Funcțiile și structura proteinei. Proteine ​​structura unei molecule proteice l l clarificare Structura unei proteine ​​este determinată de un grup de gene

O proteină este o secvență de aminoacizi legați între ei prin legături peptidice.

Este ușor de imaginat că numărul de aminoacizi poate fi diferit: de la cel puțin doi la orice valoare rezonabilă. Biochimiștii au convenit să considere că, dacă numărul de aminoacizi nu depășește 10, atunci un astfel de compus se numește peptidă; dacă de la 10 sau mai mulți aminoacizi – polipeptidă. Polipeptidele care pot forma și menține în mod spontan o anumită structură spațială, care se numește conformație, sunt denumite proteine. Stabilizarea unei astfel de structuri este posibilă numai atunci când polipeptidele ating o anumită lungime (mai mult de 40 de aminoacizi); prin urmare, polipeptidele cu o greutate moleculară mai mare de 5.000 Da sunt de obicei considerate proteine. (1Da este egal cu 1/12 dintr-un izotop de carbon). Doar având o anumită structură spațială (structură nativă) o proteină își poate îndeplini funcțiile.

Mărimea proteinei poate fi măsurată în daltoni ( masa moleculara), mai des din cauza dimensiunii relativ mari a moleculei în unități derivate - kilodaltoni (kDa). Proteinele de drojdie, în medie, constau din 466 de aminoacizi și au o greutate moleculară de 53 kDa. Cea mai mare proteină cunoscută în prezent, titina, este o componentă a sarcomerelor musculare; greutatea moleculară a diferitelor izoforme ale sale variază de la 3000 la 3700 kDa, constă din 38.138 de aminoacizi (în mușchiul solius uman).

structura proteinelor

Structura tridimensională a unei proteine ​​se formează în procesul de pliere (din engleză. pliere-"pliere"). O structură tridimensională se formează ca rezultat al interacțiunii structurilor de niveluri inferioare.

Există patru niveluri de structură a proteinelor:

Structura primară- secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic.

structura secundara- aceasta este plasarea în spațiu a secțiunilor individuale ale lanțului polipeptidic.

Următoarele sunt cele mai comune tipuri de structură secundară a proteinelor:

α-helices- rotiri strânse în jurul axei lungi a moleculei, o tură este de 3,6 resturi de aminoacizi, iar pasul helixului este de 0,54 nm (0,15 nm per reziduu de aminoacizi), helixul este stabilizat de legături de hidrogen între grupările peptidice H și O distanțate la 4 resturi de aminoacizi. Helixul este construit exclusiv dintr-un tip de stereoizomeri de aminoacizi (L). Desi poate fi stangaci sau dreptaci, dreptacii predomina in proteine. Spirala este ruptă de interacțiunile electrostatice ale acidului glutamic, lizinei, argininei. Reziduurile de asparagină, serină, treonină și leucină situate aproape unele de altele pot interfera steric cu formarea helixului, reziduurile de prolină provoacă îndoirea lanțului și, de asemenea, perturbă structura α-helixului.

straturi β-pliate- mai multe lanțuri polipeptidice în zig-zag în care se formează legături de hidrogen între aminoacizi sau diferite lanțuri proteice relativ îndepărtate unul de celălalt (0,347 nm per reziduu de aminoacid) în structura primară, și nu strâns distanțate, așa cum este cazul în α-helix. Aceste lanțuri sunt de obicei direcționate cu N-terminele lor în direcții opuse (orientare anti-paralelă). Pentru formarea straturilor pliate β, dimensiunile mici ale grupurilor laterale de aminoacizi sunt importante; de ​​obicei predomină glicina și alanina.

Plierea proteinelor sub forma unui strat pliat β

Structurile dezordonate sunt aranjarea dezordonată a unui lanț proteic în spațiu.

Structura spațială a fiecărei proteine ​​este individuală și este determinată de structura sa primară. Cu toate acestea, o comparație a conformațiilor proteinelor cu structuri și funcții diferite a relevat prezența unor combinații similare de elemente de structură secundară în ele. O astfel de ordine specifică de formare a structurilor secundare se numește structura supersecundară a proteinelor. Structura supersecundară se formează datorită interacțiunilor interradicale.

Anumite combinații caracteristice de elice α și structuri β sunt adesea denumite „motive structurale”. Au denumiri specifice: „α-helix-turn-α-helix”, „α/β-baril structure”, „fermoar leucină”, „deget de zinc”, etc.

Structura terțiară- aceasta este o modalitate de a plasa întregul lanț polipeptidic în spațiu. Alături de elice α, straturi pliate β și structuri supersecundare, structura terțiară prezintă o conformație dezordonată care poate ocupa o parte semnificativă a moleculei.

Reprezentare schematică a plierii proteinelor într-o structură terțiară.

Structura cuaternară apare în proteine ​​care constau din mai multe lanțuri polipeptidice (subunități, protomeri sau monomeri), atunci când structurile terțiare ale acestor subunități sunt combinate. De exemplu, molecula de hemoglobină este formată din 4 subunități. Structura cuaternară are formațiuni supramoleculare - complexe multienzimatice care constau din mai multe molecule de enzime și coenzime (piruvat dehidrogenază) și izoenzime (lactat dehidrogenază - LDH, creatin fosfokinaza - CPK).

Asa de. Structura spațială nu depinde de lungimea lanțului polipeptidic, ci de secvența reziduurilor de aminoacizi specifice fiecărei proteine, precum și de radicalii laterali caracteristici aminoacizilor corespunzători. Structura spațială tridimensională sau conformația macromoleculelor proteice este formată în primul rând din legături de hidrogen, interacțiuni hidrofobe între radicalii laterali nepolari ai aminoacizilor și interacțiuni ionice între grupuri laterale încărcate opus de reziduuri de aminoacizi. Legăturile de hidrogen joacă rol imensîn formarea şi menţinerea structurii spaţiale a macromoleculei proteice.

În ceea ce privește interacțiunile hidrofobe, acestea apar ca urmare a contactului dintre radicalii nepolari care nu sunt capabili să rupă legăturile de hidrogen dintre moleculele de apă, care este deplasată la suprafața globului proteic. Pe măsură ce proteina este sintetizată, grupurile chimice nepolare sunt colectate în interiorul globului, iar cele polare sunt forțate să iasă pe suprafața acestuia. Astfel, o moleculă de proteină poate fi neutră, încărcată pozitiv sau încărcată negativ, în funcție de pH-ul solventului și de grupările ionice din proteină. În plus, se menține conformația proteinei legaturi covalente S-S format între două reziduuri de cisteină. Ca urmare a formării unei structuri de proteine ​​native, mulți atomi care sunt localizați în secțiuni îndepărtate ale lanțului polipeptidic se apropie unul de celălalt și, acționând unul asupra celuilalt, dobândesc noi proprietăți care sunt absente în aminoacizii individuali sau polipeptidele mici.

Este important să înțelegem că plierea este plierea proteinelor (și a altor biomacromolecule) dintr-o conformație desfășurată într-o formă „nativă”, care este un proces fizico-chimic, în urma căruia proteinele din „habitatul” lor natural (soluție, citoplasmă sau membrană) își dobândesc structura și funcțiile spațiale unice.

Celulele conțin o serie de proteine ​​inactive catalitic, care, totuși, au o contribuție mare la formarea structurilor proteice spațiale. Aceștia sunt așa-numiții însoțitori. Chaperonele ajută la asamblarea corectă a conformației proteinelor tridimensionale prin formarea de complexe reversibile, necovalente cu lanțul polipeptidic parțial pliat, în timp ce inhibă legăturile malformate care conduc la formarea structurilor proteice inactive funcțional. Lista funcțiilor inerente în chaperone include protecția globulelor topite (parțial pliate) de la agregare, precum și transferul de proteine ​​nou sintetizate la diferite loci celulare.

Chaperonele sunt predominant proteine ​​de șoc termic, a căror sinteza crește brusc sub expunerea la temperatură stresantă, de aceea sunt numite și hsp (proteine ​​de șoc termic). Familiile acestor proteine ​​se găsesc în celulele microbiene, vegetale și animale. Clasificarea chaperonelor se bazează pe greutatea moleculară a acestora, care variază de la 10 la 90 kDa. Sunt proteine ​​ajutătoare în procesele de formare a structurii tridimensionale a proteinelor. Chaperonele mențin lanțul polipeptidic nou sintetizat într-o stare desfășurată, împiedicând-o să se plieze într-o formă diferită de cea nativă și oferă condiții pentru singura structură proteică nativă corectă.

În procesul de pliere a proteinei, unele conformații ale moleculei sunt respinse în stadiul globului topit. Degradarea unor astfel de molecule este inițiată de proteina ubiquitină.

Degradarea proteinelor prin calea ubiquitinei implică două etape principale:

1) atașarea covalentă a ubiquitinei la proteina care urmează să fie degradată prin reziduu lizina, prezenţa unei astfel de etichete într-o proteină este semnal primar sortarea, direcționarea conjugaților formați către proteazomi, în cele mai multe cazuri, la proteină sunt atașate mai multe molecule de ubiquitină, care sunt organizate sub formă de margele pe un șir .;

2) hidroliza proteinelor de către proteazom (funcția principală a proteazomului este degradarea proteolitică a proteinelor inutile și deteriorate la peptide scurte). Ubiquitina este numită pe bună dreptate „marca morții” pentru proteine.

Domeniul n proteine? - un element al structurii terțiare a proteinei, care este o substructură destul de stabilă și independentă a proteinei, a cărei pliere are loc independent de celelalte părți. Domeniul include de obicei mai multe elemente ale structurii secundare. Domenii similare ca structură se găsesc nu numai în proteinele înrudite (de exemplu, în hemoglobinele diferitelor animale), ci și în proteine ​​complet diferite. O proteină poate avea mai multe domenii, aceste regiuni pot funcționa diferite funcțiiîn aceeași proteină. Unele enzime și toate imunoglobulinele au o structură de domeniu. Proteinele cu lanțuri polipeptidice lungi (mai mult de 200 de resturi de aminoacizi) creează adesea structuri de domeniu.

Una dintre caracteristicile proteinelor este organizarea lor structurală complexă. Toate proteinele au o structură primară, secundară și terțiară, iar cele care au două sau mai multe PPC în compoziția lor au și o structură cuaternară (CS).

Structura primară a proteinei (PSB) – este alternanța (secvența) resturilor de aminoacizi în PPC.

Chiar și proteinele de aceeași lungime și compoziție de aminoacizi pot fi substanțe diferite. De exemplu, 2 dipeptide diferite pot fi făcute din doi aminoacizi:

Cu numărul de aminoacizi egal cu 20, numărul de combinații posibile este egal cu 210 18 . Și dacă luăm în considerare că în PPC fiecare aminoacid poate apărea de mai mult de 1 dată, atunci numărul de opțiuni posibile este greu de numărat.

Determinarea structurii primare a proteinei (PSB).

PBP-ul proteinelor poate fi determinat folosind feniltiohidantoină metodă . Această metodă se bazează pe reacția de interacțiune fenilizotiocianat (FITC) cu α-AA. Ca rezultat, se formează un complex din acești doi compuși - FITZ-AK . De exemplu, luați în considerare peptida pentru a determina PSB-ul acestuia, adică secvența conexiunii resturilor de aminoacizi.

FITC interacționează cu aminoacidul terminal (a). Se formează un complex FTG-a, se separă de amestec și se determină autenticitatea aminoacidului A. De exemplu, acesta este - asn etc. Toți ceilalți aminoacizi sunt separați și identificați secvenţial. Acesta este un proces intensiv de muncă. Determinarea PBP a unei proteine ​​de mărime medie durează câteva luni.

Prioritatea în decodarea PSB îi aparține Sanger(1953), care a descoperit PSB-ul insulinei (câștigător al Premiului Nobel). Molecula de insulină este formată din 2 PPC - A și B.

Lanțul A este format din 21 de aminoacizi, lanțul B este format din 30. PPC-urile sunt conectate între ele prin punți disulfură. Numărul de proteine ​​al căror PBP a fost determinat ajunge până acum la 1500. Chiar și modificările mici ale structurii primare pot schimba semnificativ proprietățile unei proteine. Eritrocitele oamenilor sănătoși conțin HbA - atunci când sunt înlocuite în lanțul  al HbA, în poziția a 6-a adânc pe arborele apare boala severa anemia celulelor secera, în care copiii născuți cu această anomalie mor la o vârstă fragedă. Pe de altă parte, există opțiuni pentru schimbarea PSB care nu îi afectează proprietățile fizico-chimice și biologice. De exemplu, HbC conține lanțuri b în poziția a 6-a în loc de glu - liză, HbC aproape că nu diferă în proprietățile sale de HbA, iar persoanele care au astfel de Hb în eritrocite sunt practic sănătoase.

Stabilitate PSB este asigurată în principal de legături peptidice covalente puternice și, în al doilea rând, de legături disulfurice.

Structura secundară a proteinei (sb).

PPC-urile proteice sunt foarte flexibile și capătă o structură spațială specifică sau conformaţie. În proteine, se disting 2 niveluri ale unei astfel de conformații - aceasta este WSB și structura terțiară (TSB).

WSB – aceasta este configurația PPC, adică modul în care este pliată sau răsucită într-o anumită conformație, în conformitate cu programul stabilit în P sat.

Există trei tipuri principale de VSB:

1)  -spirală;

2) b-structura(strat pliat sau foaie pliată);

3) încurcătură dezordonată.

-spirală .

Modelul său a fost propus de V. Pauling. Este cel mai probabil pentru proteinele globulare. Pentru orice sistem, starea cea mai stabilă este starea corespunzătoare energiei libere minime. Pentru peptide, această stare apare atunci când grupările CO- și NH- sunt unite printr-o legătură slabă de hidrogen. ÎN A - spirale Gruparea NH a primului rest de aminoacid interacționează cu grupa CO a celui de-al 4-lea aminoacid. Ca rezultat, coloana vertebrală a peptidei formează o spirală cu 3,6 reziduuri AA pe tură.

1 pas de spirală (1 tură) = 3,6 AK = 0,54 nm, unghi de elevație - 26 °

Răsucirea PPC are loc în sensul acelor de ceasornic, adică spirala are un curs spre dreapta. La fiecare 5 ture (18 AA; 2,7 nm) se repetă configurația PPC.

Se stabilizează WSBîn primul rând prin legături de hidrogen, iar în al doilea rând prin legături peptidice și disulfurice. Legăturile de hidrogen sunt de 10-100 de ori mai slabe decât legăturile chimice convenționale; cu toate acestea, datorită numărului lor mare, asigură o anumită rigiditate și compactitate VSB. Lanțurile R laterale ale helixului a sunt întoarse spre exterior și sunt situate pe părți opuse ale axei sale.

b -structura .

Acestea sunt secțiuni pliate ale PPC, în formă de frunză pliată într-un acordeon. Straturile PPC pot fi paralele dacă ambele catene încep la capătul N- sau C-terminal.

Dacă lanțurile adiacente din strat sunt orientate cu capete opuse N-C și C-N, atunci ele se numesc antiparalel.

paralel

antiparalel

Formarea legăturilor de hidrogen are loc, ca în helix-a, între grupările CO- și NH-.

Structura chimică a proteinelor este reprezentată de alfa-aminoacizi legați în lanț legătură peptidică. La organismele vii, compoziția determină codul genetic. În procesul de sinteză, în majoritatea cazurilor, se folosesc 20 de aminoacizi de tip standard. Multe dintre combinațiile lor se formează molecule de proteine cu o mare varietate de proprietăți. Resturile de aminoacizi suferă adesea modificări post-translaționale. Ele pot apărea înainte ca proteina să înceapă să-și îndeplinească funcțiile și în procesul activității sale în celulă. În organismele vii, mai multe molecule formează adesea complexe complexe. Un exemplu este asocierea fotosintetică.

Scopul conexiunilor

Proteinele sunt considerate o componentă importantă a nutriției umane și animale datorită faptului că în corpul lor toate aminoacizi esentiali nu poate fi sintetizat. Unele dintre ele ar trebui să vină cu alimente proteice. Principalele surse de compuși sunt carnea, nucile, laptele, peștele, cerealele. Într-o măsură mai mică, proteinele sunt prezente în legume, ciuperci și fructe de pădure. Când sunt digerate de enzime, proteinele consumate sunt descompuse în aminoacizi. Ele sunt deja folosite în biosinteza propriilor proteine ​​în organism sau sunt descompuse în continuare - pentru energie.

Referință istorică

Secvența de structură a proteinei insulinei a fost determinată pentru prima dată de Frederick Senger. Pentru munca sa a primit Premiul Nobelîn 1958. Sanger a folosit metoda de secvențiere. Folosind difracția cu raze X, structurile tridimensionale ale mioglobinei și hemoglobinei au fost obținute ulterior (la sfârșitul anilor 1950). Lucrarea a fost realizată de John Kendrew și Max Perutz.

Structura unei molecule de proteine

Include polimeri liniari. Ei, la rândul lor, constau din resturi de alfa-aminoacizi, care sunt monomeri. în plus, structura proteinei poate include componente având o natură non-aminoacizică şi reziduuri de aminoacizi de tip modificat. La desemnarea componentelor se folosesc abrevieri de 1 sau 3 litere. Un compus care conține de la două până la câteva zeci de reziduuri este adesea denumit „polipeptidă”. Ca urmare a interacțiunii grupării alfa-carboxil a unui aminoacid cu gruparea alfa-amino a altuia, apar legături (în timpul formării structurii proteinei). În compus, capetele C- și N- sunt izolate, în funcție de ce grupă a restului de aminoacid este liberă: -COOH sau -NH2. În procesul de sinteză a proteinelor pe ribozom, de regulă, un reziduu de metionină acționează ca primul terminal; atașarea celor ulterioare se realizează la capătul C-terminal al celor anterioare.

Niveluri de organizare

Au fost propuși de Lindrem-Lang. În ciuda faptului că această diviziune este considerată oarecum învechită, este încă folosită. S-a propus alocarea a patru niveluri de organizare a conexiunilor. Se determină structura primară a unei molecule de proteine cod geneticși caracteristicile genei. Pentru mai mult niveluri înalte formate în mod caracteristic în timpul plierii proteinelor. Structura spațială a unei proteine ​​este determinată în general de lanțul de aminoacizi. Cu toate acestea, este destul de flexibil. Poate fi influențată de factori externi. În acest sens, este mai corect să vorbim despre conformația compusului, care este cea mai favorabilă și de preferat energetic.

1 nivel

Este reprezentată de secvența de resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. De regulă, este descris folosind denumiri de una sau trei litere. Structura primară a proteinelor este caracterizată de combinații stabile de reziduuri de aminoacizi. Ei îndeplinesc anumite sarcini. Astfel de „motive conservatoare” rămân păstrate în cursul evoluției speciilor. Ele pot fi adesea folosite pentru a prezice problema unei proteine ​​necunoscute. Evaluând gradul de similaritate (omologie) în lanțurile de aminoacizi din diferite organisme, se poate determina distanța evolutivă formată între taxonii care alcătuiesc aceste organisme. Structura primară a proteinelor este determinată prin secvențiere sau prin complexul inițial al ARNm-ului său folosind tabelul de coduri genetice.

Comandarea locală a unei secțiuni de lanț

Acesta este următorul nivel de organizare - structura secundară a proteinelor. Există mai multe tipuri. Ordinea locală a regiunii lanțului polipeptidic este stabilizată prin legături de hidrogen. Cele mai populare tipuri sunt:

Structura spațială

Structura terțiară a proteinelor include elemente de nivelul anterior. Se stabilizează tipuri diferite interacțiuni. Importanță critică având în același timp legături hidrofobe. Stabilizarea presupune:

• interacțiuni covalente.
• Legături ionice care se formează între grupările laterale de aminoacizi care au sarcini opuse.
• Interacțiuni cu hidrogen.
• legături hidrofobe. În procesul de interacțiune cu elementele H2O din jur, proteina este pliată astfel încât grupările laterale nepolare de aminoacizi sunt izolate din soluția apoasă. Pe suprafața moleculei apar grupări hidrofile (polare).

Structura terțiară a proteinelor este determinată de rezonanța magnetică (nucleară), unele tipuri de microscopie și alte metode.

Principiul de pozare

Studiile au arătat că între 2 și 3 niveluri este convenabil să evidențiezi altul. Se numește „arhitectură”, „motiv de așezare”. Este determinată de aranjarea reciprocă a componentelor structurii secundare (catenele beta și elice alfa) în limitele unui globul compact - un domeniu proteic. Poate exista independent sau poate fi inclusă într-o proteină mai mare împreună cu altele similare. S-a stabilit că motivele de styling sunt mai degrabă conservatoare. Ele apar în proteine ​​care nu au nici evolutiv, nici conexiuni functionale. Definiția arhitecturii stă la baza clasificării raționale (fizice).

Organizarea domeniului

Odată cu aranjarea reciprocă a mai multor lanțuri de polipeptide în compoziția unui complex proteic, se formează o structură cuaternară a proteinelor. Elementele care alcătuiesc compoziția sa se formează separat pe ribozomi. Abia după ce sinteza este finalizată, această structură proteică începe să se formeze. Poate conține atât lanțuri polipeptidice diferite, cât și identice. Structura cuaternară a proteinelor este stabilizată prin aceleași interacțiuni ca la nivelul anterior. Unele complexe pot include câteva zeci de proteine.

Structura proteinelor: sarcini protectoare

Polipeptidele citoscheletului, acționând într-un fel ca întărire, conferă multor organele o formă și participă la schimbarea acesteia. Proteinele structurale oferă protecție organismului. Un exemplu de astfel de proteină este colagenul. Formează baza în substanța intercelulară a țesuturilor conjunctive. Keratina are și o funcție protectoare. Formează baza coarnelor, penelor, părului și altor derivați ai epidermei. Când toxinele sunt legate de proteine, detoxifierea acestora din urmă are loc în multe cazuri. Așa se realizează sarcina de protecție chimică a organismului. Enzimele hepatice joacă un rol deosebit de important în procesul de neutralizare a toxinelor din corpul uman. Sunt capabili să descompună otravurile sau să le transforme într-o formă solubilă. Acest lucru contribuie la transportul mai rapid al acestora din organism. Proteinele prezente în sânge și în alte fluide corporale oferă protecție imunitară prin declanșarea unui răspuns atât la atacul agenților patogeni, cât și la răni. Imunoglobulinele (anticorpi și componente ale sistemului complementului) sunt capabile să neutralizeze bacteriile, proteinele străine și virușii.

Mecanism de reglare

Moleculele de proteine, care nu acționează nici ca sursă de energie, nici ca material de construcție, controlează multe procese intracelulare. Deci, datorită acestora, se realizează reglarea traducerii, transcripției, tăierii, a activității altor polipeptide. Mecanismul de reglare se bazează pe activitatea enzimatică sau se manifestă prin legarea specifică de alte molecule. De exemplu, factorii de transcripție, polipeptidele activatoare și proteinele represoare pot controla rata transcripției genelor. În același timp, ele interacționează cu secvențele reglatoare ale genelor. Fosfatazele proteice și kinazele proteice joacă cel mai important rol în controlul cursului proceselor intracelulare. Aceste enzime pornesc sau suprimă activitatea altor proteine ​​prin adăugarea sau îndepărtarea grupărilor fosfat din ele.

Sarcina de semnal

Este adesea combinată cu o funcție de reglementare. Acest lucru se datorează faptului că multe polipeptide intracelulare și extracelulare pot transmite semnale. Factorii de creștere, citokinele, hormonii și alți compuși au această capacitate. Steroizii sunt transportați prin sânge. Interacțiunea hormonului cu receptorul acționează ca un semnal, datorită căruia este declanșat răspunsul celulei. Steroizii controlează conținutul de compuși din sânge și celule, reproducerea, creșterea și alte procese. Un exemplu este insulina. Reglează nivelul de glucoză. Interacțiunea celulelor se realizează prin intermediul compușilor proteici semnal transmis prin substanța intercelulară.

Transportul elementelor

Proteinele solubile implicate în mișcarea moleculelor mici au o mare afinitate pentru substratul prezent în concentrație mare. De asemenea, au capacitatea de a-l elibera cu ușurință în zonele cu conținut scăzut. Un exemplu este proteina de transport hemoglobina. Mișcă oxigenul din plămâni către alte țesuturi, iar din acestea transferă dioxid de carbon. Unele proteine ​​membranare sunt, de asemenea, implicate în transportul moleculelor mici prin pereții celulari, modificându-le. Stratul lipidic al citoplasmei este rezistent la apă. Acest lucru previne difuzia moleculelor încărcate sau polare. Conexiunile de transport pe membrană sunt de obicei împărțite în purtători și canale.

Conexiuni de rezervă

Aceste proteine ​​formează așa-numitele rezerve. Se acumulează, de exemplu, în semințele de plante, ouăle de animale. Astfel de proteine ​​acționează ca o sursă de rezervă de materie și energie. Unii compuși sunt folosiți de organism ca rezervor de aminoacizi. Ei, la rândul lor, sunt precursorii substanțelor active implicate în reglarea metabolismului.

Receptorii celulari

Astfel de proteine ​​pot fi localizate atât direct în citoplasmă, cât și încorporate în perete. O parte a conexiunii primește un semnal. De regulă, este Substanta chimica, iar în unele cazuri - impact mecanic (întindere, de exemplu), lumină și alți stimuli. În procesul de expunere a semnalului la un anumit fragment al moleculei - polipeptidul receptor - încep modificările conformaționale ale acestuia. Ele provoacă o modificare a conformației restului celulei, care realizează transmiterea stimulului către alte componente ale celulei. Semnalul poate fi trimis căi diferite. Unii receptori sunt capabili să catalizeze reactie chimica, acestea din urmă acționează ca niște canale ionice care se închid sau se deschid sub influența unui stimul. Unii compuși leagă în mod specific moleculele intermediare în interiorul celulei.

Polipeptide motorii

Există o întreagă clasă de proteine ​​care asigură mișcarea corpului. Proteinele motorii sunt implicate în contracția musculară, mișcarea celulelor, activitatea flagelilor și a cililor. Datorita acestora se realizeaza si transport dirijat si activ. Kinezinele și dineinele efectuează transferul de molecule de-a lungul microtubulilor folosind hidroliza ATP ca sursă de energie. Acestea din urmă mută organele și alte elemente către centrozom din regiunile celulare periferice. Kinesinele se mută înăuntru direcție inversă. Dineinele sunt, de asemenea, responsabile pentru activitatea flagelilor și a cililor.

biosinteza proteinelor.

1. Structura unei proteine ​​este determinată de:

1) un grup de gene 2) o genă

3) o moleculă de ADN 4) un set de gene ale unui organism

2. Gena codifică informații despre secvența monomerilor din moleculă:

1) ARNt 2) AA 3) glicogen 4) ADN

3. Tripleții se numesc anticodoni:

1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN

4. Schimbul plastic constă în principal din reacții:

1) descompunerea substanţelor organice 2) descompunerea substanţelor anorganice

3) sinteza substanțelor organice 4) sinteza substanțelor anorganice

5. Sinteza proteinelor într-o celulă procariotă are loc:

1) pe ribozomi din nucleu 2) pe ribozomi din citoplasmă 3) pe peretele celular

4) pe suprafața exterioară a membranei citoplasmatice

6. Procesul de traducere are loc:

1) în citoplasmă 2) în nucleu 3) în mitocondrii

4) pe membrane aspre reticulul endoplasmatic

7. Sinteza are loc pe membranele reticulului endoplasmatic granular:

1) ATP; 2) carbohidrați; 3) lipide; 4) proteine.

8. Un triplet codifică:

1. un AK 2 un semn al unui organism 3. mai multe AK

9. Sinteza proteinelor este finalizată în acest moment

1. recunoașterea unui codon de către un anticodon 2. apariția unui „semn de punctuație” pe ribozom

3. intrarea i-ARN în ribozom

10. Procesul, în urma căruia se citesc informații din molecula de ADN.

1. traducere 2. transcriere 3. transformare

11. Proprietățile proteinelor sunt determinate ...

1.structura secundară a proteinei 2.structura primară a proteinei

3.Structura terțiară a proteinei

12. Procesul prin care un anticodon recunoaște un codon pe ARNm

13. Etapele biosintezei proteinelor.

1. transcriere, traducere 2. transformare, traducere

3. transorganizare, transcriere

14. Antidonul t-ARN este format din nucleotide UCG. Care triplet ADN este complementar acestuia?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

15. Numărul de ARNt implicați în traducere este egal cu numărul de:

1. codoni i-ARN care codifică aminoacizi 2. molecule i-ARN

3 Gene incluse în molecula de ADN 4. Proteine ​​sintetizate pe ribozomi

16. Stabiliți secvența de nucleotide ale i-ARN în timpul transcripției dintr-unul dintre lanțurile de ADN: A-G-T-C-G

1) U 2) G 3) C 4) A 5) C

17. Când o moleculă de ADN se replică, produce:

1) un fir care s-a rupt în fragmente separate de molecule fiice

2) o moleculă constând din două noi catene de ADN

3) o moleculă, din care jumătate constă dintr-o catenă de ARNm

4) o moleculă fiică constând dintr-o catenă de ADN veche și una nouă

18. Modelul pentru sinteza unei molecule de ARNm în timpul transcripției este:

1) întreaga moleculă de ADN 2) complet unul dintre lanțurile moleculei de ADN

3) o secțiune a unuia dintre lanțurile ADN

4) în unele cazuri, unul dintre lanțurile moleculei de ADN, în altele, întreaga moleculă de ADN.

19. Procesul de autodublare a moleculei de ADN.

1.replicare 2.reparare

3. reîncarnare

20. În timpul biosintezei proteinelor într-o celulă, energia ATP:

1) consumat 2) depozitat

3) nu este consumat și nu este alocat

21. În celule somatice organism multicelular:

1) un set diferit de gene și proteine ​​2) același set de gene și proteine

3) același set de gene, dar un set diferit de proteine

4) același set de proteine, dar un set diferit de gene

22.. Un triplet ADN poartă informații despre:

1) secvențe de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină

2) un semn al unui organism 3) un aminoacid dintr-o moleculă de proteină sintetizată

4) compoziția moleculei de ARN

23. Care dintre procese nu are loc în celulele cu nicio structură și funcție:

1) sinteza proteinelor 2) metabolismul 3) mitoza 4) meioza

24. Termenul „transcripție” se referă la procesul:

1) duplicarea ADN-ului 2) sinteza i-ARN pe ADN

3) tranziția i-ARN la ribozomi 4) crearea de molecule de proteine ​​pe polizom

25. O secțiune a unei molecule de ADN care conține informații despre o moleculă de proteină este:

1) genă 2) fenotip 3) genomul 4) genotip

26. Transcrierea la eucariote are loc în:

1) citoplasmă 2) membrana endoplasmatică 3) lizozomi 4) nucleu

27. Sinteza proteinelor are loc în:

1) reticul endoplasmatic granular

2) reticul endoplasmatic neted 3) nucleu 4) lizozomi

28. Un aminoacid este codificat de:

1) patru nucleotide 2) două nucleotide

3) o nucleotidă 4) trei nucleotide

29. Tripletul nucleotidelor ATC din molecula de ADN va corespunde codonului moleculei i-ARN:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) CAU

30. Semne de punctuațiecod genetic:

1. codifică anumite proteine ​​2. declanșează sinteza proteinelor

3. opri sinteza proteinelor

31. Procesul de autodublare a moleculei de ADN.

1.replicare 2.reparare 3.reancornare

32. Funcția i-ARN în procesul de biosinteză.

1. stocarea informațiilor ereditare 2. transportul AA la ribozomi

3.informația de hrănire a ribozomilor

33. Procesul prin care tARN-urile aduc aminoacizi la ribozomi.

1.transcriere 2.traducere 3.transformare

34. Ribozomi care sintetizează aceeași moleculă proteică.

1.cromozom 2.polizom 3.megacromozom

35. Procesul prin care aminoacizii formează o moleculă proteică.

1.transcriere 2.traducere 3.transformare

36. Reacțiile de sinteză a matricei includ...

1. Replicarea ADN-ului 2. transcrierea, traducerea 3. ambele răspunsuri sunt corecte

37. Un triplet ADN poartă informații despre:

1. Secvențe de aminoacizi într-o moleculă de proteină
2. Plasați un anumit AK în lanțul proteic
3. Semn al unui anumit organism
4. Aminoacid inclus în lanțul proteic

38. Gena codifică informații despre:

1) structura proteinelor, grăsimilor și carbohidraților 2) structura primară a proteinei

3) secvențe de nucleotide din ADN

4) secvențe de aminoacizi în 2 sau mai multe molecule de proteine

39. Sinteza ARNm începe cu:

1) separarea ADN-ului în două catene 2) interacțiunea dintre enzima ARN polimerază și gena

3) dublarea genelor 4) descompunerea genei în nucleotide

40. Transcrierea are loc:

1) în nucleu 2) pe ribozomi 3) în citoplasmă 4) pe canalele EPS netede

41. Sinteza proteinelor nu are loc pe ribozomi în:

1) agentul cauzator al tuberculozei 2) albinele 3) agaric musca 4) bacteriofag

42. În timpul translației, șablonul pentru asamblarea lanțului polipeptidic al unei proteine ​​este:

1) ambele catene ale ADN-ului 2) una dintre catenele moleculei de ADN

3) o moleculă de ARNm 4) în unele cazuri, unul dintre lanțurile de ADN, în altele, o moleculă de ARNm

Veverițe- macromoleculară compusi organici constând din resturi de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine ​​formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acid acetic - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși mai mult de 170 dintre ei au fost găsite în celule și țesuturi.

În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, există: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizi esentiali trebuie ingerat cu alimente. Plantele sintetizează tot felul de aminoacizi.

În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: ​​complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi sunt absenți din compoziția lor. Dacă proteinele sunt alcătuite numai din aminoacizi, ele sunt numite simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, și o componentă non-aminoacidă (o grupă protetică), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

Toate aminoacizii conțin: 1) o grupare carboxil (-COOH), 2) o grupare amino (-NH 2), 3) un radical sau o grupare R (restul moleculei). Structura radicalului în diferite tipuri de aminoacizi este diferită. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil care alcătuiesc aminoacizii, există: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. ÎN solutii apoase aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătură peptidică

Peptide — materie organică, constând din resturi de aminoacizi legate printr-o legătură peptidică.

Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele ia naștere o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de reziduuri de aminoacizi care alcătuiesc peptida, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea unei legături peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (se numește capătul N-terminal), iar la celălalt capăt există o grupare carboxil liberă (se numește capătul C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor de proteine

Performanța anumitor funcții specifice de către proteine ​​depinde de configurația spațială a moleculelor acestora, în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să păstreze proteinele într-o formă extinsă, sub formă de lanț, prin urmare, lanțurile polipeptidice sunt pliate, dobândind o anumită structură tridimensională, sau conformație. Alocați 4 niveluri organizarea spațială a proteinelor.

Structura primară a unei proteine- secvența reziduurilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este peptidică.

Dacă o moleculă proteică este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul de variante teoretic posibile ale moleculelor proteice care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor este de 10 20 . Cu 20 de aminoacizi, puteți face combinații și mai diverse ale acestora. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine ​​diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Exact structura primara molecula proteică determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul în lanțul polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamin din subunitatea β a hemoglobinei cu valină duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; în astfel de cazuri, o persoană dezvoltă o boală - anemia cu celule falciforme.

structura secundara- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (arata ca un arc întins). Bobinele helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen dintre grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetându-se de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se află proteine: fibroină (mătase, pânză), cheratina (păr, unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară- împachetarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată din apariția legăturilor chimice (hidrogen, ionice, disulfură) și stabilirea interacțiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili tind să apară la suprafața moleculei ca urmare a hidratării (interacțiunea cu dipolii de apă). În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice care se formează între atomii de sulf ai celor două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare se află enzime, anticorpi, niște hormoni.

Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe, ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Fiecare subunitate este asociată cu o moleculă de hem care conține fier.

Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boala vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este o conformație anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi, structura moleculei proteice îi determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile bazice și acide determinate de radicalii aminoacizi: cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi acizi, cu atât proprietățile sale acide sunt mai pronunțate. Capacitatea de a da și atașa H + determina proprietăți tampon ale proteinelor; unul dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din eritrocite, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Exista proteine ​​solubile (fibrinogen), sunt proteine ​​insolubile care indeplinesc functii mecanice (fibroina, keratina, colagen). Există proteine ​​active chimic(enzime), sunt inactive chimic, rezistente la diverse condiții de mediu și extrem de instabile.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbări organizarea structurală molecule proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturării este ruperea legăturilor care stabilizează o anumită structură proteică. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte, iar când condițiile devin mai dure, chiar și mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o schimbare a proprietăților proteinei și, ca urmare, face imposibilă ca proteina să-și realizeze inerente. functii biologice. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc autovindecarea conformației caracteristice proteinei. O astfel de denaturare este supusă, de exemplu, proteinelor receptorului membranar. Procesul de refacere a structurii unei proteine ​​după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Enzime

Enzime, sau enzime, este o clasă specială de proteine ​​care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care implică catalizatori anorganici. Substanța asupra căreia acționează o enzimă se numește substrat.

Enzimele sunt proteine ​​globulare caracteristici structurale Enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. enzime simple sunt proteine ​​simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine ​​complexe, adică pe lângă partea proteică, acestea includ un grup de natură non-proteică - cofactor. Pentru unele enzime, vitaminele acționează ca cofactori. În molecula de enzimă, este izolată o parte specială, numită centru activ. centru activ- o secțiune mică a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde se produce legarea substratului sau substraturilor odată cu formarea complexului enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune într-o enzimă și un produs(i) de reacție. Unele enzime au (altele decât active) centri alosterici- locuri la care sunt atașați regulatorii ratei de lucru a enzimelor ( enzime alosterice).

Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) eficiență ridicată, 2) selectivitate strictă și direcție de acțiune, 3) specificitate substratului, 4) reglare fină și precisă. Specificitatea de substrat și de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică este explicată prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale situsului activ al enzimei și ale substratului ar trebui să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima - cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteză „mănușă de mână”) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza potrivirii induse.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.

Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori pentru fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimei scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.

Odată cu creșterea cantității de substrat, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat devine egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, rata nu va crește, deoarece situsurile active ale enzimei sunt saturate. O creștere a concentrației de enzime duce la o creștere a activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimei scade. Cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează reacția, se numesc activatori dacă încetinesc - inhibitori.

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul de transformări chimice catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

1. oxidoreductaza(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
2. transferază(transferul unei grupări metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
3. hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
4. liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau eliminarea unui grup de atomi din acesta, în timp ce legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
5. izomeraza(rearanjare intramoleculară - izomerază),
6. ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării Conexiuni C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific, format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.

Mergi la cursurile numarul 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Mergi la prelegeri №4„Structură și funcții acizi nucleici ATP"