Глава 2 органични съединения, състоящ се от аминокиселини, свързани в полипептидни вериги с помощта на пептидни връзки и имащи сложна структурна организация История на изследването на протеините През 1728 г.

Функциониране на протеини Всеки отделен протеин, притежаващ уникална първична структура и конформация, има уникална функция, която го отличава от всички други протеини. Набор от отделни протеини изпълнява много различни и сложни функции в клетката.

Посттранслационни промени в протеините Много протеини се синтезират в неактивна форма (прекурсори) и след сливане с рибозомите претърпяват постсинтетични структурни модификации. Тези конформационни и структурни промени в полипептидните вериги

Нива на изучаване на метаболизма Нива на изучаване на метаболизма: 1. Целият организъм.2. Изолирани органи (перфузирани).3. Срезове от тъкани.4. Клетъчни култури.5. Тъканни хомогенати.6. Изолирани клетъчни органели.7. Молекулно ниво (пречистени ензими, рецептори и

Смилането на протеините в стомашно-чревния тракт Смилането на протеините започва в стомаха под действието на ензимите в стомашния сок. На ден се отделят до 2,5 литра и се отличава от другите храносмилателни сокове със силно кисела реакция, поради наличието

Разцепването на протеини в тъканите се извършва с помощта на протеолитични лизозомни ензими катепсини. Според структурата на активния център се разграничават цистеинови, серинови, карбоксилни и металопротеинови катепсини. Ролята на катепсините: 1. създаване на биологично активни

Ролята на черния дроб в метаболизма на аминокиселините и протеините Черният дроб играе централна роля в метаболизма на протеините и други азотсъдържащи съединения. Изпълнява следните функции: 1. синтез на специфични плазмени протеини: - в черния дроб се синтезира: 100% албумин, 75 - 90% β-глобулини, 50%

Характеристика на протеините на кръвния серум Протеини на системата на комплемента - тази система включва 20 протеина, циркулиращи в кръвта под формата на неактивни прекурсори. Тяхното активиране става под действието на специфични вещества с протеолитична активност.

Една от характеристиките на протеините е тяхната сложна структурна организация. Всички протеини имат първична, вторична и третична структура, а тези, които имат в състава си два или повече PPC, имат и кватернерна структура (CS).

Първична структура на протеин (PSB) – е редуването (последователността) на аминокиселинните остатъци в PPC.

Дори протеини с еднаква дължина и аминокиселинен състав могат да бъдат различни вещества. Например, 2 различни дипептида могат да бъдат направени от две аминокиселини:

При брой аминокиселини, равен на 20, броят на възможните комбинации е равен на 210 18 . И ако вземем предвид, че в PPC всяка аминокиселина може да се появи повече от 1 път, тогава броят на възможните опции е трудно да се преброи.

Определяне на първичната структура на протеина (PSB).

PBP на протеините може да се определи с помощта на фенилтиохидантоин метод . Този метод се основава на реакцията на взаимодействие фенилизотиоцианат (FITC) с α-AA. В резултат на това се образува комплекс от тези две съединения - ФИТЦ-АК . Например, помислете за пептида за да се определи неговият PSB, тоест последователността на свързване на аминокиселинните остатъци.

FITC взаимодейства с крайната аминокиселина (а). Образува се комплекс FTG-a, тя се отделя от сместа и се определя автентичността на аминокиселината А. Например, това е - asn и т.н. Всички други аминокиселини са последователно разделени и идентифицирани. Това е трудоемък процес. Определянето на PBP на средно голям протеин отнема няколко месеца.

Приоритет при декодирането на PSB принадлежи Сангър(1953), който открива PSB на инсулина (носител на Нобелова награда). Молекулата на инсулина се състои от 2 PPC - A и B.

А веригата се състои от 21 аминокиселини, В веригата се състои от 30. PPCs са свързани помежду си чрез дисулфидни мостове. Броят на протеините, чиито PBP е определен, вече достига 1500. Дори малки промени в първичната структура могат значително да променят свойствата на протеина. Еритроцитите на здрави хора съдържат HbA - при заместване в -веригата на HbA, на 6-та позиция ДълбокНа валвъзниква тежко заболяване сърповидно-клетъчна анемия, при които децата, родени с тази аномалия, умират в ранна възраст. От друга страна, има варианти за промяна на PSB, които не засягат неговите физикохимични и биологични свойства. Например, HbC съдържа b-вериги на 6-та позиция вместо глюлиза, HbC почти не се различава по свойствата си от HbA и хората, които имат такъв Hb в еритроцитите, са практически здрави.

PSB стабилностсе осигурява главно от силни ковалентни пептидни връзки и, на второ място, от дисулфидни връзки.

Вторична протеинова структура (sb).

Протеиновите PPC са силно гъвкави и придобиват специфична пространствена структура или потвърждение. В протеините се разграничават 2 нива на такава конформация - това е WSB и третичната структура (TSB).

WSB – това е PPC конфигурацията, тоест начинът, по който е сгъната или усукана в някаква конформация, в съответствие с програмата, заложена в Pсб.

Има три основни типа VSB:

1)  - спирала;

2) b- структура(сгънат слой или сгънат лист);

3) разхвърляна плетеница.

- спирала .

Неговият модел е предложен от V. Pauling. Най-вероятно е за глобуларни протеини. За всяка система най-стабилното състояние е състоянието, съответстващо на минималната свободна енергия. За пептидите това състояние възниква, когато CO– и NH– групите са свързани заедно чрез слаба водородна връзка. IN а - спирали NH-групата на 1-ви аминокиселинен остатък взаимодейства с СО-групата на 4-та аминокиселина. В резултат на това пептидният скелет образува спирала с 3,6 AA остатъка на завъртане.

1 стъпка на спиралата (1 завъртане) = 3,6 AK = 0,54 nm, ъгъл на повдигане - 26 °

Усукването на PPC става по посока на часовниковата стрелка, т.е. спиралата има десен ход. На всеки 5 оборота (18 AA; 2,7 nm) PPC конфигурацията се повтаря.

Стабилизира WSBглавно чрез водородни връзки и второ чрез пептидни и дисулфидни връзки. Водородните връзки са 10-100 пъти по-слаби от конвенционалните химични връзки; въпреки това, поради големия си брой, те осигуряват известна твърдост и компактност на VSB. Страничните R-вериги на а-спиралата са обърнати навън и са разположени от противоположните страни на нейната ос.

b - структура .

Това са сгънати секции на НПК, оформени като лист, сгънат в акордеон. PPC слоевете могат да бъдат успоредни, ако и двете нишки започват от N- или C-края.

Ако съседните вериги в слоя са ориентирани с противоположни краища N-C и C-N, тогава те се наричат антипаралелен.

паралелен

антипаралелен

Образуването на водородни връзки възниква, както в а-спиралата, между CO- и NH- групите.

Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Първична структура - елементарно нивоструктурна организация на протеинова молекула. Висока стабилност му придават ковалентните пептидни връзки между α-аминогрупата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга аминокиселина.

Ако в образованието пептидна връзкаучаства имино групата на пролин или хидроксипролин, тогава тя има различна форма

Когато в клетките се образуват пептидни връзки, карбоксилната група на една аминокиселина първо се активира и след това се комбинира с аминогрупата на друга. Приблизително по същия начин се извършва лабораторен синтез на полипептиди.

Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и най-високите нива на организация на полипептидната верига:

копланарност – всички атоми в пептидната група са в една равнина;

способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);

транспозицията на заместителите по отношение на C-N връзката;

· способността да образуват водородни връзки, като всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.

Изключение правят пептидните групи с участието на аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те могат да образуват само една водородна връзка (виж по-горе). Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига на мястото, където се намира пролин или хидроксипролин, лесно се огъва, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.

Схема за образуване на трипептид:

Нива на пространствена организация на протеините: вторичната структура на протеините: концепцията за α-спирала и β-нагънат слой. Третична структура на протеините: концепцията за естествен протеин и денатурация на протеин. Кватернерна структура на протеини на примера на структурата на хемоглобина.

Вторична структура на протеин.Вторичната структура на протеина се разбира като начин за полагане на полипептидна верига в подредена структура. По конфигурация се разграничават следните елементи на вторичната структура: α - спирала и β - сгънат слой.

Модел на сградата α-спирали, като се вземат предвид всички свойства на пептидната връзка, е разработен от L. Pauling и R. Corey (1949 - 1951).

Фигура 3, Апоказана диаграма α -спирала, даваща представа за основните му параметри. Полипептидната верига се нагъва в α -спирала по такъв начин, че завоите на спиралата да са правилни, така че спиралната конфигурация има спирална симетрия (фиг. 3, b). За всеки ход α -спирала представлява 3,6 аминокиселинни остатъка. Разстоянието между завоите или стъпката на спиралата е 0,54 nm, ъгълът на спиралата е 26°. Формиране и поддържане α -спиралната конфигурация възниква поради водородни връзки, образувани между пептидните групи на всяка н-та и ( П+ 3)-ти аминокиселинни остатъци. Въпреки че енергията на водородните връзки е малка, голям брой от тях водят до значителен енергиен ефект, което води до α -спиралната конфигурация е доста стабилна. Страничните радикали на аминокиселинните остатъци не участват в поддържането α -спирална конфигурация, така че всички аминокиселинни остатъци в α - спиралите са еквивалентни.

В естествените протеини има само десни α - спирали.

β-нагънат слой- вторият елемент на вторичната структура. За разлика от α - спирали β -нагънатият слой има линейна, а не пръчковидна форма (фиг. 4). Линейната структура се поддържа благодарение на възникването на водородни връзки между пептидни групи, разположени в различни части на полипептидната верига. Тези места са близки до разстоянието на водородната връзка между - C = O и HN - групи (0,272 nm).

Ориз. 4. Схематично представяне β - сгънат слой (стрелките показват

относно посоката на полипептидната верига)

Ориз. 3. Схема ( А) и модел ( b) α - спирали

Вторичната структура на протеина се определя от първичната. Аминокиселинните остатъци са способни да образуват водородни връзки в различна степен и това влияе върху образуването α -спирали или β -слой. Спиралните аминокиселини включват аланин, глутаминова киселина, глутамин, левцин, лизин, метионин и хистидин. Ако протеиновият фрагмент се състои главно от аминокиселинните остатъци, изброени по-горе, тогава a α - спирала. Валин, изолевцин, треонин, тирозин и фенилаланин допринасят за образуването β слоеве на полипептидната верига. Неподредени структури се появяват в областите на полипептидната верига, където са концентрирани аминокиселинни остатъци като глицин, серин, аспарагинова киселина, аспарагин и пролин.

Много протеини също съдържат α - спирали и β -слоеве. Пропорцията на спиралната конфигурация е различна за различните протеини. И така, мускулният протеин парамиозин е почти 100% спирализиран; делът на спиралната конфигурация в миоглобина и хемоглобина е висок (75%). Напротив, в трипсина и рибонуклеазата значителна част от полипептидната верига се вписва в слоеста β -структури. Поддържат тъканните протеини - кератин (протеин на косата), колаген (протеин на кожата и сухожилията) - имат β -конфигурация на полипептидни вериги.

Третична структура на протеин.Третичната структура на протеина е начинът, по който полипептидната верига е разположена в пространството. За да може протеинът да придобие присъщите му функционални свойства, полипептидната верига трябва да се сгъне в пространството по определен начин, образувайки функционално активна структура. Такава структура се нарича местен. Въпреки огромния брой пространствени структури, теоретично възможни за една полипептидна верига, сгъването на протеина води до образуването на единична нативна конфигурация.

Стабилизиране на третичната структура на протеиновите взаимодействия, които възникват между страничните радикали на аминокиселинните остатъци на различни части на полипептидната верига. Тези взаимодействия могат да бъдат разделени на силни и слаби.

Силните взаимодействия включват ковалентни връзки между серните атоми на цистеиновите остатъци, разположени в различни части на полипептидната верига. В противен случай такива връзки се наричат ​​дисулфидни мостове; може да се изобрази образуването на дисулфиден мост по следния начин:

С изключение ковалентни връзкиТретичната структура на протеиновата молекула се поддържа от слаби взаимодействия, които от своя страна се разделят на полярни и неполярни.

Полярните взаимодействия включват йонни и водородни връзки. Йонните взаимодействия се образуват при контакт на положително заредените групи от странични радикали на лизин, аргинин, хистидин и отрицателно заредената СООН група на аспарагиновата и глутаминовата киселини. Между функционалните групи на страничните радикали на аминокиселинните остатъци възникват водородни връзки.

Неполярни или ван дер ваалсови взаимодействия между въглеводородни радикали на аминокиселинни остатъци допринасят за образуването хидрофобно ядро (капка мазнина) вътре в протеиновата глобула, защото въглеводородните радикали са склонни да избягват контакт с вода. Колкото повече неполярни аминокиселини има в един протеин, толкова по-голяма е ролята на ван дер Ваалсовите връзки при формирането на неговата третична структура.

Многобройните връзки между страничните радикали на аминокиселинните остатъци определят пространствената конфигурация на протеиновата молекула (фиг. 5).

Ориз. 5. Видове връзки, които поддържат третичната структура на протеина:
А- дисулфиден мост; б -йонна връзка; c, g -водородни връзки;
д -Ван дер Ваалсови връзки

Третичната структура на един протеин е уникална, както и първичната му структура. Само правилното пространствено нагъване на протеина го прави активен. Различни нарушения на третичната структура водят до промяна в свойствата на протеина и загуба на биологична активност.

Кватернерна протеинова структура.Протеините с молекулно тегло над 100 kDa 1 обикновено се състоят от няколко полипептидни вериги с относително малко молекулно тегло. Структура, състояща се от определен брой полипептидни вериги, заемащи строго фиксирана позиция една спрямо друга, в резултат на което протеинът има една или друга активност, се нарича кватернерна структура на протеина. Белтък с кватернерна структура се нарича епимолекулаили мултимер , а изграждащите го полипептидни вериги – респ подединици или протомери . характерно свойствопротеини с кватернерна структура е, че отделна субединица няма биологична активност.

Стабилизирането на кватернерната структура на протеина се дължи на полярните взаимодействия между страничните радикали на аминокиселинните остатъци, локализирани на повърхността на субединиците. Такива взаимодействия здраво държат субединиците под формата на организиран комплекс. Местата на субединиците, където възникват взаимодействия, се наричат ​​контактни площадки.

Класически примерпротеин с кватернерна структура е хемоглобинът. Молекулата на хемоглобина с молекулно тегло 68 000 Da се състои от четири субединици от два различни типа - α И β / α -Субединица се състои от 141 аминокиселинни остатъка, a β - от 146. Третична структура α - И β -субединиците са подобни, както и тяхното молекулно тегло (17 000 Da). Всяка субединица съдържа протетична група - скъпоценен камък . Тъй като хем присъства и в други протеини (цитохроми, миоглобин), които ще бъдат изследвани допълнително, нека поне накратко обсъдим структурата на темата (фиг. 6). Хемовата група е сложна копланарна циклична система, състояща се от централен атом, който образува координационни връзки с четири пиролови остатъка, свързани с метанови мостове (=CH-). В хемоглобина желязото обикновено е в окислено състояние (2+).

Четири субединици - две α и две β - се комбинират в една структура по такъв начин, че α - субединиците са в контакт само с β -подединици и обратно (фиг. 7).

Ориз. 6. Структура на хема на хемоглобина

Ориз. 7. Схематично представяне на кватернерната структура на хемоглобина:
Fe - хем на хемоглобина

Както може да се види от фигура 7, една молекула хемоглобин е способна да пренася 4 молекули кислород. Както свързването, така и освобождаването на кислород са придружени от конформационни промени в структурата α - И β -субединици на хемоглобина и взаимното им разположение в епимолекулата. Този факт показва, че кватернерната структура на протеина не е абсолютно твърда.

Подобна информация.

Химическата структура на протеините е представена от алфа-аминокиселини, свързани във верига чрез пептидна връзка. В живите организми съставът определя генетичния код. В процеса на синтез в повечето случаи се използват 20 аминокиселини от стандартния тип. Много от техните комбинации образуват протеинови молекулис голямо разнообразие от имоти. Аминокиселинните остатъци често претърпяват посттранслационни модификации. Те могат да възникнат преди протеинът да започне да изпълнява функциите си и в процеса на дейността си в клетката. В живите организми няколко молекули често образуват сложни комплекси. Пример е фотосинтетичната асоциация.

Цел на връзките

Протеините се считат за важен компонент на храненето на хората и животните поради факта, че в телата им всички незаменими аминокиселинине може да се синтезира. Някои от тях трябва да идват с протеинови храни. Основните източници на съединения са месо, ядки, мляко, риба, зърнени храни. В по-малка степен протеините присъстват в зеленчуците, гъбите и горските плодове. Когато се усвояват от ензими, консумираните протеини се разграждат до аминокиселини. Те вече се използват в биосинтезата на собствените си протеини в тялото или се разграждат допълнително - за енергия.

Историческа справка

Структурната последователност на инсулиновия протеин е определена за първи път от Фредерик Сенгер. За работата си той получи Нобелова наградапрез 1958г. Sanger използва метода на последователността. С помощта на рентгенова дифракция впоследствие (в края на 50-те години на миналия век) са получени триизмерните структури на миоглобина и хемоглобина. Работата е извършена от Джон Кендрю и Макс Перуц.

Структура на протеинова молекула

Той включва линейни полимери. Те от своя страна се състоят от алфа-аминокиселинни остатъци, които са мономери. В допълнение, структурата на протеина може да включва компоненти с неаминокиселинна природа и аминокиселинни остатъци от модифициран тип. При обозначаване на компоненти се използват 1- или 3-буквени съкращения. Съединение, съдържащо от два до няколко десетки остатъка, често се нарича "полипептид". В резултат на взаимодействието на алфа-карбоксилната група на една аминокиселина с алфа-аминогрупата на друга се появяват връзки (при образуването на протеиновата структура). В съединението C- и N-краищата са изолирани в зависимост от това коя група от аминокиселинния остатък е свободна: -COOH или -NH2. В процеса на протеинов синтез на рибозомата, като правило, метиониновият остатък действа като първи терминал; прикрепването на следващите се извършва към С-края на предишните.

Нива на организация

Те са предложени от Линдрем-Ланг. Въпреки факта, че това разделение се счита за малко остаряло, то все още се използва. Предложено е да се разпределят четири нива на организация на връзките. Определя се първичната структура на протеиновата молекула генетичен коди характеристики на ген. За още високи нивахарактерно образувани по време на нагъване на протеини. Пространствената структура на протеина обикновено се определя от аминокиселинната верига. Въпреки това е доста гъвкав. Може да се повлияе от външни фактори. В тази връзка е по-правилно да се говори за конформацията на съединението, която е най-благоприятна и енергийно предпочитана.

1 ниво

Той е представен от последователността на аминокиселинните остатъци на полипептидната верига. По правило се описва с едно или три буквени обозначения. Първичната структура на протеините се характеризира със стабилни комбинации от аминокиселинни остатъци. Те изпълняват определени задачи. Такива "консервативни мотиви" остават запазени в хода на еволюцията на видовете. Те често могат да се използват за прогнозиране на проблема с неизвестен протеин. Чрез оценка на степента на сходство (хомология) в аминокиселинните вериги от различни организми, може да се определи еволюционното разстояние, образувано между таксоните, които изграждат тези организми. Първичната структура на протеините се определя чрез секвениране или чрез първоначалния комплекс на неговата иРНК с помощта на генетичната кодова таблица.

Локално подреждане на верижен участък

Това е следващото ниво на организация – вторичната структура на протеините. Има няколко вида от него. Локалното подреждане на областта на полипептидната верига се стабилизира от водородни връзки. Най-популярните видове са:

Пространствена структура

Третичната структура на протеините включва елементи от предишното ниво. Те се стабилизират различни видовевзаимодействия. Критично значениедокато има хидрофобни връзки. Стабилизирането включва:

• ковалентни взаимодействия.
• Йонни връзки, които се образуват между странични аминокиселинни групи, които имат противоположни заряди.
• Водородни взаимодействия.
• хидрофобни връзки. В процеса на взаимодействие със заобикалящите Н 2 О елементи, протеинът се нагъва така, че страничните неполярни аминокиселинни групи са изолирани от воден разтвор. На повърхността на молекулата се появяват хидрофилни групи (полярни).

Третичната структура на протеините се определя чрез магнитен (ядрен) резонанс, някои видове микроскопия и други методи.

Принцип на полагане

Проучванията показват, че между 2 и 3 нива е удобно да се отдели още едно. Нарича се "архитектура", "мотив за полагане". Определя се от взаимното разположение на компонентите на вторичната структура (бета нишки и алфа спирали) в границите на компактна глобула - протеинов домен. Той може да съществува самостоятелно или да бъде включен в по-голям протеин заедно с други подобни. Установено е, че стилистичните мотиви са доста консервативни. Те се срещат в протеини, които нямат нито еволюционно, нито функционални връзки. Дефиницията на архитектурата е в основата на рационалната (физическа) класификация.

Организация на домейна

С взаимното подреждане на няколко вериги от полипептиди в състава на един протеинов комплекс се образува кватернерна структура на протеини. Елементите, които съставляват неговия състав, се образуват отделно върху рибозомите. Едва след приключване на синтеза тази протеинова структура започва да се формира. Може да съдържа както различни, така и идентични полипептидни вериги. Кватернерната структура на протеините се стабилизира чрез същите взаимодействия, както на предишното ниво. Някои комплекси могат да включват няколко десетки протеини.

Структура на протеина: защитни задачи

Полипептидите на цитоскелета, действайки по някакъв начин като подсилване, придават форма на много органели и участват в нейната промяна. Структурните протеини осигуряват защита на тялото. Пример за такъв протеин е колагенът. Той формира основата в междуклетъчното вещество на съединителната тъкан. Кератинът има и защитна функция. Той формира основата на рога, пера, косми и други производни на епидермиса. Когато токсините се свързват с протеини, в много случаи настъпва детоксикация на последните. Така се изпълнява задачата за химическа защита на тялото. Чернодробните ензими играят особено важна роля в процеса на неутрализиране на токсините в човешкото тяло. Те са в състояние да разграждат отровите или да ги превръщат в разтворима форма. Това допринася за по-бързото им транспортиране от тялото. Протеините, присъстващи в кръвта и други телесни течности, осигуряват имунна защита, като предизвикват отговор както на атака от патогени, така и на нараняване. Имуноглобулините (антитела и компоненти на системата на комплемента) са в състояние да неутрализират бактерии, чужди протеини и вируси.

Механизъм за регулиране

Протеиновите молекули, които не действат нито като източник на енергия, нито като строителен материал, контролират много вътреклетъчни процеси. И така, благодарение на тях се извършва регулирането на транслацията, транскрипцията, нарязването, активността на други полипептиди. Механизмът на регулиране се основава на ензимната активност или се проявява чрез специфично свързване с други молекули. Например, транскрипционните фактори, активиращите полипептиди и репресорните протеини могат да контролират скоростта на генна транскрипция. В същото време те взаимодействат с регулаторните последователности на гените. Протеин фосфатазите и протеинкиназите играят най-важна роля в контрола на хода на вътреклетъчните процеси. Тези ензими започват или потискат активността на други протеини чрез добавяне или премахване на фосфатни групи от тях.

Сигнална задача

Често се комбинира с регулаторна функция. Това е така, защото много вътреклетъчни, както и извънклетъчни полипептиди могат да предават сигнали. Растежните фактори, цитокините, хормоните и други съединения имат тази способност. Стероидите се транспортират чрез кръвта. Взаимодействието на хормона с рецептора действа като сигнал, поради което се задейства отговорът на клетката. Стероидите контролират съдържанието на съединения в кръвта и клетките, възпроизводството, растежа и други процеси. Пример е инсулинът. Регулира нивата на глюкозата. Взаимодействието на клетките се осъществява с помощта на сигнални протеинови съединения, предавани през междуклетъчното вещество.

Транспорт на елементи

Разтворимите протеини, участващи в движението на малки молекули, имат висок афинитет към субстрата, присъстващ във висока концентрация. Те също имат способността лесно да го освобождават в райони с ниско съдържание. Такъв пример е транспортният протеин хемоглобин. Той пренася кислорода от белите дробове към други тъкани, а от тях пренася въглероден диоксид. Някои мембранни протеини също участват в транспорта на малки молекули през клетъчните стени, като ги променят. Липидният слой на цитоплазмата е водоустойчив. Това предотвратява дифузията на заредени или полярни молекули. Мембранните транспортни връзки обикновено се разделят на носители и канали.

Резервни връзки

Тези протеини образуват така наречените резерви. Те се натрупват например в растителни семена, животински яйца. Такива протеини действат като резервен източник на материя и енергия. Някои съединения се използват от тялото като резервоар за аминокиселини. Те от своя страна са прекурсори на активни вещества, участващи в регулацията на метаболизма.

Клетъчни рецептори

Такива протеини могат да бъдат разположени както директно в цитоплазмата, така и вградени в стената. Една част от връзката получава сигнал. Като правило е така Химическо вещество, а в някои случаи - механично въздействие (разтягане, например), светлина и други стимули. В процеса на излагане на сигнала на определен фрагмент от молекулата - рецепторния полипептид - започват неговите конформационни промени. Те провокират промяна в конформацията на останалата част от клетката, която осъществява предаването на стимула към други компоненти на клетката. Сигналът може да бъде изпратен различни начини. Някои рецептори могат да катализират химическа реакция, последните действат като йонни канали, които се затварят или отварят под въздействието на стимул. Някои съединения специфично свързват междинни молекули в клетката.

Моторни полипептиди

Има цял клас протеини, които осигуряват движението на тялото. Моторните протеини участват в мускулната контракция, движението на клетките, активността на флагелите и ресничките. Благодарение на тях се извършва и насочен и активен транспорт. Кинезините и динеините извършват преноса на молекули по протежение на микротубулите, използвайки АТФ хидролиза като източник на енергия. Последните преместват органели и други елементи към центрозомата от периферните клетъчни области. Кинезините се придвижват обратна посока. Динеините също са отговорни за активността на флагелите и ресничките.