capitolul 2 compusi organici, constând din aminoacizi legați în lanțuri polipeptidice folosind legături peptidice, și având o organizare structurală complexă.Istoria studiului proteinelor În 1728

Funcționarea proteinelor Fiecare proteină individuală, având o structură și o conformație primară unică, are o funcție unică care o diferențiază de toate celelalte proteine. Un set de proteine ​​individuale îndeplinește multe funcții diverse și complexe în celulă.

Modificări post-translaționale ale proteinelor Multe proteine ​​sunt sintetizate într-o formă inactivă (precursori) și, după fuzionarea cu ribozomii, suferă modificări structurale post-sintetice. Aceste modificări conformaționale și structurale ale lanțurilor polipeptidice

Niveluri de studiu al metabolismului Niveluri de studiu al metabolismului: 1. Întregul organism.2. Organe izolate (perfuzate).3. Secţiuni de ţesuturi.4. Culturi celulare.5. Omogenate tisulare.6. Organele celulare izolate.7. Nivelul molecular (enzime purificate, receptori și

Digestia proteinelor în tractul gastrointestinal Digestia proteinelor începe în stomac sub acțiunea enzimelor din sucul gastric. Se eliberează până la 2,5 litri pe zi și se deosebește de alte sucuri digestive într-o reacție puternic acidă, datorită prezenței

Scindarea proteinelor în țesuturi Se realizează cu ajutorul enzimelor lizozomale proteolitice catepsine. După structura centrului activ, se disting catepsine de cisteină, serină, carboxil și metaloproteină. Rolul catepsinelor: 1. crearea de active biologic

Rolul ficatului în metabolismul aminoacizilor și proteinelor Ficatul joacă un rol central în metabolismul proteinelor și al altor compuși care conțin azot. Îndeplinește următoarele funcții: 1. sinteza proteinelor plasmatice specifice: - in ficat se sintetizeaza: 100% albumina, 75 - 90% a-globuline, 50%

Caracterizarea proteinelor din serul sanguin Proteinele sistemului complement - acest sistem include 20 de proteine ​​care circulă în sânge sub formă de precursori inactivi. Activarea lor are loc sub acțiunea unor substanțe specifice cu activitate proteolitică.

Una dintre caracteristicile proteinelor este organizarea lor structurală complexă. Toate proteinele au o structură primară, secundară și terțiară, iar cele care au două sau mai multe PPC în compoziția lor au și o structură cuaternară (CS).

Structura primară a proteinei (PSB) – este alternanța (secvența) resturilor de aminoacizi în PPC.

Chiar și proteinele de aceeași lungime și compoziție de aminoacizi pot fi substanțe diferite. De exemplu, 2 dipeptide diferite pot fi făcute din doi aminoacizi:

Cu numărul de aminoacizi egal cu 20, numărul de combinații posibile este egal cu 210 18 . Și dacă luăm în considerare că în PPC fiecare aminoacid poate apărea de mai mult de 1 dată, atunci numărul de opțiuni posibile este greu de numărat.

Determinarea structurii primare a proteinei (PSB).

PBP-ul proteinelor poate fi determinat folosind feniltiohidantoină metodă . Această metodă se bazează pe reacția de interacțiune fenilizotiocianat (FITC) cu α-AA. Ca rezultat, se formează un complex din acești doi compuși - FITZ-AK . De exemplu, luați în considerare peptida pentru a determina PSB-ul acestuia, adică secvența conexiunii resturilor de aminoacizi.

FITC interacționează cu aminoacidul terminal (a). Se formează un complex FTG-a, se separă de amestec și se determină autenticitatea aminoacidului A. De exemplu, acesta este - asn etc. Toți ceilalți aminoacizi sunt separați și identificați secvenţial. Acesta este un proces intensiv de muncă. Determinarea PBP a unei proteine ​​de mărime medie durează câteva luni.

Prioritatea în decodarea PSB îi aparține Sanger(1953), care a descoperit PSB-ul insulinei (câștigător al Premiului Nobel). Molecula de insulină este formată din 2 PPC - A și B.

Lanțul A este format din 21 de aminoacizi, lanțul B este format din 30. PPC-urile sunt conectate între ele prin punți disulfură. Numărul de proteine ​​al căror PBP a fost determinat ajunge până acum la 1500. Chiar și modificările mici ale structurii primare pot schimba semnificativ proprietățile unei proteine. Eritrocitele oamenilor sănătoși conțin HbA - atunci când sunt înlocuite în lanțul  al HbA, în poziția a 6-a adânc pe arborele apare boala severa anemia celulelor secera, în care copiii născuți cu această anomalie mor la o vârstă fragedă. Pe de altă parte, există opțiuni pentru schimbarea PSB care nu îi afectează proprietățile fizico-chimice și biologice. De exemplu, HbC conține lanțuri b în poziția a 6-a în loc de glu - liză, HbC aproape că nu diferă în proprietățile sale de HbA, iar persoanele care au astfel de Hb în eritrocite sunt practic sănătoase.

Stabilitate PSB este asigurată în principal de legături peptidice covalente puternice și, în al doilea rând, de legături disulfurice.

Structura secundară a proteinei (sb).

PPC-urile proteice sunt foarte flexibile și capătă o structură spațială specifică sau conformaţie. În proteine, se disting 2 niveluri ale unei astfel de conformații - aceasta este WSB și structura terțiară (TSB).

WSB – aceasta este configurația PPC, adică modul în care este pliat sau răsucit într-o anumită conformație, în conformitate cu programul stabilit în P sat.

Există trei tipuri principale de VSB:

1)  -spirală;

2) b-structura(strat pliat sau foaie pliată);

3) încurcătură dezordonată.

-spirală .

Modelul său a fost propus de V. Pauling. Este cel mai probabil pentru proteinele globulare. Pentru orice sistem, starea cea mai stabilă este starea corespunzătoare energiei libere minime. Pentru peptide, această stare apare atunci când grupările CO- și NH- sunt unite printr-o legătură slabă de hidrogen. ÎN A - spirale Gruparea NH a primului rest de aminoacid interacționează cu grupa CO a celui de-al 4-lea aminoacid. Ca rezultat, coloana vertebrală a peptidei formează o spirală cu 3,6 reziduuri AA pe tură.

1 pas de spirală (1 tură) = 3,6 AK = 0,54 nm, unghi de elevație - 26 °

Răsucirea PPC are loc în sensul acelor de ceasornic, adică spirala are un curs spre dreapta. La fiecare 5 ture (18 AA; 2,7 nm) se repetă configurația PPC.

Se stabilizează WSBîn primul rând prin legături de hidrogen, iar în al doilea rând prin legături peptidice și disulfurice. Legăturile de hidrogen sunt de 10-100 de ori mai slabe decât legăturile chimice convenționale; cu toate acestea, datorită numărului lor mare, asigură o anumită rigiditate și compactitate VSB. Lanțurile R laterale ale helixului a sunt întoarse spre exterior și sunt situate pe părți opuse ale axei sale.

b -structura .

Acestea sunt secțiuni pliate ale PPC, în formă de frunză pliată într-un acordeon. Straturile PPC pot fi paralele dacă ambele catene încep la capătul N- sau C-terminal.

Dacă lanțurile adiacente din strat sunt orientate cu capete opuse N-C și C-N, atunci ele se numesc antiparalel.

paralel

antiparalel

Formarea legăturilor de hidrogen are loc, ca în helix-a, între grupările CO- și NH-.

Structura primară a proteinelor este un lanț polipeptidic liniar de aminoacizi legați prin legături peptidice. Structura primara - nivel elementar organizarea structurală a unei molecule de proteine. Stabilitate ridicată îi este dată de legăturile peptidice covalente dintre gruparea α-amino a unui aminoacid și gruparea α-carboxil a unui alt aminoacid.

Dacă în educaţie legătură peptidică este implicată grupa imino a prolinei sau hidroxiprolinei, apoi are o formă diferită

Când se formează legături peptidice în celule, gruparea carboxil a unui aminoacid este mai întâi activată și apoi se combină cu gruparea amino a altuia. Aproximativ același lucru se realizează sinteza de laborator a polipeptidelor.

O legătură peptidică este un fragment repetat al unui lanț polipeptidic. Are o serie de caracteristici care afectează nu numai forma structurii primare, ci și cele mai înalte niveluri de organizare a lanțului polipeptidic:

coplanaritate - toți atomii din grupul peptidic sunt în același plan;

capacitatea de a exista în două forme rezonante (forma ceto sau enol);

poziţia trans a substituenţilor în raport cu legătura C-N;

· capacitatea de a forma legături de hidrogen, iar fiecare dintre grupele peptidice poate forma două legături de hidrogen cu alte grupări, inclusiv cu cele peptidice.

Excepție fac grupele peptidice cu participarea grupării amino a prolinei sau hidroxiprolinei. Ele sunt capabile să formeze o singură legătură de hidrogen (vezi mai sus). Acest lucru afectează formarea structurii secundare a proteinei. Lanțul polipeptidic de la locul unde se află prolina sau hidroxiprolina este ușor îndoit, deoarece nu este ținut, ca de obicei, de o a doua legătură de hidrogen.

Schema de formare a tripeptidelor:

Niveluri de organizare spațială a proteinelor: structura secundară a proteinelor: conceptul de α-helix și strat pliat β. Structura terțiară a proteinelor: conceptul de proteină nativă și denaturarea proteinelor. Structura cuaternară a proteinelor pe exemplul structurii hemoglobinei.

Structura secundară a unei proteine. Structura secundară a unei proteine ​​este înțeleasă ca o modalitate de așezare a unui lanț polipeptidic într-o structură ordonată. După configurație, se disting următoarele elemente ale structurii secundare: α -spirala si β - strat pliat.

Model de clădire elice α, luând în considerare toate proprietățile legăturii peptidice, a fost dezvoltat de L. Pauling și R. Corey (1949 - 1951).

Figura 3, A diagrama prezentată α -spirală, dând o idee despre principalii săi parametri. Lanțul polipeptidic se pliază în α -helix în așa fel încât spirele helixului să fie regulate, deci configurația elicoidală are simetrie elicoidală (Fig. 3, b). Pentru fiecare tură α -helix reprezintă 3,6 reziduuri de aminoacizi. Distanța dintre viraje sau pasul helixului este de 0,54 nm, unghiul helixului este de 26°. Formare și întreținere α -configuratia elicoidala apare datorita legaturilor de hidrogen formate intre grupele peptidice ale fiecaruia n-th și ( P+ 3)-lea reziduuri de aminoacizi. Deși energia legăturilor de hidrogen este mică, un număr mare dintre ele duce la un efect energetic semnificativ, rezultând în α -configuratia spirala este destul de stabila. Radicalii laterali ai reziduurilor de aminoacizi nu sunt implicați în menținere α -configurație elicoială, astfel încât toate reziduurile de aminoacizi în α - spiralele sunt echivalente.

În proteinele naturale, există doar dreptaci α - spirale.

strat β-pliat- al doilea element al structurii secundare. Spre deosebire de α - spirale β -stratul pliat are mai degrabă o formă liniară decât o tijă (Fig. 4). Structura liniară este menținută datorită apariției legăturilor de hidrogen între grupările peptidice situate pe diferite părți ale lanțului polipeptidic. Aceste situsuri sunt aproape de distanța legăturii de hidrogen dintre grupările - C = O și HN - (0,272 nm).

Orez. 4. Reprezentare schematică β - strat pliat (săgețile indică

despre direcția lanțului polipeptidic)

Orez. 3. Schemă ( A) și modelul ( b) α - spirale

Structura secundară a unei proteine ​​este determinată de primară. Reziduurile de aminoacizi sunt capabile să formeze legături de hidrogen în grade diferite, iar acest lucru afectează formarea α -spirale sau β -strat. Aminoacizii elicoidali includ alanina, acidul glutamic, glutamina, leucina, lizina, metionina și histidina. Dacă un fragment de proteină constă în principal din resturile de aminoacizi enumerate mai sus, atunci a α -spirală. Valina, izoleucina, treonina, tirozina și fenilalanina contribuie la formare β straturi ale lanțului polipeptidic. Structurile dezordonate apar în regiunile lanțului polipeptidic în care sunt concentrate reziduurile de aminoacizi precum glicină, serină, acid aspartic, asparagină și prolina.

Conțin și multe proteine α - spirale, și β -straturi. Proporția configurației elicoidale este diferită pentru diferite proteine. Deci, proteina musculară paramiozina este aproape 100% spiralizată; proporţia configuraţiei elicoidale în mioglobină şi hemoglobină este mare (75%). Dimpotrivă, în tripsină și ribonuclează, o parte semnificativă a lanțului polipeptidic se potrivește în straturi. β -structuri. Proteinele din țesutul de susținere - cheratina (proteina părului), colagenul (proteina pielii și a tendonului) - au β -configurarea lanţurilor polipeptidice.

Structura terțiară a unei proteine. Structura terțiară a unei proteine ​​este modul în care lanțul polipeptidic este așezat în spațiu. Pentru ca o proteină să-și dobândească proprietățile funcționale inerente, lanțul polipeptidic trebuie să se plieze în spațiu într-un anumit mod, formând o structură activă funcțional. O astfel de structură se numește nativ. În ciuda numărului mare de structuri spațiale teoretic posibile pentru un singur lanț polipeptidic, plierea proteinei duce la formarea unei singure configurații native.

Stabilizați structura terțiară a interacțiunilor proteice care apar între radicalii laterali ai reziduurilor de aminoacizi din diferite părți ale lanțului polipeptidic. Aceste interacțiuni pot fi împărțite în puternice și slabe.

Interacțiunile puternice includ legături covalente între atomii de sulf ai reziduurilor de cisteină localizate în diferite părți ale lanțului polipeptidic. În caz contrar, astfel de legături se numesc punți disulfurice; se poate descrie formarea unei punţi disulfurice în felul următor:

Cu exceptia legaturi covalente Structura terțiară a unei molecule de proteine ​​este susținută de interacțiuni slabe, care, la rândul lor, sunt împărțite în polare și nepolare.

Interacțiunile polare includ legături ionice și de hidrogen. Interacțiunile ionice se formează la contactul cu grupările încărcate pozitiv ale radicalilor laterali de lizină, arginină, histidină și grupul COOH încărcat negativ al acizilor aspartic și glutamic. Legăturile de hidrogen apar între grupările funcționale ale radicalilor laterali ale reziduurilor de aminoacizi.

Interacțiunile nepolare sau van der Waals dintre radicalii de hidrocarburi ai reziduurilor de aminoacizi contribuie la formarea miez hidrofob (picătură de grăsime) în interiorul globului proteic, deoarece radicalii de hidrocarburi tind să evite contactul cu apa. Cu cât sunt mai mulți aminoacizi nepolari într-o proteină, cu atât rolul legăturilor van der Waals este mai mare în formarea structurii sale terțiare.

Numeroase legături între radicalii laterali ai reziduurilor de aminoacizi determină configurația spațială a moleculei proteice (Fig. 5).

Orez. 5. Tipuri de legături care susțin structura terțiară a proteinei:
A- punte disulfurică; b - legătură ionică; c, g - legături de hidrogen;
d - conexiuni van der Waals

Structura terțiară a unei singure proteine ​​este unică, la fel ca și structura sa primară. Numai plierea spațială corectă a unei proteine ​​o face activă. Diverse încălcări ale structurii terțiare duc la o schimbare a proprietăților proteinei și la pierderea activității biologice.

Structura proteinelor cuaternare. Proteinele cu o greutate moleculară mai mare de 100 kDa 1 constau de obicei din mai multe lanțuri polipeptidice cu o greutate moleculară relativ mică. O structură constând dintr-un anumit număr de lanțuri polipeptidice care ocupă o poziție strict fixă ​​unul față de celălalt, ca urmare a căreia proteina are una sau alta activitate, se numește structura cuaternară a proteinei. O proteină cu structură cuaternară se numește epimoleculă sau multimer și, respectiv, lanțurile polipeptidice constitutive ale acestuia subunități sau protomeri . proprietate caracteristică proteinele cu structură cuaternară este că o singură subunitate nu are activitate biologică.

Stabilizarea structurii cuaternare a proteinei are loc datorită interacțiunilor polare dintre radicalii laterali ai reziduurilor de aminoacizi localizați pe suprafața subunităților. Astfel de interacțiuni țin ferm subunitățile sub forma unui complex organizat. Locurile subunităților în care au loc interacțiuni se numesc zone de contact.

Un exemplu clasic o proteină cu structură cuaternară este hemoglobina. Molecula de hemoglobină cu o greutate moleculară de 68.000 Da este formată din patru subunități de două tipuri diferite - α Și β / α -Subunitatea este formată din 141 de resturi de aminoacizi, a β - din 146. Structura terţiară α - Și β -subunitățile sunt similare, la fel ca și greutatea lor moleculară (17.000 Da). Fiecare subunitate conține un grup protetic - bijuterie . Deoarece hemul este prezent și în alte proteine ​​(citocromi, mioglobină), care vor fi studiate în continuare, să discutăm cel puțin pe scurt structura temei (Fig. 6). Grupul hem este un sistem ciclic coplanar complex format dintr-un atom central care formează legături de coordonare cu patru resturi de pirol conectate prin punți metanice (=CH-). În hemoglobină, fierul este de obicei în stare oxidată (2+).

Patru subunități - două α si doi β - sunt combinate într-o singură structură în așa fel încât α - subunitățile sunt în contact numai cu β -subunităţi şi invers (Fig. 7).

Orez. 6. Structura hemului hemoglobinei

Orez. 7. Reprezentarea schematică a structurii cuaternare a hemoglobinei:
Fe - hemul hemoglobinei

După cum se poate vedea din Figura 7, o moleculă de hemoglobină este capabilă să transporte 4 molecule de oxigen. Atât legarea cât și eliberarea de oxigen sunt însoțite de modificări conformaționale ale structurii α - Și β -subunităţile hemoglobinei şi dispunerea lor reciprocă în epimoleculă. Acest fapt indică faptul că structura cuaternară a proteinei nu este absolut rigidă.

Informații similare.

Structura chimică a proteinelor este reprezentată de alfa-aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. La organismele vii, compoziția determină codul genetic. În procesul de sinteză, în majoritatea cazurilor, se folosesc 20 de aminoacizi de tip standard. Multe dintre combinațiile lor se formează molecule de proteine cu o mare varietate de proprietăți. Resturile de aminoacizi suferă adesea modificări post-translaționale. Ele pot apărea înainte ca proteina să înceapă să-și îndeplinească funcțiile și în procesul activității sale în celulă. În organismele vii, mai multe molecule formează adesea complexe complexe. Un exemplu este asocierea fotosintetică.

Scopul conexiunilor

Proteinele sunt considerate o componentă importantă a nutriției umane și animale datorită faptului că în corpul lor toate aminoacizi esentiali nu poate fi sintetizat. Unele dintre ele ar trebui să vină cu alimente proteice. Principalele surse de compuși sunt carnea, nucile, laptele, peștele, cerealele. Într-o măsură mai mică, proteinele sunt prezente în legume, ciuperci și fructe de pădure. Când sunt digerate de enzime, proteinele consumate sunt descompuse în aminoacizi. Ele sunt deja folosite în biosinteza propriilor proteine ​​în organism sau sunt descompuse în continuare - pentru energie.

Referință istorică

Secvența de structură a proteinei insulinei a fost determinată pentru prima dată de Frederick Senger. Pentru munca sa a primit Premiul Nobelîn 1958. Sanger a folosit metoda de secvențiere. Folosind difracția cu raze X, structurile tridimensionale ale mioglobinei și hemoglobinei au fost obținute ulterior (la sfârșitul anilor 1950). Lucrarea a fost realizată de John Kendrew și Max Perutz.

Structura unei molecule de proteine

Include polimeri liniari. Ei, la rândul lor, constau din resturi de alfa-aminoacizi, care sunt monomeri. în plus, structura proteinei poate include componente având o natură non-aminoacizică şi reziduuri de aminoacizi de tip modificat. La desemnarea componentelor se folosesc abrevieri de 1 sau 3 litere. Un compus care conține de la două până la câteva zeci de reziduuri este adesea denumit „polipeptidă”. Ca urmare a interacțiunii grupării alfa-carboxil a unui aminoacid cu gruparea alfa-amino a altuia, apar legături (în timpul formării structurii proteinei). În compus, capetele C- și N- sunt izolate, în funcție de ce grupă a restului de aminoacid este liberă: -COOH sau -NH2. În procesul de sinteză a proteinelor pe ribozom, de regulă, un reziduu de metionină acționează ca primul terminal; atașarea celor ulterioare se realizează la capătul C-terminal al celor anterioare.

Niveluri de organizare

Au fost propuși de Lindrem-Lang. În ciuda faptului că această diviziune este considerată oarecum învechită, este încă folosită. S-a propus alocarea a patru niveluri de organizare a conexiunilor. Se determină structura primară a unei molecule de proteine cod geneticși caracteristicile genei. Pentru mai mult niveluri înalte formate în mod caracteristic în timpul plierii proteinelor. Structura spațială a unei proteine ​​este determinată în general de lanțul de aminoacizi. Cu toate acestea, este destul de flexibil. Poate fi influențată de factori externi. În acest sens, este mai corect să vorbim despre conformația compusului, care este cea mai favorabilă și de preferat energetic.

1 nivel

Este reprezentată de secvența de resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. De regulă, este descris folosind denumiri de una sau trei litere. Structura primară a proteinelor este caracterizată de combinații stabile de reziduuri de aminoacizi. Ei îndeplinesc anumite sarcini. Astfel de „motive conservatoare” rămân păstrate în cursul evoluției speciilor. Ele pot fi adesea folosite pentru a prezice problema unei proteine ​​necunoscute. Evaluând gradul de similaritate (omologie) în lanțurile de aminoacizi din diferite organisme, se poate determina distanța evolutivă formată între taxonii care alcătuiesc aceste organisme. Structura primară a proteinelor este determinată prin secvențiere sau prin complexul inițial al ARNm-ului său folosind tabelul de coduri genetice.

Comandarea locală a unei secțiuni de lanț

Acesta este următorul nivel de organizare - structura secundară a proteinelor. Există mai multe tipuri. Ordinea locală a regiunii lanțului polipeptidic este stabilizată prin legături de hidrogen. Cele mai populare tipuri sunt:

Structura spațială

Structura terțiară a proteinelor include elemente de nivelul anterior. Se stabilizează tipuri diferite interacțiuni. Importanță critică având în același timp legături hidrofobe. Stabilizarea presupune:

• interacțiuni covalente.
• Legături ionice care se formează între grupările laterale de aminoacizi care au sarcini opuse.
• Interacțiuni cu hidrogen.
• legături hidrofobe. În procesul de interacțiune cu elementele H2O din jur, proteina este pliată astfel încât grupările laterale nepolare de aminoacizi sunt izolate de soluție apoasă. Pe suprafața moleculei apar grupări hidrofile (polare).

Structura terțiară a proteinelor este determinată de rezonanța magnetică (nucleară), unele tipuri de microscopie și alte metode.

Principiul de pozare

Studiile au arătat că între 2 și 3 niveluri este convenabil să evidențiezi altul. Se numește „arhitectură”, „motiv de așezare”. Este determinată de aranjarea reciprocă a componentelor structurii secundare (catenele beta și elice alfa) în limitele unui globul compact - un domeniu proteic. Poate exista independent sau poate fi inclusă într-o proteină mai mare împreună cu altele similare. S-a stabilit că motivele de styling sunt mai degrabă conservatoare. Ele apar în proteine ​​care nu au nici evolutiv, nici conexiuni functionale. Definiția arhitecturii stă la baza clasificării raționale (fizice).

Organizarea domeniului

Odată cu aranjarea reciprocă a mai multor lanțuri de polipeptide în compoziția unui complex proteic, se formează o structură cuaternară a proteinelor. Elementele care alcătuiesc compoziția sa se formează separat pe ribozomi. Abia după ce sinteza este finalizată, această structură proteică începe să se formeze. Poate conține atât lanțuri polipeptidice diferite, cât și identice. Structura cuaternară a proteinelor este stabilizată prin aceleași interacțiuni ca la nivelul anterior. Unele complexe pot include câteva zeci de proteine.

Structura proteinelor: sarcini protectoare

Polipeptidele citoscheletului, acționând într-un fel ca întărire, conferă multor organele o formă și participă la schimbarea acesteia. Proteinele structurale oferă protecție organismului. Un exemplu de astfel de proteină este colagenul. Formează baza în substanța intercelulară a țesuturilor conjunctive. Keratina are și o funcție protectoare. Formează baza coarnelor, penelor, părului și altor derivați ai epidermei. Când toxinele sunt legate de proteine, detoxifierea acestora din urmă are loc în multe cazuri. Așa se realizează sarcina de protecție chimică a organismului. Enzimele hepatice joacă un rol deosebit de important în procesul de neutralizare a toxinelor din corpul uman. Sunt capabili să descompună otravurile sau să le transforme într-o formă solubilă. Acest lucru contribuie la transportul mai rapid al acestora din organism. Proteinele prezente în sânge și în alte fluide corporale oferă protecție imunitară prin declanșarea unui răspuns atât la atacul agenților patogeni, cât și la răni. Imunoglobulinele (anticorpi și componente ale sistemului complementului) sunt capabile să neutralizeze bacteriile, proteinele străine și virușii.

Mecanism de reglare

Moleculele de proteine, care nu acționează nici ca sursă de energie, nici ca material de construcție, controlează multe procese intracelulare. Deci, datorită acestora, se realizează reglarea traducerii, transcripției, tăierii, a activității altor polipeptide. Mecanismul de reglare se bazează pe activitatea enzimatică sau se manifestă prin legarea specifică de alte molecule. De exemplu, factorii de transcripție, polipeptidele activatoare și proteinele represoare pot controla rata transcripției genelor. În același timp, ele interacționează cu secvențele reglatoare ale genelor. Fosfatazele proteice și kinazele proteice joacă cel mai important rol în controlul cursului proceselor intracelulare. Aceste enzime pornesc sau suprimă activitatea altor proteine ​​prin adăugarea sau îndepărtarea grupărilor fosfat din ele.

Sarcina de semnal

Este adesea combinată cu o funcție de reglementare. Acest lucru se datorează faptului că multe polipeptide intracelulare și extracelulare pot transmite semnale. Factorii de creștere, citokinele, hormonii și alți compuși au această capacitate. Steroizii sunt transportați prin sânge. Interacțiunea hormonului cu receptorul acționează ca un semnal, datorită căruia este declanșat răspunsul celulei. Steroizii controlează conținutul de compuși din sânge și celule, reproducerea, creșterea și alte procese. Un exemplu este insulina. Reglează nivelul de glucoză. Interacțiunea celulelor se realizează prin intermediul compușilor proteici semnal transmis prin substanța intercelulară.

Transportul elementelor

Proteinele solubile implicate în mișcarea moleculelor mici au o mare afinitate pentru substratul prezent în concentrație mare. De asemenea, au capacitatea de a-l elibera cu ușurință în zonele cu conținut scăzut. Un exemplu este proteina de transport hemoglobina. Mișcă oxigenul din plămâni către alte țesuturi, iar din acestea transferă dioxid de carbon. Unele proteine ​​de membrană sunt, de asemenea, implicate în transportul moleculelor mici prin pereții celulari, modificându-le. Stratul lipidic al citoplasmei este rezistent la apă. Acest lucru previne difuzia moleculelor încărcate sau polare. Conexiunile de transport pe membrană sunt de obicei împărțite în purtători și canale.

Conexiuni de rezervă

Aceste proteine ​​formează așa-numitele rezerve. Se acumulează, de exemplu, în semințele de plante, ouăle de animale. Astfel de proteine ​​acționează ca o sursă de rezervă de materie și energie. Unii compuși sunt folosiți de organism ca rezervor de aminoacizi. Ei, la rândul lor, sunt precursorii substanțelor active implicate în reglarea metabolismului.

Receptorii celulari

Astfel de proteine ​​pot fi localizate atât direct în citoplasmă, cât și încorporate în perete. O parte a conexiunii primește un semnal. De regulă, este Substanta chimica, iar în unele cazuri - impact mecanic (întindere, de exemplu), lumină și alți stimuli. În procesul de expunere a semnalului la un anumit fragment al moleculei - polipeptidul receptor - încep modificările conformaționale ale acestuia. Ele provoacă o modificare a conformației restului celulei, care realizează transmiterea stimulului către alte componente ale celulei. Semnalul poate fi trimis căi diferite. Unii receptori sunt capabili să catalizeze reactie chimica, acestea din urmă acționează ca niște canale ionice care se închid sau se deschid sub influența unui stimul. Unii compuși leagă în mod specific moleculele intermediare în interiorul celulei.

Polipeptide motorii

Există o întreagă clasă de proteine ​​care asigură mișcarea corpului. Proteinele motorii sunt implicate în contracția musculară, mișcarea celulelor, activitatea flagelilor și a cililor. Datorita acestora se realizeaza si transport dirijat si activ. Kinezinele și dineinele efectuează transferul de molecule de-a lungul microtubulilor folosind hidroliza ATP ca sursă de energie. Acestea din urmă mută organele și alte elemente către centrozom din regiunile celulare periferice. Kinesinele se mută înăuntru direcție inversă. Dineinele sunt, de asemenea, responsabile pentru activitatea flagelilor și cililor.