Ce substanțe sunt monomerii proteici? Ce sunt monomerii proteici? §3. Substante organice. Aminoacizi. Proteine ​​Aminoacizii sunt monomeri ai moleculelor din care substanțe organice?

Lecție-prelecție „Structura moleculară a viețuitoarelor”

Echipament: prezentare multimedia.

I. Actualizarea cunoștințelor

Slide 1.„Cuvinte cheie (compoziția elementară a celulei, apă, proteine, ADN, ARN, replicare).”

Test de control

1. Acizii nucleici îndeplinesc următoarele funcții în celulă:

a) depozitare și transfer proprietăți ereditare;
b) controlul sintezei proteinelor;
c) reglarea proceselor biochimice;
d) diviziunea celulară;
d) toate cele de mai sus.

Articolul a fost publicat cu sprijinul companiei „Evina”. Compania este angajată în producția și restaurarea turnurilor din stuc, instalarea de turnuri din stuc pentru interior și fațadă. Turnare din stuc din gips de înaltă calitate pentru fațade și interioare, serviciu de producție de turnare stuc pe baza unui proiect individual. Puteți afla informații detaliate despre companie, puteți vizualiza catalogul, prețurile și contactele pe site-ul web, care se află la: http://www.evina.ru.

2. Monomerii acizilor nucleici sunt:

a) aminoacizi;
b) nucleotide;
c) molecule proteice;
d) molecule de glucoză.

3. Grup de substanțe din care aparține riboza:

a) proteine;
b) grăsimi;
c) glucide.

4. Monomerul unei molecule proteice este:

a) glucoză;
b) glicerina;
c) acid gras;
d) aminoacid.

5. Solvenții grăsimi pot fi:

o apă;
b) alcool;
c) eter;
d) benzina.

II. Învățarea de materiale noi

În lecțiile de știință, ai atins misterul viețuitoarelor, încercând să răspunzi la întrebarea: „Ce este viața?” Asociem în primul rând fenomenul vieții cu substanțele din care sunt construite organismele vii: carbohidrați, grăsimi, acizi nucleici și, bineînțeles, proteine.

1. Compoziția elementară și moleculară a viețuitoarelor

Corpul uman conține 81 de elemente chimice din 92 găsite în natură. ( Slide 2.„Conținutul elementelor chimice dintr-o celulă.” Corpul uman este un laborator chimic complex. Este greu de imaginat că bunăstarea noastră zilnică, starea de spirit și chiar pofta de mâncare pot depinde de minerale. Fără ele, vitaminele sunt inutile, sinteza și descompunerea proteinelor, grăsimilor și carbohidraților este imposibilă.

Pe birourile elevilor sunt mese" Rolul biologic elemente chimice” (Tabelul 1). După ce s-au familiarizat cu acesta, elevii și profesorul analizează tabelul.

Tabelul 1. Rolul biologic al elementelor chimice

Baza vieții este formată din șase elemente din primele trei perioade - H, C, N, O, P, S. Aceste elemente sunt numite biogene și reprezintă 98% din masa materiei vii (adică, elementele rămase ale tabelului periodic nu reprezintă mai mult de 2% ).

Trei caracteristici principale ale nutrienților:

- dimensiune atomică mică,
– rudă mică masă atomică,
– capacitatea de a forma legături covalente puternice.

Textele sunt distribuite elevilor. Exercițiu: Citeste textul cu atentie; identifica elementele necesare vieții și elementele periculoase pentru organismele vii; găsiți-le în tabelul periodic elementele și explicați rolul acestora.

După finalizarea temei, mai mulți elevi analizează diferite texte.

Textul 1

Elementul chimic calciu este implicat în formarea țesutului osos la animale și la oameni și în metabolismul proteinelor. Magneziul face parte din clorofila plantelor și reglează tensiunea arterială. Este necesar ca organismul să producă energie.

Bariul este un element din același subgrup, chiar și în cantități mici este periculos pentru organism. Sărurile de bariu sunt foarte otrăvitoare. În intoxicațiile acute, ele afectează sistemul nervos și vasele de sânge, iar în intoxicațiile cronice, afectează țesutul osos, măduva osoasă și ficatul. Bariul înlocuiește calciul și fosforul din oase - acest lucru duce la înmuierea oaselor.

Textul 2

Un element al unui subgrup secundar al grupului II, zincul este un microelement esențial pentru organismele vii. Face parte din enzime și hormoni (de exemplu, insulina produsă de pancreas). Zincul afectează creșterea plantelor și animalelor (deficiența lui provoacă nanism), este implicat în respirația anaerobă a plantelor (fermentația alcoolică) și în transport. dioxid de carbonîn sângele vertebratelor, în absorbția proteinelor.

Conținutul de cadmiu și mercur dintr-un organism viu este minim. Cadmiul prezintă proprietăți cancerigene. Compușii săi solubili, după absorbția în sânge, afectează sistemul nervos central, ficatul și rinichii. Acest element intră în biosferă cu îngrășăminte minerale (ca impuritate în superfosfat) și la arderea deșeurilor care conțin produse din plastic. O persoană care fumează o țigară primește 1-2 mcg de cadmiu în plămâni și 25% din această cantitate rămâne în organism.

Ionii de mercur în urme sunt implicați în formarea proteinelor și în transferul de informații ereditare. În același timp, în doze ceva mai mari ele distrug molecule proteice, provoacă tulburări sistem nervos, agravează funcția inimii, inhibă activitatea vitală a fitoplanctonului (algelor), etc.

Textul 3

Borul este un element al subgrupului principal al grupului III și este un microelement esențial pentru organism (conținutul său este de 10-3%). Acest element are un efect pozitiv asupra creșterii plantelor, asupra proceselor respiratorii și asupra metabolismului carbohidraților. Lipsa borului duce la moartea punctelor de creștere a plantelor din tulpini și rădăcini.

Concentrațiile de galiu și taliu din corpul uman sunt de 10–6% și, respectiv, 10–12%. Taliul este o otravă puternică, efectul său se manifestă în tulburări neurologice și căderea părului.

Textul 4

Dintre elementele grupului IV, carbonul este baza vieții (concentrația sa în corpul uman este de 10%) și plumbul (10–6–10–12%), iar compușii săi sunt otrăvuri care provoacă cancer la rinichi și tractul gastrointestinal, interferând cu schimbul de gaze la pești (îngroșează mucusul care acoperă branhiile). Prezența plumbului în mediul natural asociat cu utilizarea sa în industrie. Principala utilizare a plumbului în care este dispersat pe scară largă este în producerea și utilizarea aditivilor pentru combustibili cu plumb alchil. Cantități mari de plumb intră în sol și apă cu deșeuri în timpul exploatării și prelucrării minereurilor, producției de oțel, baterii, fonturi de imprimare, pigmenți, explozivi, produse petroliere, materiale fotografice, sticla. Pentru a reduce emisiile de plumb, aceștia trec la utilizarea pe scară largă a energiei electrice în transport, se lucrează pentru a reduce conținutul de plumb din benzina pentru motor și pentru a trece la combustibili alternativi. Motoarele sunt îmbunătățite combustie interna, se creează noi sisteme de motoare și vehicule electrice. Tehnologiile non-deșeuri sunt introduse în industria plumbului. Intoxicația cronică cu plumb afectează în primul rând funcțiile sistemului nervos central.

Textul 5

Elementele din grupa V - azotul și fosforul - sunt adevărați biogeni, adică. se găsesc în toate organismele. Conținutul lor în organism este de 0,1%. Vecinul lor din grup - arsenul (10-6%) modifică grosimea pereților vaselor de sânge, provoacă tulburări cardiace, deshidratare a corpului și pierderea sărurilor, perturbarea transferului de oxigen de către hemoglobina din sânge (se dezvoltă anemie). Intoxicația cu arsen crește probabilitatea de cancer de piele, boli ale sistemului limfatic și ale tractului gastrointestinal. Se presupune că arsenul înlocuiește fosforul din molecula de ADN din organism și perturbă transmiterea informațiilor ereditare. Compușii de arsen sunt conținuți în gazele deșeurilor de furnal, cenușa de cărbune și deșeurile de la topirea cuprului și producția de acid sulfuric.

2. Structura moleculei de apă și proprietățile acesteia

(Elevii analizează faptele, își amintesc funcțiile apei (Fig. 1), trag o concluzie despre corespondența dintre conținutul de apă și intensitatea procesului metabolic.)

Orez. 1. Funcțiile apei

Demonstrarea experimentelor

1. Dizolvați în apă următoarele substanțe: sare de masă, alcool etilic, zaharoză, ulei vegetal.
2. Pune o bucată de gheață într-un pahar cu apă.
3. Adăugați suc gastric în eprubeta cu fulgi de albuș de ou.

Răspunde la următoarele întrebări:

De ce unele substanțe se dizolvă în apă, în timp ce altele nu?
Ce poți spune despre densitatea apei și a gheții?
Ce reacții ați observat în experiment?
Ce proprietăți ale apei ați observat?

(Profesorul comentează răspunsurile, elevii notează în caiete.)

3. Aminoacizi și proteine

Toate organismele - ciuperci, plante, animale, bacterii - conțin proteine.

Proteinele sunt substanțe organice cu molecul mare, construite din reziduuri a 20 de aminoacizi diferiți. Sunt cunoscuți peste 150 de aminoacizi, dar doar 20 dintre ei sunt prezenți în proteine. Aminoacizii pot exista în două forme izomerice, L și D, care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt. Proteinele conțin doar izomeri L, iar includerea izomerului D perturbă structura proteinei.

Orez. 2. Niveluri de organizare a moleculei proteice

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor noastre. La om, proteinele reprezintă un sfert din greutatea corporală. Singura sursă a formării lor în organism sunt aminoacizii din proteinele din alimente. Acesta este motivul pentru care proteinele sunt indispensabile în alimentația umană.

Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 5 mii la 1 milion și mai mult. Doar o mică parte din cantitatea teoretic posibilă de proteine ​​există în natură.

Proteinele sunt baza vieții celulare. Există proteine ​​în toate părțile corpului. În sânge și mușchi, proteinele reprezintă 1/5 din masa lor totală, în creier 1/12, iar în smalțul dinților 1% din masa lor totală. În diferite organe, proteinele reprezintă 45-85% din masa uscată a substanței.

Proteinele sunt formate prin policondensarea α-aminoacizilor, care creează o legătură polipeptidică. Prin urmare, proteinele constau din aceleași elemente ca și aminoacizii: carbon, hidrogen, azot, oxigen și sulf (Tabelul 2).

Tabelul 2. Compoziția elementară a proteinelor

Lucrări de laborator" Compoziție chimică celule"

Pentru a demonstra că proteinele conțin azot, adăugați o soluție alcalină la o soluție apoasă de albuș de pui și încălziți-o. universal hârtie indicatoare, umezit cu apă, aduceți-l în orificiul eprubetei - hârtia devine albastră, deoarece amoniacul gazos NH 3 este eliberat din soluție în timpul hidrolizei alcaline a proteinei. Prin urmare, proteinele conțin azot.

Toate proteinele, vegetale și animale, sunt formate din aminoacizi. Proteinele furnizate cu alimente sunt hidrolizate sub influența enzimelor.

Hidroliză- Aceasta este descompunerea substanțelor cu adăugarea de molecule de apă. În mediul acid al stomacului, sub acțiunea enzimelor proteolitice (enzime care accelerează hidroliza proteinelor), proteinele sunt descompuse în aminoacizi. Aminoacizii sunt absorbiți de vilozitățile intestinale, intră în sânge și, odată cu acesta, în toate țesuturile corpului. Apoi, cea mai mare parte a aminoacizilor merge la sinteza proteinelor proprii ale corpului.

Sinteza are loc cu absorbția energiei. Astfel de reacții se numesc endoterme. Unii aminoacizi suferă descompunere și oxidare, în timp ce azotul este divizat sub formă de amoniac, care se transformă în uree și este excretat în urină. Carbonul și hidrogenul sunt oxidați în dioxid de carbon și apă. Aceste reacții eliberează energie și sunt exoterme.

În timpul metabolismului proteinelor, se face schimb de energie. Sinteza proteinelor corpului în celulă este însoțită de absorbția de energie (asimilare), iar atunci când proteinele și aminoacizii sunt descompuse, se eliberează energie (proces de disimilare).

4. Nucleotide și acizi nucleici

Există două tipuri de acizi nucleici: ADN (acizi dezoxiribonucleici), ARN (acizi ribonucleici). Ca și carbohidrații și proteinele, ele sunt polimeri. Ca și proteinele, acizii nucleici sunt polimeri liniari. Cu toate acestea, monomerii lor - nucleotidele - sunt substanțe complexe, spre deosebire de zaharurile și aminoacizii destul de simple.

Nucleotidele constau din trei componente: o bază azotată, un zahăr pentoză și un reziduu de acid fosforic. Acizii nucleici conțin cinci tipuri de baze azotate: adenină, guanină, uracil, timină, citozină. Pe lângă bazele azotate, două zaharuri iau parte la formarea nucleotidelor: riboza în ARN și dezoxiriboza în ADN. A treia componentă a nucleotidelor, atât în ​​ADN, cât și în ARN, este un reziduu de acid fosforic - fosfat.

Complexul unei baze azotate cu un zahăr se numește nucleozidă, iar atunci când la acesta din urmă se adaugă un fosfat, se formează o nucleotidă. Numele nucleotidelor sunt ușor diferite de numele bazelor corespunzătoare. Ambele sunt de obicei notate cu majuscule:

citozină, citidină – C;
uracil, uridină – U;
adenina, adenozina – A;
timină, timidină – T;
guanină, guanozină – G.

Structura ADN-ului

ADN-ul – acid dezoxiribonucleic – este un polimer liniar cu molecul mare format din două lanțuri de polinucleotide. Fiecare dintre lanțurile de ADN este un polimer liniar în care nucleotidele sunt conectate secvenţial între ele folosind o legătură fosfodiester covalentă între restul de deoxiriboză al unei nucleotide și restul de acid fosforic al altei nucleotide (Fig. 3).

Orez. 3. Structura ADN-ului

ADN-ul conține patru tipuri de nucleotide: A, T, G și C. Într-un lanț de ADN, nucleotidele de același tip pot fi repetate de nenumărate ori. Moleculele de ADN pot atinge dimensiuni gigantice. De exemplu, 23 de perechi de cromozomi umani (formați din ADN) conțin mai mult de 3 miliarde de perechi de nucleotide!

ADN-ul într-o celulă se găsește cel mai adesea sub forma unei structuri speciale - un dublu helix, în care lanțurile (moleculele de ADN) sunt strâns legate între ele. Existența unei astfel de structuri este posibilă datorită trăsăturilor structurale ale nucleotidelor, care formează cu ușurință perechi complementare: T este întotdeauna situat vizavi de A, iar G este întotdeauna situat vizavi de C. Lanțurile de ADN sunt orientate într-un mod strict definit: bazele azotate. nucleotidele ambelor lanțuri sunt orientate spre interior, iar zaharurile și fosfații sunt orientate spre exterior; în plus, lanțurile sunt situate foarte aproape unele de altele (aproximativ 1,8 nm).

Între bazele azotate ale perechii A și T se formează 2 legături de hidrogen, iar între G și C - 3, prin urmare rezistența legăturii G–C este mai mare decât A–T.

Funcția ADN-ului este stocarea, transmiterea și reproducerea pe un număr de generații informatii genetice. În organism, ADN-ul, fiind baza unicității formei individuale, determină ce proteine ​​și în ce cantități trebuie sintetizate.

Replicarea ADN-ului

Existența unui mecanism de „reproducție” a moleculelor de ADN, datorită căruia sunt reproduse copii exacte ale moleculelor originale, face posibilă transferul informațiilor genetice de la celula mamă la celulele fiice în timpul diviziunii.

Procesul de dublare a numărului de molecule de ADN se numește replicare. Acesta este un proces complex desfășurat de enzime, al cărui nume complet este ADN polimeraze ADN-dependente de tip I, II, III (sau pur și simplu ADN polimeraze).

Replicarea se bazează pe capacitatea nucleotidelor de a interacționa complementar cu formarea de legături de hidrogen între A și T, G și C.

Proteinele speciale rup legăturile dintre fire și „desfășoară” molecula de ADN, astfel încât firele acesteia să fie separate. Această derulare are loc pe un segment mic de câteva zeci de nucleotide. Pe secțiunea nerăsucită, ADN polimeraza formează catene de ADN fiice. În acest caz, lanțurile mamă acționează ca șabloane pe care enzimele, selectând nucleotidele complementare una câte una, construiesc lanțuri fiice. După ce catenele de ADN fiice sunt construite și conectate complementar cu cele mamă, un nou segment se desfășoară și ciclul de replicare se repetă (Fig. 4).

Această metodă de replicare, în care ADN-ul dublu catenar este trimis la fiecare celulă fiică, dintre care o catenă este veche, maternă, iar cealaltă nou sintetizată, se numește o metodă semi-conservativă de replicare a ADN-ului. Precizia reproducerii informațiilor (acuratețea sintezei lanțurilor fiice) în timpul replicării este aproape absolută - cea mai mică greșeală poate duce la consecințe grave. Semnificația biologică a replicării constă în transferul precis al informațiilor ereditare de la molecula mamă la fiică, care are loc în timpul diviziunii celulelor somatice.

Totuși, erorile apar și aici, ducând la mutații spontane. Pentru a crește fiabilitatea stocării informațiilor în celulă, există sisteme de reparatii, restabilind o catenă de ADN deteriorată dintr-una intactă. Repararea ADN-ului este un mecanism care oferă capacitatea de a corecta o secvență de nucleotide ruptă dintr-o moleculă de ADN. Schimbarea are loc de obicei într-una dintre catenele de ADN, în timp ce cealaltă catenă rămâne neschimbată. Toate reacțiile de reparare sunt efectuate de enzime. Secțiunea deteriorată a lanțului este „decupată” cu ajutorul enzimelor - nucleaze de reparare a ADN-ului. O altă enzimă, ADN polimeraza, copiază informațiile din catena nedeteriorată, inserând nucleotidele necesare în catena deteriorată. ADN ligaza apoi „reticulă” molecula de ADN și molecula deteriorată este reparată.

Structura ARN

Deși structura moleculelor de ARN este în multe privințe similară cu structura moleculelor de ADN, există totuși o serie de diferențe semnificative. Nucleotidele ARN conțin zahăr riboză în loc de deoxiriboză, iar uracilul este folosit în loc de timină. Principala diferență dintre ARN și ADN este că ARN are o singură catenă. Din acest motiv, ARN-ul este mai puțin stabil din punct de vedere chimic decât ADN-ul și solutii apoase ARN-ul este rapid degradat. Prin urmare, ARN-ul este mai puțin potrivit pentru stocarea pe termen lung a informațiilor.

Există trei tipuri principale de ARN (Fig. 5). ARN mesager – ARNm – este cel mai eterogen grup de molecule de ARN ca mărime, structură și stabilitate, cu o lungime a lanțului de 75-3000 de nucleotide. ARNm este un lanț deschis polinucleotidic. Nu a fost găsită o singură structură spațială caracteristică a cel puțin majorității ARNm. Toate ARNm-urile sunt unite prin funcția lor - servesc ca șabloane pentru sinteza proteinelor (Fig. 7), transmițând informații despre structura lor din moleculele de ADN.

Orez. 7. Schema sintezei proteinelor

ARN de transport (acceptor) - ARNt - este format din 75–100 de nucleotide. Funcția ARNt este transferul de aminoacizi la ribozom la molecula de proteină sintetizată. Numărul de tipuri diferite de ARNt într-o celulă este mic: 20-61. Toate au o organizare spațială similară.

ARN ribozomal - ARNr - este un acid nucleic monocatenar, care, în combinație cu proteinele ribozomale, formează ribozomi - organele pe care are loc sinteza proteinelor (Fig. 6). Există multe tipuri de ARNr cunoscute - acesta este un grup heterogen de molecule cu o lungime a lanțului de 120-3500 de nucleotide. Celula conține cel mai mult ARNr, mult mai puțin ARNt și foarte puțin ARNm. Da, la E. coli E coli raportul acestor specii de ARN este de aproximativ 82, 16 și, respectiv, 2%.

III. Consolidare

Completarea tabelelor.

Caracteristicile comparative ale ADN-ului și ARN-ului.

IV. Reflecţie. Rezumând lecția

V. Tema pentru acasă

Nivelul 1. Răspundeți la întrebările de la p. 93 de manuale.

Nivelul 2. Construiți un model spațial al unui mic fragment al unei molecule de ADN folosind chibrituri și bile de plastilină.

Nivelul 3. Colectați material suplimentar pe următoarele subiecte: „Genom uman”, „Boli ereditare”, „Clonarea animalelor”, „Genomul uman în medicină”, „Istoria descoperirii acizilor nucleici”.

LITERATURĂ

1. Biologie. Ziarul Editurii „Primul Septembrie”, 1998–2005.
2. Bogdanova T.G., Solodova E.A. Manual pentru elevii de liceu și solicitanții la universități. – M.: Ast-Press, 2003.
3. Disc 1C: Tutor. Biologie. – M., 2002.
4. Disc „Enciclopedia lui Chiril și Metodiu”. – M., 2004.
5. Zakiev R.K. Capitolele selectate genetica generala. – Kazan, 1991.
6. Kiseleva Z.S., Myagkova A.N. Genetica . – M.: Educație, 1983.
7. Mamontov S.G. Biologie. – M.: Şcoală-presa, 1994.
8. Pavlov I.Yu., Vakhnenko D.V., Moskvichev D.V. Biologie, tutore de admitere la universități. – Rostov-pe-Don, 2002.
9. Robert I.V. Modern tehnologie educațională. – M.: Şcoală-presa, 1994.
10. Sapin M.R., Bilich G.L. Anatomia omului. – M.: facultate, 1989.
11. Selevko G.K. Tehnologii educaționale moderne. – M.: Învățământul public, 1998.
12. Frank-Kamenetsky M.D. Cea mai importantă moleculă. – M.: Nauka, 1988.
13. Sherstnev M.P., Komarov O.S. Chimia și biologia acizilor nucleici. – M.: Educație, 1990.
14. Schlegel G. Microbiologie generală. – M.: Mir, 1987.

Sarcini din partea A

Selectați unu raspunsul cel mai corect

1. Numiți compușii organici care sunt conținute în celulă în cel mai mare număr(% din greutatea umedă)

2. Indicați grupul de elemente chimice al căror conținut în celulă se ridică la un total de 98%,

4. Identificați un compus chimic care NU este un carbohidrat.

5. Denumiți dizaharida.

6. Cum se numește structura proteinei, care este o spirală în care este pliat un lanț de aminoacizi?

8. Cum se numește procesul de pierdere a structurilor cuaternare și terțiare de către o proteină, care duce la pierderea activității biologice a acesteia?

9. Numiți o proteină care îndeplinește în primul rând o funcție de transport.

10. Ce este un monomer ARN?

11. Câte tipuri de baze azotate sunt incluse în molecula de ARN?

13. Care bază azotată a ADN-ului este complementară citozinei?

14. Numiți un compus chimic care se găsește în ARN, dar nu în ADN?

17. Numiți acidul nucleic care se găsește în citoplasmă, nucleu, mitocondrii și plastide ale unei celule eucariote.

18. Numiți acidul nucleic care are cea mai mare greutate moleculară:

20. Formarea formei de „frunză de trifoi” în t-ARN are loc datorită legăturilor

21. Lipidele includ:

22. Îndeplinesc o funcție de protecție în organism

23. Polimerii obișnuiți sunt

24. Helix dublu ADN-ul se formează prin legături între

A) baze azotate complementare +

B) reziduuri de acid fosforic

B) aminoacizi

d) carbohidrați

25. Fragmentele unei catene de ADN au următoarea secvență G C A A T G G G. Determinați fragmentul corespunzător al celui de-al doilea lanț al acesteia.

27. Ce procent de nucleotide care conțin citozină conține ADN-ul dacă proporția nucleotidelor sale de adenină este de 10% din total?

28. Principiul complementarității (complementarității) stă la baza interacțiunii

A) aminoacizi și formare structura primara veveriţă

B) nucleotidele și formarea unei molecule de ADN dublu catenar +

B) glucoza și formarea unei molecule de polizaharidă din fibre

D) glicerol și acizi grași și formarea unei molecule de grăsime

29. Molecule de ADN

A) stochează informații ereditare despre proprietățile organismului +

B) transferă informații despre structura proteinei către citoplasmă

B) furnizează aminoacizi la ribozomi

D) transferă informații despre structura proteinei către ribozomi

30. ARN ribozomal

A) participă la transportul aminoacizilor în celulă

B) transmite informații despre structura moleculelor proteice de la nucleu la ribozom

B) participă la sinteza carbohidraților

D) face parte dintr-un organel celular implicat în sinteza proteinelor +

31. O substanță care constă dintr-o bază azotată, dezoxiriboză și un reziduu de acid fosforic este

a) aminoacid

B) transfer ARN

B) adenozin trifosfat

D) nucleotide +

32. Funcția de transport a dioxidului de carbon în corpul uman și în multe animale este îndeplinită de

33. Vitaminele sunt incluse în

Sarcini din partea B

Selectați Trei răspunsuri corecte din șase propuse

1. moleculă de ARNm

A) este un polimer ai cărui monomeri sunt nucleotide +

B) este un polimer ai cărui monomeri sunt aminoacizi

B) polimer cu catenă dublă

D) polimer cu catenă unică +

D) poartă informații codificate despre secvența aminoacizilor din proteine ​​+

E) îndeplinește o funcție energetică în celulă

2. molecula de ADN

A) un polimer al cărui monomer este o nucleotidă +

B) un polimer al cărui monomer este un aminoacid

B) polimer cu catenă dublă +

D) polimer cu catenă unică

D) polimer obișnuit

E) face parte din cromozomii +

3. Care sunt proprietățile, structura și funcțiile polizaharidelor din celulă?

A) îndeplinesc funcții structurale și de depozitare +

B) îndeplinesc funcții catalitice și de transport

B) constau din reziduuri de molecule de monozaharide +

D) constau din reziduuri de molecule de aminoacizi

d) se dizolvă în apă

E) nu se dizolvă în apă +

4. Ce carbohidrați sunt clasificați ca monozaharide?

5. Lipidele din organism pot îndeplini o funcție

6. Ce componente structurale sunt incluse în nucleotidele moleculelor de ADN?

A) baze azotate: A, T, G, C+

B) diverși aminoacizi

B) lipoproteine

D) carbohidrat dezoxiriboza +

D) acid azotic

E) acid fosforic +

7. Ce caracteristici ale structurii și proprietăților moleculelor de apă determină rolul său major în celulă?

A) capacitatea de a forma legături de hidrogen +

B) prezența legăturilor bogate în energie în molecule

B) polaritatea moleculelor sale +

D) capacitatea de a forma legături ionice

D) capacitatea de a forma legături peptidice

E) capacitatea de a interacționa cu ionii +

8. Ce funcții îndeplinește apa într-o celulă?

9. Ce include? molecula de ATP?

A) trei resturi de acid fosforic +

B) un rest de acid fosforic

B) dezoxiriboză

D) adenina +

D) riboză +

10. Stabiliți o corespondență între caracteristicile substanțelor organice și tipurile acestora

2. Când sunt congelați, tuberculii de cartofi capătă un gust dulceag. Care este motivul acestui fenomen?

Derkacheva

3. Găsiți erori în textul dat, corectați-le, indicați numerele propozițiilor în care sunt făcute, notați aceste propoziții fără erori.

1. Acizii nucleici sunt polimeri biologici.

2. Sunt reprezentate în celulă printr-o moleculă de ADN.

3. Monomerii acizilor nucleici sunt nucleoghizi.

4. Fiecare nucleotidă este formată din zahăr riboză și o bază azotată.

5. Există patru tipuri de baze azotate: adenină, guanină, citozină și uracil.

Derkacheva

4. Într-un lanț al unei molecule de ADN există 25% resturi de adenil, 17% resturi de timidină și 32% resturi de citidil. Calculați procentul de nucleotide din ADN-ul dublu catenar.

Derkacheva

5. Găsiți erori în textul dat, corectați-le, indicați numerele propozițiilor în care sunt făcute, notați aceste propoziții fără erori.

1. Cele mai comune monozaharide în natură sunt hexozele: glucoza, fructoza, riboza și dezoxiriboza.

2. Glucoza este principala sursă de energie pentru celulă.

3. Când 1 g de glucoză este complet oxidat, se eliberează 176 kJ de energie.

4. Riboza și deoxiriboza fac parte din acizii nucleici.

5. Deoxiriboza face parte din ATP.

Materie organică. Conceptul de biopolimeri. După cum sa menționat deja, organismele vii, pe lângă cele anorganice, includ diverse substanțe organice: proteine, lipide, carbohidrați, acizi nucleici etc. Sunt formate în principal din patru elemente chimice: carbon, hidrogen, oxigen și azot. În proteine, la aceste elemente se adaugă sulf, iar în acizii nucleici se adaugă fosfor.

În organismele vii, substanțele organice sunt reprezentate atât de molecule mici cu greutate moleculară relativ mică, cât și de macromolecule. LA greutate moleculară mică compușii includ aminoacizi, monozaharide, nucleotide, acizi carboxilici, alcooli și alții. Macromolecule(din greaca macro- mari) sunt reprezentate de proteine, polizaharide si acizi nucleici. Aceștia sunt compuși complexi din punct de vedere structural, cu o greutate moleculară mare. Astfel, greutatea moleculară relativă a majorității proteinelor variază de la 5000 la 1.000.000 După cum știți din cursul dumneavoastră de chimie, greutatea moleculară relativă (R4 G) este egală cu raportul dintre masa unei molecule a unei substanțe și o parte din masa de substanță. un atom de carbon și, prin urmare, este o mărime adimensională. Valoarea lui L4 G arată de câte ori este mai mare masa unei molecule a unei substanțe date decât unitatea de masă atomică.

Moleculele de proteine, polizaharide și acizi nucleici constau din un numar mare unități repetate de compoziție identică sau diferită. După cum știți din cursul dumneavoastră de chimie, astfel de compuși sunt numiți polimeri. Moleculele simple din care sunt fabricați polimerii se numesc monomeri. Monomerii proteinelor sunt aminoacizi, monomerii polizaharidelor sunt monozaharide, iar moleculele de acid nucleic sunt construite din nucleotide. Proteinele, polizaharidele și acizii nucleici se găsesc în celulele tuturor organismelor vii și îndeplinesc funcții extrem de importante. functii biologice, de aceea se numesc polimeri biologici (biopolimeri).

În celulele diferitelor organisme vii conținutul anumitor compuși organici este diferit. De exemplu, proteinele și lipidele predomină în celulele animale, în timp ce carbohidrații predomină în celulele vegetale. Cu toate acestea, în celule diferite anumiți compuși organici îndeplinesc funcții similare.

În organismele vii, printre macromolecule, rolul principal în semnificația funcțională revine proteinelor. Proteinele sunt predominante și cantitative în multe organisme. Astfel, în corpul animalelor ele constituie 40-50%, în corpul plantelor - 20-35% din masa uscată. Proteinele sunt polimeri ai căror monomeri sunt aminoacizi.

Aminoacizi - „blocuri” ale moleculelor de proteine. Aminoacizii sunt compuși organici care conțin atât o grupare amino (-NH 2 ), care se caracterizează prin proprietăți bazice, cât și o grupare carboxil (-COOH) cu proprietăți acide. Sunt cunoscuți aproximativ 200 de aminoacizi, dar doar 20 sunt implicați în formarea proteinelor naturale. Tabelul 2 prezintă denumirile complete și prescurtate ale acestor aminoacizi (nu în scop de memorare).

Masa 2. Aminoacizi care formează proteine ​​și abrevierile lor

În moleculele de aminoacizi care formează proteine, gruparea carboxil și gruparea amino sunt legate de același atom de carbon. Conform acestei caracteristici, 20 de aminoacizi sunt similari unul cu celălalt. Cealaltă parte a moleculei, numită radical (R), are diferiți aminoacizi. structură diferită(Fig. 6). Radicalul poate fi nepolar sau polar, hidrofob sau hidrofil, ceea ce conferă diferitelor aminoacizi proprietăți speciale.

Majoritatea aminoacizilor care formează proteine ​​au o grupă carboxil și o grupă amino - astfel de aminoacizi sunt numiți neutri (vezi Fig. 6). Există, de asemenea, aminoacizi bazici, cu mai mult de o grupare amino, și aminoacizi acizi, cu mai mult de o grupare carboxil. Prezența unui grup amino sau carboxil suplimentar afectează proprietățile aminoacidului, care joacă un rol decisiv în formarea structurii spațiale a proteinei. Radicalul unor aminoacizi (de exemplu, cisteina) conține atomi de sulf.

Organismele autotrofe sintetizează toți aminoacizii de care au nevoie din produșii primari ai fotosintezei și din compușii anorganici care conțin azot. Pentru organismele heterotrofe, sursa de aminoacizi este hrana. În corpul uman și animal, unii aminoacizi pot fi sintetizați din produse metabolice (în primul rând din alți aminoacizi). Astfel de aminoacizi sunt numiți neesențiali. Alții, așa-zișii aminoacizi esentiali, nu poate fi sintetizat în organism și, prin urmare, trebuie să îi fie furnizat în mod constant ca parte a proteinelor alimentare. Proteinele alimentare care conțin reziduuri din toți aminoacizii esențiali sunt numite complete, spre deosebire de proteinele incomplete, care nu conțin reziduuri din anumiți aminoacizi esențiali.

Aminoacizii esentiali pentru om sunt: ​​triptofanul, lizina, valina, izoleucina, treonina, fenilalanina, metionina si leucina. Arginina și histidina sunt, de asemenea, esențiale pentru copii.

Prezența atât a grupurilor bazice, cât și a celor acide determină amfoteritatea și reactivitatea ridicată a aminoacizilor. Gruparea amino (-NH2) a unui aminoacid este capabilă să interacționeze cu gruparea carboxil (-COOH) a altui aminoacid. În acest caz, se eliberează o moleculă de apă și apare o legătură covalentă între atomul de azot al grupării amino și atomul de carbon al grupării carboxil, care se numește legătură peptidică. Molecula rezultată este dipeptidă(Fig. 7). La un capăt al moleculei dipeptidei există o grupare amino liberă, iar la celălalt există o grupare carboxil liberă. Datorită acestui fapt, dipeptida poate atașa alți aminoacizi la sine, formându-se oligopeptide. Dacă mai multe sunt conectate în acest fel 10 reziduuri de aminoacizi, apoi se formează polipeptidă.

Peptidele joacă un rol important în corpul uman. Mulți hormoni (glucagon, vasopresină, oksitotin etc.), antibiotice (de exemplu, gramicidină), toxine (de exemplu, toxina difterice) sunt oligo- și polipeptide de natură chimică.

Veverițe. Niveluri de organizare a unei molecule de proteine. Lanțurile polipeptidice pot fi foarte lungi și includ o mare varietate de combinații de resturi de aminoacizi. Se numesc polipeptide ale căror molecule conțin de la 50 la câteva mii de resturi de aminoacizi proteine. Fiecare proteină specifică este caracterizată strict personal permanentși secvența resturilor de aminoacizi.

Proteinele formate numai din reziduuri de aminoacizi sunt numite simple. Proteinele complexe sunt cele care conțin o componentă non-aminoacizi. Aceștia pot fi ioni metalici (Fe 2+, Zn 2+, Mg 2 ^ Mn 2+), lipide, nucleotide, zaharuri etc. Proteinele simple sunt albumina din sânge, fibrina, unele enzime (tripsina), etc. Proteinele complexe sunt cele mai importante. enzime, imunoglobuline (anticorpi).

Moleculele de proteine ​​pot lua diferite forme spațiale, care reprezintă patru niveluri ale lor organizarea structurală(Fig. 8).

Un lanț de multe resturi de aminoacizi conectate legături peptidice, reprezintă structura primara molecula proteica. Aceasta este cea mai importantă structură, deoarece determină forma, proprietățile și funcțiile proteinei. Pe baza structurii primare se creează alte tipuri de structuri. Fiecare proteină din organism are o structură primară unică.

Structura secundară proteina apare ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între atomii de hidrogen ai grupărilor NH și atomii de oxigen ai grupărilor CO ai diferitelor resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. Lanțul polipeptidic este răsucit într-o spirală. Legăturile de hidrogen sunt slabe, dar datorită numărului lor semnificativ asigură stabilitatea acestei structuri. De exemplu, moleculele de keratina, principala proteină a părului și unghiilor umane, au o configurație complet spiralată. Structura secundară elicoidală este, de asemenea, caracteristică altor proteine, de exemplu miozina

Structura secundară a proteinei, pe lângă helix, poate fi reprezentată de un strat pliat. În acest caz, mai multe lanțuri polipeptidice (sau secțiuni ale unui lanț polipeptidic) sunt plasate în paralel, formând o structură pliată ca un acordeon (vezi Fig. 8). De exemplu, fibroina proteică, care formează baza fibrelor naturale de mătase, are această configurație.

Structura terțiară se formează ca urmare a formării de hidrogen, legături ionice și alte legături care apar între diferitele grupuri de atomi ale moleculei proteice din mediu acvatic. În unele proteine, legăturile S - S (legături disulfurice) dintre reziduurile de cisteină (un aminoacid care conține sulf) joacă un rol important în formarea structurii terțiare. În acest caz, helixul polipeptidic se încadrează într-un fel de bilă (globul) în așa fel încât radicalii de aminoacizi hidrofobi să fie scufundați în interiorul globului, iar cei hidrofili sunt localizați la suprafață și interacționează cu moleculele de apă. Structura terțiară determină specificitatea moleculelor proteice, a acestora activitate biologică. Multe proteine ​​au o structură terțiară, cum ar fi mioglobina (o proteină care este implicată în crearea rezervelor de oxigen în mușchi) și tripsina (o enzimă care descompune proteinele alimentare în intestine).

Unele molecule de proteine ​​conțin nu una, ci mai multe polipeptide care formează un singur complex. Așa se formează structura cuaternară. Polipeptidele (pot avea structuri identice sau diferite) nu sunt legate prin legături covalente. Rezistența structurii cuaternare este asigurată de interacțiunea forțelor intermoleculare slabe. De exemplu, structura cuaternară este caracteristică proteinei hemoglobinei. Molecula sa este formată din patru elemente structurale- subunități, fiecare subunitate include un lanț polipeptidic și o componentă neproteică - hem.

1. Ce substanțe sunt polimerii biologici? Ce substanțe sunt monomerii pentru construirea moleculelor de biopolimer?

a, d, e – sunt monomeri; b, c, d – polimeri

2. Ce grupe funcționale sunt caracteristice tuturor aminoacizilor? Ce proprietăți au aceste grupuri?

Amino acid - compus organic, care conține atât o grupare amino (NH2), care se caracterizează prin proprietăți bazice, cât și o grupare carboxil (COOH) cu proprietăți acide. Aminoacidul conține, de asemenea, un radical (R), care are o structură diferită pentru diferiți aminoacizi, ceea ce conferă diferiților aminoacizi proprietăți speciale.

3. Câți aminoacizi sunt implicați în formarea proteinelor naturale? Numiți caracteristicile structurale generale ale acestor aminoacizi. In ce fel sunt ei diferiti?

Doar 20 sunt implicați în formarea proteinelor naturale. Astfel de aminoacizi sunt numiți aminoacizi formatori de proteine. Caracteristicile structurale comune pentru ei sunt prezența unei grupări amino și a unei grupări carboxil, iar diferența constă în diferiți radicali.

4. Cum sunt conectați aminoacizii pentru a forma un lanț polipeptidic? Construiți o dipeptidă și o tripeptidă. Pentru a finaliza sarcina, utilizați formule structurale aminoacizii indicați în figură.

Gruparea amino (–NH2) a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil (–COOH) a altui aminoacid și se formează o legătură peptidică între atomul de azot al grupării amino și atomul de carbon al grupării carboxil. Molecula rezultată este o dipeptidă cu o grupare amino liberă la un capăt și o grupare carboxil liberă la celălalt. Datorită acestui fapt, dipeptida poate atașa alți aminoacizi la sine, formând tripeptide etc.

5. Descrieți nivelurile de organizare structurală a proteinelor. Care legături chimice determina diferite niveluri de organizare structurală a moleculelor de proteine?

Moleculele de proteine ​​pot lua diferite forme spațiale, care reprezintă patru niveluri ale organizării lor structurale. 1) Un lanț de multe resturi de aminoacizi conectate prin legături peptidice reprezintă structura primară a unei molecule de proteine. Pe baza structurii primare se creează alte tipuri de structuri. 2) Structura secundară a unei proteine ​​apare ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între atomii de hidrogen ai grupărilor NH și atomii de oxigen ai grupărilor CO ai diferitelor resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. Lanțul polipeptidic este răsucit într-o spirală. Legăturile de hidrogen sunt slabe, dar datorită numărului lor semnificativ asigură stabilitatea acestei structuri. 3) Structura terțiară se formează datorită formării legăturilor de hidrogen, ionice și de altă natură care iau naștere între diferite grupuri de atomi ai moleculei proteice într-un mediu apos. În unele proteine, legăturile S S (legături disulfurice) dintre reziduurile de cisteină (un aminoacid care conține sulf) joacă un rol important în formarea structurii terțiare. În acest caz, helixul polipeptidic se încadrează într-un fel de bilă (globul) în așa fel încât radicalii de aminoacizi hidrofobi să fie scufundați în interiorul globului, iar cei hidrofili sunt localizați la suprafață și interacționează cu moleculele de apă. 4) Moleculele unor proteine ​​conțin nu una, ci mai multe polipeptide (globuli), formând un singur complex. Așa se formează structura cuaternară.

6. Oamenii și animalele obțin aminoacizi din alimente. Din ce pot fi sintetizați aminoacizii în plante?

Organismele autotrofe sintetizează toți aminoacizii de care au nevoie din produșii primari ai fotosintezei și din compușii anorganici care conțin azot.

7. Câte tripeptide diferite pot fi construite din trei molecule de aminoacizi (de exemplu, alanină, lizină și acid glutamic) dacă fiecare aminoacid poate fi utilizat o singură dată? Vor avea aceste peptide aceleași proprietăți?

Din acești aminoacizi puteți construi 6 tripeptide și fiecare va avea propriile sale proprietăți, deoarece secvența de aminoacizi este diferită.

8. Pentru a separa un amestec de proteine ​​în componente, se folosește metoda electroforezei: într-un câmp electric, moleculele individuale de proteine ​​se deplasează cu o anumită viteză către unul dintre electrozi. În acest caz, unele proteine ​​se deplasează spre catod, altele se deplasează spre anod. Cum este structura unei molecule de proteină legată de capacitatea sa de a se mișca într-un câmp electric? Ce determină direcția de mișcare a moleculelor de proteine? De ce depinde viteza lor?

Sarcina unei molecule de proteină depinde de raportul dintre reziduurile de aminoacizi acide și bazice. Gruparea carboxil și gruparea amino capătă sarcini diferite (negative și pozitive) datorită faptului că în soluții apoase gruparea carboxil se disociază în COO– + H+ și are sarcină negativă, iar grupa amino are sarcină pozitivă datorită adăugării. a ionilor de hidrogen. Ca urmare, se formează o sarcină totală, care determină mișcarea moleculei de proteină. Dacă predomină reziduurile de aminoacizi acizi, sarcina moleculei este negativă și se deplasează spre anod dacă predomină reziduurile de aminoacizi bazici, sarcina moleculei este pozitivă și se deplasează spre catod; Viteza de mișcare depinde de mărimea sarcinii, de masa proteinei și de configurația spațială.

Veverițe sunt heteropolimeri biologici ai căror monomeri sunt aminoacizi. Proteinele sunt sintetizate în organismele vii și îndeplinesc anumite funcții în ele.
Proteinele conțin atomi de carbon, oxigen, hidrogen, azot și uneori sulf.

Monomeri proteici - aminoacizi – substante care contin in compozitia lor partile neschimbabile grupa amino NH2 si gruparea carboxil COOH si o parte modificabila – radicalul. Radicalii sunt cei care fac aminoacizii diferiți unul de celălalt. Aminoacizii au proprietățile unui acid și unei baze (ele amfoter), astfel încât să se poată conecta între ele. Numărul lor într-o moleculă poate ajunge la câteva sute. Alternarea diferiților aminoacizi în secvențe diferite face posibilă obținerea unui număr mare de proteine ​​cu structuri și funcții diferite.

Se găsește în proteine 20 de tipuri diverși aminoacizi, dintre care unii animale nu pot sintetiza. Le obțin de la plante care pot sintetiza toți aminoacizii. Proteinele sunt descompuse în tractul digestiv al animalelor prin aminoacizi. Din acești aminoacizi care intră în celulele corpului, se construiesc noile sale proteine.

Structura unei molecule de proteine - compoziția sa de aminoacizi, secvența monomerilor și gradul de răsucire al moleculei, care trebuie să se încadreze în diferite secțiuni și organite ale celulei, și nu singure, ci împreună cu un număr imens de alte molecule.

1. Secvența de aminoacizi dintr-o moleculă proteică o formează structura primara. Depinde de secvența nucleotidelor din secțiunea moleculei de ADN (genă) care codifică proteina. Aminoacizii adiacenți sunt legați peptidă conexiuni, care ia naștere între carbonul grupării carboxil a unui aminoacid și azotul grupării amino a altui aminoacid.
2. O moleculă lungă de proteină se pliază și ia mai întâi forma unei spirale - structura secundara molecula proteica. Între CO și NH - grupuri de reziduuri de aminoacizi ale spirelor adiacente ale helixului, hidrogen comunicatiiținând lanțul.
3. O moleculă proteică de configurație complexă sub formă de globul (minge) capătă structura tertiara . Rezistența acestei structuri este asigurată hidrofob, hidrogen, ionic și disulfurat S-S conexiuni.
4.Unele proteine ​​au structura cuaternară , format din mai multe lanțuri polipeptidice (structuri terțiare). Structura cuaternară este, de asemenea, ținută împreună prin legături slabe necovalente - ionic, hidrogen, hidrofob.

Cu toate acestea, rezistența acestor legături este scăzută și structura poate fi ușor deteriorată. Când este încălzit sau tratat cu anumite chimicale proteina este denaturatăși își pierde activitatea biologică.

Perturbarea structurilor cuaternare, terțiare și secundare este reversibilă. Distrugerea structurii primare este ireversibilă.
Proteinele au specificitatea speciei : Fiecare specie de organism are proteine ​​care nu se găsesc la alte specii.

Masa. Formarea structurilor (nivelul de organizare spațială) a proteinelor.

Funcțiile proteinelor .

catalitic (enzimatic) – proteinele accelerează toate procesele biochimice care au loc în celulă: defalcare nutriențiîn tractul digestiv, participă la reacțiile de sinteză a matricei. Fiecare enzimă accelerează una și o singură reacție (atât directă, cât și direcție inversă). Viteza reacțiilor enzimatice depinde de temperatura mediului, nivelul pH-ului acestuia, precum și de concentrațiile substanțelor care reacţionează și de concentrația enzimei.
Transport – proteinele asigură transportul activ al ionilor prin membranele celulare, transportul oxigenului și dioxidului de carbon, transportul acizilor grași.
De protecţie – anticorpii asigură protecția imunitară a organismului; fibrinogenul și fibrina protejează organismul de pierderea de sânge.
Structural - una dintre funcțiile principale ale proteinelor. Proteinele sunt incluse în membranele celulare; keratina proteică formează părul și unghiile; proteine ​​colagen si elastina – cartilaj si tendoane.
Contractiv – asigurate de proteinele contractile – actina si miozina.
Semnal – moleculele proteice pot primi semnale și pot servi drept purtători în organism (hormoni). Trebuie amintit că nu toți hormonii sunt proteine.
Energie – în timpul postului prelungit, proteinele pot fi folosite ca sursă suplimentară de energie după ce au fost consumate carbohidrați și grăsimi.

Masa. Funcțiile de bază ale proteinelor și peptidelor.

Sarcini tematice.

Partea A

A1. Secvența de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină depinde de:
1) structura genei
2) mediul extern
3) combinația lor aleatorie
4) structurile lor

A2. O persoană obține aminoacizi esențiali prin
1) sinteza lor în celule
3) luarea de medicamente
2) aportul alimentar
4) luarea de vitamine

A3. Când temperatura scade, activitatea enzimatică
1) crește considerabil
2) scade considerabil
3) rămâne stabil
4) se modifică periodic

A4. Participă la protejarea organismului împotriva pierderii de sânge
1) hemoglobina
2) colagen
3) fibrina
4) miozina

A5. În care dintre următoarele procese nu sunt implicate proteinele?
1) metabolism
2) codificarea informațiilor ereditare
3) cataliză enzimatică
4) transportul de substante

A6. Dați un exemplu de legătură peptidică:

Partea B

ÎN 1. Selectați funcții specifice proteinelor
1) catalitic
2) hematopoietice
3) protectoare
4) transport
5) reflex
6) fotosintetice

LA 2.
Stabiliți o corespondență între structura unei molecule de proteine ​​și caracteristicile acesteia

Partea C

C1. De ce se păstrează alimentele în frigider?
C2. De ce mâncărurile gătite durează mai mult?
NV. Explicați conceptul de „specificitate” a unei proteine ​​și ce semnificație biologică are specificitate?
C4. Citiți textul, indicați numărul de propoziții în care s-au făcut erori și explicați-le.
1) Majoritatea reacții chimice catalizate de enzime din organism.
2) Fiecare enzimă poate cataliza mai multe tipuri de reacții.
3) Enzima are un centru activ, a cărui formă geometrică se modifică în funcție de substanța cu care interacționează enzima.
4) Un exemplu de acțiune a unei enzime este descompunerea ureei prin urază.
5) Ureea se descompune în dioxid de carbon și amoniac, care miroase ca așternutul unei pisici.
6) Într-o secundă, ureaza se descompune până la 30.000 de molecule de uree în condiții normale, acest lucru ar dura aproximativ 3 milioane de ani;