2-тарау органикалық қосылыстар, пептидтік байланыс арқылы полипептидтік тізбектерге қосылған аминқышқылдарынан тұратын және күрделі құрылымдық ұйымға ие.Белоктардың зерттелу тарихы 1728 ж.

Белоктың қызметі Бірегей бастапқы құрылымы мен конформациясы бар әрбір жеке белок оны барлық басқа белоктардан ерекшелендіретін бірегей қызметке ие. Жеке белоктар жиынтығы жасушада көптеген алуан түрлі және күрделі қызметтерді орындайды.

Белоктардың трансляциядан кейінгі өзгерістері Көптеген белоктар белсенді емес күйде (прекурсорлар) синтезделеді және рибосомалармен қосылғаннан кейін синтетикалық құрылымнан кейінгі өзгерістерге ұшырайды. Бұл полипептидтік тізбектердегі конформациялық және құрылымдық өзгерістер

Зат алмасуды зерттеу деңгейлері Зат алмасуды зерттеу деңгейлері: 1. Бүкіл ағза.2. Оқшауланған мүшелер (перфузиялық).3. Ұлпалардың бөлімдері.4. Жасуша дақылдары.5. Тіндердің гомогенаттары.6. Оқшауланған жасуша органоидтары.7. Молекулалық деңгей (тазартылған ферменттер, рецепторлар және

Белоктардың асқазан-ішек жолдарында қорытылуы Белоктардың қорытылуы асқазан сөліндегі ферменттердің әсерінен асқазанда басталады. Тәулігіне 2,5 литрге дейін шығарылады және ол басқа ас қорыту шырындарынан күшті қышқылдық реакциямен ерекшеленеді, оның болуына байланысты.

Тіндерде белоктардың ыдырауы Ол протеолитикалық лизосомалық ферменттер катепсиндердің көмегімен жүзеге асады. Белсенді орталықтың құрылымы бойынша цистеин, серин, карбоксил және металлопротеинді катепсиндер бөлінеді. Катепсиндердің рөлі: 1. биологиялық белсенді заттар құру

Бауырдың аминқышқылдары мен белоктар алмасуындағы рөлі Бауыр белоктар мен басқа да азоты бар қосылыстардың алмасуында орталық рөл атқарады. Ол келесі функцияларды орындайды: 1. спецификалық плазма ақуыздарының синтезі: - бауырда синтезделеді: 100% альбумин, 75 - 90% ?-глобулиндер, 50%

Қан сарысуы ақуыздарының сипаттамасы Комплемент жүйесінің белоктары – бұл жүйе қанда белсенді емес прекурсорлар түрінде айналатын 20 ақуызды қамтиды. Олардың активтенуі протеолитикалық белсенділігі бар нақты заттардың әсерінен болады.

Белоктардың ерекшеліктерінің бірі олардың күрделі құрылымдық ұйымдасуы. Барлық белоктар біріншілік, екіншілік және үшінші реттік құрылымға ие, ал құрамында екі немесе одан да көп ППК барлар да төрттік құрылымға (КС) ие.

Протеиннің бастапқы құрылымы (PSB) – PPC-дегі аминқышқылдары қалдықтарының кезектесуі (тізбегі) болып табылады.

Ұзындығы мен аминқышқылдарының құрамы бірдей белоктардың өзі әртүрлі заттар болуы мүмкін. Мысалы, екі аминқышқылынан 2 түрлі дипептидтер жасалуы мүмкін:

Аминқышқылдарының саны 20-ға тең болса, мүмкін болатын комбинациялар саны 210 18-ге тең. Ал егер PPC-де әрбір амин қышқылы 1 реттен көп пайда болуы мүмкін екенін ескерсек, онда мүмкін болатын нұсқалардың санын санау қиын.

Ақуыздың біріншілік құрылымын анықтау (PSB).

Белоктардың PBP көмегімен анықтауға болады фенилтиогидантоин әдіс . Бұл әдіс әрекеттесу реакциясына негізделген фенилизотиоцианат (FITC) α-AA бар. Нәтижесінде осы екі қосылыстың кешені түзіледі - FITZ-AK . Мысалы, пептидті қарастырайық оның PSB, яғни амин қышқылы қалдықтарының қосылу ретін анықтау үшін.

FITC терминалдық амин қышқылымен (a) әрекеттеседі. Кешен қалыптасады FTG-а, ол қоспадан бөлініп, амин қышқылының шынайылығы анықталады А. Мысалы, бұл - асн және т.б. Барлық қалған аминқышқылдары ретімен бөлініп, сәйкестендіріледі. Бұл еңбекті қажет ететін процесс. Орташа протеиннің PBP анықтау бірнеше айға созылады.

PSB декодтаудағы басымдық тиесілі Сангер(1953), инсулиннің PSB ашқан (Нобель сыйлығының лауреаты). Инсулин молекуласы 2 PPC - A және B тұрады.

А тізбегі 21 аминқышқылынан, В тізбегі 30. ППК бір-бірімен дисульфидті көпірлер арқылы байланысқан. Қазіргі уақытта PBP анықталған белоктар саны 1500-ге жетеді.Тіпті біріншілік құрылымындағы аздаған өзгерістер ақуыздың қасиеттерін айтарлықтай өзгертуі мүмкін. Дені сау адамдардың эритроциттерінде HbA бар - HbA -тізбегінде 6-шы орында ауыстырылғанда тереңқосулы білікауыр ауру пайда болады орақ жасушалы анемия, бұл аномалиямен туылған балалар ерте жаста өледі. Екінші жағынан, оның физика-химиялық және биологиялық қасиеттеріне әсер етпейтін PSB өзгерту нұсқалары бар. Мысалы, HbC құрамында глю-лиздің орнына 6-шы позицияда b-тізбектері бар, HbC өзінің қасиеттері бойынша HbA-дан дерлік ерекшеленбейді, ал эритроциттерде мұндай Hb бар адамдар іс жүзінде сау.

PSB тұрақтылығынегізінен күшті ковалентті пептидтік байланыстармен және екіншіден дисульфидтік байланыстармен қамтамасыз етіледі.

Екіншілік белок құрылымы (sb).

Протеиндік PPC жоғары икемді және белгілі бір кеңістіктік құрылымды немесе сатып алады конформация. Ақуыздарда мұндай конформацияның 2 деңгейі ерекшеленеді - бұл WSB және үшінші құрылым. (TSB).

WSB – бұл PPC конфигурациясы, яғни оның P тармағында көрсетілген бағдарламаға сәйкес қандай да бір конформацияға бүктелу немесе бұралу жолы.Сенбі.

VSB үш негізгі түрі бар:

1)  -спираль;

2) б-құрылым(бүктелген қабат немесе бүктелген парақ);

3) ретсіз шиеленіс.

-спираль .

Оның моделін В.Полинг ұсынған. Бұл глобулярлы белоктар үшін ең ықтимал. Кез келген жүйе үшін ең тұрақты күй ең аз бос энергияға сәйкес күй болып табылады. Пептидтер үшін бұл жағдай CO- және NH- топтары әлсіз сутектік байланыспен қосылған кезде пайда болады. IN а - спиральдар 1-ші амин қышқылы қалдығының NH-тобы 4-ші амин қышқылының СО-тобымен әрекеттеседі. Нәтижесінде пептидтік магистраль бір айналымда 3,6 АА қалдығы бар спираль түзеді.

1 спираль қадамы (1 айналым) = 3,6 AK = 0,54 нм, биіктік бұрышы - 26 °

PPC бұралуы сағат тілімен жүреді, яғни спиральдың оң жақ бағыты бар. Әрбір 5 айналым сайын (18 АА; 2,7 нм) PPC конфигурациясы қайталанады.

Тұрақтандырады WSBбірінші кезекте сутектік байланыстар арқылы, екіншіден пептидтік және дисульфидтік байланыстар арқылы. Сутектік байланыстар әдеттегі химиялық байланыстардан 10-100 есе әлсіз; дегенмен, олардың көптігіне байланысты олар VSB-ның белгілі бір қаттылығы мен жинақылығын қамтамасыз етеді. a-спиральдың бүйір R-тізбектері сыртқа бұрылған және оның осінің қарама-қарсы жағында орналасқан.

б -құрылым .

Бұл аккордеонға бүктелген жапырақ тәрізді пішінді PPC-нің бүктелген бөліктері. PPC қабаттары параллель болуы мүмкін, егер екі жолақ N- немесе C-терминусынан басталса.

Егер қабаттағы іргелес тізбектер N-C және C-N қарама-қарсы ұштарымен бағытталған болса, онда олар деп аталады. антипараллель.

параллель

антипараллель

Сутектік байланыстардың түзілуі а-спиральдағы сияқты СО- және NH- топтары арасында жүреді.

Белоктардың бастапқы құрылымы – пептидтік байланыстармен байланысқан аминқышқылдарының сызықты полипептидтік тізбегі. Бастапқы құрылым- бастауыш деңгейбелок молекуласының құрылымдық ұйымдасуы. Оған жоғары тұрақтылық бір амин қышқылының α-амин тобы мен басқа амин қышқылының α-карбоксил тобы арасындағы ковалентті пептидтік байланыстар арқылы беріледі.

Білімде болса пептидтік байланыспролиннің немесе гидроксипролиннің имино тобы қатысады, содан кейін ол басқа пішінге ие болады

Жасушаларда пептидтік байланыстар пайда болған кезде алдымен бір амин қышқылының карбоксил тобы белсендіріледі, содан кейін ол басқа амин қышқылының амин тобымен қосылады. Шамамен бірдей полипептидтердің зертханалық синтезі жүзеге асырылады.

Пептидтік байланыс - бұл полипептидтік тізбектің қайталанатын фрагменті. Оның тек бастапқы құрылымның пішініне ғана емес, сонымен қатар полипептидтік тізбекті ұйымдастырудың ең жоғары деңгейіне әсер ететін бірқатар ерекшеліктері бар:

компланарлылық – пептидтер тобындағы барлық атомдар бір жазықтықта;

екі резонанстық формада (кето немесе энол түрінде) болу мүмкіндігі;

С-N байланысына қатысты орынбасарлардың транспозициясы;

· сутектік байланыс түзу қабілеті, ал пептидтік топтардың әрқайсысы басқа топтармен, соның ішінде пептидтермен екі сутектік байланыс құра алады.

Ерекшелік - пролиннің немесе гидроксипролиннің амин тобының қатысуымен пептидтік топтар. Олар тек бір сутегі байланысын құра алады (жоғарыдан қараңыз). Бұл белоктың қайталама құрылымының қалыптасуына әсер етеді. Пролин немесе гидроксипролин орналасқан жердегі полипептидтік тізбек оңай иіледі, өйткені ол әдеттегідей екінші сутектік байланыспен ұсталмайды.

Трипептид түзілу схемасы:

Белоктардың кеңістіктік ұйымдасу деңгейлері: нәруыздардың екінші реттік құрылымы: α-спираль және β қатпарлы қабат туралы түсінік. Белоктардың үшінші реттік құрылымы: нативті ақуыз және белоктың денатурациясы туралы түсінік. Гемоглобин құрылысы мысалында белоктардың төрттік құрылымы.

Белоктың екіншілік құрылымы.Ақуыздың қайталама құрылымы деп полипептидтік тізбекті реттелген құрылымға салу тәсілі түсініледі. Конфигурация бойынша қосалқы құрылымның келесі элементтері бөлінеді: α -спираль және β - бүктелген қабат.

Құрылыс үлгісі α-спиральдар, пептидтік байланыстың барлық қасиеттерін ескере отырып, Л.Полинг пен Р.Кори (1949 - 1951) әзірлеген.

3-сурет, Адиаграмма көрсетілген α -спираль, оның негізгі параметрлері туралы түсінік беру. Полипептидтік тізбек қатпарланады α -спиральдың бұрылыстары дұрыс болатындай етіп бұрандалы конфигурация бұрандалы симметрияға ие болады (3-сурет, б). Әр бұрылыс үшін α -спираль 3,6 амин қышқылы қалдықтарын құрайды. Бұрылыстар арасындағы қашықтық немесе спиралдың қадамы 0,54 нм, спираль бұрышы 26 °. Қалыптастыру және күтіп ұстау α -спиральді конфигурация әрқайсысының пептидтік топтары арасында түзілетін сутектік байланыстардың арқасында пайда болады n-ші және ( П+ 3)-ші аминқышқылдарының қалдықтары. Сутектік байланыстардың энергиясы аз болғанымен, олардың көп саны айтарлықтай энергетикалық әсерге әкеледі, нәтижесінде α -спираль конфигурациясы айтарлықтай тұрақты. Амин қышқылы қалдықтарының жанама радикалдары қолдауға қатыспайды α -спиральді конфигурация, сондықтан барлық аминқышқылдарының қалдықтары α - спиральдар эквивалентті.

Табиғи белоктарда тек оң қолдар болады α - спиральдар.

β-бүрлі қабат- қосалқы құрылымның екінші элементі. Ұнайды α - спиральдар β -бүктелген қабаттың таяқша емес, сызықтық пішіні болады (4-сурет). Сызықтық құрылым полипептидтік тізбектің әртүрлі бөліктерінде орналасқан пептидтік топтар арасында сутектік байланыстардың пайда болуына байланысты сақталады. Бұл учаскелер - C = O және HN - топтар (0,272 нм) арасындағы сутегі байланысының қашықтығына жақын.

Күріш. 4. Схемалық бейнелеу β - бүктелген қабат (көрсеткілер көрсетеді

полипептидтік тізбектің бағыты туралы)

Күріш. 3. Схема ( А) және үлгі ( б) α - спиральдар

Белоктың екінші реттік құрылымын біріншілік анықтайды. Амин қышқылдарының қалдықтары әртүрлі дәрежеде сутектік байланыстар түзе алады және бұл түзілуге ​​әсер етеді. α -спиральдар немесе β -қабат. Спиральды аминқышқылдарына аланин, глутамин қышқылы, глутамин, лейцин, лизин, метионин және гистидин жатады. Егер ақуыз фрагменті негізінен жоғарыда аталған аминқышқылдарының қалдықтарынан тұрса, онда а α -спираль. Валин, изолейцин, треонин, тирозин және фенилаланин түзілуіне ықпал етеді. β полипептидтік тізбектің қабаттары. Полипептидтік тізбектің глицин, серин, аспарагин қышқылы, аспарагин және пролин сияқты аминқышқылдарының қалдықтары шоғырланған аймақтарында бұзылған құрылымдар пайда болады.

Көптеген ақуыздар да бар α - спиральдар, және β -қабаттар. Әр түрлі белоктар үшін бұрандалы конфигурацияның үлесі әртүрлі. Сонымен, парамиозин бұлшықет ақуызы 100% дерлік спиральданған; миоглобин мен гемоглобиндегі спиральды конфигурацияның үлесі жоғары (75%). Керісінше, трипсин мен рибонуклеазада полипептидтік тізбектің едәуір бөлігі қабаттасқан β -құрылымдар. Қолдау тінінің ақуыздары - кератин (шаш ақуызы), коллаген (тері және сіңір ақуызы) бар β -полипептидтік тізбектердің конфигурациясы.

Ақуыздың үшінші реттік құрылымы.Ақуыздың үшінші реттік құрылымы – бұл полипептидтік тізбектің кеңістікте орналасу жолы. Ақуыз өзіне тән функционалдық қасиеттерге ие болу үшін полипептидтік тізбек кеңістікте белгілі бір түрде функционалдық белсенді құрылымды құра отырып қатпарлануы керек. Мұндай құрылым деп аталады жергілікті. Бір полипептидтік тізбек үшін теориялық мүмкін болатын кеңістіктік құрылымдардың үлкен санына қарамастан, белоктың қатпарлануы біртұтас жергілікті конфигурацияның қалыптасуына әкеледі.

Полипептидтік тізбектің әртүрлі бөліктерінің аминқышқылдары қалдықтарының бүйірлік радикалдары арасында пайда болатын ақуыздық әрекеттесулердің үшінші реттік құрылымын тұрақтандыру. Бұл өзара әрекеттесулерді күшті және әлсіз деп бөлуге болады.

Күшті өзара әрекеттесулерге полипептидтік тізбектің әртүрлі бөліктерінде орналасқан цистеин қалдықтарының күкірт атомдары арасындағы коваленттік байланыстар жатады. Әйтпесе, мұндай байланыстар дисульфидті көпірлер деп аталады; дисульфидті көпірдің түзілуін бейнелеуге болады келесідей:

қоспағанда коваленттік байланыстарБелок молекуласының үшінші реттік құрылымы әлсіз өзара әрекеттесулермен қамтамасыз етіледі, олар өз кезегінде полюсті және полюссіз болып бөлінеді.

Полярлық әрекеттесулерге иондық және сутектік байланыстар жатады. Иондық өзара әрекеттесу лизин, аргинин, гистидиннің бүйір радикалдарының оң зарядты топтары және аспарагин және глутамин қышқылдарының теріс зарядты COOH тобының жанасуында пайда болады. Сутектік байланыстар аминқышқылдары қалдықтарының бүйірлік радикалдарының функционалдық топтары арасында пайда болады.

Амин қышқылы қалдықтарының көмірсутекті радикалдары арасындағы полярлы емес немесе ван-дер-Ваальс әрекеттесулері түзілуіне ықпал етеді. гидрофобты ядро (майдың түсуі) белок глобулының ішінде, өйткені көмірсутекті радикалдар сумен жанасудан аулақ болады. Ақуызда полярсыз аминқышқылдары неғұрлым көп болса, оның үшінші реттік құрылымын құрудағы ван-дер-Ваальс байланыстарының рөлі соғұрлым жоғары болады.

Амин қышқылы қалдықтарының бүйірлік радикалдары арасындағы көптеген байланыстар белок молекуласының кеңістіктік конфигурациясын анықтайды (5-сурет).

Күріш. 5. Ақуыздың үшінші реттік құрылымын қамтамасыз ететін байланыс түрлері:
А- дисульфидті көпір; б -иондық байланыс; c, g -сутектік байланыстар;
d -Ван дер Ваальс байланыстары

Бір белоктың үшінші реттік құрылымы оның бастапқы құрылымы сияқты ерекше. Ақуыздың дұрыс кеңістіктік қатпарлануы ғана оны белсенді етеді. Үшіншілік құрылымның әртүрлі бұзылуы ақуыздың қасиеттерінің өзгеруіне және биологиялық белсенділіктің жоғалуына әкеледі.

Төрттік белок құрылымы.Молекулярлық салмағы 100 кДа 1-ден асатын белоктар әдетте салыстырмалы түрде аз молекулалық массасы бар бірнеше полипептидтік тізбектерден тұрады. Белгілі бір саннан тұратын полипептидтік тізбектердің бір-біріне қатысты қатаң бекітілген позициясынан тұратын, нәтижесінде белоктың сол немесе басқа белсенділігі бар құрылым белоктың төрттік құрылымы деп аталады. Төрттік құрылымы бар ақуыз деп аталады эпимолекуланемесе мультимер , және оның құрамдас полипептидтік тізбектері - тиісінше суббірліктер немесе протомерлер . тән қасиеттөрттік құрылымы бар белоктар - бұл бір бөлімшенің биологиялық белсенділігі жоқ.

Ақуыздың төрттік құрылымын тұрақтандыру суббірліктер бетінде локализацияланған аминқышқылдары қалдықтарының бүйірлік радикалдары арасындағы полярлық өзара әрекеттесу есебінен жүреді. Мұндай өзара әрекеттестік ұйымдасқан кешен түріндегі суббірліктерді мықтап ұстайды. Өзара әрекеттесу орын алатын бөлімшелердің учаскелері контактілер деп аталады.

Классикалық мысалТөрттік құрылымы бар ақуыз – гемоглобин. Молекулярлық салмағы 68 000 Да гемоглобин молекуласы екі түрлі типтегі төрт бөлімшеден тұрады - α Және β / α -Бөлімше 141 амин қышқылы қалдықтарынан тұрады, а β - 146-дан. Үшіншілік құрылым α - Және β -субірліктері ұқсас, олардың молекулалық массасы (17000 Да). Әрбір бөлімшеде протездік топ бар - асыл тас . Гем басқа белоктарда да (цитохромдар, миоглобин) бар болғандықтан, олар әрі қарай зерттелетін болады, ең болмағанда тақырып құрылымына қысқаша тоқталайық (6-сурет). Гем тобы – метан көпірлері (=CH-) арқылы қосылған төрт пиррол қалдығы бар координациялық байланыстарды құрайтын орталық атомнан тұратын күрделі компланарлы циклдік жүйе. Гемоглобинде темір әдетте тотыққан күйде болады (2+).

Төрт бөлімше - екі α және екі β - осылайша бір құрылымға біріктіріледі α - суббірліктер тек байланыста болады β -субірліктер және керісінше (7-сурет).

Күріш. 6. Гемоглобин гемінің құрылысы

Күріш. 7. Гемоглобиннің төрттік құрылымының схемалық көрінісі:
Fe – гемоглобиннің гемі

7-суреттен көріп отырғанымыздай, бір гемоглобин молекуласы 4 оттегі молекуласын тасымалдауға қабілетті. Оттегінің қосылуы да, бөлінуі де құрылымдағы конформациялық өзгерістермен бірге жүреді α - Және β -гемоглобиннің суббірліктері және олардың эпимолекуладағы өзара орналасуы. Бұл факт белоктың төрттік құрылымының абсолютті қатаң еместігін көрсетеді.

Ұқсас ақпарат.

Белоктардың химиялық құрылымы пептидтік байланыс арқылы тізбекте қосылған альфа-амин қышқылдарымен ұсынылған. Тірі организмдерде құрамы генетикалық кодты анықтайды. Синтез процесінде көп жағдайда стандартты типтегі 20 аминқышқылдары қолданылады. Олардың көптеген комбинациялары қалыптасады ақуыз молекулаларыалуан түрлі қасиеттері бар. Аминқышқылдарының қалдықтары көбінесе трансляциядан кейінгі өзгерістерге ұшырайды. Олар ақуыз өз функцияларын орындай бастағанға дейін және жасушадағы оның белсенділігі процесінде пайда болуы мүмкін. Тірі организмдерде бірнеше молекулалар жиі күрделі комплекстер түзеді. Мысалы, фотосинтетикалық ассоциация.

Қосылымдардың мақсаты

Ақуыздар адам мен жануарлардың тамақтануының маңызды құрамдас бөлігі болып саналады, өйткені олардың ағзасында барлығы бар маңызды аминқышқылдарысинтездеуге болмайды. Олардың кейбіреулері протеинді тағамдармен бірге келуі керек. Қосылыстардың негізгі көздері ет, жаңғақтар, сүт, балық, дәнді дақылдар болып табылады. Аз дәрежеде ақуыздар көкөністерде, саңырауқұлақтарда және жидектерде болады. Ферменттер арқылы қорытылған кезде тұтынылған ақуыздар аминқышқылдарына ыдырайды. Олар қазірдің өзінде организмде өз белоктарының биосинтезінде қолданылады немесе одан әрі ыдырайды - энергия үшін.

Тарихи анықтама

Инсулин ақуызының құрылым реттілігін Фредерик Сенгер алғаш рет анықтаған. Ол еңбегі үшін алды Нобель сыйлығы 1958 жылы. Сэнгер секвенирлеу әдісін қолданды. Рентген сәулелерінің дифракциясын қолдана отырып, кейіннен миоглобин мен гемоглобиннің үш өлшемді құрылымдары алынды (1950 жылдардың аяғында). Жұмысты Джон Кендрю мен Макс Перутц жүргізді.

Белок молекуласының құрылымы

Оған сызықтық полимерлер кіреді. Олар, өз кезегінде, мономерлер болып табылатын альфа-амин қышқылдарының қалдықтарынан тұрады. Сонымен қатар, ақуыздың құрылымына аминқышқылды емес табиғаты бар компоненттер және өзгертілген түрдегі аминқышқылдарының қалдықтары кіруі мүмкін. Компоненттерді белгілеу кезінде 1 немесе 3 әріптен тұратын қысқартулар қолданылады. Құрамында екіден бірнеше ондаған қалдықтардан тұратын қосылыс жиі «полипептид» деп аталады. Бір амин қышқылының альфа-карбоксил тобының басқаның альфа-амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде байланыстар пайда болады (ақуыз құрылымының түзілуі кезінде). Қосылыста С- және N- ұштары амин қышқылы қалдығының қай тобы бос болуына байланысты оқшауланады: -COOH немесе -NH 2. Рибосомадағы ақуыз синтезі процесінде, әдетте, бірінші терминал ретінде метионин қалдығы әрекет етеді; кейінгілерді бекіту алдыңғылардың С-терминусына жүзеге асырылады.

Ұйымдастыру деңгейлері

Оларды Линдрем-Ланг ұсынған. Бұл бөлім біршама ескірген деп саналғанына қарамастан, ол әлі де қолданылады. Байланыстарды ұйымдастырудың төрт деңгейін бөлу ұсынылды. Белок молекуласының бастапқы құрылымы анықталады генетикалық коджәне геннің ерекшеліктері. Қосымша ақпарат алу үшін жоғары деңгейлерақуыздың қатпарлануы кезінде тән. Белоктың кеңістіктік құрылымы негізінен аминқышқылдарының тізбегі арқылы анықталады. Дегенмен, ол өте икемді. Оған сыртқы факторлар әсер етуі мүмкін. Осыған байланысты қосылыстың конформациясы туралы айту дұрысырақ, ол ең қолайлы және энергетикалық жағынан қолайлы.

1 деңгей

Ол полипептидтік тізбектің аминқышқылдары қалдықтарының тізбегі арқылы ұсынылған. Әдетте, ол бір немесе үш әріпті белгілеу арқылы сипатталады. Белоктардың біріншілік құрылымы аминқышқылдары қалдықтарының тұрақты комбинацияларымен сипатталады. Олар белгілі бір тапсырмаларды орындайды. Мұндай «консервативті мотивтер» түр эволюциясы барысында сақталып қалады. Олар көбінесе белгісіз ақуыз мәселесін болжау үшін пайдаланылуы мүмкін. Әртүрлі ағзалардың аминқышқылдарының тізбегіндегі ұқсастық дәрежесін (гомологиясын) бағалау арқылы осы организмдерді құрайтын таксондар арасында қалыптасқан эволюциялық қашықтықты анықтауға болады. Ақуыздардың бастапқы құрылымы генетикалық код кестесін пайдаланып оның мРНҚ-ның секвенирлеу немесе бастапқы кешені арқылы анықталады.

Тізбек бөлігін жергілікті ретке келтіру

Бұл ұйымның келесі деңгейі – белоктардың екінші реттік құрылымы. Оның бірнеше түрі бар. Полипептидтік тізбек аймағының жергілікті реттілігі сутегі байланыстары арқылы тұрақтанды. Ең танымал түрлері:

Кеңістіктік құрылым

Белоктардың үшінші реттік құрылымына алдыңғы деңгейдегі элементтер кіреді. Олар тұрақтануда әртүрлі түрлеріөзара әрекеттесулер. Сыни маңыздылығыгидрофобты байланыстары бар. Тұрақтандыру мыналарды қамтиды:

• ковалентті әрекеттесулер.
• Қарама-қарсы зарядтары бар бүйірлік аминқышқылдары топтары арасында түзілетін иондық байланыстар.
• Сутегінің өзара әрекеттесуі.
• гидрофобты байланыстар. Қоршаған H 2 O элементтерімен әрекеттесу процесінде ақуыз бүйірлік полярлы емес аминқышқылдары топтарынан оқшауланатындай етіп бүктеледі. сулы ерітінді. Молекуланың бетінде гидрофильді топтар (полярлы) пайда болады.

Белоктардың үшінші реттік құрылымы магниттік (ядролық) резонанспен, микроскопияның кейбір түрлерімен және басқа әдістермен анықталады.

Төсеу принципі

Зерттеулер көрсеткендей, 2 және 3 деңгейлер арасында басқасын бөліп алу ыңғайлы. Оны «сәулет», «қою мотиві» деп атайды. Ол ықшам глобула – белоктық домен шекарасында екінші реттік құрылым компоненттерінің (бета жіпшелері мен альфа спиральдары) өзара орналасуымен анықталады. Ол өз бетінше өмір сүре алады немесе басқа ұқсас протеиндермен бірге үлкенірек ақуызға қосыла алады. Сәндеу мотивтері біршама консервативті екені анықталды. Олар эволюциялық немесе эволюциялық емес ақуыздарда кездеседі функционалдық байланыстар. Архитектураның анықтамасы рационалды (физикалық) классификацияның негізінде жатыр.

Доменді ұйымдастыру

Бір белок кешенінің құрамындағы бірнеше полипептид тізбегінің өзара орналасуымен белоктардың төрттік құрылымы түзіледі. Оның құрамын құрайтын элементтер рибосомаларда бөлек түзіледі. Синтез аяқталғаннан кейін ғана бұл ақуыз құрылымы қалыптаса бастайды. Оның құрамында әртүрлі және бірдей полипептидтік тізбектер болуы мүмкін. Белоктардың төрттік құрылымы алдыңғы деңгейде болғандай өзара әрекеттесу арқылы тұрақталады. Кейбір кешендер бірнеше ондаған ақуыздарды қамтуы мүмкін.

Белоктардың құрылымы: қорғаныс міндеттері

Цитоскелеттің полипептидтері қандай да бір түрде арматура ретінде әрекет ете отырып, көптеген органоидтарға пішін береді және оның өзгеруіне қатысады. Құрылымдық ақуыздар денені қорғауды қамтамасыз етеді. Мұндай ақуыздың мысалы коллаген болып табылады. Ол дәнекер тіндердің жасушааралық затында негізді құрайды. Кератиннің де қорғаныс функциясы бар. Ол мүйіздердің, қауырсындардың, шаштың және эпидермистің басқа туындыларының негізін құрайды. Токсиндер ақуыздармен байланысқанда, соңғысының детоксикациясы көп жағдайда орын алады. Денені химиялық қорғау міндеті осылай орындалады. Бауыр ферменттері адам ағзасындағы токсиндерді бейтараптандыру процесінде ерекше маңызды рөл атқарады. Олар уларды ыдыратуға немесе оларды еритін түрге айналдыруға қабілетті. Бұл олардың денеден жылдам тасымалдануына ықпал етеді. Қанда және басқа дене сұйықтықтарында болатын ақуыздар патогендердің шабуылына және жарақатқа жауап беру арқылы иммундық қорғанысты қамтамасыз етеді. Иммуноглобулиндер (антиденелер мен комплемент жүйесінің құрамдас бөліктері) бактерияларды, бөгде ақуыздарды және вирустарды бейтараптандыруға қабілетті.

Реттеу механизмі

Энергия көзі ретінде де, құрылыс материалы ретінде де әрекет етпейтін ақуыз молекулалары көптеген жасушаішілік процестерді басқарады. Сонымен, олардың арқасында трансляцияны, транскрипцияны, кесуді, басқа полипептидтердің белсенділігін реттеу жүзеге асырылады. Реттеу механизмі ферментативті белсенділікке негізделген немесе басқа молекулалармен спецификалық байланысу арқылы көрінеді. Мысалы, транскрипция факторлары, активатор полипептидтері және репрессорлық ақуыздар геннің транскрипция жылдамдығын басқара алады. Сонымен бірге олар гендердің реттеуші тізбектерімен әрекеттеседі. Протеин фосфатазалары мен протеинкиназалары жасушаішілік процестердің жүруін бақылауда ең маңызды рөл атқарады. Бұл ферменттер басқа ақуыздарға фосфат топтарын қосу немесе жою арқылы олардың белсенділігін бастайды немесе басады.

Сигнал тапсырмасы

Ол көбінесе реттеуші функциямен біріктіріледі. Өйткені көптеген жасушаішілік және жасушадан тыс полипептидтер сигналдарды жібере алады. Өсу факторлары, цитокиндер, гормондар және басқа қосылыстар мұндай қабілетке ие. Стероидтар қан арқылы тасымалданады. Гормонның рецептормен әрекеттесуі сигнал ретінде әрекет етеді, соның арқасында жасушаның реакциясы іске қосылады. Стероидтар қандағы және жасушалардағы қосылыстардың мазмұнын, көбеюді, өсуді және басқа процестерді бақылайды. Мысал - инсулин. Ол глюкоза деңгейін реттейді. Жасушалардың өзара әрекеттесуі жасушааралық зат арқылы берілетін сигналдық белок қосылыстары арқылы жүзеге асады.

Элементті тасымалдау

Ұсақ молекулалардың қозғалысына қатысатын еритін белоктар жоғары концентрацияда болатын субстратқа жоғары жақындыққа ие. Сондай-ақ олардың мазмұны төмен жерлерде оны оңай босату мүмкіндігі бар. Мысал ретінде тасымалдаушы ақуыз гемоглобинін келтіруге болады. Ол оттегін өкпеден басқа ұлпаларға тасымалдайды, ал олардан көмірқышқыл газын тасымалдайды. Кейбір мембраналық ақуыздар жасуша қабырғалары арқылы ұсақ молекулаларды тасымалдауға, оларды өзгертуге де қатысады. Цитоплазманың липидті қабаты суға төзімді. Бұл зарядталған немесе полярлы молекулалардың диффузиясын болдырмайды. Мембраналық тасымалдау байланыстары әдетте тасымалдаушылар мен арналарға бөлінеді.

Сақтық көшірме қосылымдары

Бұл белоктар қор деп аталатындарды құрайды. Олар, мысалы, өсімдік тұқымдарында, жануарлардың жұмыртқаларында жинақталады. Мұндай белоктар зат пен энергияның резервтік көзі қызметін атқарады. Кейбір қосылыстар организмде аминқышқылдарының резервуары ретінде пайдаланылады. Олар өз кезегінде зат алмасуды реттеуге қатысатын белсенді заттардың прекурсорлары болып табылады.

Жасушалық рецепторлар

Мұндай белоктар тікелей цитоплазмада да, қабырғаға ендірілген де болуы мүмкін. Қосылымның бір бөлігі сигнал алады. Әдетте, солай Химиялық зат, ал кейбір жағдайларда - механикалық әсер (мысалы, созылу), жарық және басқа ынталандырулар. Молекуланың белгілі бір фрагментіне – рецепторлық полипептидке сигналдың әсер ету процесінде оның конформациялық өзгерістері басталады. Олар тітіркендіргіштің жасушаның басқа компоненттеріне берілуін жүзеге асыратын жасушаның қалған бөлігінің конформациясының өзгеруін тудырады. Сигнал жіберуге болады әртүрлі жолдар. Кейбір рецепторлар катализдеуге қабілетті химиялық реакция, соңғылары тітіркендіргіш әсерінен жабылатын немесе ашылатын иондық арналар қызметін атқарады. Кейбір қосылыстар жасуша ішіндегі аралық молекулаларды арнайы байланыстырады.

Моторлы полипептидтер

Дененің қозғалысын қамтамасыз ететін белоктардың тұтас класы бар. Қозғалтқыш белоктар бұлшықеттердің жиырылуына, жасушалардың қозғалуына, жгутика мен кірпікшелердің белсенділігіне қатысады. Олардың арқасында бағытталған және белсенді тасымалдау да орындалады. Кинезиндер мен динейндер энергия көзі ретінде АТФ гидролизін пайдалана отырып, микротүтікшелер бойымен молекулалардың тасымалдануын жүзеге асырады. Соңғысы органеллалар мен басқа элементтерді перифериялық жасуша аймақтарынан центросомаға қарай жылжытады. Кинезиндер ішке енеді кері бағыт. Динеиндер жгутика мен кірпікшелердің белсенділігіне де жауап береді.