Structura și funcțiile tabelului proteinelor. Veverițe. Structură și funcții. Pe-o-sute-I-shchaya go-lu-bay sânge

Lecția a fost dezvoltată de profesorul de biologie și chimie Grabina N.V. Scopurile, metodele și tipul de lecție sunt indicate clar, echipamentele sunt enumerate. Structura lecției este strict menținută. Se efectuează verificarea cunoștințelor dobândite forme diferite studiu. Când studiază materiale noi, profesorul folosește tehnici interesante, motivează și implică elevii în muncă. Rezultatul unei astfel de lucrări este tabelul „Funcții proteice”. ÎN această lecție au fost folosite tehnologii inovatoare: problematice, intelectuale, de grup, informare și comunicare. Conturul acestei lecții poate fi folosit de profesori liceuși profesori de învățământ profesional.

Descarca:

Previzualizare:

TEMA LECȚIEI: Veverițe. Compoziția, structura, structura și funcțiile proteinelor.

OBIECTIVELE LECȚIEI: 1. Educațional: actualizați cunoștințele elevilor despre proteine ​​din curs şcolar biologie; extinde cunoștințele despre structura și funcțiile proteinelor;

2. Dezvoltare: dezvoltați capacitatea de a vă sistematiza cunoștințele, utilizați literatură suplimentară; să poată folosi metode de comparare, generalizare, trage concluzii.

3. Educativ: urmați regulile de lucru în echipă.

ECHIPAMENTE: computer, prezentare „Niveluri de organizare a proteinelor”; tabele „Scheletul uman și mușchii”; „Infuzoria-pantof”; scheme de referință „Aminoacizi”; „Compoziția proteinelor”; modelul proteinei hemoglobinei; note de referință „Funcții proteice”; model dinamic al structurii proteinei; desene „Vierme de mătase de dud”; „Eritrocite”; colecție de lână și piele; tuburi, N 2 O 2 ; bucăți de carne fiartă și crudă și cartofi; pachete cu boabe de grâu, porumb; ouă, lapte; seminte de fasole.

Tipul de lecție : combinat.

Metode și tehnici de predare: problematic, verbal-vizual, informare și comunicare, rezolvare de probleme, discursuri.

Formular de conduită: lectie-seminar.

ÎN CURILE CURĂRILOR.

I. Moment organizatoric.

II. Actualizarea cunoștințelor de bază.

1. Sondaj individual (la tablă) pe tema „Substanțe anorganice ale celulei”:

Compoziția chimică a celulei;

Apa, importanta ei pentru organism;

Săruri minerale, valoarea cationilor și anionilor;

2. Lucrați pe cărți (macroelemente, microelemente, ultramicroelemente ale celulei).

3. a) Studiu frontal:

Ce studiază citologia?

Numiți principalele etape ale dezvoltării citologiei.

Cine a fost primul care a descoperit celule - celule pe o tăietură de plută de soc?

Cine a descoperit organismele unicelulare?

Numiți oamenii de știință care au demonstrat primii că toate plantele și animalele sunt formate din celule.

Ce este o celulă în lumina teoriei celulare moderne?

B) Sarcini de divertisment:

S-a descoperit că plantele folosesc, în medie, mai puțin de 1% din apa pe care o absorb. Unde se petrece restul?

Răspuns: majoritatea apa este folosita pentru transpiratie - evaporarea apei de la suprafata plantei.

Cum respiră păianjenii în apă?

Răspuns: Păianjenul argintiu „construiește” un clopot de aer, repetând operațiuni complexe de mai multe ori pentru a furniza bule de aer.

III. Motivația activități de învățare. Învățarea de materiale noi.

1. introducere profesori:

La orele de biologie de la școală, cei mai mulți dintre voi ați studiat tema „Vverițe”.

Ce vă amintiți despre proteinele de la cursul de biologie școlară? (Note de referință)

Proteinele au greutate moleculară mare compusi organici care fac parte din organismele vii. „Oriunde întâlnim viața, descoperim că aceasta este asociată cu un corp proteic și oriunde întâlnim orice corp proteic care nu este în proces de descompunere, întâlnim, fără excepție, fenomenele vieții.”

„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”.

Începutul studiului chimic al proteinelor a fost pus de italianul Beccari (1728), când a izolat glutenul, o nouă clasă de substanțe, din grâu. O contribuție uriașă la studiul structurii moleculelor de proteine ​​a fost adusă de un om de știință german, laureat Premiul Nobel Emil Fischer (1852-1919). Timp de 10 ani a fost angajat în sinteza aminoacizilor și a ajuns la concluzia că aceștia sunt interconectați printr-o legătură peptidică CO-NH (1907).Teoria lui Fisher este principala în chimia proteinelor. Proteinele sunt polimeri ai căror monomeri sunt aminoacizi. Există 20 de aminoacizi (tabele pe tabele). Distingeți între aminoacizii neesențiali și de neînlocuit sau „magici”. Masa moleculara proteine ​​variază de la 6500 (insulina) la 32.000.000 (proteina virusului gripal). Dacă o moleculă de proteină constă din 20 de aminoacizi diferiți, atunci există 2432902008178640000 izomeri!!! În ciuda diversității structurii, compoziția moleculelor proteice este limitată de numărul de elemente: C - 50-55%, O - 21-24%; N - 15-18% H - 6-7% S - 0,3-2,5% Unele proteine ​​conțin P (lapte), Fe (sânge), Mg (clorofilă), Zn, Cu, Se. Există mai multe proteine ​​în corpul animalelor decât în ​​corpul plantelor.

2. Explicarea profesorului cu elemente de conversație și comentarii din partea elevilor.

A) Clasificarea proteinelor:

eu. După compoziția chimică:

/ \

Proteinele

(în timpul hidrolizei, se formează (în timpul hidrolizei, aminoacizi și

Doar aminoacizi) alte componente de natură neproteică-

Carbohidrați, acizi nucleici, H3PO4)

Glicoproteine;

Nucleoproteine;

Lipoproteinele

II. După forma moleculei:

/ \

Fibrilar Globular

(lung, filamentos; (structură compactă densă de formă sferică

funcții structurale și de protecție) forme; funcții enzimatice, de transport;

Anticorpi.)

B) Structura proteinelor.

Modelarea dinamică a nivelurilor de organizare a unei molecule de proteine. (student)

Primar (secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic - legătura peptidică);

Secundar (configurație spațială sub formă de spirală sau acordeon - legătură de hidrogen);

Terțiar (configurație spațială sub formă de globule sau bile - disulfură, covalentă, ionică, legătură de hidrogen);

Cuaternar (un set de mai multe structuri terțiare). Un exemplu este o moleculă de hemoglobină (demonstrație model).

3. Explicația profesorului.

Proprietățile proteinelor:

1) Proprietățile chimice ale proteinelor determină diferitele grupuri funcționale care alcătuiesc moleculele lor:

COOH (proprietăți acide) și NH 2 (proprietăți de bază)

În general, aminoacizii prezintă proprietăți amfotere.

2) Denaturarea - o încălcare a structurii proteinei, o modificare fizică, chimică

Kih și proprietăți biologice(cu o modificare a t °, iradiere, o schimbare bruscă a pH-ului mediului)

Denaturarea

/ \

Reversibil Ireversibil

(dacă nu este distrus structura primara) (a distrus toate structurile)

Renaturare - procesul de refacere a structurii naturale a proteinei.

4. Performanța elevilor cu mesaje și demonstrație de postere, desene și obiecte naturale (funcții ale proteinelor):

Funcția de construcție (demonstrație: schelet de animal, coarne de cerb, desen de păianjen și pânză de păianjen, vierme de mătase);

Reglementare (demonstrație: afiș " Sistem digestiv uman", pancreas - desen);

Transport (modelul proteinei hemoglobinei, modelul eritrocitelor);

Catalitic (demonstrarea experienței cu H 2 O 2 și produse naturale)

Protectoare (afiș „Sistemul circulator uman”, desen de leucocite, trombocite);

Contractile (afiș „Mușchii umani”, „Protozoare: ciliați – pantof”);

energie ( tabel comparativ" Valoare energetică materie organică»);

Depozitare (demonstratie: ambalare lapte, boabe de grau, secara, porumb, ou de gaina).

Pe măsură ce elevii vorbesc, tabelul din caiete este completat.

FUNCȚIILE PROTEINELOR

IV. ÎNFORTARE A ÎNVĂȚAT

1. Concluziile profesorului

Funcţiile de îndeplinit determină semnificație biologică proteine.

Principala calitate a proteinelor dietetice este capacitatea de a furniza organismului aminoacizi.

Organizarea unei alimentații adecvate! (Nu doar cantitatea, ci și calitatea).

Cel mai valorosproteine ​​animale- lapte, brânză (2,2%) și produse lactate: ouă, pește (18%), carne (20%).

Surse de proteine ​​vegetale- cereale (faina, cereale, paste) si leguminoase (fasole, mazare).

Legumele sunt sărace în proteine, dar contribuie la o mai bună digestibilitate a proteinelor.

2. Performanța elevilor:

Obținerea alimentelor și furajelor proteice artificiale;

Metode chimice (din hidrocarburi - ulei);

metode microbiologice.

3. Conversație frontală finală cu elevii.

Ce ai studiat? (Jocul „Lanț”)

Toată lumea exprimă 3 concepte principale care sunt cel mai bine amintite.

V. TEMA.

Aflați rezumatul, terminați lucrul pe masă.

Amintiți-vă de la cursul de biologie școlară structura și funcția carbohidraților și lipidelor.

Veverițe- compuși organici cu molecul mare, formați din reziduuri de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine ​​formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acid acetic - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși mai mult de 170 dintre ei au fost găsite în celule și țesuturi.

În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, există: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizi esentiali trebuie ingerat cu alimente. Plantele sintetizează tot felul de aminoacizi.

În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: ​​complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi sunt absenți din compoziția lor. Dacă proteinele sunt alcătuite numai din aminoacizi, ele sunt numite simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, și o componentă non-aminoacidă (o grupă protetică), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

Toate aminoacizii conțin: 1) o grupare carboxil (-COOH), 2) o grupare amino (-NH 2), 3) un radical sau o grupare R (restul moleculei). Structura radicalului în diferite tipuri de aminoacizi este diferită. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil care alcătuiesc aminoacizii, există: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. ÎN solutii apoase aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătură peptidică

Peptide- substanțe organice formate din resturi de aminoacizi legate printr-o legătură peptidică.

Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele ia naștere o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de reziduuri de aminoacizi care alcătuiesc peptida, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea unei legături peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (se numește N-terminal), iar la celălalt capăt există o grupare carboxil liberă (se numește C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor proteice

Efectuarea anumitor funcții specifice de către proteine ​​depinde de configurația spațială a moleculelor acestora, în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să păstreze proteinele într-o formă extinsă, sub formă de lanț, prin urmare, lanțurile polipeptidice sunt pliate, dobândind o anumită structură tridimensională sau conformație. Alocați 4 niveluri organizarea spațială a proteinelor.

Structura primară a unei proteine- secvența reziduurilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este peptidică.

Dacă o moleculă proteică este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul de variante teoretic posibile ale moleculelor proteice care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor este de 10 20 . Cu 20 de aminoacizi, puteți face combinații și mai diverse ale acestora. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine ​​diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul în lanțul polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamin din subunitatea β a hemoglobinei cu valină duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; în astfel de cazuri, o persoană dezvoltă o boală - anemia cu celule falciforme.

structura secundara- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (arata ca un arc întins). Bobinele helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen dintre grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetându-se de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se află proteine: fibroină (mătase, pânză), cheratina (păr, unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară- împachetarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată în urma apariției legături chimice(hidrogen, ionic, disulfură) și stabilirea interacțiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili tind să apară la suprafața moleculei ca urmare a hidratării (interacțiunea cu dipolii de apă). În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice care se formează între atomii de sulf ai celor două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare se află enzime, anticorpi, niște hormoni.

Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe, ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Fiecare subunitate este asociată cu o moleculă de hem care conține fier.

Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boala vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este o conformație anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi, structura moleculei proteice îi determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile bazice și acide determinate de radicalii aminoacizi: cu cât o proteină conține mai mulți aminoacizi acizi, cu atât proprietățile sale acide sunt mai pronunțate. Capacitatea de a da și atașa H + determina proprietăți tampon ale proteinelor; unul dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din eritrocite, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Exista proteine ​​solubile (fibrinogen), sunt proteine ​​insolubile care indeplinesc functii mecanice (fibroina, keratina, colagen). Exista proteine ​​(enzime) active din punct de vedere chimic, sunt inactive chimic, rezistente la diverse conditii de mediu si extrem de instabile.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbări organizarea structurală molecule de proteine. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturării este ruperea legăturilor care stabilizează o anumită structură proteică. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte, iar când condițiile devin mai dure, chiar și mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, ca urmare, face imposibilă ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc autovindecarea conformației caracteristice proteinei. O astfel de denaturare este supusă, de exemplu, proteinelor receptorului membranar. Procesul de refacere a structurii unei proteine ​​după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Enzime

Enzime, sau enzime, este o clasă specială de proteine ​​care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care implică catalizatori anorganici. Substanța asupra căreia acționează o enzimă se numește substrat.

Enzimele sunt proteine ​​globulare caracteristici structurale Enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. enzime simple sunt proteine ​​simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine ​​complexe, adică pe lângă partea proteică, acestea includ un grup de natură non-proteică - cofactor. Pentru unele enzime, vitaminele acționează ca cofactori. În molecula de enzimă, este izolată o parte specială, numită centru activ. centru activ- o secțiune mică a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde se produce legarea substratului sau substraturilor odată cu formarea complexului enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune într-o enzimă și un produs(i) de reacție. Unele enzime au (altele decât active) centri alosterici- locuri la care sunt atașați regulatorii ratei de lucru a enzimelor ( enzime alosterice).

Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) eficiență ridicată, 2) selectivitate și direcție strictă de acțiune, 3) specificitate substratului, 4) reglare fină și precisă. Specificitatea de substrat și de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică este explicată prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale situsului activ al enzimei și ale substratului ar trebui să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima - cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteză „mănușă de mână”) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza potrivirii induse.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare la nivel fiziologic conditii normale.

Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori pentru fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimei scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.

Odată cu creșterea cantității de substrat, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat devine egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, rata nu va crește, deoarece situsurile active ale enzimei sunt saturate. O creștere a concentrației de enzime duce la o creștere a activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimei scade. Cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează reacția, se numesc activatori dacă încetinesc - inhibitori.

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul de transformări chimice catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

1. oxidoreductaza(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
2. transferază(transferul unei grupări metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
3. hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
4. liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau eliminarea unui grup de atomi din acesta, în timp ce legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
5. izomeraza(rearanjare intramoleculară - izomerază),
6. ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării Conexiuni C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific, format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.

Mergi la cursurile numarul 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Mergi la prelegeri №4„Structura și funcțiile acizilor nucleici ATP”

Aceștia sunt polimeri ai căror monomeri sunt aminoacizi. Sunt compuse în principal din carbon, hidrogen, oxigen și azot.

În compoziția majorității proteinelor studiate ale tuturor organismelor vii, au fost identificați 20 de aminoacizi implicați în construcția lor.

În timpul sintezei unei molecule de proteină, diferiți aminoacizi sunt adăugați succesiv unul la altul, formând un lanț sau o polipeptidă (ulterior, se poate plia într-o spirală sau globulă). Diversitatea proteinelor este determinată de ce aminoacizi, în ce cantitate și în ce ordine sunt incluși în lanțul polipeptidic. Două molecule, identice ca număr și compoziție de aminoacizi, dar care diferă în ordinea dispoziției lor, reprezintă două proteine ​​diferite. Nu numai speciile, ci și indivizii aceleiași specii diferă într-un număr de proteine ​​(cu care, de exemplu, fenomenul de incompatibilitate este asociat la transplantarea țesuturilor și organelor de la un animal la altul).

Conceptele de „proteină” și „peptidă” sunt apropiate unele de altele, dar există diferențe între ele. Peptidele sunt de obicei numite oligopeptide, adică cele a căror lanț conține cel mai mare număr de resturi de aminoacizi (10-15), iar proteinele sunt numite peptide care conțin număr mare reziduuri de aminoacizi (până la câteva mii) și având o anumită structură spațială compactă, deoarece un lanț polipeptidic lung este o stare nefavorabilă energetic. Există patru niveluri de organizare spațială (structură) a proteinelor. Toate structurile sunt formate în canale reticulul endoplasmatic. Când este expus la factori de mediu negativi (iradiere, temperatură ridicată, substanțe chimice) structurile proteice pot fi distruse – apare denaturare. Dacă acest proces nu afectează structura primară, este reversibil, iar la sfârșitul expunerii, molecula este restaurată spontan. Structura primară este de neînlocuit, deoarece se formează numai pe ribozomi cu participarea celui mai complex mecanism de biosinteză a proteinelor. În funcție de structura spațială, proteinele sunt fibrilare (sub formă de fibre) - proteine ​​de construcție și globulare (sub formă de minge) - enzime, anticorpi, unii hormoni etc.

O mare varietate de proteine ​​oferă o varietate de funcții pe care le îndeplinesc și diversitatea organismelor.

Funcții proteice:

1) protectoare (interferonul este sintetizat intens în organism în timpul unei infecții virale);

2) structurale (colagenul face parte din țesuturi, participă la formarea cicatricilor);

3) motor (miozina este implicată în contracția musculară);

4) de rezervă (albumine de ou);

5) transport (hemoglobina eritrocitară transportă nutrienți și produși metabolici);

6) receptor (proteinele receptorului asigură recunoașterea de către celulă a substanțelor și a altor celule);

7) reglatoare (proteinele reglatoare determină activitatea genelor);

8) proteinele hormonale sunt implicate în reglarea umorală (insulina reglează nivelul zahărului din sânge);

9) proteinele enzimatice catalizează toate reacțiile chimice din organism;

10) energie (în timpul dezintegrarii 1 g proteina eliberează 17 kJ de energie).

Continuare. Vezi Nr. 11, 12, 13, 14/2005

Lecții de biologie la orele de științe

Planificare avansată, clasa a 10-a

III. Consolidarea cunoștințelor

Completarea tabelului „Niveluri de organizare a proteinelor”.

Tabelul 5. Niveluri de organizare a proteinelor

IV. Teme pentru acasă

Pentru a studia un paragraf al manualului (proteinele, conținutul lor în materia vie, structura și proprietățile aminoacizilor, formarea peptidelor, nivelurile de organizare a proteinelor, clasificarea proteinelor).

Lecția 10-11. Funcțiile biologice ale proteinelor

Echipament: tabele de biologie generală, diagrame și desene care ilustrează structura proteinelor, o schemă de clasificare a proteinelor.

I. Testul de cunoștințe

Munca cu carduri

Fişa 1. Un tânăr biochimist, determinând conţinutul de azot dintr-un preparat proteic pur, a obţinut o valoare de 39,9%. Cum poți comenta acest rezultat?

Cardul 2. Proteina hemoglobinei apare la om în două variante:

hemoglobina în sângele unei persoane sănătoase (... val-ley-ley-tre-pro-val-glu-liz ...);

hemoglobina din sângele unui pacient cu anemie falciforme (... val-ley-ley-tre-pro-glu-glu-lys...). Ce a cauzat boala?

Card 3. Cum se determină numărul de aminoacizi posibili dintr-o proteină în funcție de greutatea moleculară? Ce determină posibila eroare a acestei estimări?

Card 4. Câte variante de lanțuri polipeptidice pot exista, inclusiv 20 de aminoacizi și constând din 50 de resturi de aminoacizi? Din 200 de resturi?

Card 5. Completați golurile din text: „Ca urmare a interacțiunii diferitelor ... și formării de ... legături, o moleculă de proteină spiralizată formează ... o structură, care, la rândul său, depinde de ... structura proteinei, adică pe... aminoacizi dintr-o moleculă polipeptidică. Subunitățile unor proteine ​​formează... o structură. Un exemplu de astfel de proteină este...”.

Cardul 6. Ionii metalelor grele (mercur, plumb) și arsenul se leagă cu ușurință la grupele sulfuri ale proteinelor. Cunoscând proprietățile sulfurilor acestor metale, explicați ce se întâmplă cu proteina atunci când este combinată cu aceste metale. De ce sunt metalele grele otrăvitoare pentru organism?

1. Proteine, conținutul lor în materie vie, greutate moleculară.

2. Proteinele sunt polimeri neperiodici. Structura și proprietățile aminoacizilor. Formarea peptidelor.

3. Structuri primare și secundare ale unei molecule de proteine.

4. Structuri proteice terțiare și cuaternare.

5. Clasificarea proteinelor.

II. Învățarea de materiale noi

Proteinele sunt extrem de diverse în ceea ce privește fizicul și proprietăți chimice. Care este motivul pentru aceasta? ( Conversaţie.) Să dăm exemple despre diversitatea proprietăților proteinelor.

1. Există proteine ​​solubile (de exemplu, fibrinogen) și insolubile (de exemplu, fibrină) în apă.

2. Există proteine ​​foarte stabile (de exemplu, keratina) și instabile (de exemplu, enzima catalază cu o structură ușor de schimbat).

3. Proteinele au o varietate de forme moleculare – de la fire (miozina – proteina fibrelor musculare) la bile (hemoglobina), etc.

Dar întotdeauna structura și proprietățile proteinei corespund funcției pe care o îndeplinește.

In nucleu cea mai importantă proprietate dintre toate sistemele vii - iritabilitate, rezidă capacitatea proteinelor de a modificare reversibilă structuri ca răspuns la factori fizici și chimici. Deoarece structurile secundare, terțiare și cuaternare ale unei proteine ​​sunt în general create de legături mai slabe decât cele primare, acestea sunt mai puțin stabile. De exemplu, atunci când sunt încălzite, acestea sunt ușor distruse. În același timp, deși structura primară a proteinei este păstrată intactă, aceasta nu își poate îndeplini funcțiile biologice și devine inactivă. Procesul de distrugere a conformației naturale a unei proteine, însoțit de o pierdere a activității, se numește denaturare. Ruperea unei părți a legăturilor slabe, modificările conformației și proprietăților apar și sub influența factorilor fiziologici (de exemplu, sub acțiunea hormonilor). Astfel, proprietățile proteinelor - enzime, receptori, transportatori - sunt reglate.

Aceste modificări structurale sunt de obicei ușor reversibile. Procesul de denaturare inversă se numește renaturare. Această proprietate a proteinelor este utilizată pe scară largă în industria medicală și alimentară pentru prepararea anumitor preparate medicale, precum antibiotice, vaccinuri, seruri, enzime; pentru a obtine concentrate alimentare care isi pastreaza proprietatile nutritive o perioada indelungata sub forma uscata.

Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci denaturarea este considerată ireversibilă. Acest lucru se întâmplă de obicei când se rupe. un numar mare conexiuni, de exemplu la fierberea ouălor.

Astfel, proteinele au o structură complexă, diverse forme și compoziție. Acest lucru face proprietățile lor diverse. Și acest lucru, la rândul său, permite proteinelor să îndeplinească numeroase funcții biologice.

2. Funcţiile biologice ale proteinelor

Proteinele îndeplinesc o serie de funcții importante în celulă și organism, dintre care principalele sunt următoarele.

1. Structurale (construcții). Proteinele fac parte din toate membranele celulare și organelele celulare, precum și din structurile extracelulare. Un exemplu de proteină care îndeplinește o funcție structurală este cheratina. Părul, lâna, coarnele, copitele și stratul superior mort al pielii sunt compuse din această proteină. Tampoanele proteice sunt situate în straturile mai profunde ale pielii colagenȘi elastina. Aceste proteine ​​sunt cele care oferă rezistență și elasticitate pielii. Ele sunt, de asemenea, conținute în ligamentele care leagă mușchii de articulații și articulațiile între ele.

2. Enzimatic. Proteinele sunt catalizatori biologici. De exemplu, pepsina, tripsina etc. (vom lua în considerare proprietățile proteinelor enzimatice în detaliu în lecțiile următoare).

3. Motor. Proteine ​​contractile speciale sunt implicate în toate tipurile de mișcări ale celulelor și ale corpului: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor și bătaia flagelilor la protozoare, contracția musculară la animalele pluricelulare, mișcarea frunzelor la plante etc. Astfel, contracția musculară. este asigurată de proteinele musculare actinaȘi miozina, ele fac, de asemenea, posibilă târarea amibei.

4. Transport.În sânge, în membranele celulare exterioare, în citoplasmă și nuclee ale celulelor, există diverse proteine ​​de transport. Există proteine ​​transportoare în sânge care recunosc și leagă anumiți hormoni și îi transportă către celulele țintă. În membranele celulare exterioare există proteine ​​transportoare care asigură transportul activ și strict selectiv al zaharurilor, aminoacizilor și diferiților ioni în și în afara celulei. Sunt cunoscute și alte proteine ​​de transport, de exemplu hemoglobinăȘi hemocianina care transportă oxigen și mioglobinaținând oxigenul în mușchi.

5. Protectiv. Ca răspuns la pătrunderea în organism a proteinelor străine sau a microorganismelor cu proprietăți antigenice, limfocitele din sânge formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Saliva și lacrimile conțin proteine lizozimă O enzimă care descompune pereții celulari bacterieni. Dacă un microb intră în membrana mucoasă a ochiului sau a cavității bucale, învelișul său este distrus sub acțiunea lizozimei, iar apoi celulele protectoare îi fac față cu ușurință. FibrinăȘi trombina ajuta la oprirea sangerarii.

6. Energie (nutrițională). Proteinele pot fi descompuse, oxidate și pot fi furnizate energia necesară vieții. Adevărat, acest lucru nu este foarte profitabil: valoarea energetică a proteinelor este scăzută în comparație cu grăsimile și se ridică la 17,6 kJ (4,1 kcal) de energie la 1 g de proteine. De obicei, proteinele sunt folosite pentru nevoile energetice în cazuri extreme, când rezervele de grăsimi și carbohidrați sunt epuizate.

7. de reglementare. Mulți (deși nu toți) hormoni sunt proteine ​​- de exemplu, toți hormonii hipofizei, hipotalamusului, pancreasului ( insulină, glucagon), etc. Hormonii acționează asupra celulei prin legarea de receptori specifici. Fiecare receptor recunoaște doar un hormon. Toți receptorii hormonali sunt proteine. Un alt exemplu sunt proteinele care reglează formarea și creșterea organelor și țesuturilor individuale în timpul dezvoltării unui organism dintr-un zigot. Fitocrom plantele este o proteină fotosensibilă complexă care reglează răspunsul fotoperiodic la plante.

8. Semnal (receptor). Moleculele de proteine ​​sunt încorporate în membrana de suprafață a celulei, capabile să își modifice structura terțiară ca răspuns la acțiunea factorilor de mediu. Acesta este modul în care semnalele din mediul extern sunt primite și comenzile sunt transmise celulei.

9. De rezervă. Datorită proteinelor, anumite substanțe pot fi stocate în organism. albumina de ou servește ca proteină de stocare a apei în albușul de ou, cazeina din lapte este sursa de energie, iar proteina feritina reține fierul în gălbenușul de ou, splina și ficat.

10. Toxic. Unele proteine ​​sunt toxine: contine veninul de cobra neurotoxina.

III. Consolidarea cunoștințelor

Generalizarea conversației în cursul învățării materialelor noi.

IV. Teme pentru acasă

Studiați paragraful manualului (proprietățile proteinelor și funcțiile lor biologice).

Lecția 12-13. Enzimele, compoziția și structura lor chimică. Rolul biologic al enzimelor

Echipament: tabele de biologie generală, diagrame și desene care ilustrează structura și mecanismul de acțiune al enzimelor, o schemă de clasificare a enzimelor, echipamente pentru lucrul de laborator.

I. Testul de cunoștințe

Munca cu carduri

Fișa 1. S-a stabilit că, cu un conținut caloric suficient al alimentelor, dar în absența proteinelor în acesta, la animale se observă fenomene patologice: opriri de creștere, modificări ale compoziției sângelui etc. Cu ce ​​este legat?

Card 2. De ce proteinele sunt numite „purtători și organizatori ai vieții”?

Card 3. Ce caracteristici structurale ale unei molecule de proteine ​​îi asigură îndeplinirea multor funcții, de exemplu, transport, protecție, energie?

Card 4. Completați golurile din text: „Proteinele defensive se numesc .... Ei se leagă de... care intră în corp și se numesc... . Dintre miile de proteine ​​diferite... doar una este recunoscută... și cu care reacționează. Un astfel de mecanism de rezistență la agenți patogeni se numește ... ".

Card 5. Care sunt funcțiile similare ale proteinelor, carbohidraților și lipidelor în organismele vii?

Test oral de cunoștințe pe întrebări

1. Denaturarea și alte proprietăți ale proteinelor. Legătura dintre structura, proprietățile și funcțiile proteinelor.

2. functii biologice proteine ​​( trei elevi).

II. Învățarea de materiale noi

1. Enzimele și importanța lor în procesele vieții

Din cursul de chimie, știi ce este un catalizator. Aceasta este o substanță care accelerează reacția, rămânând neschimbată la sfârșitul reacției (neconsumată). Se numesc catalizatori biologici enzime(din lat. fermentul- fermentație, aluat), sau enzime.

Aproape toate enzimele sunt proteine ​​(dar nu toate proteinele sunt enzime!). ÎN anul trecut a devenit cunoscut faptul că unele molecule de ARN au proprietăţi de enzime.

Pentru prima dată, o enzimă cristalină înalt purificată a fost izolată în 1926 de biochimistul american J. Sumner. Această enzimă a fost ureaza, care catalizează descompunerea ureei. Până în prezent, sunt cunoscute peste 2 mii de enzime, iar numărul lor continuă să crească. Multe dintre ele sunt izolate din celulele vii și obținute în formă pură.

Există mii de reacții în celulă tot timpul. Dacă amestecați organic și substante anorganice exact în aceleași proporții ca într-o celulă vie, dar fără enzime, atunci aproape nicio reacție nu va avea loc la o viteză vizibilă. Datorită enzimelor, se realizează informația genetică și se realizează întregul metabolism.

Numele majorității enzimelor este caracterizat de sufixul -aza, care este cel mai adesea adăugat la numele substratului - substanța cu care interacționează enzima.

2. Structura enzimelor

Comparativ cu greutatea moleculară a substratului, enzimele au o masă mult mai mare. Această discrepanță sugerează că nu întreaga moleculă de enzimă este implicată în cataliză. Pentru a înțelege această problemă, este necesar să vă familiarizați cu structura enzimelor.

După structură, enzimele pot fi proteine ​​simple și complexe. În al doilea caz, în compoziția enzimei, pe lângă partea proteică ( apoenzima) există un grup suplimentar de natură non-proteică - un activator ( cofactor, sau coenzima), rezultând formarea unui activ holoenzima. Activatorii enzimatici sunt:

1) ioni anorganici (de exemplu, pentru a activa enzima amilază din salivă, sunt necesari ioni de clorură (Cl–));

2) grupe protetice (FAD, biotina) puternic asociate cu substratul;

3) coenzime (NAD, NADP, coenzima A), legate slab la substrat.

Partea proteică și componenta neproteică separat sunt lipsite de activitate enzimatică, dar, atunci când sunt combinate împreună, dobândesc proprietățile caracteristice unei enzime.

Partea proteică a enzimelor conține centri activi unici în structura lor, care sunt o combinație de anumite resturi de aminoacizi strict orientate unul față de celălalt (în prezent, structura centrilor activi ai unui număr de enzime a fost descifrată). Centrul activ interacționează cu molecula de substrat pentru a forma un „complex enzimă-substrat”. „Complexul enzimă-substrat” se descompune apoi într-o enzimă și un produs sau produse de reacție.

Conform ipotezei prezentate în 1890 de E. Fisher, substratul se apropie de enzimă ca cheia castelului, adică configurațiile spațiale ale situsului activ al enzimei și ale substratului se potrivesc exact ( complementar) reciproc. Substratul este comparat cu o "cheie" care se potrivește cu "lacăt" - enzima. Astfel, centrul activ al lizozimei (enzima salivei) are forma unui gol și corespunde exact ca formă unui fragment dintr-o moleculă de carbohidrat complex a unui bacil bacterian, care este scindată sub acțiunea acestei enzime.

În 1959, D. Koshland a prezentat o ipoteză conform căreia corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză a fost numită ipoteza „mâinilor și mănușilor”.(ipoteza interacțiunii induse). Acest proces de „recunoaștere dinamică” este de departe ipoteza cea mai larg acceptată.

3. Diferențele dintre enzime și catalizatorii nebiologici

Enzimele sunt diferite de catalizatorii non-biologici în multe privințe.

1. Enzimele sunt mult mai eficiente (de 10 4 -10 9 ori). Deci, o singură moleculă a enzimei catalaze poate descompune 10 mii de molecule de peroxid de hidrogen toxice pentru celulă într-o secundă:

2H 2 O 2 -–> 2H 2 O + O 2,

care apare atunci când diverși compuși sunt oxidați în organism. Sau un alt exemplu care confirmă eficiența ridicată a acțiunii enzimelor: când temperatura camerei o moleculă de urează este capabilă să divizeze până la 30 de mii de molecule de uree într-o secundă:

H2N–CO–NH2 + H2O -–> CO2 + 2NH3.

Fără un catalizator, acest lucru ar dura aproximativ 3 milioane de ani.

2. Specificitate ridicată a acțiunii enzimelor. Majoritatea enzimelor acționează doar asupra unuia sau asupra unui număr foarte mic de compuși (substraturi) „lor” naturali. Specificitatea enzimelor reflectă formula „o enzimă – un substrat”. Datorită acestui fapt, în organismele vii, multe reacții sunt catalizate independent.

3. Enzimele sunt disponibile pentru o reglare fină și precisă. Activitatea unei enzime poate crește sau scădea cu o ușoară modificare a condițiilor în care „funcționează”.

4. Catalizatorii non-biologici funcționează în general bine numai la temperaturi ridicate. Enzimele, fiind prezente în celule în cantități mici, funcționează la temperatură și presiune obișnuită (deși sfera de acțiune a enzimei este limitată, deoarece temperatura ridicată provoacă denaturarea). Deoarece majoritatea enzimelor sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic: t=35–45 °C; mediu ușor alcalin (deși fiecare enzimă are propria sa valoare optimă a pH-ului).

5. Enzimele formează complexe – așa-numitele transportoare biologice. Procesul de scindare sau sinteză a oricărei substanțe din celulă, de regulă, este împărțit într-o serie de operații chimice. Fiecare operație este efectuată de o enzimă separată. Un grup de astfel de enzime constituie un fel de conductă biochimică.

6. Enzimele pot fi reglate, i.e. „porniți” și „opriți” (deși acest lucru nu se aplică tuturor enzimelor, de exemplu, amilaza salivară și o serie de alte enzime digestive nu sunt reglementate). În majoritatea moleculelor de apoenzime există regiuni care recunosc și produsul final, care „coboară” din transportorul polienzimei. Dacă există prea mult dintr-un astfel de produs, atunci activitatea enzimei inițiale în sine este inhibată de aceasta și invers, dacă nu există suficient produs, atunci enzima este activată. Aceasta reglează multe procese biochimice.

Astfel, enzimele au o serie de avantaje față de catalizatorii nebiologici.

4. Mecanismul de acţiune al enzimelor

Enzimele acționează în organismele vii în conformitate cu aceleași legi ca orice catalizator. Cataliza enzimatică se bazează pe scăderea barierei energetice (așa-numita energie de activare) datorită formării complexelor intermediare ale enzimei cu substratul. În absența, de exemplu, a amilazei, reacția dintre amidon și apă nu are loc deoarece moleculele nu au suficientă energie în acest scop. Enzima accelerează procesul chimic, deoarece. în prezența sa, este necesară mai puțină energie pentru a „porni” această reacție. Să luăm în considerare mecanismul de acțiune al enzimelor mai detaliat.

1. Catalizând reacția, enzima reunește îndeaproape moleculele substraturilor „săi”, astfel încât acele părți ale moleculelor care urmează să reacționeze să fie în apropiere.

2. Substratul, odată cu unirea enzimei, se modifică oarecum. Enzima poate atrage electroni, în urma cărora va apărea o tensiune în unele legături ale moleculei substratului. Acest lucru, la rândul său, crește reactivitatea moleculei, deoarece legăturile dintre atomi sunt slăbite și sunt mai ușor eliberate (se presupune că astfel enzima accelerează reacția).

3. Enzima „smulge” un atom (sau atomi) din fiecare dintre substraturi, după care substraturile sunt combinate.

4. Atomii separați se combină între ei și părăsesc enzima. Enzima este acum capabilă să atașeze noi molecule de substrat.

Cel mai adesea, enzimele sunt limitate la anumite structuri celulare. Ei își păstrează proprietățile în afara corpului. Enzimele sunt utilizate cu succes în industria de panificație, fabricare a berii, vinificație, piele și industria chimică.

5. Clasificarea enzimelor

Elevii lucrează cu textul manualului și completează tabelul „Cele mai importante grupe de enzime” cu verificarea ulterioară.

Tabelul 6. Cele mai importante grupe de enzime

III. Consolidarea cunoștințelor

Echipamente: trepiede, eprubete, baloane cu soluție proaspătă de peroxid de hidrogen 3%, țesuturi vegetale și animale, borcane cu apă și elodea, microscoape, lame și lame, pensete și pipete.

Progres

1. Se toarnă 2 ml peroxid de hidrogen în eprubete cu carne crudă, carne fiartă, cartofi cruzi și fierți. Explicați fenomenele pe care le observați în timpul acțiunii peroxidului asupra țesuturilor vii și moarte.

2. Pune o frunză de elodea într-o picătură de apă pe o lamă de sticlă și examinează la microscop cu mărire mică locul unde frunza este ruptă de pe tulpină.

3. Aplicați două picături de peroxid de hidrogen pe frunza de elodea, acoperiți cu o lamă și examinați la microscop locul unde frunza este ruptă din tulpină. Explicați eliberarea rapidă a bulelor de gaz din celulele deteriorate ale frunzelor Elodea.

4. Concluzii.

Cum se manifestă activitatea enzimelor în țesuturile vii și moarte? De ce?

Activitatea enzimei diferă în țesuturile vii ale plantelor și animalelor?

Cum ați sugera să măsurați viteza de descompunere a peroxidului de hidrogen?

Crezi că toate organismele vii conțin enzima catalaza, care descompune peroxidul de hidrogen? Justificați răspunsul.

IV. Teme pentru acasă

Studiați paragraful manualului (enzimele, semnificația lor, structura, mecanismul de acțiune și clasificare).

Lecția 14-15. Acizii nucleici sunt polimeri neperiodici. Structura unei nucleotide. Formarea polinucleotidelor. Formarea unei molecule de ADN dublu catenar. Principiul complementarității

Echipament: tabele de biologie generală, diagrame și desene care ilustrează structura și mecanismul acțiunii enzimelor, schema de clasificare a enzimelor, diagrama structurii nucleotidelor, modelul structurii ADN.

I. Testul de cunoștințe

Munca cu carduri

Cardul 1. Se știe că viteza reacțiilor chimice cu o scădere a temperaturii cu 10 ° C scade doar de 2-3 ori. Pentru o mai mare stabilitate a probelor analizate, biochimiștii le depozitează la o temperatură scăzută. Cu toate acestea, dacă temperatura corpului unei persoane înghețate scade cu cel puțin 10 ° C, atunci acest lucru duce la o stare gravă, adesea consecințe ireversibile. Există o contradicție aici?

Card 2. Din caietele lui Kifa Mokievich: „Proteaza este o enzimă care se descompune legături peptidiceîn proteine. Amilaza este o enzimă care scindează legăturile glicozidice din carbohidrați. Se știe că toate enzimele au o specificitate extrem de ridicată și se potrivesc substratului ca la cheia unei încuietori. Deoarece substraturile enzimelor sunt aceleași, atunci enzimele în sine sunt aceleași. Rezultă că este suficient ca biochimiștii să studieze o amilază (să zicem, din saliva umană) și o protează (să zicem, din pulbere de spălat) - sunt identice! Cum ai putea obiecta față de Kifa Mokievici?

Cardul 3. O enzimă a fost izolată din țesutul de șobolan. Soluția sa la +4 °C își păstrează activitatea catalitică timp de câteva săptămâni. După ce a fost introdus într-un termostat la +40°C timp de 2 ore, și-a pierdut 50% din activitate. Este adevărat că după alte 2 ore ar deveni complet inactiv? Dar în corpul unui șobolan, nu este în niciun caz +4 ° С, ci doar +40 ° С. Deci are nevoie de o enzimă atât de instabilă?

Card 4. Încercați să faceți o listă de enzime necesare existenței oricărei celule. Dacă nu cunoașteți denumirea unei enzime, este suficient să indicați reacția pe care o catalizează.

Cardul 5. Experimentatorul, studiind viteza de scindare a proteinei de către protează, a descoperit că în timp aceasta a crescut mai întâi de câteva ori, apoi a scăzut - până la pierderea completă a activității enzimatice. Cum poate fi explicat acest tipar? Ce proteaze crezi că au această proprietate?

Card 6. De ce poate fi afectată activitatea enzimatică de pH?

Card 7. În ce moduri poate o celulă controla ratele proceselor chimice care au loc în ea? Și în ce moduri poate corpul uman să regleze viteza proceselor chimice?

Card 8. Cum înțelegeți „conducta catalitică (enzimatică) din celulă”? Care este avantajul aranjamentului transportor al moleculelor de enzime pe membrană în comparație cu aranjarea lor liberă, aleatorie în citoplasmă?

Test oral de cunoștințe pe întrebări

1. Enzimele și importanța lor în procesele vieții.

2. Structura enzimelor și motivul specificității lor ridicate.

3. Diferențele dintre enzime și catalizatorii nebiologici.

4. Mecanismul de acţiune al enzimelor.

5. Clasificarea enzimelor.

II. Învățarea de materiale noi

1. Acizi nucleici, conținutul lor în celulă, dimensiunea moleculară și greutatea moleculară

Acizii nucleici sunt compuși organici naturali cu molecule înalte, polinucleotide care asigură stocarea și transmiterea informațiilor ereditare (genetice) în organismele vii.

Acești compuși organici au fost descoperiți în 1869 de către medicul elvețian I.F. Misher în celule bogate în material nuclear (leucocite, spermatozoizi de somon). Acizii nucleici sunt parte integrantă nucleele celulare, motiv pentru care au primit un astfel de nume (de la lat. nucleu- miez). Pe lângă nucleu, acizii nucleici se găsesc și în citoplasmă, centrioli, mitocondrii și cloroplaste.

Există două tipuri de acizi nucleici în natură: dezoxiribonucleici (ADN) și ribonucleici (ARN). Ele diferă prin compoziție, structură și funcție. ADN-ul este dublu catenar, iar ARN-ul este monocatenar. Conținutul de acizi nucleici din materia vie este de la 1 la 2%.

Acizii nucleici sunt biopolimeri care ating dimensiuni enorme. Lungimea moleculelor lor este de sute de mii de nanometri (1 nm = 10 -9 m), ceea ce este de mii de ori mai mare decât lungimea moleculelor de proteine. Molecula de ADN este deosebit de mare. Greutatea moleculară a acizilor nucleici ajunge la zeci de milioane și miliarde (10 5 -10 9). De exemplu, masa ADN-ului E. coli este de 2,5x10 9, iar în nucleul unei celule germinale umane (set haploid de cromozomi), lungimea moleculelor de ADN este de 102 cm.

2. NC - polimeri neperiodici. Tipuri de nucleotide și structura lor

Acizii nucleici sunt biopolimeri neperiodici ale căror lanțuri polimerice sunt formate din monomeri numiți nucleotide. Moleculele de ADN și ARN conțin patru tipuri de nucleotide. Nucleotidele ADN se numesc dezoxiribonucleotide, iar ARN-ul se numesc ribonucleotide. Compoziția de nucleotide a ADN-ului și ARN-ului reflectă datele din tabel.

Tabelul 7. Compoziția nucleotidelor ADN și ARN

Luați în considerare structura unei nucleotide. Nucleotidele sunt compuși organici complecși care includ trei componente. Structura unei nucleotide ADN este prezentată în figură.

1. Baze azotate au o structură ciclică, care, împreună cu atomii de carbon, include atomi ai altor elemente, în special azotul. Pentru prezența atomilor de azot în acești compuși, ei au primit denumirea de „azotat” și, deoarece au proprietăți alcaline - „baze”. Bazele azotate ale acizilor nucleici aparțin claselor pirimidinelor și purinelor. Bazele pirimidinice sunt derivați ai pirimidinei, care are un inel în moleculă. Dezoxiribonucleotidele conțin baze pirimidinice timinăȘi citozinăși în compoziția ribonucleotidelor - citozinăȘi uracil. Uracilul diferă de timină prin absența unei grupări metil (–CH 3).

Bazele purinice sunt derivați ai purinei, care are două inele. Bazele purinice sunt adeninaȘi guanina. Ele fac parte din nucleotidele ADN și ARN.

2. Carbohidrați - pentoză (C 5 ). Această componentă participă și la formarea nucleotidelor. Nucleotidele ADN conțin pentoză - dezoxiriboză, iar nucleotidele ARN conțin riboză. Compoziția carbohidratică a nucleotidelor se reflectă, după cum vedem, în denumirile acizilor nucleici: dezoxiribonucleici și ribonucleici. Compușii pentozei cu o bază azotată se numesc „nucleozide”.

3. restul acidului fosforic. Fosfat atașat acizi nucleici proprietăți acide.

Deci, o nucleotidă este formată dintr-o bază azotată, o pentoză și un fosfat. În compoziția nucleotidelor, o bază azotată este atașată carbohidratului pe de o parte, iar un reziduu de acid fosforic pe de altă parte.

Va urma

Datorită complexității, varietății formelor și compoziției, proteinele joacă un rol important în viața celulei și a organismului în ansamblu. Funcțiile lor sunt variate.

Enzime sau enzime – o clasă specială de proteine ​​care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care implică catalizatori anorganici. Substanța asupra căreia acționează o enzimă se numește substrat.

Enzimele sunt proteine ​​globulare; în funcție de caracteristicile lor structurale, enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. enzime simple sunt proteine ​​simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine ​​complexe, adică pe lângă partea proteică, acestea includ un grup de natură non-proteică - cofactor. Pentru unele enzime, vitaminele acționează ca cofactori. În molecula de enzimă, este izolată o parte specială, numită centru activ. Centrul activ este o regiune mică a enzimei (de la trei până la douăsprezece resturi de aminoacizi), în care legarea substratului sau substraturilor are loc odată cu formarea complexului enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune într-o enzimă și un produs(i) de reacție. Unele enzime au (altele decât active) centri alosterici– locurile de care sunt atașați regulatorii ratei de lucru a enzimelor ( enzime alosterice).

Pentru reacții de cataliză enzimatică

Substratul și specificitatea de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică este explicată prin ipotezele lui E. Fisher (1890) și D. Koshland (1959). E. Fisher (ipoteza „key-lock”) a sugerat că configurațiile spațiale ale centrului activ al enzimei și ale substratului trebuie să se potrivească exact unele cu altele. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima - cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteza „mână-mănușă”) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește și ipoteza de potrivire indusă.

Majoritatea catalizatorilor anorganici accelerează reacțiile chimice la temperaturi foarte ridicate, au eficiență maximă într-un mediu puternic acid sau puternic alcalin, la presiuni mari, iar majoritatea enzimelor sunt active la temperaturi de 35-45°C, valori fiziologice ale acidității. a soluției și la normal presiune atmosferică; viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii (și uneori de milioane de ori) mai mare decât viteza reacțiilor care implică catalizatori anorganici. De exemplu, peroxidul de hidrogen se descompune lent fără catalizatori: 2H 2 O 2 → 2H 2 O + O 2. În prezența sărurilor de fier (catalizator), această reacție decurge ceva mai repede. Enzimă catalaza(M=252000) timp de 1 sec. împarte 100 de mii de molecule de H 2 O 2 (M = 34). Sunt cunoscute peste 2000 de enzime diferite, reprezentate de proteine ​​cu greutate moleculară mare.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.

Orez. . Dependența vitezei de reacție de concentrația enzimei, substrat, pH, temperatură

Cu o crestere numărul de molecule de substrat viteza reacției enzimatice crește până când are loc saturația centrilor activi ai enzimei - dacă centrul activ al catalazei scindează 100.000 de molecule de substrat pe secundă, atunci dacă numărul de molecule de substrat este mai mare de 100.000 pe centru activ, viteza de reacție nu va crește.

Creșterea concentrației enzimei duce la o creștere a activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivă - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimei scade. Cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Clasificarea enzimelor. În funcție de tipul de transformări chimice catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase: 1) oxidoreductaza(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază), 2) transferază(transferul unei grupări metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza), 3) hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază), 4) liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau scindarea unui grup de atomi din acesta, în timp ce legăturile „C-C”, „C-N”, „C-O”, „C-S” - decarboxilază) pot fi rupte), 5) izomeraza(rearanjare intramoleculară - izomerază), 6) ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării legăturilor „C-C”, „C-N”, „C-O”, „C-S” - sintetaza