Toate moleculele unei anumite proteine ​​individuale (de exemplu, albumina) au aceeași alternanță de resturi de aminoacizi, ceea ce distinge albumina de orice altă proteină individuală. Diversitatea structurii primare este determinată de compoziția, numărul și secvența resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic.

structura secundara proteinele apare ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între atomul de hidrogen al grupărilor NH și atomul de oxigen al grupărilor CO a diferitelor resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. În acest caz, lanțul polipeptidic este răsucit într-o spirală. Deși legăturile de hidrogen sunt slabe, acestea asigură stabilitatea acestei structuri datorită unei cantități semnificative. Moleculele de proteină de keratina au o configurație complet elicoidală. Este o proteină structurală a părului, lânii, ghearelor, penelor și coarnelor; face parte din stratul exterior al pielii vertebratelor. Pe lângă cheratina, o structură secundară în spirală este caracteristică proteinelor fibrilare (filamentoase), cum ar fi miozina, fibrinogenul și colagenul.

Structura secundară a proteinei, pe lângă helix, poate fi reprezentată de un strat pliat. În stratul pliat, mai multe lanțuri polipeptidice (sau secțiuni ale unui lanț polipeptidic) se află în paralel, formând o configurație plată pliată ca un acordeon (Fig. b6). Structura secundară sub formă de strat pliat are, de exemplu, proteina fibroină, care alcătuiește cea mai mare parte a fibrei de mătase secretată de glandele de viermi de mătase ale omizii de viermi de mătase în timpul țeserii coconilor.

Structura terțiară este creat de legăturile S-S („punți disulfură”) între reziduurile de cisteină (un aminoacid care conține sulf), precum și interacțiunile hidrogen, ionice și alte. Structura terțiară determină specificitatea moleculelor proteice, activitatea lor biologică. Proteine ​​precum mioglobina (o proteină care se găsește în mușchi; participă la crearea rezervelor de oxigen), tripsina (o enzimă care descompune proteinele în intestin) au o structură terțiară.

În unele cazuri, mai multe lanțuri polipeptidice cu structură terțiară sunt combinate într-un singur complex, odată cu formarea structura cuaternară. În ea, subunitățile proteice nu sunt legate covalent, iar puterea este asigurată de interacțiunea forțelor intermoleculare slabe. De exemplu, structura cuaternară este caracteristică proteinei hemoglobinei, care constă din patru subunități proteice și o parte neproteică - hem.

s 1. Ce sunt proteinele? 2. Care este structura proteinelor? 3. Ce sunt aminoacizii? 4. Cum sunt conectați aminoacizii pentru a forma un lanț polipeptidic? 5. Ce niveluri de organizare structurală a proteinelor există? 6. Ce legături chimice provoacă niveluri diferite organizarea structurală molecule de proteine? 7. Există trei tipuri de aminoacizi A.B.C. Câte variante de lanțuri polipeptidice formate din cinci aminoacizi pot fi construite? Vor avea polipeptidele aceleași proprietăți?

PROTEINE (proteine), o clasă de compuși complecși care conțin azot, cei mai caracteristici și importanți (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc multe și variate funcții. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacțiile chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt și proteine. Astfel de proteine ​​structurale, precum colagenul și cheratina, sunt componentele principale ale țesutului osos, părului și unghiilor. Proteinele contractile ale mușchilor au capacitatea de a-și schimba lungimea, folosind energia chimică pentru a performa munca mecanica. Proteinele sunt anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine ​​care pot răspunde la influențe externe (lumină, miros) servesc drept receptori în organele de simț care percep iritația. Multe proteine ​​situate în interiorul celulei și pe membrana celularaîndeplinesc funcții de reglementare.

În prima jumătate a secolului al XIX-lea mulți chimiști, și printre ei în primul rând J. von Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele sunt o clasă specială de compuși azotați. Denumirea „proteine” (din greacă.

 protos primul) a fost propus în 1840 de chimistul olandez G. Mulder. PROPRIETĂȚI FIZICE Proteinele sunt albe în stare solidă, dar incolore în soluție, cu excepția cazului în care poartă un grup cromofor (colorat), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă a diferitelor proteine ​​variază foarte mult. De asemenea, variază cu pH-ul și cu concentrația de săruri din soluție, astfel încât se pot alege condițiile în care o proteină va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de „sărare” este utilizată pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată precipită adesea din soluție sub formă de cristale.

În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la multe milioane de daltoni. Prin urmare, în timpul ultracentrifugării, proteinele sunt precipitate și, în plus, la viteze diferite. Datorită prezenței grupurilor încărcate pozitiv și negativ în moleculele de proteine, acestea se mișcă cu viteze diferite într-un câmp electric. Aceasta este baza electroforezei, o metodă folosită pentru a izola proteinele individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se realizează și prin cromatografie.

 PROPRIETĂȚI CHIMICE Structura. Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități monomerice repetate sau subunități, al căror rol îl joacă A -aminoacizi. Formula generală a aminoacizilor unde R un atom de hidrogen sau o grupare organică.

O moleculă de proteină (lanț polipeptidic) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau câteva mii de unități monomerice. Conectarea aminoacizilor în lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ei are două grupe chimice diferite: o grupă amino cu proprietăți de bază,

 NH2 și o grupare carboxil acidă, COOH. Ambele grupuri sunt afiliate A - un atom de carbon. Gruparea carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidă (peptidă) cu gruparea amino a altui aminoacid:
După ce doi aminoacizi au fost conectați în acest fel, lanțul poate fi extins prin adăugarea unui al treilea la al doilea aminoacid și așa mai departe. După cum se poate observa din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, este eliberată o moleculă de apă. În prezența acizilor, alcalinelor sau a enzimelor proteolitice, reacția se desfășoară în direcția opusă: lanțul polipeptidic este scindat în aminoacizi cu adăugarea de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc spontan, iar energia este necesară pentru a combina aminoacizii într-un lanț polipeptidic.

O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o grupare imidă similară în cazul aminoacidului prolină) sunt prezente în toți aminoacizii, în timp ce diferențele dintre aminoacizi sunt determinate de natura acelei grupe sau „catenă laterală”. care este indicat mai sus prin scrisoare

 R . Rolul catenei laterale poate fi jucat de un atom de hidrogen, ca în aminoacidul glicină, sau de o grupare voluminoasă, ca în histidină și triptofan. Unele lanțuri laterale sunt inerte chimic, în timp ce altele sunt foarte reactive.

Pot fi sintetizați multe mii de aminoacizi diferiți și mulți aminoacizi diferiți apar în natură, dar pentru sinteza proteinelor se folosesc doar 20 de tipuri de aminoacizi: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, glutamic. acid, izoleucină, leucină, lizină, metionină, prolină, serină, tirozină, treonină, triptofan, fenilalanină și cisteină (în proteine, cisteina poate fi prezentă ca dimer

 – cistina). Adevărat, în unele proteine ​​există și alți aminoacizi în plus față de cei douăzeci care apar în mod regulat, dar aceștia se formează ca urmare a modificării oricăruia dintre cei douăzeci enumerați după ce a fost inclus în proteină.activitate optică. Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, A Atomul de carbon are patru grupe diferite atașate. În ceea ce privește geometria, patru grupuri diferite pot fi atașate în două moduri și, în consecință, există două configurații posibile, sau doi izomeri, legați unul de celălalt ca obiect la imaginea sa în oglindă, de exemplu. ca mâna stângă la dreapta. O configurație se numește stânga sau stângaci ( L ), iar celălalt drept, sau dextrogir ( D ), deoarece doi astfel de izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. Se găsește doar în proteine L -aminoacizi (excepția este glicina; poate fi reprezentată doar într-o singură formă, deoarece două dintre cele patru grupe ale sale sunt aceleași), și toți au activitate optică (din moment ce există un singur izomer). D -aminoacizii sunt rari in natura; se găsesc în unele antibiotice și în peretele celular al bacteriilor.Secvența de aminoacizi. Aminoacizii din lanțul polipeptidic nu sunt aranjați aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar această ordine determină funcțiile și proprietățile proteinei. Variând ordinea celor 20 de tipuri de aminoacizi, puteți obține un număr mare de proteine ​​diferite, la fel cum puteți alcătui multe texte diferite din literele alfabetului.

În trecut, determinarea secvenței de aminoacizi a unei proteine ​​a durat adesea câțiva ani. Definiție directă iar acum o sarcină destul de laborioasă, deși au fost create dispozitive care permit realizarea automată. De obicei, este mai ușor să determinați secvența de nucleotide a genei corespunzătoare și să obțineți secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până în prezent, secvențele de aminoacizi a multor sute de proteine ​​au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor decodificate sunt de obicei cunoscute, iar acest lucru ajută la imaginarea posibilelor funcții ale proteinelor similare formate, de exemplu, în neoplasmele maligne.

Proteine ​​complexe. Proteinele care constau numai din aminoacizi sunt numite simple. Deseori, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine ​​sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține porfirina de fier, care îi conferă culoarea roșie și îi permite să acționeze ca purtător de oxigen.

Denumirile majorității proteinelor complexe conțin o indicație a naturii grupelor atașate: zaharurile sunt prezente în glicoproteine, grăsimile în lipoproteine. Dacă activitatea catalitică a enzimei depinde de grupul atașat, atunci se numește grup protetic. Adesea, unele vitamine joacă rolul unui grup protetic sau fac parte din acesta. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele retinei, determină sensibilitatea acesteia la lumină.

Structura terțiară. Ceea ce este important nu este atât secvența de aminoacizi a proteinei (structura primară), cât și modul în care este așezată în spațiu. De-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi conferă forma unei spirale sau a unui strat (structură secundară). Din combinarea unor astfel de elice și straturi, apare o formă compactă de ordinul următor - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care țin legăturile monomerice ale lanțului, sunt posibile rotații prin unghiuri mici. Prin urmare, din punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț polipeptidic este infinit de mare. În realitate, fiecare proteină există în mod normal într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, este, parcă, « respiră” fluctuează în jurul unei anumite configurații medii. Lanțul este pliat într-o configurație în care energia liberă (capacitatea de a lucra) este minimă, la fel cum un arc eliberat este comprimat doar într-o stare corespunzătoare unui minim de energie liberă. Adesea, o parte a lanțului este legată rigid de o altă disulfură ( SS) legături între două reziduuri de cisteină. Acesta este, parțial, motivul pentru care cisteina dintre aminoacizi joacă un rol deosebit de important.

Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibil să se calculeze structura terțiară a unei proteine, chiar dacă secvența ei de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție de raze X.

În proteinele structurale, contractile și în unele alte proteine, lanțurile sunt alungite și mai multe lanțuri ușor pliate situate unul lângă altul formează fibrile; fibrilele, la rândul lor, se pliază în fibre de formațiuni mai mari. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor în soluție sunt globulare: lanțurile sunt înfășurate într-un glob, ca firele într-o minge. Energie gratis cu această configurație, este minimă, deoarece aminoacizii hidrofobi („resplători de apă”) sunt ascunși în interiorul globului, iar aminoacizii hidrofili („atragătoare de apă”) sunt localizați pe suprafața acestuia.

Multe proteine ​​sunt complexe ale mai multor lanțuri polipeptidice. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula de hemoglobină, de exemplu, este formată din patru subunități, fiecare dintre ele fiind o proteină globulară.

Proteinele structurale datorită configurației lor liniare formează fibre în care rezistența la tracțiune este foarte mare, în timp ce configurația globulară permite proteinelor să intre în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globului, cu așezarea corectă a lanțurilor, apare o anumită formă de cavitate, în care se află grupări chimice reactive. Dacă o anumită proteină este o enzimă, atunci o altă moleculă, de obicei mai mică, a unei substanțe intră într-o astfel de cavitate, la fel cum o cheie intră într-o lacăt; în acest caz, configurația norului de electroni al moleculei se modifică sub influența grupărilor chimice situate în cavitate, iar acest lucru îl obligă să reacționeze într-un anumit mod. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele de anticorpi au, de asemenea, cavități în care se leagă diferite substanțe străine și sunt astfel făcute inofensive. Modelul „cheie și blocare”, care explică interacțiunea proteinelor cu alți compuși, face posibilă înțelegerea specificității enzimelor și anticorpilor, adică. capacitatea lor de a reacţiona numai cu anumiţi compuşi.

Proteine ​​în diferite tipuri de organisme. Proteinele care îndeplinesc aceeași funcție în diferite specii de plante și animale și, prin urmare, poartă același nume au, de asemenea, o configurație similară. Ele, totuși, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Pe măsură ce speciile se depărtează de un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți cu mutații cu alții. Mutațiile dăunătoare care provoacă boli ereditare sunt eliminate selecție naturală, dar cele utile sau cel puțin neutre pot persista. Cu cât două specii biologice sunt mai apropiate una de cealaltă, cu atât se găsesc mai puține diferențe în proteinele lor.

Unele proteine ​​se schimbă relativ repede, altele sunt destul de conservatoare. Acestea din urmă includ, de exemplu, citocromul Cu o enzimă respiratorie găsită în majoritatea organismelor vii. La oameni și la cimpanzei, secvențele sale de aminoacizi sunt identice și în citocrom Cu grâu, doar 38% dintre aminoacizi s-au dovedit a fi diferiți. Chiar și comparând oameni și bacterii, asemănarea citocromilor Cu(diferențele afectează 65% dintre aminoacizii de aici) încă pot fi văzute, deși strămoșul comun al bacteriilor și al oamenilor a trăit pe Pământ în urmă cu aproximativ două miliarde de ani. În zilele noastre, compararea secvențelor de aminoacizi este adesea folosită pentru a construi un arbore filogenetic (genealogic) care reflectă relațiile evolutive dintre diferite organisme.

Denaturarea. Molecula de proteină sintetizată, pliabilă, capătă propria configurație. Această configurație poate fi însă distrusă prin încălzire, prin modificarea pH-ului, prin acțiunea solvenților organici și chiar prin simpla agitare a soluției până când apar bule pe suprafața acesteia. O proteină alterată în acest fel se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și devine de obicei insolubilă. Exemple binecunoscute de proteine ​​denaturate sunt ouăle fierte sau frișca. Proteinele mici, care conțin doar aproximativ o sută de aminoacizi, sunt capabile să se renatureze, adică. redobândiți configurația originală. Dar majoritatea proteinelor sunt pur și simplu transformate într-o masă de lanțuri polipeptidice încurcate și nu își restabilesc configurația anterioară.

Una dintre principalele dificultăți în izolarea proteinelor active este sensibilitatea lor extremă la denaturare. Această proprietate a proteinelor își găsește o aplicație utilă în conservarea produselor alimentare: temperatura ridicată denaturează ireversibil enzimele microorganismelor, iar microorganismele mor.

 SINTEZA PROTEINEI Pentru sinteza proteinelor, un organism viu trebuie să aibă un sistem de enzime capabile să atașeze un aminoacid de altul. De asemenea, este necesară o sursă de informații care să determine ce aminoacizi ar trebui conectați. Deoarece există mii de tipuri de proteine ​​în organism și fiecare dintre ele constă în medie din câteva sute de aminoacizi, informațiile necesare trebuie să fie cu adevărat enorme. Este stocat (similar cu modul în care o înregistrare este stocată pe o bandă magnetică) în moleculele de acid nucleic care alcătuiesc genele. Cm . de asemenea EREDITATEA; ACIZI NUCLEICI.Activarea enzimatică. Un lanț polipeptidic sintetizat din aminoacizi nu este întotdeauna o proteină în forma sa finală. Multe enzime sunt mai întâi sintetizate ca precursori inactivi și devin active numai după ce o altă enzimă îndepărtează câțiva aminoacizi de la un capăt al lanțului. Unele dintre enzimele digestive, cum ar fi tripsina, sunt sintetizate în această formă inactivă; aceste enzime sunt activate în tractul digestiv ca urmare a îndepărtării fragmentului terminal al lanțului. Hormonul insulina, a cărui moleculă în forma sa activă este formată din două lanțuri scurte, este sintetizat sub forma unui singur lanț, așa-numitul. proinsulină. Apoi partea de mijloc a acestui lanț este îndepărtată, iar fragmentele rămase se leagă unele de altele, formând molecula de hormon activ. Proteinele complexe se formează numai după un anumit grup chimic, iar acest atașament necesită adesea și o enzimă.Circulația metabolică. După hrănirea unui animal cu aminoacizi marcați cu izotopi radioactivi de carbon, azot sau hidrogen, eticheta este rapid încorporată în proteinele sale. Dacă aminoacizii marcați încetează să intre în organism, atunci cantitatea de etichetă în proteine ​​începe să scadă. Aceste experimente arată că proteinele rezultate nu sunt stocate în organism până la sfârșitul vieții. Toate acestea, cu câteva excepții, sunt într-o stare dinamică, descompunându-se constant în aminoacizi, apoi resintetizați.

Unele proteine ​​se descompun atunci când celulele mor și sunt distruse. Acest lucru se întâmplă tot timpul, de exemplu, cu celulele roșii din sânge și celulele epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului. În plus, descompunerea și resinteza proteinelor au loc și în celulele vii. Destul de ciudat, se știe mai puțin despre descompunerea proteinelor decât despre sinteza lor. Ceea ce este clar, însă, este că enzimele proteolitice sunt implicate în defalcare, similare celor care descompun proteinele în aminoacizi în tractul digestiv.

Timpul de înjumătățire al diferitelor proteine ​​este diferit de la câteva ore la multe luni. Singura excepție este molecula de colagen. Odată formate, acestea rămân stabile și nu sunt reînnoite sau înlocuite. Cu timpul, însă, unele dintre proprietățile lor se schimbă, în special elasticitatea și, deoarece nu sunt reînnoite, sunt sigure modificări legate de vârstă precum apariția ridurilor pe piele.

proteine ​​sintetice. Chimiștii au învățat de mult cum să polimerizeze aminoacizii, dar aminoacizii se combină aleatoriu, astfel încât produsele unei astfel de polimerizări se aseamănă puțin cu cele naturale. Adevărat, este posibilă combinarea aminoacizilor într-o ordine dată, ceea ce face posibilă obținerea unor proteine ​​active biologic, în special insulină. Procesul este destul de complicat, iar în acest fel este posibil să se obțină doar acele proteine ​​ale căror molecule conțin aproximativ o sută de aminoacizi. Este de preferat în schimb să sintetizați sau să izolați secvența de nucleotide a unei gene corespunzătoare secvenței de aminoacizi dorite și apoi să introduceți această genă într-o bacterie, care va produce prin replicare. un numar mare de produsul dorit. Această metodă are însă și dezavantajele sale. Cm . Vezi și INGINERIA GENETICĂ. PROTEINE ȘI NUTRIȚIE Când proteinele din organism sunt descompuse în aminoacizi, acești aminoacizi pot fi reutilizați pentru sinteza proteinelor. În același timp, aminoacizii înșiși sunt supuși degradarii, astfel încât nu sunt utilizați pe deplin. De asemenea, este clar că în timpul creșterii, sarcinii și vindecării rănilor, sinteza proteinelor trebuie să depășească degradarea. Organismul pierde continuu unele proteine; acestea sunt proteinele părului, ale unghiilor și ale stratului de suprafață al pielii. Prin urmare, pentru sinteza proteinelor, fiecare organism trebuie să primească aminoacizi din alimente. Plantele verzi sunt sintetizate din CO 2 , apa și amoniacul sau nitrații sunt toți cei 20 de aminoacizi care se găsesc în proteine. Multe bacterii sunt, de asemenea, capabile să sintetizeze aminoacizi în prezența zahărului (sau a unui echivalent) și a azotului fixat, dar zahărul este în cele din urmă furnizat de plantele verzi. La animale, capacitatea de a sintetiza aminoacizi este limitată; obțin aminoacizi mâncând plante verzi sau alte animale. În tractul digestiv, proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, aceştia din urmă sunt absorbiţi, iar din acestea se construiesc proteinele caracteristice organismului dat. Niciuna dintre proteinele absorbite nu este încorporată în structurile corpului ca atare. Singura excepție este că la multe mamifere, o parte din anticorpii materni pot trece intacte prin placentă în circulația fetală, iar prin laptele matern (în special la rumegătoare) pot fi transferate nou-născutului imediat după naștere.Nevoia de proteine. Este clar că pentru a menține viața, organismul trebuie să primească o anumită cantitate de proteine ​​din alimente. Cu toate acestea, dimensiunea acestei nevoi depinde de o serie de factori. Organismul are nevoie de hrană atât ca sursă de energie (calorii), cât și ca material pentru construirea structurilor sale. În primul rând este nevoia de energie. Aceasta înseamnă că atunci când există puțini carbohidrați și grăsimi în dietă, proteinele dietetice sunt folosite nu pentru sinteza propriilor proteine, ci ca sursă de calorii. Cu postul prelungit, chiar și propriile proteine ​​sunt cheltuite pentru a satisface nevoile energetice. Dacă în dietă există destui carbohidrați, atunci aportul de proteine ​​poate fi redus.bilantul de azot. În medie cca. 16% din masa totală de proteine ​​este azot. Când aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt descompuse, azotul conținut în aceștia este excretat din organism prin urină și (într-o măsură mai mică) în fecale sub formă de diverși compuși azotați. Prin urmare, este convenabil să se utilizeze un astfel de indicator precum balanța de azot pentru a evalua calitatea nutriției proteice, de exemplu. diferența (în grame) dintre cantitatea de azot introdusă în organism și cantitatea de azot excretată pe zi. Cu o alimentație normală la un adult, aceste cantități sunt egale. Într-un organism în creștere, cantitatea de azot excretat este mai mică decât cantitatea de azot primit, de exemplu. soldul este pozitiv. Cu o lipsă de proteine ​​în dietă, echilibrul este negativ. Dacă în dietă există suficiente calorii, dar proteinele sunt complet absente în ea, organismul economisește proteine. În același timp, metabolismul proteic încetinește, iar reutilizarea aminoacizilor în sinteza proteinelor decurge cu cea mai mare eficiență posibilă. Cu toate acestea, pierderile sunt inevitabile, iar compușii azotați sunt încă excretați în urină și parțial în fecale. Cantitatea de azot excretată din organism pe zi în timpul înfometării de proteine ​​poate servi ca măsură a lipsei zilnice de proteine. Este firesc să presupunem că prin introducerea în alimentație a unei cantități de proteine ​​echivalente cu această deficiență, este posibilă restabilirea echilibrului de azot. Cu toate acestea, nu este. După ce a primit această cantitate de proteine, organismul începe să folosească aminoacizii mai puțin eficient, așa că sunt necesare niște proteine ​​suplimentare pentru a restabili echilibrul de azot.

Dacă cantitatea de proteine ​​​​din dietă depășește ceea ce este necesar pentru a menține echilibrul de azot, atunci nu pare să fie rău din acest lucru. Aminoacizii în exces sunt pur și simplu folosiți ca sursă de energie. Un exemplu deosebit de izbitor este eschimosul, care consumă puțini carbohidrați și de aproximativ zece ori mai multe proteine ​​decât este necesar pentru a menține echilibrul de azot. În majoritatea cazurilor, totuși, folosirea proteinelor ca sursă de energie nu este benefică, deoarece puteți obține mult mai multe calorii dintr-o anumită cantitate de carbohidrați decât din aceeași cantitate de proteine. În țările sărace, populația primește caloriile necesare din carbohidrați și consumă cantitate minimă veveriţă.

Dacă organismul primește numărul necesar de calorii sub formă de produse neproteice, atunci cantitatea minimă de proteine ​​care menține echilibrul de azot este de cca. 30 g pe zi. Aproximativ la fel de multă proteină este conținută în patru felii de pâine sau 0,5 litri de lapte. O cantitate puțin mai mare este de obicei considerată optimă; recomandat de la 50 la 70 g.

Aminoacizi esentiali. Până acum, proteinele au fost considerate ca un întreg. Între timp, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toate aminoacizi esentiali. Unii dintre aminoacizii pe care organismul animalului însuși este capabil să-i sintetizeze. Se numesc înlocuibile deoarece nu trebuie să fie prezente în alimentație, important este doar ca, în general, aportul de proteine ​​ca sursă de azot să fie suficient; apoi, cu un deficit de aminoacizi neesențiali, organismul îi poate sintetiza în detrimentul celor care sunt prezenți în exces. Aminoacizii „esențiali” rămași nu pot fi sintetizați și trebuie ingerați cu alimente. Esențiale pentru oameni sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, histidina, lizina și arginina. (Deși arginina poate fi sintetizată în organism, este considerată un aminoacid esențial deoarece nou-născuții și copiii în creștere produc cantități insuficiente din acesta. Pe de altă parte, pentru oameni varsta mijlocie Aportul alimentar al unora dintre acești aminoacizi poate deveni opțional.)

Această listă aminoacizi esentiali aproximativ la fel la alte vertebrate și chiar la insecte. Valoarea nutritivă a proteinelor este de obicei determinată prin hrănirea lor la șobolani în creștere și monitorizarea creșterii în greutate a animalelor.

Valoarea nutritivă a proteinelor. Valoarea nutritivă a unei proteine ​​este determinată de aminoacidul esențial care este cel mai deficitar. Să ilustrăm acest lucru cu un exemplu. Proteinele corpului nostru conțin în medie cca. 2% triptofan (în greutate). Să presupunem că dieta include 10 g de proteine ​​care conțin 1% triptofan și că există destui alți aminoacizi esențiali în ea. În cazul nostru, 10 g din această proteină defectuoasă este în esență echivalent cu 5 g dintr-o proteină completă; restul de 5 g poate servi doar ca sursă de energie. Rețineți că, deoarece aminoacizii practic nu sunt stocați în organism și pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii trebuie să fie prezenți simultan, efectul aportului de aminoacizi esențiali poate fi detectat doar dacă toți intră în corpul în același timp.. Compoziția medie a majorității proteinelor animale este apropiată de compoziția medie a proteinelor corpului uman, așa că este puțin probabil să ne confruntăm cu deficiența de aminoacizi dacă dieta noastră este bogată în alimente precum carne, ouă, lapte și brânză. Cu toate acestea, există proteine, precum gelatina (un produs al denaturarii colagenului), care conțin foarte puțini aminoacizi esențiali. Proteinele vegetale, deși sunt mai bune decât gelatina în acest sens, sunt și ele sărace în aminoacizi esențiali; mai ales puțin în ele lizină și triptofan. Cu toate acestea, o dietă pur vegetariană nu este deloc dăunătoare, decât dacă consumă o cantitate ceva mai mare de proteine ​​vegetale, suficientă pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali. Majoritatea proteinelor se găsesc în plante în semințe, în special în semințele de grâu și diferite leguminoase. Lăstarii tineri, cum ar fi sparanghelul, sunt, de asemenea, bogați în proteine.Proteine ​​sintetice în dietă. Prin adăugarea unor cantități mici de aminoacizi esențiali sintetici sau proteine ​​bogate în acestea la proteinele incomplete, precum proteinele din porumb, este posibilă creșterea semnificativă a valorii nutriționale a acestora din urmă, adică. crescând astfel cantitatea de proteine ​​consumată. O altă posibilitate este să crești bacterii sau drojdii pe hidrocarburi petroliere cu adaos de nitrați sau amoniac ca sursă de azot. Proteina microbiană obținută în acest mod poate servi ca hrană pentru păsări de curte sau animale, sau poate fi consumată direct de oameni. A treia metodă, utilizată pe scară largă, utilizează fiziologia rumegătoarelor. La rumegătoare, în secțiunea inițială a stomacului, așa-numitele. cicatrice, locuiesc forme speciale bacterii și protozoare, care transformă proteinele vegetale defecte în proteine ​​microbiene mai complete, iar acestea, la rândul lor, după digestie și absorbție se transformă în proteine ​​animale. Ureea, un compus sintetic ieftin care conține azot, poate fi adăugată în hrana animalelor. Microorganismele care trăiesc în rumen folosesc azotul ureic pentru a transforma carbohidrații (din care sunt mult mai mulți în furaj) în proteine. Aproximativ o treime din tot azotul din hrana animalelor poate veni sub formă de uree, ceea ce înseamnă în esență, într-o anumită măsură, sinteza chimică a proteinelor. În SUA, această metodă joacă un rol important ca una dintre modalitățile de obținere a proteinelor.LITERATURĂ Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W. biochimiei umane, tt. 12. M., 1993
Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Biologia moleculară a celulei, tt. 13. M., 1994

1. De ce proteinele sunt considerate polimeri?

Răspuns. Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități monomerice repetate, sau subunități, constând din aminoacizi legați într-o anumită secvență printr-o legătură peptidică. Ele sunt componentele de bază și necesare ale tuturor organismelor.

Există proteine ​​simple (proteine) și proteine ​​complexe (proteine). Proteinele sunt proteine ​​ale căror molecule conțin doar componente proteice. Odată cu hidroliza lor completă, se formează aminoacizi.

Proteinele sunt numite proteine ​​complexe, ale căror molecule diferă semnificativ de moleculele proteice prin faptul că, pe lângă componenta proteică în sine, conțin o componentă cu greutate moleculară mică de natură non-proteică.

2. Ce funcții ale proteinelor cunoașteți?

Răspuns. Proteinele îndeplinesc următoarele funcții: de construcție, energetică, catalitică, de protecție, de transport, contractilă, de semnalizare și altele.

Întrebări după § 11

1. Ce substanțe se numesc proteine?

Răspuns. Proteinele, sau proteinele, sunt polimeri biologici ai căror monomeri sunt aminoacizi. Toți aminoacizii au o grupare amino (-NH2) și o grupare carboxil (-COOH) și diferă în structura și proprietățile radicalilor. Aminoacizii sunt legați între ei prin legături peptidice, astfel încât proteinele sunt numite și polipeptide.

Răspuns. Moleculele de proteine ​​pot lua diverse forme spațiale - conformații, care reprezintă patru niveluri ale organizării lor. Secvența liniară a aminoacizilor din compoziția lanțului polipeptidic reprezintă structura primară a proteinei. Este unică pentru orice proteină și determină forma, proprietățile și funcțiile acesteia.

3. Cum se formează structurile proteice secundare, terțiare și cuaternare?

Răspuns. Structura secundară a unei proteine ​​este formată prin formarea de legături de hidrogen între grupările -CO- și -NH-. În acest caz, lanțul polipeptidic este răsucit într-o spirală. Helixul poate dobândi configurația unui globule, deoarece între radicalii de aminoacizi din helix apar diferite legături. Globul este structura terțiară a unei proteine. Dacă mai multe globule sunt combinate într-un singur complex complex, atunci apare o structură cuaternară. De exemplu, hemoglobina din sângele uman este formată din patru globule.

4. Ce este denaturarea proteinelor?

Răspuns. Încălcarea structurii naturale a proteinei se numește denaturare. Sub influența unui număr de factori (chimici, radioactivi, temperatură etc.), structurile cuaternare, terțiare și secundare ale proteinei pot fi distruse. Dacă acțiunea factorului se oprește, proteina își poate restabili structura. Dacă acțiunea factorului crește, structura primară a proteinei, lanțul polipeptidic, este de asemenea distrusă. Acesta este deja un proces ireversibil - proteina nu poate restabili structura

5. Pe ce bază se împart proteinele în simple și complexe?

Răspuns. Proteinele simple sunt compuse exclusiv din aminoacizi. Proteinele complexe pot include și alte substanțe organice: carbohidrați (apoi se numesc glicoproteine), grăsimi (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

6. Ce funcții ale proteinelor cunoașteți?

Răspuns. Funcția de construcție (plastic). Proteinele sunt o componentă structurală a membranelor biologice și a organelelor celulare și fac, de asemenea, parte din structurile de susținere ale corpului, părului, unghiilor, vaselor de sânge. functie enzimatica. Proteinele servesc ca enzime, adică catalizatori biologici care accelerează rata reacțiilor biochimice de zeci și sute de milioane de ori. Un exemplu este amilaza, care descompune amidonul în monozaharide. Funcția contractilă (motorie). Este realizat de proteine ​​speciale contractile care asigură mișcarea celulelor și a structurilor intracelulare. Datorită lor, cromozomii se mișcă în timpul diviziunii celulare, iar flagelii și cilii pun în mișcare celulele protozoarelor. Proprietățile contractile ale proteinelor actină și miozină stau la baza funcției musculare. functia de transport. Proteinele sunt implicate în transportul moleculelor și ionilor în organism (hemoglobina transportă oxigenul de la plămâni la organe și țesuturi, albumina serică este implicată în transportul acizilor grași). functie de protectie. Constă în protejarea organismului de deteriorarea și invazia proteinelor și bacteriilor străine. Proteinele anticorpilor produse de limfocite creează apărarea organismului împotriva infecțiilor străine, trombina și fibrina sunt implicate în formarea unui cheag de sânge, ajutând astfel organismul să evite pierderile mari de sânge. functie de reglementare. Este realizat de proteinele hormonale. Ele sunt implicate în reglarea activității celulelor și a tuturor proceselor vitale ale organismului. Astfel, insulina reglează glicemia și o menține la un anumit nivel. Funcția semnal. Proteinele încorporate în membrana celulară sunt capabile să își schimbe structura ca răspuns la iritație. Astfel, semnalele sunt transmise din mediul extern în celulă. Funcția energetică. Este extrem de rar în proteine. Cu descompunerea completă a 1 g de proteine, pot fi eliberate 17,6 kJ de energie. Cu toate acestea, proteinele sunt un compus foarte valoros pentru organism. Prin urmare, scindarea proteinelor are loc de obicei la aminoacizi, din care sunt construite noi lanțuri polipeptidice. Hormonii proteici reglează activitatea celulei și toate procesele vitale ale corpului. Deci, în corpul uman, somatotropina este implicată în reglarea creșterii corpului, insulina menține un nivel constant de glucoză în sânge.

7. Ce rol joacă proteinele hormonale?

Răspuns. Funcția de reglare este inerentă proteinelor hormonale (regulatori). Ele reglează diferite procese fiziologice. De exemplu, cel mai cunoscut hormon este insulina, care reglează nivelul de glucoză din sânge. Cu o lipsă de insulină în organism, apare o boală cunoscută sub numele de diabet zaharat.

8. Care este funcția proteinelor enzimatice?

Răspuns. Enzimele sunt catalizatori biologici, adică acceleratori ai reacțiilor chimice de sute de milioane de ori. Enzimele au specificitate strictă în ceea ce privește substanța care reacționează. Fiecare reacție este catalizată de propria sa enzimă.

9. De ce proteinele sunt rar folosite ca sursă de energie?

Răspuns. Monomerii proteici de aminoacizi sunt o materie primă valoroasă pentru construirea de noi molecule de proteine. Prin urmare, scindarea completă a polipeptidelor la substante anorganice se întâmplă rar. În consecință, funcția energetică, care constă în eliberarea de energie în timpul divizării complete, este realizată de proteine ​​destul de rar.

Albusul de ou este o proteina tipica. Aflați ce se va întâmpla cu acesta dacă este expus la apă, alcool, acetonă, acid, alcali, ulei vegetal, temperatură ridicată etc.

Răspuns. Ca urmare a acțiunii temperaturii ridicate asupra proteinei oului, se va produce denaturarea proteinei. Sub acțiunea alcoolului, acetonei, acizilor sau alcalinelor se întâmplă aproximativ același lucru: proteina se pliază. Acesta este un proces în care există o încălcare a structurii terțiare și cuaternare a proteinei din cauza ruperii legăturilor de hidrogen și ionice.

În apă și ulei vegetal, proteina își păstrează structura.

Măcinați un tubercul de cartof crud până la o pulpă. Luați trei eprubete și puneți în fiecare o cantitate mică de cartofi tocați.

Puneți prima eprubetă în congelatorul frigiderului, a doua - pe raftul de jos al frigiderului și a treia - într-un borcan cu apă caldă (t = 40 °C). După 30 de minute, scoateți eprubetele și aruncați o cantitate mică de peroxid de hidrogen în fiecare. Observați ce se va întâmpla în fiecare eprubetă. Explicați-vă rezultatele

Răspuns. Acest experiment ilustrează activitatea enzimei catalaze de celule vii asupra peroxidului de hidrogen. Ca rezultat al reacției, se eliberează oxigen. Dinamica secreției veziculelor poate fi utilizată pentru a evalua activitatea enzimei.

Experiența ne-a permis să reparăm următoarele rezultate:

Activitatea catalazei depinde de temperatură:

1. Eprubetă 1: nu există bule - asta pentru că celulele de cartofi au fost distruse la temperatură scăzută.

2. Tubul 2: sunt puține bule - deoarece activitatea enzimei la temperatură scăzută este scăzută.

3. Tubul 3: multe bule, temperatura optimă, catalaza foarte activă.

Pune câteva picături de apă în prima eprubetă cu cartofi, câteva picături de acid (oțet de masă) în a doua și alcalii în a treia.

Observați ce se va întâmpla în fiecare eprubetă. Explicați-vă rezultatele. Trageți propriile concluzii.

Răspuns. La adăugarea apei nu se întâmplă nimic, la adăugarea acidului, apare o oarecare întunecare, la adăugarea de alcali, „spumare” - hidroliză alcalină.

Aceștia sunt compuși organici cu molecul mare, biopolimeri, construiți din 20 de tipuri de reziduuri de L-β-aminoacizi, conectați într-o anumită secvență în lanțuri lungi. Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 5 mii la 1 milion. Denumirea de „proteine” a fost dată pentru prima dată substanței ouălor de păsări, care se coagulează într-o masă albă insolubilă atunci când este încălzită. Ulterior, acest termen a fost extins la alte substanțe cu proprietăți similare izolate de animale și plante.

Orez. 1. Cei mai complexi biopolimeri sunt proteinele. Macromoleculele lor sunt formate din monomeri, care sunt aminoacizi. Fiecare aminoacid are două grupe funcționale: o grupă carboxil și o grupă amino. Toată varietatea de proteine ​​este creată ca urmare a diferitelor combinații de 20 de aminoacizi.

Proteinele predomină peste toți ceilalți compuși prezenți în organismele vii, constituind de obicei mai mult de jumătate din greutatea lor uscată. Se presupune că există câteva miliarde de proteine ​​individuale în natură (de exemplu, mai mult de 3 mii de proteine ​​diferite sunt prezente numai în Escherichia coli).

Proteinele joacă un rol cheie în procesele de viață ale oricărui organism. Proteinele includ enzime, cu participarea cărora au loc toate transformările chimice din celulă (metabolism); controlează acțiunea genelor; cu participarea lor, se realizează acțiunea hormonilor, se efectuează transportul transmembranar, inclusiv generarea impulsuri nervoase. Ele sunt parte integrantă a sistemului imunitar (imunoglobuline) și a sistemului de coagulare, formează baza osului și a țesutului conjunctiv și sunt implicate în conversia și utilizarea energiei.

Istoria cercetării proteinelor

Primele încercări de a izola proteinele au fost făcute în secolul al XVIII-lea. La începutul secolului al XIX-lea au apărut primele lucrări privind studiul chimic al proteinelor. Oamenii de știință francezi Joseph Louis Gay-Lussac și Louis Jacques Tenard au încercat să stabilească compoziția elementară a proteinelor din diferite surse, ceea ce a marcat începutul unui sistem sistematic. cercetare analitică, datorită căruia s-a ajuns la concluzia că toate proteinele sunt similare din punct de vedere al ansamblului de elemente care alcătuiesc compoziția lor. În 1836, chimistul olandez G. Ya. Mulder a propus prima teorie a structurii substanțelor proteice, conform căreia toate proteinele au un anumit radical ipotetic (C 40 H 62 N 10 O 12) asociat în diverse proporții cu sulf și fosfor. atomi. El a numit acest radical „proteină” (din grecescul proteină - în primul rând, principal). Teoria lui Mulder a contribuit la creșterea interesului pentru studiul proteinelor și la îmbunătățirea metodelor de chimie a proteinelor. Au fost dezvoltate tehnici de izolare a proteinelor prin extracție cu soluții de săruri neutre; pentru prima dată s-au obținut proteine ​​sub formă cristalină (, unele proteine ​​vegetale). Pentru analiza proteinelor a început să se folosească clivajul lor preliminar cu ajutorul acizilor și alcalinelor.

În același timp, s-a acordat o atenție tot mai mare studiului funcției proteinelor. Jens Jakob Berzelius în 1835 a fost primul care a sugerat că aceștia joacă rolul de biocatalizatori. Curând, au fost descoperite enzime proteolitice - pepsina (T. Schwann, 1836) și tripsina (L. Corvisar, 1856), care au atras atenția asupra fiziologiei digestiei și asupra analizei produselor formate în timpul descompunerii nutrienților. Studiile ulterioare ale structurii proteinei, lucrările asupra sintezei chimice a peptidelor au culminat cu apariția ipotezei peptidei, conform căreia toate proteinele sunt construite din aminoacizi. Până la sfârșitul secolului al XIX-lea, majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele au fost studiați.

La începutul secolului al XX-lea, chimistul german Emil Hermann Fischer a fost primul care a aplicat metodele chimiei organice în studiul proteinelor și a demonstrat că proteinele constau din β-aminoacizi legați printr-o legătură amidă (peptidică). Mai târziu, datorită utilizării metodelor fizico-chimice de analiză, a fost determinată greutatea moleculară a multor proteine, a fost stabilită forma sferică a proteinelor globulare, a fost efectuată analiza de difracție cu raze X a aminoacizilor și peptidelor și s-au efectuat metode de analiză cromatografică. dezvoltat (vezi cromatografia).

Primul hormon proteic a fost izolat - (Frederick Grant Banting, John James Rickard Macleod, 1922), a fost dovedită prezența gammaglobulinelor în anticorpi, a fost descrisă funcția enzimatică a miozinei proteinei musculare (Vladimir Aleksandrovich Engelgardt, M. N. Lyubimova, 1939) . Pentru prima dată s-au obţinut enzime sub formă cristalină - urază (J. B. Saliner, 1926), pepsină (J. H. Nortron, 1929), lizozimă (E. P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Orez. 2. Schema structurii tridimensionale a enzimei lizozime. Cercuri - aminoacizi; fire - legături peptidice; dreptunghiurile umbrite sunt legături disulfurice. Sunt vizibile secțiuni spiralizate și alungite ale lanțului polipeptidic.

În anii 1950, s-a dovedit o organizare pe trei niveluri a moleculelor de proteine ​​- acestea au o structură primară, secundară și terțiară; a creat un analizor automat de aminoacizi (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). În anii 60 s-au încercat sintetizarea chimică a proteinelor (insulina, ribonuclează). Metode îmbunătățite semnificativ de analiză prin difracție cu raze X; a fost creat un dispozitiv - un secvențior (P. Edman, G. Bagg, 1967), care a făcut posibilă determinarea secvenței de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Consecința acestui lucru a fost stabilirea structurii a câteva sute de proteine ​​dintr-o varietate de surse. Printre acestea se numără enzimele proteolitice (pepsină, tripsină, chimotripsină, subtilizină, carboxipeptidaze), mioglobine, hemoglobine, citocromi, lizozime, imunoglobuline, histone, neurotoxine, proteine ​​ale anvelopei virale, hormoni proteino-peptidici. Ca urmare, condițiile prealabile pentru soluție probleme reale enzimologie, imunologie, endocrinologie și alte domenii ale chimiei biologice.

La sfârșitul secolului al XX-lea, s-au înregistrat progrese semnificative în studierea rolului proteinelor în cursul sintezei matriceale a biopolimerilor, înțelegerea mecanismelor de acțiune a acestora în diferite procese de viață ale organismelor și stabilirea unei relații între structura și funcția lor. . Îmbunătățirea metodelor de cercetare și apariția unor noi metode de separare a proteinelor și peptidelor au fost de mare importanță.

Dezvoltare metoda eficienta analiza secvenței de nucleotide din acizii nucleici a făcut posibilă facilitarea și accelerarea semnificativă a determinării secvenței de aminoacizi în proteine. Acest lucru s-a dovedit a fi posibil deoarece ordinea aminoacizilor dintr-o proteină este determinată de secvența nucleotidelor din gena care codifică această proteină (fragment). Prin urmare, cunoscând aranjamentul nucleotidelor din această genă și codul genetic, se poate prezice cu exactitate ordinea în care se află aminoacizii în lanțul polipeptidic al proteinei. Alături de succesul în analiză structurală proteine, s-au obținut rezultate semnificative în studiul organizării lor spațiale, a mecanismelor de formare și acțiune a complexelor supramoleculare, inclusiv a ribozomilor și a altor organite celulare, cromatinei, virușilor etc.

Structura proteinelor

Aproape toate proteinele sunt construite din 20 de α-aminoacizi aparținând seriei L și sunt aceleași în aproape toate organismele. Aminoacizii din proteine ​​sunt interconectați printr-o legătură peptidică -CO-NH-, care este formată de carboxil și care noi aminoacizi pot fi atașați pentru a forma un lanț polipeptidic.

Secțiunea lanțului pe care se află grupa terminală H 2 N se numește N-terminal, iar cea opusă se numește C-terminal. O mare varietate de proteine ​​este determinată de secvența locației și de numărul de reziduuri de aminoacizi incluse în acestea. Deși nu există o distincție clară, lanțurile scurte sunt de obicei numite peptide sau oligopeptide (din oligo...), iar polipeptidele (proteinele) sunt de obicei înțelese ca lanțuri formate din 50 sau mai multe. Cele mai comune proteine ​​includ 100-400 de resturi de aminoacizi, dar există și cele a căror moleculă este formată din 1000 sau mai multe reziduuri. Proteinele pot fi compuse din mai multe lanțuri polipeptidice. În astfel de proteine, fiecare lanț polipeptidic este numit subunitate.

Structura spațială a proteinelor

Orez. 3. Proteina tuturor organismelor este formată din 20 de tipuri de aminoacizi. Fiecare proteină este caracterizată de un anumit interval și raport cantitativ de aminoacizi. În moleculele proteice, aminoacizii sunt interconectați prin legături peptidice (- CO - NH -) într-o secvență liniară care alcătuiește așa-numita structură proteică primară. Linia superioară - aminoacizi liberi cu grupe laterale R1, R2, R3; concluzie - aminoacizii sunt legați prin legături peptidice.

Lanțul polipeptidic este capabil să formeze și să mențină în mod spontan o structură spațială specială. Pe baza formei moleculelor de proteine, proteinele sunt împărțite în fibrilare și globulare. În proteinele globulare, unul sau mai multe lanțuri polipeptidice sunt pliate într-o structură sferică compactă sau globule. De obicei, aceste proteine ​​sunt foarte solubile în apă. Acestea includ aproape toate enzimele, proteinele de transport al sângelui și multe proteine ​​​​de depozitare. Proteinele fibrilare sunt molecule filamentoase care sunt legate între ele și formează fibre lungi sau structuri stratificate. Au o rezistență mecanică ridicată, sunt insolubile în apă și îndeplinesc în principal funcții structurale și de protecție. Reprezentanții tipici ai unor astfel de proteine ​​sunt cheratinele de păr și lână, fibroina de mătase, colagenul de tendon.

Aranjamentul aminoacizilor legați covalent într-un lanț polipeptidic se numește secvența de aminoacizi sau structura primară a proteinelor. Structura primară a fiecărei proteine, codificată de gena corespunzătoare, este constantă și poartă toate informațiile necesare formării structurilor mai mult nivel inalt. Numărul potențial de proteine ​​care se pot forma din 20 de aminoacizi este practic nelimitat.

Ca rezultat al interacțiunii grupurilor laterale de reziduuri de aminoacizi, secțiunile individuale relativ mici ale lanțului polipeptidic adoptă una sau alta conformație (tip de pliere), cunoscută ca structura secundară a proteinelor. Elementele sale cele mai caracteristice sunt helixul și structura p care se repetă periodic. Structura secundară este foarte stabilă. Deoarece este în mare măsură determinată de secvența de aminoacizi a regiunii corespunzătoare a proteinei, devine posibil să o preziceți cu un anumit grad de probabilitate. Termenul de „a-helix” a fost introdus de biochimistul, fizicianul și chimistul american Linus Carl Pauling, care a descris plierea lanțului polipeptidic în proteina a-keratina sub forma unei spirale drepte (a-helix poate fi comparativ cu un cablu de la un receptor telefonic). Pentru fiecare tură a unui astfel de helix în proteină, există 3,6 reziduuri de aminoacizi. Aceasta înseamnă că gruparea -C=O a unei legături peptidice formează o legătură de hidrogen cu gruparea -NH a altei legături peptidice, la patru resturi de aminoacizi distanță de prima. În medie, fiecare regiune p-helical include până la 15 aminoacizi, ceea ce corespunde la 3-4 spire ale helixului. Dar în fiecare proteină individuală, lungimea helixului poate diferi foarte mult de această valoare. În secțiune transversală, a-helixul are forma unui disc, din care lanțurile laterale de aminoacizi sunt îndreptate spre exterior.

Structura sau? -stratul pliat, poate fi format din mai multe secțiuni ale lanțului polipeptidic. Aceste secțiuni sunt întinse și stivuite paralel unele cu altele, interconectate prin legături de hidrogen care apar între legăturile peptidice. Ele pot fi orientate în aceleași direcții sau opuse (direcția de mișcare de-a lungul lanțului polipeptidic este considerată a fi de la capătul N-terminal la capătul C-terminal). În primul caz, stratul pliat se numește paralel, în al doilea - antiparalel. Acesta din urmă se formează atunci când lanțul peptidic face o întoarcere bruscă, formând o îndoire (a-bend). Lanțurile laterale de aminoacizi sunt orientate perpendicular pe plan? -strat.

Conținut relativ? -secţiuni în spirală şi? -structurile pot varia mult în diferite proteine. Există proteine ​​cu o predominanță de elice a (aproximativ 75% din aminoacizi în mioglobină și hemoglobină), iar tipul principal de pliere a lanțului în multe proteine ​​fibrilare (inclusiv fibroina de mătase, a-keratina) este? -structura. Secțiunile lanțului polipeptidic care nu pot fi atribuite niciunei dintre conformațiile de mai sus se numesc bucle de conectare. Structura lor este determinată în principal de interacțiunile dintre lanțurile laterale ale aminoacizilor, iar în molecula oricărei proteine ​​se încadrează într-un mod strict definit.

Structura terțiară se numește structura spațială a proteinelor globulare. Dar adesea acest concept se referă la modul de pliere a lanțului polipeptidic în spațiu, caracteristic pentru fiecare proteină specifică. Structura terțiară este formată spontan de lanțul polipeptidic al proteinei, aparent, de-a lungul unei anumite căi(e) de coagulare cu formarea preliminară a elementelor structurii secundare. Dacă stabilitatea structurii secundare se datorează legăturilor de hidrogen, atunci structura terțiară este fixată de un sistem divers de interacțiuni necovalente: hidrogen, interacțiuni ionice, intermoleculare, precum și contacte hidrofobe între lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi nepolare. .

În unele proteine, structura terțiară este stabilizată în continuare prin formarea de legături disulfurice (legături -S-S) între reziduurile de cisteină. De regulă, lanțurile laterale de aminoacizi hidrofobi asamblați în nucleu sunt situate în interiorul globului proteic (transferul lor în globul proteic este termodinamic benefic), iar reziduurile hidrofile și o parte din cele hidrofobe sunt situate la periferie. Un globul proteic este înconjurat de câteva sute de molecule de apă de hidratare, care este necesară pentru stabilitatea moleculei proteice și adesea implicată în funcționarea acesteia. Structura terțiară este mobilă, unele dintre părțile sale pot fi deplasate, ceea ce duce la tranziții conformaționale care joacă un rol semnificativ în interacțiunea proteinei cu alte molecule.

Structura terțiară stă la baza proprietăților funcționale ale proteinei. Determină formarea ansamblurilor în proteină grup functional- site-uri active și zone de legare, le oferă geometria necesară, vă permite să creați un mediu intern, care este o condiție prealabilă pentru apariția multor reacții, asigură interacțiunea cu alte proteine.

Structura terțiară a proteinelor corespunde în mod unic structurii sale primare; probabil, există încă un cod stereochimic nedescifrat care determină natura plierii proteinelor. Totuși, același mod de împachetare în spațiu corespunde de obicei nu unei singure structuri primare, ci unei întregi familii de structuri în care doar o mică fracțiune (până la 20-30%) de reziduuri de aminoacizi poate coincide, dar în același timp. timp, în anumite locuri ale lanțului, se păstrează asemănarea reziduurilor de aminoacizi. Rezultatul este formarea unor familii extinse de proteine ​​caracterizate printr-o structură primară terțiară apropiată și mai mult sau mai puțin similară și, de regulă, o funcție comună. Astfel, de exemplu, sunt proteinele organismelor de diferite specii care au aceeași funcție și sunt înrudite evolutiv: mioglobine și hemoglobine, tripsina, chimotripsină, elastaza și alte proteinaze animale.

Orez. 4. Ca rezultat al combinației mai multor macromolecule proteice cu o structură terțiară, o structură proteică cuaternară se formează într-un complex complex. Un exemplu de astfel de proteine ​​complexe este hemoglobina, care constă din patru macromolecule.

Adesea, mai ales la proteinele mari, plierea lanțului polipeptidic se realizează prin formarea unor elemente mai mult sau mai puțin autonome ale structurii spațiale prin secțiuni separate ale lanțului - domenii care pot avea autonomie funcțională, fiind responsabile de una sau alta activitate biologică a proteina. Astfel, domeniile N-terminale ale proteinelor sistemului de coagulare a sângelui asigură atașarea acestora la membrana celulară.

Există multe proteine ​​ale căror molecule sunt un ansamblu de globule (subunități) ținute împreună prin interacțiuni hidrofobe, hidrogen sau legături ionice. Astfel de complexe sunt numite proteine ​​oligomerice, multimerice sau subunități. Dispunerea subunităților într-un complex proteic activ funcțional se numește structura cuaternară a proteinei. Unele proteine ​​sunt capabile să formeze structuri de ordin superior, de exemplu, complexe polienzimatice, structuri extinse (proteinele anvelopei bacteriofage), complexe supramoleculare care funcționează ca un întreg (de exemplu, ribozomi sau componente ale lanțului respirator mitocondrial).

Structura cuaternară vă permite să creați molecule cu o geometrie neobișnuită. Deci, feritina, formată din 24 de subunități, are o cavitate internă, datorită căreia proteina reușește să lege până la 3000 de ioni de fier. În plus, structura cuaternară permite unei molecule să îndeplinească mai multe funcții diferite. Triptofan sintetaza combină enzimele responsabile pentru mai multe etape succesive în sinteza aminoacidului triptofan.

Metode de studiere a structurii proteinelor

Structura primară a proteinelor determină toate celelalte niveluri de organizare a moleculei proteice. Prin urmare, când studiezi functie biologica diferite proteine ​​cunoștințe importante despre această structură. Prima proteină pentru care a fost stabilită secvența de aminoacizi a fost hormonul pancreatic insulina. Această lucrare, care a durat 11 ani, a fost realizată de biochimistul englez Frederick Senger (1954). El a determinat localizarea a 51 de aminoacizi în molecula de hormon și a arătat că aceasta constă din 2 lanțuri legate prin legături disulfurice. Mai tarziu majoritatea munca de stabilire a structurii primare a proteinelor a fost automatizată.

Odată cu dezvoltarea metodelor de inginerie genetică, a devenit posibilă accelerarea în continuare a acestui proces prin determinarea structurii primare a proteinelor în conformitate cu rezultatele analizei secvenței de nucleotide din genele care codifică aceste proteine. Structura secundară și terțiară a proteinelor este studiată folosind metode fizice destul de complexe, de exemplu, dicroismul circular sau analiza de difracție de raze X a cristalelor de proteine. Structura terțiară a fost stabilită pentru prima dată de biochimistul englez John Cowdery Kendrew (1957) pentru proteina musculară mioglobina.

Orez. 5. Modelul moleculei de mioglobină (configurația spațială a moleculei)

Denaturarea proteinelor

Legăturile relativ slabe responsabile pentru stabilizarea structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei sunt ușor distruse, ceea ce este însoțit de pierderea acesteia. activitate biologică. Distrugerea structurii originale (native) a proteinei, numită denaturare, are loc în prezența acizilor și bazelor, în timpul încălzirii, modificări ale puterii ionice și alte influențe. De regulă, proteinele denaturate sunt slab sau deloc solubile în apă. Cu o acțiune scurtă și eliminarea rapidă a factorilor de denaturare, renaturarea proteinelor este posibilă cu refacerea completă sau parțială a structurii originale și a proprietăților biologice.

Clasificarea proteinelor

Complexitatea structurii moleculelor de proteine, varietatea extremă a funcțiilor lor fac dificilă crearea unei clasificări unificate și clare, deși încercările de a face acest lucru au fost făcute în mod repetat de la sfârșitul secolului al XIX-lea. Bazat compoziție chimică proteinele sunt împărțite în simple și complexe (uneori sunt numite proteine). Moleculele primelor constau numai din aminoacizi. În compoziția proteinelor complexe, pe lângă lanțul polipeptidic în sine, există componente neproteice reprezentate de carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine), ioni metalici (metaloproteine), o grupare fosfat (fosfoproteine). ), pigmenți (cromoproteine), etc.

În funcție de funcțiile îndeplinite, se disting mai multe clase de proteine.. Cea mai diversă și mai specializată clasă sunt proteinele cu funcție catalitică - enzime care au capacitatea de a accelera reacțiile chimice care apar în organismele vii. În această calitate, proteinele sunt implicate în toate procesele de sinteză și degradare a diferiților compuși în timpul metabolismului, în biosinteza proteinelor și acizilor nucleici și în reglarea dezvoltării și diferențierii celulelor. Proteinele de transport au capacitatea de a lega selectiv acizii grași, hormoni și alte substanțe organice și compuși anorganiciși ioni, apoi transferați-le cu curent în locul potrivit (de exemplu, hemoglobina este implicată în transferul de oxigen de la plămâni la toate celulele corpului). Proteinele de transport efectuează și transportul activ prin membrane biologice ioni, lipide, zaharuri și aminoacizi.

Proteinele structurale îndeplinesc o funcție de susținere sau de protecție; sunt implicate în formarea scheletului celular. Cele mai comune dintre ele sunt colagenul din țesutul conjunctiv, cheratina, unghiile și pene, elastina celulelor vasculare și multe altele. În combinație cu lipidele, ele sunt baza structurală a membranelor celulare și intracelulare.

Un număr de proteine ​​îndeplinesc o funcție de protecție. De exemplu, imunoglobulinele (anticorpii) vertebratelor, având capacitatea de a lega microorganismele și substanțele patogene străine, neutralizează efectul lor patogen asupra organismului și împiedică reproducerea celulelor. Fibrinogenul și trombina sunt implicate în procesul de coagulare a sângelui. Printre toxine se numără multe substanțe de natură proteică secretate de bacterii, precum și componente ale unor nevertebrate.

Unele proteine ​​(de reglare) sunt implicate în reglarea activității fiziologice a organismului în ansamblu, a organelor individuale, a celulelor sau a proceselor. Ei controlează transcripția genelor și sinteza proteinelor; acestea includ hormoni peptido-proteici secretați de glandele endocrine. Proteinele de depozitare a semințelor oferă nutrienți etapele inițiale dezvoltarea embrionului. Acestea includ și cazeina, albumina de albuș de ou (ovalbumină) și multe altele. Datorită proteinelor, celulele musculare dobândesc capacitatea de a se contracta și în cele din urmă asigură mișcarea corpului. Un exemplu de astfel de proteine ​​contractile sunt actina și miozina mușchilor scheletici, precum și tubulina, care sunt o componentă a cililor și flagelilor. organisme unicelulare; ele asigură şi divergenţa cromozomilor în timpul diviziunii celulare.

Proteinele receptorilor sunt ținta hormonilor și a altor compuși biologic activi. Cu ajutorul lor, celula percepe informații despre starea mediului extern. Ele joacă un rol important în transmitere excitare nervoasă iar în mişcarea orientată a celulelor (chemotaxie). Transformarea și utilizarea energiei care intră în organism, precum și a energiei, au loc și cu participarea proteinelor sistemului bioenergetic (de exemplu, pigmentul vizual rodopsina, citocromii lanțului respirator). Există, de asemenea, multe proteine ​​cu alte funcții, uneori destul de neobișnuite (de exemplu, plasma unor pești din Antarctica conține proteine ​​care au proprietăți antigel).

Biosinteza proteinelor

Toate informațiile despre structura unei anumite proteine ​​sunt „stocate” în genele corespunzătoare sub forma unei secvențe de nucleotide și sunt realizate în procesul de sinteză a matricei. Mai întâi, informațiile sunt transferate (citite) de la o moleculă de ADN la ARN-ul mesager (ARNm) folosind enzima ARN polimeraza dependentă de ADN și apoi într-un ribozom la ARNm, ca pe o matrice în conformitate cu cod genetic jucand ARN de transport eliberând aminoacizi, are loc formarea unui lanț polipeptidic.

Lanțurile polipeptidice sintetizate care părăsesc ribozomul, pliându-se spontan, adoptă conformația caracteristică acestei proteine ​​și pot suferi modificări post-translaționale. Lanțurile laterale ale aminoacizilor individuali pot fi modificate (hidroxilare, fosforilare etc.). De aceea, de exemplu, hidroxiprolina și hidroxilizina se găsesc în colagen (vezi). Modificarea poate fi însoțită de ruperea legăturilor polipeptidice. În acest fel, de exemplu, se formează molecula activă de insulină, constând din două lanțuri legate prin legături disulfurice.

Orez. 6. Schema generală a biosintezei proteinelor.

Importanța proteinelor în nutriție

Proteinele sunt cele mai importante componente ale alimentelor pentru animale și oameni. Valoarea nutritivă a proteinelor este determinată de conținutul lor de aminoacizi esențiali, care nu se formează în organismul însuși. În acest sens, proteinele vegetale sunt mai puțin valoroase decât proteinele animale: sunt mai sărace în lizină, metionină și triptofan și sunt mai greu de digerat în tractul gastrointestinal. Lipsa aminoacizilor esențiali din alimente duce la tulburări severe ale metabolismului azotului.

Proteinele sunt descompuse în aminoacizi liberi, care, după absorbția în intestin, intră și sunt transportați în toate celulele. Unele dintre ele se descompun în compuși simpli cu eliberarea de energie utilizată pentru diferite nevoi de către celulă, iar altele merg la sinteza de noi proteine ​​caracteristice acestui organism. (R. A. Matveeva, Enciclopedia Cyril și Methodius)

Enumerarea proteinelor

  • amiloid - amiloid;
  • anionic - anionic;
  • antiviral - antiviral;
  • autoimună - autoimună;
  • autolog - autologic;
  • bacteriene
  • proteina Bence-Jones - proteina Bence Jones;
  • virus-induced - virus indus;
  • viral - virus;
  • viral nonstructural - virus nonstructural;
  • viral structural - virus structural;
  • virus specific - specific virusului;
  • greutate moleculară mare - greutate moleculară mare;
  • care conțin pietre prețioase - hem;
  • heterologic - străin ;
  • hibrid - hibrid;
  • glicozilat - glicat;
  • globular - globular;
  • denaturat - denaturat;
  • care conțin fier - fier;
  • galbenus - galbenus;
  • proteina animală - proteină animală;
  • protectiv - defensiv;
  • imunitar - imunitar;
  • imunogen - relevant din punct de vedere imunologic;
  • calcium binding - legarea calciului;
  • acru - acid;
  • corpuscular - corpuscular;
  • membrana - membrana;
  • mielom - mielom;
  • microzomal - microzomal;
  • proteina din lapte - proteina din lapte;
  • monoclonal - imunoglobulina monoclonal;
  • proteină musculară - proteină musculară;
  • nativ - nativ;
  • non-histone - nonhistone;
  • defect - parțial;
  • insolubil - insolubil;
  • indigerabil - insolubil;
  • non-enzimatică - nonenzimă;
  • greutate moleculară mică - greutate moleculară mică;
  • proteină nouă - proteină nouă;
  • general - întreg ;
  • oncogen - oncoprotein;
  • proteina de faza principala - anionica;
  • proteină de fază acută (inflamație) - proteină de fază acută;
  • alimente - alimente;
  • proteina plasmatică a sângelui - proteină plasmatică;
  • placentar - placenta;
  • uncoupling - decuplare;
  • regenerating nerve protein - proteină a nervului regenerant;
  • reglementare - reglementare;
  • recombinant - recombinant;
  • receptor - receptor;
  • ribozomal - ribozomal;
  • legare - legare;
  • secretory protein - proteină secretorie;
  • C-reactiv - C-reactiv;
  • proteina din zer de lapte - proteina din zer, lactoproteina;
  • tesut - tesut;
  • toxic
  • himeric - himeric;
  • întreg - întreg;
  • citosol - citosol;
  • proteina alcalina - proteina anionica;
  • exogen - exogen;
  • endogenă - proteină endogenă.

Citiți mai multe despre proteine ​​în literatură:

  • Volkenstein M.V., Molecules and, M., 1965, cap. 3 - 5;
  • Gaurowitz F., Chimia și funcțiile proteinelor, trans. din engleză, Moscova, 1965;
  • Sisakyan N. M. și Gladilin K. L., Biochemical aspects of protein synthesis, în cartea: Progress in biological chemistry, vol. 7, M., 1965, p. 3;
  • Stepanov V. M. Biologie moleculară. Structura și funcția proteinelor. M., 1996;
  • Shamin A. N., Development of protein chemistry, M., 1966;
  • Proteine ​​și peptide. M., 1995-2000. T. 1-3;
  • Biosinteza proteinelor și acizilor nucleici, ed. A. S. Spirina, Moscova, 1965.
  • Introducere in biologie moleculara, per. din engleză, M., 1967
  • Molecule și celule. [Sam. art.], trad. din engleză, M., 1966, p. 7 - 27, 94 - 106;
  • Fundamentals of Biochemistry: Traducere din engleză M., 1981. Vol. 1;
  • Problema cu proteinele. M., 1995. T. 1-5;
  • Proteinele. New York, 1975-79. 3 ed. v. 1-4.

Găsiți altceva de interes:

Evaluare articol:
1 stea2 stele3 stele4 stele5 stele(Fără evaluări încă)
Se încarcă...
Impartasiti cu prietenii:
Postari similare