Proteiini: rakenne ja toiminnot. Proteiinin ominaisuudet. Proteiinien koostumus ja rakenne Mitkä ovat proteiinimolekyylien nimet

Kuten tiedät, proteiinit ovat perusta elämän alkuperälle planeetallamme. Mutta se oli peptidimolekyyleistä koostuva koaservaattipisara, josta tuli perusta elävien olentojen syntymiselle. Tämä on kiistaton, koska minkä tahansa biomassan edustajan sisäisen koostumuksen analyysi osoittaa, että näitä aineita löytyy kaikesta: kasveista, eläimistä, mikro-organismeista, sienistä, viruksista. Lisäksi ne ovat luonteeltaan hyvin erilaisia ​​ja makromolekyylisiä.

Näillä rakenteilla on neljä nimeä, jotka kaikki ovat synonyymejä:

  • proteiinit;
  • proteiinit;
  • polypeptidit;
  • peptidit.

proteiinimolekyylejä

Heidän lukumääränsä on todella arvaamaton. Samalla kaikki proteiinimolekyylejä voidaan jakaa kahteen suureen ryhmään:

  • yksinkertainen - koostuvat vain yhdistetyistä aminohapposekvensseistä peptidisidokset;
  • kompleksi - proteiinin rakenteelle ja rakenteelle on tunnusomaista ylimääräiset protolyyttiset (proteesiset) ryhmät, joita kutsutaan myös kofaktoreiksi.

Lisäksi monimutkaisilla molekyyleillä on myös oma luokituksensa.

Monimutkaisten peptidien gradaatio

  1. Glykoproteiinit ovat läheisiä proteiinien ja hiilihydraattien yhdisteitä. Mukopolysakkaridien proteettiset ryhmät on kudottu molekyylin rakenteeseen.
  2. Lipoproteiinit - monimutkainen yhdiste proteiineista ja lipideistä.
  3. Metalloproteiinit - metalli-ionit (rauta, mangaani, kupari ja muut) toimivat proteettisena ryhmänä.
  4. Nukleoproteiinit ovat linkki proteiinin ja nukleiinihapot(DNA, RNA).
  5. Fosfoproteiinit - proteiinin ja ortofosforihappotähteen konformaatio.
  6. Kromoproteiinit ovat hyvin samankaltaisia ​​kuin metalloproteiinit, mutta proteettiseen ryhmään kuuluva elementti on koko värillinen kompleksi (punainen - hemoglobiini, vihreä - klorofylli ja niin edelleen).

Jokaisella tutkitulla ryhmällä on erilainen proteiinien rakenne ja ominaisuudet. Niiden suorittamat toiminnot vaihtelevat myös molekyylin tyypin mukaan.

Proteiinien kemiallinen rakenne

Tästä näkökulmasta proteiinit ovat pitkä, massiivinen aminohappotähteiden ketju, jotka on liitetty toisiinsa spesifisillä sidoksilla, joita kutsutaan peptidisidoksiksi. Happojen sivurakenteista lähtevät oksat - radikaalit. Tämän molekyylin rakenteen löysi E. Fisher vuonna alkuvuosi XXI vuosisadalla.

Myöhemmin tutkittiin tarkemmin proteiineja, proteiinien rakennetta ja toimintoja. Kävi selväksi, että peptidin rakenteen muodostaa vain 20 aminohappoa, mutta ne voidaan yhdistää useimpiin toisella tavalla. Tästä johtuu polypeptidirakenteiden monimuotoisuus. Lisäksi proteiinit voivat elämänsä ja toimintojensa suorittamisen aikana läpikäydä useita kemiallisia muutoksia. Tämän seurauksena ne muuttavat rakennetta ja syntyy täysin uudenlainen yhteys.

Peptidisidoksen katkaisemiseksi, toisin sanoen proteiinin, ketjujen rakenteen katkaisemiseksi, on valittava erittäin ankarat olosuhteet (korkeiden lämpötilojen, happojen tai emästen toiminta, katalyytti). Tämä johtuu molekyylin, nimittäin peptidiryhmän, suuresta lujuudesta.

Proteiinirakenteen havaitseminen laboratoriossa suoritetaan käyttämällä biureettireaktiota - altistamista juuri saostetulle polypeptidille (II). Peptidiryhmän ja kupari-ionin kompleksi antaa kirkkaan violetin värin.

On olemassa neljä päärakenneorganisaatiota, joista jokaisella on omat proteiinien rakenteelliset piirteensä.

Organisaation tasot: perusrakenne

Kuten edellä mainittiin, peptidi on aminohappotähteiden sekvenssi inkluusioiden, koentsyymien kanssa tai ilman niitä. Joten primaariseksi kutsutaan sellaista molekyylin rakennetta, joka on luonnollinen, luonnollinen, on todella aminohappoja, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla, eikä mitään muuta. Eli polypeptidi, jolla on lineaarinen rakenne. Samalla tällaisen suunnitelman proteiinien rakenteelliset ominaisuudet ovat, että tällainen happojen yhdistelmä on ratkaiseva proteiinimolekyylin toimintojen suorittamisen kannalta. Näiden ominaisuuksien läsnäolon ansiosta on mahdollista paitsi tunnistaa peptidi, myös ennustaa täysin uuden, vielä löytämättömän peptidin ominaisuuksia ja roolia. Esimerkkejä peptideistä, joilla on luonnollinen primaarirakenne, ovat insuliini, pepsiini, kymotrypsiini ja muut.

Toissijainen konformaatio

Tämän luokan proteiinien rakenne ja ominaisuudet muuttuvat jonkin verran. Tällainen rakenne voidaan muodostaa alun perin luonnosta tai kun primäärirakenne altistuu vakavalle hydrolyysille, lämpötilalle tai muille olosuhteille.

Tällä rakenteella on kolme lajiketta:

  1. Sileät, säännölliset, stereosäännölliset kelat, jotka on rakennettu aminohappojäännöksistä, jotka kiertyvät liitoksen pääakselin ympäri. Niitä pitävät yhdessä vain ne, jotka syntyvät yhden peptidiryhmän hapen ja toisen vedyn välillä. Lisäksi rakennetta pidetään oikeana, koska käännökset toistuvat tasaisesti joka 4. linkki. Tällainen rakenne voi olla joko vasen- tai oikeakätinen. Mutta useimmissa tunnetuissa proteiineissa oikealle kiertävä isomeeri on hallitseva. Tällaisia ​​konformaatioita kutsutaan alfarakenteiksi.
  2. Seuraavan tyyppisten proteiinien koostumus ja rakenne eroaa edellisestä siinä, että vetysidoksia ei muodostu molekyylin yhden puolen viereisten tähteiden väliin, vaan merkittävästi etäällä ja riittävän suurella etäisyydellä olevien tähteiden väliin. Tästä syystä koko rakenne on useiden aaltoilevien, serpentiinisten polypeptidiketjujen muodossa. Proteiinilla on oltava yksi ominaisuus. Haaroissa olevien aminohappojen rakenteen tulee olla mahdollisimman lyhyt, kuten esimerkiksi glysiinin tai alaniinin. Tämän tyyppistä toissijaista konformaatiota kutsutaan beetalevyiksi, jotta ne näyttävät tarttuvan toisiinsa muodostaessaan yhteistä rakennetta.
  3. Biologia viittaa kolmanteen proteiinirakenteen tyyppiin monimutkaisina, hajallaan, epäjärjestyneinä fragmentteina, joilla ei ole stereosäännöllisyyttä ja jotka kykenevät muuttamaan rakennetta ulkoisten olosuhteiden vaikutuksesta.

Esimerkkejä proteiineista, joilla on luonnostaan ​​sekundäärinen rakenne, ei ole tunnistettu.

Kolmannen asteen koulutus

Tämä on melko monimutkainen konformaatio, jota kutsutaan "palloksi". Mikä tällainen proteiini on? Sen rakenne perustuu sekundaarirakenteeseen, mutta ryhmien atomien välisiä uudenlaisia ​​vuorovaikutuksia lisätään ja koko molekyyli näyttää laskostuneen, mikä keskittyy siihen tosiasiaan, että hydrofiiliset ryhmät ovat suunnattu pallon sisään ja hydrofobiset ryhmät suuntautuvat ulospäin.

Tämä selittää proteiinimolekyylin varauksen kolloidisissa vesiliuoksissa. Millaisia ​​vuorovaikutuksia täällä on?

  1. Vetysidokset - pysyvät muuttumattomina samojen osien välillä kuin toissijaisessa rakenteessa.
  2. vuorovaikutukset - tapahtuvat, kun polypeptidi liuotetaan veteen.
  3. Ioninen vetovoima - muodostuu eri tavalla varautuneiden aminohappotähteiden (radikaalien) ryhmien välille.
  4. Kovalenttiset vuorovaikutukset - pystyvät muodostumaan tiettyjen happokohtien - kysteiinimolekyylien tai pikemminkin niiden pyrstöjen välillä.

Siten tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinien koostumusta ja rakennetta voidaan kuvata polypeptidiketjuina, jotka ovat laskostuneet palloiksi, jotka säilyttävät ja stabiloivat konformaationsa. erilaisia ​​tyyppejä kemiallisia vuorovaikutuksia. Esimerkkejä sellaisista peptideistä: fosfoglyseraattikenaasi, tRNA, alfa-keratiini, silkkifibroiini ja muut.

Kvaternaarirakenne

Tämä on yksi monimutkaisimmista proteiinien muodostamista palloista. Tällaisten proteiinien rakenne ja toiminnot ovat hyvin monipuolisia ja spesifisiä.

Mikä on tällainen konformaatio? Nämä ovat useita (joissakin tapauksissa kymmeniä) suuria ja pieniä polypeptidiketjuja, jotka muodostuvat toisistaan ​​riippumatta. Mutta sitten, johtuen samoista vuorovaikutuksista, joita tarkastelimme tertiääriselle rakenteelle, kaikki nämä peptidit kiertyvät ja kietoutuvat toisiinsa. Tällä tavalla saadaan monimutkaisia ​​konformaatiopalloja, jotka voivat sisältää metalliatomeja, lipidiryhmiä ja hiilihydraattiryhmiä. Esimerkkejä sellaisista proteiineista ovat DNA-polymeraasi, tupakkavirusvaippa, hemoglobiini ja muut.

Kaikilla tarkastelemillamme peptidirakenteilla on laboratoriossa omat tunnistusmenetelmänsä, jotka perustuvat nykyaikaisiin kromatografian, sentrifugoinnin, elektroni- ja optisen mikroskopian sekä korkean tietokoneteknologian käyttömahdollisuuksiin.

Suoritetut toiminnot

Proteiinien rakenne ja toiminta korreloivat läheisesti keskenään. Toisin sanoen jokaisella peptidillä on tietty rooli, ainutlaatuinen ja spesifinen. On myös niitä, jotka pystyvät suorittamaan useita merkittäviä operaatioita yhdessä elävässä solussa kerralla. On kuitenkin mahdollista ilmaista yleistetyssä muodossa proteiinimolekyylien päätoiminnot elävien olentojen organismeissa:

  1. Liikkeiden varmistaminen. Yksisoluiset organismit eli organellit tai tietyntyyppiset solut kykenevät liikkumaan, supistumaan, liikkumaan. Tämän tarjoavat proteiinit, jotka ovat osa niiden moottorilaitteiston rakennetta: värekarvot, siima, sytoplasminen kalvo. Jos puhumme soluista, jotka eivät pysty liikkumaan, proteiinit voivat myötävaikuttaa niiden supistumiseen (lihasmyosiini).
  2. Ravinto- tai varatoiminto. Se on proteiinimolekyylien kerääntymistä kasvien muniin, alkioihin ja siemeniin puuttuvien ravintoaineiden täydentämiseksi edelleen. Peptidit pilkkoutuessaan antavat aminohappoja ja biologisesti aktiivisia aineita, jotka ovat välttämättömiä elävien organismien normaalille kehitykselle.
  3. Energiatoiminto. Hiilihydraattien lisäksi proteiinit voivat antaa voimaa keholle. Kun 1 g peptidiä hajoaa, vapautuu 17,6 kJ hyödyllistä energiaa adenosiinitrifosforihapon (ATP) muodossa, joka kuluu elintärkeisiin prosesseihin.
  4. Signaali ja Se koostuu käynnissä olevien prosessien huolellisesta seurannasta ja signaalien siirtämisestä soluista kudoksiin, niistä elimiin, jälkimmäisistä järjestelmiin ja niin edelleen. Tyypillinen esimerkki on insuliini, joka säätelee tiukasti veren glukoosin määrää.
  5. reseptorin toiminta. Se suoritetaan muuttamalla peptidin konformaatiota kalvon toisella puolella ja ottamalla toinen pää mukaan uudelleenjärjestelyyn. Samalla lähetetään signaali ja tarvittavat tiedot. Useimmiten tällaiset proteiinit rakennetaan solujen sytoplasmisiin kalvoihin ja valvovat tiukasti kaikkia sen läpi kulkevia aineita. Ne myös varoittavat kemiallisista ja fysikaalisista muutoksista ympäristössä.
  6. Peptidien kuljetustoiminto. Sen suorittavat kanavaproteiinit ja kantajaproteiinit. Niiden rooli on ilmeinen - kuljettaa tarvittavat molekyylit paikkoihin, joissa on alhainen pitoisuus osista, joissa on korkea. Tyypillinen esimerkki on hapen ja hiilidioksidin kuljetus elinten ja kudosten läpi hemoglobiiniproteiinin avulla. He myös suorittavat alhaisen molekyylipainon omaavien yhdisteiden toimituksen sisällä olevan solukalvon läpi.
  7. rakenteellinen toiminto. Yksi tärkeimmistä niistä, joita proteiini suorittaa. Kaikkien solujen rakenne, niiden organellit saadaan juuri peptideistä. Ne, kuten kehys, asettavat muodon ja rakenteen. Lisäksi he tukevat sitä ja muokkaavat sitä tarvittaessa. Siksi kaikki elävät organismit tarvitsevat proteiineja ruokavaliossaan kasvua ja kehitystä varten. Näitä peptidejä ovat elastiini, tubuliini, kollageeni, aktiini, keratiini ja muut.
  8. katalyyttinen toiminta. Entsyymit tekevät sen. Lukuisat ja monipuoliset, ne nopeuttavat kaikkia kemiallisia ja biologisia kemialliset reaktiot elimistössä. Ilman heidän osallistumistaan ​​tavallinen omena vatsassa voitiin sulattaa vain kahdessa päivässä, suurella todennäköisyydellä mätää. Katalaasin, peroksidaasin ja muiden entsyymien vaikutuksesta tämä prosessi kestää kaksi tuntia. Yleensä tämän proteiinien roolin ansiosta anabolia ja katabolia tapahtuu, toisin sanoen muovi- ja

Suojeleva rooli

On olemassa useita uhkia, joilta proteiinit on suunniteltu suojaamaan kehoa.

Ensinnäkin traumaattiset reagenssit, kaasut, molekyylit, aineet, joilla on eri vaikutusspektri. Peptidit voivat olla kemiallisessa vuorovaikutuksessa niiden kanssa muuttamalla ne vaarattomaan muotoon tai yksinkertaisesti neutraloimalla ne.

Toiseksi haavoista aiheutuu fyysinen uhka - jos fibrinogeeniproteiini ei muutu ajoissa fibriiniksi vauriokohdassa, veri ei hyydy, mikä tarkoittaa, että tukos ei tapahdu. Sitten päinvastoin tarvitset plasmiinipeptidiä, joka pystyy ratkaisemaan hyytymän ja palauttamaan suonen läpinäkyvyyden.

Kolmanneksi koskemattomuuden uhka. Immuunipuolustusta muodostavien proteiinien rakenne ja merkitys ovat erittäin tärkeitä. Vasta-aineet, immunoglobuliinit, interferonit ovat kaikki tärkeitä ja merkittäviä osia ihmisen imu- ja immuunijärjestelmässä. Mikä tahansa vieras hiukkanen, haitallinen molekyyli, kuollut solun osa tai koko rakenne altistetaan välittömästi peptidiyhdisteen tutkimukselle. Siksi ihminen voi itsenäisesti, ilman lääkkeiden apua, suojautua päivittäin infektioilta ja yksinkertaisilta viruksilta.

Fyysiset ominaisuudet

Soluproteiinin rakenne on hyvin spesifinen ja riippuu suoritettavasta toiminnosta. Ja täällä fyysiset ominaisuudet Kaikista peptideistä ovat samanlaisia ​​ja ne on pelkistetty seuraaviin ominaisuuksiin.

  1. Molekyylin paino on jopa 1 000 000 daltonia.
  2. SISÄÄN vesiliuos muodostavat kolloidisia järjestelmiä. Siellä rakenne saa varauksen, joka voi vaihdella väliaineen happamuudesta riippuen.
  3. Altistuessaan ankarille olosuhteille (säteilytys, happo tai emäs, lämpötila ja niin edelleen), ne pystyvät siirtymään toisille konformaatiotasoille, eli denaturoitumaan. Tämä prosessi on peruuttamaton 90 prosentissa tapauksista. On kuitenkin myös käänteinen siirtymä - renaturaatio.

Nämä ovat tärkeimmät ominaisuudet fyysiset ominaisuudet peptidit.

orgaaniset aineet. Elävien organismien koostumus sisältää epäorgaanisten lisäksi myös erilaisia eloperäinen aine. Elävien olentojen orgaaniset aineet muodostuvat pääasiassa neljästä kemiallisia alkuaineita, nimeltään biogeeninen: hiili, vety, happi ja typpi. Proteiinien koostumuksessa näihin alkuaineisiin lisätään rikkiä ja nukleiinihapoissa fosforia.

Orgaanisten aineiden monimuotoisuus määräytyy suurelta osin hiilestä. Tämä alkuaine muodostaa ainutlaatuisten ominaisuuksiensa vuoksi elämän kemiallisen perustan. Hän voi muodostaa kovalenttiset sidokset monilla atomeilla ja niiden ryhmillä muodostaen ketjuja, renkaita, jotka muodostavat koostumukseltaan, rakenteeltaan, pituudeltaan ja muodoltaan erilaisia ​​luurankoja orgaanisia molekyylejä. Niistä puolestaan ​​muodostuu monimutkaisia ​​kemiallisia yhdisteitä, jotka eroavat rakenteeltaan ja toiminnaltaan. Pääsyy orgaanisten molekyylien monimuotoisuuteen ei ole niinkään niiden muodostavien atomien ero, vaan niiden erilainen sijainti molekyylissä.

Biopolymeerien käsite. Elävässä organismissa orgaaniset aineet ovat joko pieniä molekyylejä, joilla on suhteellisen pieni molekyylipaino, tai suuria makromolekyylejä. Pienimolekyylipainoisia yhdisteitä ovat aminohapot, sokerit, orgaaniset hapot, alkoholit, vitamiinit jne.

Proteiinit, polysakkaridit ja nukleiinihapot ovat enimmäkseen korkean molekyylipainon rakenteita. Siksi niitä kutsutaan makromolekyylit(kreikasta. makro-iso). Siten useimpien proteiinien molekyylipaino on 5 000 - 1 000 000. orgaaniset yhdisteet- proteiinit, nukleiinihapot, polysakkaridit, joiden molekyylit koostuvat suuresta määrästä samanlaisia ​​tai erilaisia kemiallinen rakenne toistuvia linkkejä kutsutaan biopolymeerit(kreikasta. bios- elämä ja käytäntö- lukuisia). Yksinkertaisia ​​molekyylejä, jotka muodostavat biopolymeereja, kutsutaan monomeerit. Proteiinien monomeerit ovat aminohappoja, polysakkaridit ovat monosakkarideja, nukleiinihapot ovat nukleotideja. Makromolekyylit muodostavat noin 90 % solun kuivamassasta.

Tässä luvussa käsitellään kaikkia kolmea makromolekyyliluokkaa ja niiden monomeeriyksiköitä. Huomioon lisätään lipidit - molekyylit ovat yleensä paljon pienempiä kuin biopolymeerit, mutta ne myös suorittavat toimintoja kehossa.

Erityinen ryhmä orgaanisia aineita ovat biologisesti aktiiviset aineet: entsyymit, hormonit, vitamiinit jne. Ne ovat rakenteeltaan erilaisia; vaikuttaa aineenvaihduntaan ja energian muuntamiseen.

Eri organismiryhmien soluissa tiettyjen orgaanisten yhdisteiden pitoisuus on erilainen. Esimerkiksi proteiinit ja rasvat hallitsevat eläinsoluissa, kun taas hiilihydraatit hallitsevat kasvisoluissa. Kuitenkin sisään erilaisia ​​soluja tietyt orgaaniset yhdisteet suorittavat samanlaisia ​​tehtäviä.



Oravat. Elävissä organismeissa, makromolekyylien joukossa, proteiinit ovat toiminnallisen merkityksensä kannalta johtavassa asemassa. Proteiinit monissa organismeissa hallitsevat ja määrällisesti. Joten eläinten kehossa ne muodostavat 40-50%, kasvien kehossa - 20-35% niiden kuivapainosta. Proteiinit ovat heteropolymeerejä, joiden monomeerit ovat aminohappoja.

Aminohapot ovat proteiinimolekyylien rakennuspalikoita. Aminohappoja - orgaaniset yhdisteet, jotka sisältävät samanaikaisesti aminoryhmän (–NH), jolle on tunnusomaista emäksiset ominaisuudet, ja karboksyyliryhmän (–COOH), jolla on happamia ominaisuuksia. Aminoryhmä ja karboksyyliryhmä ovat liittyneet samaan hiiliatomiin (kuvio). Tällä perusteella kaikki aminohapot ovat samanlaisia. Useimmissa proteiineja muodostavissa aminohapoissa on yksi karboksyyliryhmä ja yksi aminoryhmä; näitä aminohappoja kutsutaan neutraali.

osa molekyyliä nimeltä radikaali (R) eri aminohapoilla on erilainen rakenne (kuva). Eri aminohappojen radikaali voi olla ei-polaarinen tai polaarinen (varautunut tai varaukseton), hydrofobinen tai hydrofiilinen, mikä antaa proteiineille tiettyjä ominaisuuksia. Neutraalien lisäksi löytyy emäksiset aminohapot- useammalla kuin yhdellä aminoryhmällä sekä happamat aminohapot- useammalla kuin yhdellä karboksyyliryhmällä. Ylimääräisen amino- tai hydroksyyliryhmän läsnäolo vaikuttaa radikaalin ominaisuuksiin. Kaikilla aminohapporadikaalien ominaisuuksilla on ratkaiseva rooli proteiinin avaruudellisen rakenteen muodostumisessa.

Kokonaismäärä Aminohappoja tunnetaan noin 200, ja vain 20 lajia osallistuu luonnollisten proteiinien muodostukseen. Tällaisia ​​aminohappoja kutsutaan proteiinia muodostava(taulukko 2; taulukko näyttää aminohappojen täydelliset ja lyhennetyt nimet, ei muistamista varten).

Taulukko 2. Perusaminohapot ja niiden lyhenteet

Kasvit ja bakteerit voivat syntetisoida kaikki tarvitsemansa aminohapot fotosynteesin primäärituotteista. Ihminen ja eläimet eivät pysty syntetisoimaan kaikkia aminohappoja, joten ns välttämättömiä aminohappoja ne on saatava valmiissa muodossa ruoan mukana.

Ihmiselle välttämättömät aminohapot ovat: lysiini, valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, fenyylialaniini, tryptofaani Ja metioniini; lapsille ovat myös välttämättömiä arginiini Ja histidiini. Ruokaproteiineja, jotka sisältävät kaikki välttämättömät aminohapot, kutsutaan täysivaltainen, Toisin kuin viallinen joista puuttuu tiettyjä välttämättömiä aminohappoja.

Sekä emäksisten että happamien ryhmien läsnäolo yhdessä aminohapossa määrää niiden amfoteerisuuden ja korkean reaktiivisuuden. Amino ryhmä

Yhden aminohapon (-NH 2) pystyy olemaan vuorovaikutuksessa toisen aminohapon karboksyyliryhmän (-COOH) kanssa vesimolekyylin vapautuessa. Tuloksena oleva molekyyli on dipeptidi (Kuva.), ja –СО-NH–-sidosta kutsutaan peptidi. Dipeptidimolekyylin toisessa päässä on vapaa aminoryhmä ja toisessa päässä karboksyyliryhmä. Tästä johtuen dipeptidi voi kiinnittää itseensä muita aminohappoja muodostaen oligopeptidit. Jos monet aminohapot (yli kymmenen) on kytketty tällä tavalla, muodostuu pitkä ketju - polypeptidi.

Peptideillä on tärkeä rooli kehossa. Monet oligo- ja polypeptidit ovat hormoneja, antibiootteja, toksiineja.

Oligopeptidejä ovat esimerkiksi aivolisäkehormonit oksitosiini ja vasopressiini sekä bradykiniini (kipupeptidi) ja jotkut opiaatit (ihmisen "luonnolliset lääkkeet"), jotka hoitavat kivunlievitystä. Säännöllinen käyttö Huumeiden käyttö on erittäin vaarallista, se tuhoaa elimistön opiaattijärjestelmän, joten huumeidenkäyttäjä ilman huumeannosta kokee voimakasta kipua - "vieroitusta". Oligopeptideihin kuuluu joitain antibiootteja, kuten gramicidiini S.

Hormonit (insuliini, adrenokortikotrooppinen hormoni jne.), antibiootit (gramicidiini A), toksiinit (difteriatoksiini) ovat myös polypeptidejä.

Polypeptidiketjut ovat hyvin pitkiä ja sisältävät erilaisia ​​aminohappoyhdistelmiä. Polypeptidejä, joiden molekyyli sisältää 50 - useita tuhansia aminohappotähteitä, joiden molekyylipaino on yli 6000, kutsutaan proteiineiksi.

Jokaiselle spesifiselle proteiinille on ominaista tiukasti vakio aminohappotähteiden koostumus ja sekvenssi.

Proteiinimolekyylin organisoitumistasot. Proteiinimolekyylit voivat saada erilaisia ​​avaruudellisia muotoja. – muodot, jotka edustavat heidän organisaationsa neljää tasoa (kuva)

Monien aminohappotähteiden ketju, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla ensisijainen rakenne proteiinimolekyyli. Se on tärkein rakenne, koska se määrittelee sen muodon, ominaisuudet ja toiminnot. Perusrakenteen perusteella luodaan muun tyyppisiä rakenteita. Tämä rakenne on koodattu DNA-molekyyliin. Jokaisella kehon yksittäisellä proteiinilla on ainutlaatuinen ensisijainen rakenne. Kaikissa tietyn yksittäisen proteiinin (esimerkiksi albumiinin) molekyyleissä on sama aminohappotähteiden vuorottelu, mikä erottaa albumiinin kaikista muista yksittäisistä proteiineista. Primäärirakenteen monimuotoisuus määräytyy polypeptidiketjun aminohappotähteiden koostumuksen, lukumäärän ja sekvenssin perusteella.

toissijainen rakenne proteiinit syntyvät polypeptidiketjun eri aminohappotähteiden NH-ryhmien vetyatomin ja CO-ryhmien happiatomin välisten vetysidosten muodostumisen seurauksena. Tässä tapauksessa polypeptidiketju on kierretty spiraaliksi. Vaikka vetysidokset ovat heikkoja, ne varmistavat tämän rakenteen stabiilisuuden merkittävästä määrästä johtuen. Keratiiniproteiinimolekyyleillä on täysin kierteinen konfiguraatio. Se on karvojen, villan, kynsien, höyhenten ja sarvien rakenteellinen proteiini; se on osa selkärankaisten ihon ulkokerrosta. Keratiinin lisäksi spiraalimainen sekundaarinen rakenne on ominaista fibrillaarisille (filamenttisille) proteiineille, kuten myosiinille, fibrinogeenille ja kollageenille.

Proteiinin sekundääristä rakennetta voi kierteen lisäksi edustaa laskostettu kerros. Taitetussa kerroksessa on useita polypeptidiketjuja (tai yhden polypeptidiketjun osia) rinnakkain muodostaen litteän konfiguraation, joka on taitettu kuin haitari (kuvio b6). Poimutetun kerroksen muodossa olevassa toissijaisessa rakenteessa on esimerkiksi fibroiiniproteiinia, joka muodostaa suurimman osan silkkiäistoukkien silkkiäistoukkien rauhasten erittämästä silkkikuidusta koteloita kudottaessa.

Tertiäärinen rakenne syntyy S-S-sidoksilla ("disulfidisillat") kysteiinitähteiden (rikkiä sisältävä aminohappo) välillä sekä vety-, ioni- ja muut vuorovaikutukset. Tertiäärinen rakenne määrää proteiinimolekyylien spesifisyyden, niiden biologisen aktiivisuuden. Proteiineilla, kuten myoglobiinilla (lihaksissa oleva proteiini; osallistuu happivarastojen luomiseen), trypsiinillä (entsyymi, joka hajottaa proteiineja suolistossa) on tertiäärinen rakenne.

Joissakin tapauksissa useita polypeptidiketjuja, joilla on tertiäärinen rakenne, yhdistetään yhdeksi kompleksiksi muodostumisen yhteydessä kvaternäärinen rakenne. Siinä proteiinialayksiköt eivät ole kovalenttisesti sidottu, ja vahvuus saadaan heikkojen molekyylien välisten voimien vuorovaikutuksesta. Esimerkiksi kvaternäärinen rakenne on ominaista hemoglobiiniproteiinille, joka koostuu neljästä proteiinialayksiköstä ja ei-proteiiniosasta - heemistä.

s 1. Mitä ovat proteiinit? 2. Mikä on proteiinien rakenne? 3. Mitä ovat aminohapot? 4. Miten aminohapot yhdistetään muodostamaan polypeptidiketju? 5. Millaisia ​​proteiinien rakenteellisen organisoinnin tasoja on olemassa? 6. Mitkä kemialliset sidokset aiheuttavat eri tasoja rakenteellinen organisaatio proteiinimolekyylejä? 7. On olemassa kolmenlaisia ​​aminohappoja A.B.C. Kuinka monta varianttia viidestä aminohaposta koostuvasta polypeptidiketjusta voidaan rakentaa? Onko polypeptideillä samat ominaisuudet?

PROTEINIT (proteiinit), luokka monimutkaisia ​​typpeä sisältäviä yhdisteitä, tyypillisimpiä ja tärkeimpiä (nukleiinihappojen ohella) elävän aineen komponentteja. Proteiinit suorittavat monia ja erilaisia ​​​​toimintoja. Useimmat proteiinit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat kemiallisia reaktioita. Monet fysiologisia prosesseja säätelevät hormonit ovat myös proteiineja. Sellainen rakenteelliset proteiinit, kuten kollageeni ja keratiini, ovat luukudoksen, hiusten ja kynsien pääkomponentteja. Lihasten supistumisproteiineilla on kyky muuttaa pituuttaan käyttämällä kemiallista energiaa suorittamiseen mekaaninen työ. Proteiinit ovat vasta-aineita, jotka sitovat ja neutraloivat myrkyllisiä aineita. Jotkut proteiinit, jotka voivat reagoida ulkoisiin vaikutuksiin (valo, haju), toimivat reseptoreina ärsytystä havaitsevissa aistielimissä. Monet proteiinit sijaitsevat solun sisällä ja sen päällä solukalvo suorittaa sääntelytehtäviä.

1800-luvun ensimmäisellä puoliskolla monet kemistit, ja heidän joukossaan ennen kaikkea J. von Liebig, tulivat vähitellen siihen tulokseen, että proteiinit ovat erityinen typpipitoisten yhdisteiden luokka. Nimi "proteiinit" (kreikasta.

 protot ensimmäinen) ehdotti vuonna 1840 hollantilainen kemisti G. Mulder. FYYSISET OMINAISUUDET Proteiinit ovat kiinteässä tilassa valkoisia, mutta liuoksessa värittömiä, elleivät ne sisällä jotakin kromoforiryhmää (värillistä), kuten hemoglobiinia. Eri proteiinien liukoisuus veteen vaihtelee suuresti. Se vaihtelee myös pH:n ja liuoksen suolojen pitoisuuden mukaan, joten voidaan valita olosuhteet, joissa yksi proteiini saostuu selektiivisesti muiden proteiinien läsnä ollessa. Tätä "suolausmenetelmää" käytetään laajasti proteiinien eristämiseen ja puhdistamiseen. Puhdistettu proteiini saostuu usein liuoksesta kiteinä.

Muihin yhdisteisiin verrattuna proteiinien molekyylipaino on erittäin suuri - useista tuhansista useisiin miljooniin daltoneihin. Siksi ultrasentrifugoinnin aikana proteiinit saostuvat, ja lisäksi eri nopeuksilla. Positiivisesti ja negatiivisesti varautuneiden ryhmien läsnäolon vuoksi proteiinimolekyyleissä ne liikkuvat eri nopeuksilla sähkökentässä. Tämä on elektroforeesin perusta, menetelmä, jota käytetään yksittäisten proteiinien eristämiseen monimutkaisista seoksista. Proteiinien puhdistus suoritetaan myös kromatografialla.

 KEMIALLISET OMINAISUUDET Rakenne. Proteiinit ovat polymeerejä, ts. molekyylit, jotka on rakennettu ketjuiksi toistuvista monomeeriyksiköistä tai alayksiköistä, joiden roolia niillä on a -aminohappoja. Aminohappojen yleinen kaava missä R vetyatomi tai jokin orgaaninen ryhmä.

Proteiinimolekyyli (polypeptidiketju) voi koostua vain suhteellisen pienestä määrästä aminohappoja tai useista tuhansista monomeeriyksiköistä. Aminohappojen yhdistäminen ketjussa on mahdollista, koska jokaisessa niistä on kaksi erilaista kemiallista ryhmää: aminoryhmä, jolla on emäksisiä ominaisuuksia,

 NH2 ja hapan karboksyyliryhmä, COOH. Molemmat näistä ryhmistä ovat sidoksissa a - hiiliatomi. Yhden aminohapon karboksyyliryhmä voi muodostaa amidi- (peptidi)sidoksen toisen aminohapon aminoryhmän kanssa:
Kun kaksi aminohappoa on yhdistetty tällä tavalla, ketjua voidaan pidentää lisäämällä toiseen aminohappoon kolmas ja niin edelleen. Kuten yllä olevasta yhtälöstä voidaan nähdä, kun peptidisidos muodostuu, vesimolekyyli vapautuu. Happojen, alkalien tai proteolyyttisten entsyymien läsnä ollessa reaktio etenee päinvastaiseen suuntaan: polypeptidiketju pilkkoutuu aminohapoiksi vettä lisäämällä. Tätä reaktiota kutsutaan hydrolyysiksi. Hydrolyysi etenee spontaanisti, ja energiaa tarvitaan aminohappojen yhdistämiseen polypeptidiketjuksi.

Karboksyyliryhmä ja amidiryhmä (tai vastaava imidiryhmä aminohapon proliinin tapauksessa) ovat läsnä kaikissa aminohapoissa, mutta aminohappojen väliset erot määräytyvät kyseisen ryhmän eli "sivuketjun" luonteen mukaan. joka on osoitettu yllä olevalla kirjeellä

 R . Sivuketjun roolia voi esittää yksi vetyatomi, kuten aminohapossa glysiinissä, tai jokin iso ryhmä, kuten histidiinissä ja tryptofaanissa. Jotkut sivuketjut ovat kemiallisesti inerttejä, kun taas toiset ovat erittäin reaktiivisia.

Monia tuhansia erilaisia ​​aminohappoja voidaan syntetisoida, ja luonnossa esiintyy monia erilaisia ​​aminohappoja, mutta proteiinisynteesiin käytetään vain 20 erilaista aminohappoa: alaniini, arginiini, asparagiini, asparagiinihappo, valiini, histidiini, glysiini, glutamiini, glutamiini happo, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, proliini, seriini, tyrosiini, treoniini, tryptofaani, fenyylialaniini ja kysteiini (proteiineissa kysteiini voi olla dimeerinä

 – kystiini). Totta, joissakin proteiineissa on muitakin aminohappoja säännöllisesti esiintyvän kahdenkymmenen lisäksi, mutta ne muodostuvat minkä tahansa luetelluista kahdestakymmenestä muuntuessa sen jälkeen, kun se on sisällytetty proteiiniin.optinen aktiivisuus. Kaikki aminohapot glysiiniä lukuun ottamatta, a Hiiliatomiin on kiinnittynyt neljä erilaista ryhmää. Geometrian kannalta neljä erilaista ryhmää voidaan kiinnittää kahdella tavalla, ja vastaavasti on olemassa kaksi mahdollista konfiguraatiota tai kaksi isomeeriä, jotka liittyvät toisiinsa objektina sen peilikuvaan, ts. kuin vasemmalta oikealle. Yhtä kokoonpanoa kutsutaan vasemmaksi tai vasenkätiseksi ( L ), ja toinen oikea, eli oikealle kiertävä ( D ), koska kaksi tällaista isomeeriä eroavat toisistaan ​​polarisoidun valon tason pyörimissuunnassa. Löytyy vain proteiineista L -aminohapot (poikkeus on glysiini; se voidaan esittää vain yhdessä muodossa, koska kaksi sen neljästä ryhmästä on samoja), ja niillä kaikilla on optista aktiivisuutta (koska on vain yksi isomeeri). D -aminohapot ovat harvinaisia ​​luonnossa; niitä löytyy joistakin antibiooteista ja bakteerien soluseinistä.Aminohappojen sekvenssi. Polypeptidiketjun aminohapot eivät järjesty satunnaisesti, vaan tiettyyn kiinteään järjestykseen, ja juuri tämä järjestys määrää proteiinin toiminnot ja ominaisuudet. Vaihtelemalla 20 aminohappotyypin järjestystä saat valtavan määrän erilaisia ​​proteiineja, aivan kuten voit muodostaa monia erilaisia ​​tekstejä aakkosten kirjaimista.

Aiemmin proteiinin aminohapposekvenssin määrittäminen kesti usein useita vuosia. Suora määritelmä ja nyt melko työläs tehtävä, vaikka on luotu laitteita, jotka mahdollistavat sen suorittamisen automaattisesti. Yleensä on helpompi määrittää vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja johtaa siitä proteiinin aminohapposekvenssi. Tähän mennessä monien satojen proteiinien aminohapposekvenssit on jo määritetty. Dekoodattujen proteiinien toiminnot ovat yleensä tiedossa, ja tämä auttaa kuvittelemaan esimerkiksi pahanlaatuisissa kasvaimissa muodostuvien samankaltaisten proteiinien mahdollisia toimintoja.

Monimutkaiset proteiinit. Vain aminohapoista koostuvia proteiineja kutsutaan yksinkertaisiksi. Usein polypeptidiketjuun on kuitenkin kiinnittynyt metalliatomi tai jokin kemiallinen yhdiste, joka ei ole aminohappo. Tällaisia ​​proteiineja kutsutaan kompleksiksi. Esimerkki on hemoglobiini: se sisältää rautaporfyriiniä, joka antaa sille punaisen värin ja antaa sen toimia hapen kantajana.

Monimutkaisimpien proteiinien nimet sisältävät viittauksen niihin liittyvien ryhmien luonteeseen: sokereita on glykoproteiineissa, rasvoja lipoproteiineissa. Jos entsyymin katalyyttinen aktiivisuus riippuu kiinnittyneestä ryhmästä, sitä kutsutaan proteettiseksi ryhmäksi. Usein jotkut vitamiinit toimivat proteettisena ryhmänä tai ovat osa sitä. Esimerkiksi A-vitamiini, joka on kiinnittynyt johonkin verkkokalvon proteiineista, määrittää sen valoherkkyyden.

Tertiäärinen rakenne. Tärkeää ei ole niinkään proteiinin aminohapposekvenssi (primäärirakenne), vaan tapa, jolla se asettuu avaruuteen. Polypeptidiketjun koko pituudelta vetyionit muodostavat säännöllisiä vetysidoksia, jotka antavat sille spiraalin tai kerroksen muodon (toissijainen rakenne). Tällaisten heliksien ja kerrosten yhdistelmästä syntyy seuraavan järjestyksen kompakti muoto - proteiinin tertiäärinen rakenne. Ketjun monomeerisia lenkkejä pitävien sidosten ympärillä pyöriminen pienten kulmien läpi ovat mahdollisia. Siksi puhtaasti geometrisestä näkökulmasta katsottuna minkä tahansa polypeptidiketjun mahdollisten konfiguraatioiden lukumäärä on äärettömän suuri. Todellisuudessa jokainen proteiini esiintyy normaalisti vain yhdessä konfiguraatiossa, jonka määrittää sen aminohapposekvenssi. Tämä rakenne ei ole jäykkä, se on ikään kuin « hengittää” vaihtelee tietyn keskimääräisen konfiguraation ympärillä. Ketju on taitettu konfiguraatioon, jossa vapaa energia (työkyky) on minimaalinen, aivan kuten vapautettu jousi puristuu vain vapaan energian minimiä vastaavaan tilaan. Usein yksi ketjun osa on sidottu jäykästi toiseen disulfidiin ( SS) sidoksia kahden kysteiinitähteen välillä. Osittain tästä syystä kysteiinillä aminohappojen joukossa on erityisen tärkeä rooli.

Proteiinien rakenteen monimutkaisuus on niin suuri, että proteiinin tertiääristä rakennetta ei vielä voida laskea, vaikka sen aminohapposekvenssi olisi tiedossa. Mutta jos on mahdollista saada proteiinikiteitä, sen tertiäärinen rakenne voidaan määrittää röntgendiffraktiolla.

Rakenteellisissa, supistumisproteiineissa ja joissakin muissa proteiineissa ketjut ovat pitkänomaisia ​​ja useat vierekkäin sijaitsevat hieman taittuneet ketjut muodostavat fibrillejä; fibrillit puolestaan ​​laskostuvat suuremmiksi kuituiksi. Useimmat liuoksessa olevat proteiinit ovat kuitenkin pallomaisia: ketjut ovat kiertyneet palloon, kuten lanka pallossa. Ilmaista energiaa tällä konfiguraatiolla se on minimaalinen, koska hydrofobiset ("vettä hylkivät") aminohapot ovat piilossa pallon sisällä ja hydrofiiliset ("vettä houkuttelevat") aminohapot sijaitsevat sen pinnalla.

Monet proteiinit ovat useiden polypeptidiketjujen komplekseja. Tätä rakennetta kutsutaan proteiinin kvaternaarirakenteeksi. Esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä alayksiköstä, joista jokainen on pallomainen proteiini.

Lineaarisesta konfiguraatiostaan ​​johtuen rakenneproteiinit muodostavat kuituja, joissa vetolujuus on erittäin korkea, kun taas pallomainen konfiguraatio mahdollistaa proteiinien spesifisen vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa. Pallon pinnalle, kun ketjut asetetaan oikein, ilmestyy tietynlainen ontelo, jossa reaktiiviset kemialliset ryhmät sijaitsevat. Jos tietty proteiini on entsyymi, toinen, yleensä pienempi, jonkin aineen molekyyli tulee tällaiseen onteloon, aivan kuten avain menee lukkoon; tässä tapauksessa molekyylin elektronipilven konfiguraatio muuttuu onkalossa olevien kemiallisten ryhmien vaikutuksesta, ja tämä pakottaa sen reagoimaan tietyllä tavalla. Tällä tavalla entsyymi katalysoi reaktiota. Vasta-ainemolekyyleissä on myös onteloita, joissa erilaiset vieraat aineet sitoutuvat ja ovat siten vaarattomia. "Avain ja lukko" -malli, joka selittää proteiinien vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa, mahdollistaa entsyymien ja vasta-aineiden spesifisyyden ymmärtämisen, ts. niiden kyky reagoida vain tiettyjen yhdisteiden kanssa.

Proteiinit eri tyyppisissä organismeissa. Proteiineilla, jotka suorittavat saman tehtävän eri kasvi- ja eläinlajeissa ja joilla on siksi sama nimi, on myös samanlainen rakenne. Ne eroavat kuitenkin jonkin verran aminohapposekvenssistään. Kun lajit eroavat yhteisestä esi-isästä, jotkin aminohapot tietyissä asemissa korvataan mutaatioilla toisilla. Haitalliset mutaatiot, jotka aiheuttavat perinnöllisiä sairauksia, hylätään luonnonvalinta, mutta hyödylliset tai ainakin neutraalit voivat säilyä. Mitä lähempänä kaksi biologista lajia ovat toisiaan, sitä vähemmän eroja niiden proteiineissa löytyy.

Jotkut proteiinit muuttuvat suhteellisen nopeasti, toiset ovat melko konservatiivisia. Jälkimmäisiä ovat esimerkiksi sytokromi Kanssa hengitysteiden entsyymi, jota löytyy useimmista elävistä organismeista. Ihmisillä ja simpansseilla sen aminohapposekvenssit ovat identtiset ja sytokromissa Kanssa vehnässä vain 38 % aminohapoista osoittautui erilaisiksi. Jopa vertaamalla ihmisiä ja bakteereja, sytokromien samankaltaisuus Kanssa(erot vaikuttavat 65 prosenttiin aminohapoista täällä) voidaan edelleen nähdä, vaikka bakteerien ja ihmisten yhteinen esi-isä eli maapallolla noin kaksi miljardia vuotta sitten. Nykyään aminohapposekvenssien vertailua käytetään usein fylogeneettisen (genealogisen) puun rakentamiseen, joka heijastaa eri organismien välisiä evoluutiosuhteita.

Denaturaatio. Syntetisoitu proteiinimolekyyli, laskostuva, saa oman konfiguraationsa. Tämä kokoonpano voidaan kuitenkin tuhota kuumentamalla, muuttamalla pH:ta, orgaanisten liuottimien vaikutuksesta ja jopa yksinkertaisesti sekoittamalla liuosta, kunnes sen pinnalle ilmestyy kuplia. Tällä tavalla muunnettua proteiinia kutsutaan denaturoiduksi; se menettää biologisen aktiivisuutensa ja muuttuu yleensä liukenemattomaksi. Tunnettuja esimerkkejä denaturoidusta proteiinista ovat keitetyt munat tai kermavaahto. Pienet proteiinit, jotka sisältävät vain noin sata aminohappoa, pystyvät renaturoitumaan, ts. hankkia takaisin alkuperäisen kokoonpanon. Mutta suurin osa proteiineista yksinkertaisesti muuttuu sotkeutuneiden polypeptidiketjujen massaksi eivätkä palauta aiempaa konfiguraatiotaan.

Yksi tärkeimmistä ongelmista aktiivisten proteiinien eristämisessä on niiden äärimmäinen herkkyys denaturaatiolle. Tämä proteiinien ominaisuus löytää hyödyllisen sovelluksen elintarvikkeiden säilönnässä: korkea lämpötila denaturoi peruuttamattomasti mikro-organismien entsyymit ja mikro-organismit kuolevat.

 PROTEIINISYNTEESI Proteiinisynteesiä varten elävällä organismilla on oltava entsyymijärjestelmä, joka pystyy kiinnittämään yhden aminohapon toiseen. Tarvitaan myös tietolähde, joka määrittää, mitkä aminohapot pitäisi yhdistää. Koska kehossa on tuhansia erilaisia ​​proteiineja ja jokainen niistä koostuu keskimäärin useista sadasta aminohaposta, tarvittavan tiedon on oltava todella valtava. Se varastoituu (samalla tavalla kuin tietue tallennetaan magneettinauhalle) nukleiinihappomolekyyleihin, jotka muodostavat geenejä. cm . myös PERINTÖÖN; NUKLEIINIHAPOT.Entsyymin aktivointi. Aminohapoista syntetisoitu polypeptidiketju ei aina ole proteiini lopullisessa muodossaan. Monet entsyymit syntetisoidaan ensin inaktiivisina prekursoreina ja ne aktivoituvat vasta sen jälkeen, kun toinen entsyymi poistaa muutaman aminohapon ketjun toisesta päästä. Jotkut ruoansulatusentsyymeistä, kuten trypsiini, syntetisoidaan tässä inaktiivisessa muodossa; nämä entsyymit aktivoituvat ruoansulatuskanavassa ketjun terminaalisen fragmentin poistamisen seurauksena. Hormoniinsuliini, jonka molekyyli aktiivisessa muodossaan koostuu kahdesta lyhytketjuisesta ketjusta, syntetisoidaan yksiketjuisena, ns. proinsuliini. Sitten tämän ketjun keskiosa poistetaan, ja loput fragmentit sitoutuvat toisiinsa muodostaen aktiivisen hormonimolekyylin. Monimutkaiset proteiinit muodostuvat vasta spesifisen kemiallinen ryhmä, ja tämä kiinnitys vaatii usein myös entsyymiä.Metabolinen verenkierto. Kun eläintä on ruokittu aminohapoilla, jotka on leimattu radioaktiivisilla hiilen, typen tai vedyn isotoopeilla, leima liitetään nopeasti sen proteiineihin. Jos leimatut aminohapot lakkaavat pääsemästä kehoon, leiman määrä proteiineissa alkaa laskea. Nämä kokeet osoittavat, että tuloksena olevat proteiinit säilyvät kehossa vasta elämän loppuun asti. Kaikki ne muutamaa poikkeusta lukuun ottamatta ovat dynaamisessa tilassa, hajoavat jatkuvasti aminohapoiksi ja syntetisoituvat sitten uudelleen.

Jotkut proteiinit hajoavat solujen kuollessa ja tuhoutuvat. Tämä tapahtuu koko ajan, esimerkiksi punasolujen ja epiteelisolujen kanssa, jotka vuoraavat suolen sisäpintaa. Lisäksi proteiinien hajoaminen ja uudelleensynteesi tapahtuu myös elävissä soluissa. Kummallista kyllä, proteiinien hajoamisesta tiedetään vähemmän kuin niiden synteesistä. Selvää on kuitenkin se, että proteolyyttiset entsyymit osallistuvat hajoamiseen, samoin kuin ne, jotka hajottavat proteiineja aminohapoiksi ruoansulatuskanavassa.

Eri proteiinien puoliintumisaika vaihtelee useista tunteista useisiin kuukausiin. Ainoa poikkeus on kollageenimolekyyli. Kun ne on muodostettu, ne pysyvät vakaina, eikä niitä uusita tai vaihdeta. Ajan myötä osa niiden ominaisuuksista kuitenkin muuttuu, erityisesti elastisuus, ja koska ne eivät uusiudu, niin varmasti ikään liittyviä muutoksia kuten ryppyjen ilmaantuminen iholle.

synteettiset proteiinit. Kemistit ovat jo kauan sitten oppineet polymeroimaan aminohappoja, mutta aminohapot yhdistyvät satunnaisesti, joten tällaisen polymeroinnin tuotteet eivät juurikaan muistuta luonnollisia. On totta, että aminohapot on mahdollista yhdistää tietyssä järjestyksessä, mikä mahdollistaa joidenkin biologisesti aktiivisten proteiinien, erityisesti insuliinin, saamisen. Prosessi on melko monimutkainen, ja tällä tavalla on mahdollista saada vain niitä proteiineja, joiden molekyylit sisältävät noin sata aminohappoa. Sen sijaan on edullista syntetisoida tai eristää haluttua aminohapposekvenssiä vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja viedä tämä geeni sitten bakteeriin, joka tuottaa replikaatiolla. suuri määrä haluttu tuote. Tällä menetelmällä on kuitenkin myös haittapuolensa. cm . Katso myös Geenitekniikka. PROTEINIT JA RAVINTO Kun kehon proteiinit hajotetaan aminohapoiksi, näitä aminohappoja voidaan käyttää uudelleen proteiinisynteesiin. Samanaikaisesti itse aminohapot hajoavat, joten niitä ei hyödynnetä täysin. On myös selvää, että kasvun, raskauden ja haavan paranemisen aikana proteiinisynteesin on ylitettävä hajoaminen. Keho menettää jatkuvasti joitakin proteiineja; nämä ovat hiusten, kynsien ja ihon pintakerroksen proteiineja. Siksi proteiinien synteesiä varten jokaisen organismin on saatava aminohappoja ruoasta. Vihreät kasvit syntetisoidaan hiilidioksidista 2 , vesi ja ammoniakki tai nitraatit ovat kaikki 20 aminohappoa, joita löytyy proteiineista. Monet bakteerit pystyvät myös syntetisoimaan aminohappoja sokerin (tai vastaavan) ja kiinteän typen läsnä ollessa, mutta lopulta sokeri saadaan vihreistä kasveista. Eläimillä kyky syntetisoida aminohappoja on rajoitettu; he saavat aminohappoja syömällä vihreitä kasveja tai muita eläimiä. Ruoansulatuskanavassa imeytyneet proteiinit hajoavat aminohapoiksi, viimeksi mainitut imeytyvät ja niistä rakennetaan kulloisellekin organismille ominaisia ​​proteiineja. Mikään imeytyneistä proteiineista ei liity kehon rakenteisiin sellaisenaan. Ainoa poikkeus on, että monilla nisäkkäillä osa äidin vasta-aineista voi kulkeutua koskemattomina istukan läpi sikiön verenkiertoon ja siirtyä äidinmaidon kautta (etenkin märehtijöillä) vastasyntyneeseen heti syntymän jälkeen.Proteiinien tarve. On selvää, että elämän ylläpitämiseksi kehon on saatava tietty määrä proteiinia ruoasta. Tämän tarpeen suuruus riippuu kuitenkin useista tekijöistä. Keho tarvitsee ruokaa sekä energianlähteenä (kalorit) että materiaalina rakenteidensa rakentamiseen. Ensinnäkin energian tarve. Tämä tarkoittaa, että kun ruokavaliossa on vähän hiilihydraatteja ja rasvoja, ravinnon proteiineja ei käytetä omien proteiinien synteesiin, vaan kalorien lähteenä. Pitkäaikaisessa paastossa jopa omat proteiinisi kuluvat energiantarpeen tyydyttämiseen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi hiilihydraatteja, proteiinin saantia voidaan vähentää.typpitasapaino. Keskimäärin n. 16 % proteiinin kokonaismassasta on typpeä. Kun proteiineja muodostavat aminohapot hajoavat, niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsaan ja (vähemmässä määrin) ulosteeseen erilaisten typpiyhdisteiden muodossa. Siksi on tarkoituksenmukaista käyttää sellaista indikaattoria kuin typpitasapaino proteiiniravinnon laadun arvioimiseksi, ts. ero (grammoina) elimistöön otetun typen määrän ja vuorokaudessa erittyneen typen määrän välillä. Normaalilla ravitsemuksella aikuisella nämä määrät ovat yhtä suuret. Kasvavassa organismissa erittyvän typen määrä on pienempi kuin sisään tulevan, ts. saldo on positiivinen. Kun ruokavaliosta puuttuu proteiinia, tasapaino on negatiivinen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi kaloreita, mutta proteiinit puuttuvat siitä kokonaan, elimistö säästää proteiineja. Samalla proteiiniaineenvaihdunta hidastuu ja aminohappojen uudelleenkäyttö proteiinisynteesissä etenee mahdollisimman tehokkaasti. Häviöt ovat kuitenkin väistämättömiä, ja typpiyhdisteitä erittyy edelleen virtsaan ja osittain ulosteisiin. Proteiinin nälän aikana elimistöstä vuorokaudessa erittyneen typen määrä voi toimia päivittäisen proteiinin puutteen mittarina. On luonnollista olettaa, että lisäämällä ruokavalioon tätä puutetta vastaava määrä proteiinia, on mahdollista palauttaa typpitasapaino. Se ei kuitenkaan ole. Saatuaan tämän määrän proteiinia elimistö alkaa käyttää aminohappoja vähemmän tehokkaasti, joten typpitasapainon palauttamiseksi tarvitaan lisäproteiinia.

Jos proteiinin määrä ruokavaliossa ylittää sen, mikä on tarpeen typpitasapainon ylläpitämiseksi, tästä ei näytä olevan haittaa. Ylimääräiset aminohapot käytetään yksinkertaisesti energianlähteenä. Erityisen silmiinpistävä esimerkki on eskimo, joka kuluttaa vähän hiilihydraattia ja noin kymmenen kertaa enemmän proteiinia kuin mitä tarvitaan typpitasapainon ylläpitämiseen. Useimmissa tapauksissa proteiinin käyttäminen energianlähteenä ei kuitenkaan ole hyödyllistä, sillä tietystä hiilihydraattimäärästä saa paljon enemmän kaloreita kuin samalla proteiinimäärällä. Köyhissä maissa väestö saa tarvittavat kalorit hiilihydraateista ja kuluttaa minimaalinen määrä orava.

Jos elimistö saa tarvittavan määrän kaloreita ei-proteiinituotteina, niin typpitasapainoa ylläpitävä vähimmäismäärä proteiinia on n. 30 g päivässä. Noin saman verran proteiinia on neljässä leipäviipaleessa tai 0,5 litrassa maitoa. Hieman suurempaa määrää pidetään yleensä optimaalisena; suositeltu 50-70 g.

Välttämättömät aminohapot. Tähän asti proteiinia on pidetty kokonaisuutena. Sillä välin, jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikki välttämättömiä aminohappoja. Eläimen keho itse pystyy syntetisoimaan osan aminohapoista. Niitä kutsutaan korvattaviksi, koska niitä ei tarvitse olla mukana ruokavaliossa, on vain tärkeää, että yleensä proteiinin saanti typen lähteenä on riittävä; silloin, kun ei-välttämättömistä aminohapoista on pulaa, elimistö voi syntetisoida niitä niiden kustannuksella, joita on liikaa. Jäljellä olevia "välttämättömiä" aminohappoja ei voida syntetisoida, ja ne on nautittava ruoan kanssa. Ihmisille välttämättömiä ovat valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, fenyylialaniini, tryptofaani, histidiini, lysiini ja arginiini. (Vaikka arginiini voi syntetisoitua elimistössä, sitä pidetään välttämättömänä aminohappona, koska vastasyntyneet ja kasvavat lapset tuottavat sitä riittämättömästi. Toisaalta ihmisille Keski-ikä Joidenkin näiden aminohappojen saanti ruokavaliosta voi olla valinnaista.)

Tämä lista välttämättömiä aminohappoja suunnilleen sama muilla selkärankaisilla ja jopa hyönteisillä. Proteiinien ravintoarvo määritetään yleensä syöttämällä niitä kasvaville rotille ja seuraamalla eläinten painonnousua.

Proteiinien ravintoarvo. Proteiinin ravintoarvo määräytyy sen välttämättömän aminohapon mukaan, josta on eniten puutetta. Havainnollistetaan tätä esimerkillä. Kehomme proteiinit sisältävät keskimäärin n. 2 % tryptofaania (painosta). Oletetaan, että ruokavalio sisältää 10 g proteiinia, joka sisältää 1 % tryptofaania, ja että siinä on riittävästi muita välttämättömiä aminohappoja. Meidän tapauksessamme 10 g tätä viallista proteiinia vastaa olennaisesti 5 g täydellistä proteiinia; loput 5 g voivat toimia vain energianlähteenä. Huomaa, että koska aminohappoja ei käytännössä varastoidu elimistöön ja jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien aminohappojen on oltava läsnä samanaikaisesti, välttämättömien aminohappojen saannin vaikutus voidaan havaita vain, jos ne kaikki pääsevät keho samaan aikaan.. Useimpien eläinproteiinien keskimääräinen koostumus on lähellä ihmiskehon proteiinien keskimääräistä koostumusta, joten emme todennäköisesti kohtaa aminohappojen puutetta, jos ruokavaliossamme on runsaasti ruokia, kuten lihaa, munia, maitoa ja juustoa. On kuitenkin olemassa proteiineja, kuten gelatiini (kollageenin denaturaatiotuote), jotka sisältävät hyvin vähän välttämättömiä aminohappoja. Kasviproteiinit, vaikka ne ovatkin parempia kuin gelatiini tässä mielessä, ovat myös köyhiä välttämättömien aminohappojen suhteen; niissä on erityisen vähän lysiiniä ja tryptofaania. Pelkästään kasvisruokavalio ei kuitenkaan ole ollenkaan haitallista, ellei siinä kuluteta hieman enemmän kasviproteiinia, joka riittää antamaan elimistölle välttämättömät aminohapot. Suurin osa proteiinista löytyy kasveista siemenistä, erityisesti vehnän ja eri palkokasvien siemenistä. Nuoret versot, kuten parsa, sisältävät myös runsaasti proteiinia.Synteettiset proteiinit ruokavaliossa. Lisäämällä pieniä määriä synteettisiä välttämättömiä aminohappoja tai niitä sisältäviä proteiineja epätäydellisiin proteiineihin, kuten maissiproteiineihin, voidaan merkittävästi lisätä jälkimmäisten ravintoarvoa, ts. mikä lisää kulutetun proteiinin määrää. Toinen mahdollisuus on kasvattaa bakteereja tai hiivoja maaöljyn hiilivedyillä lisäämällä nitraatteja tai ammoniakkia typen lähteeksi. Tällä tavalla saatu mikrobiproteiini voi toimia siipikarjan tai karjan rehuna tai sitä voidaan käyttää suoraan ihmisravinnoksi. Kolmas, laajalti käytetty menetelmä käyttää märehtijöiden fysiologiaa. Märehtijöillä mahalaukun alkuosassa ns. arpi, asua erityisiä lomakkeita bakteerit ja alkueläimet, jotka muuttavat vialliset kasviproteiinit täydellisemmiksi mikrobiproteiineiksi, jotka puolestaan ​​ruoansulatuksen ja imeytymisen jälkeen muuttuvat eläinproteiineiksi. Karjan rehuun voidaan lisätä ureaa, halpaa synteettistä typpeä sisältävää yhdistettä. Pitsissä elävät mikro-organismit käyttävät ureatyppeä hiilihydraattien (joita on rehussa paljon enemmän) muuntamiseen proteiiniksi. Noin kolmasosa kaikesta karjanrehussa olevasta typestä voi tulla urean muodossa, mikä tarkoittaa pohjimmiltaan kemiallista proteiinisynteesiä. Yhdysvalloissa tällä menetelmällä on tärkeä rooli yhtenä keinona saada proteiinia.KIRJALLISUUS Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W. ihmisen biokemia, tt. 12. M., 1993
Alberts B., Bray D., Lewis J. et ai. Solun molekyylibiologia, tt. 13. M., 1994

1. Miksi proteiineja pidetään polymeereinä?

Vastaus. Proteiinit ovat polymeerejä, eli molekyylejä, jotka on rakennettu ketjuiksi toistuvista monomeeriyksiköistä tai alayksiköistä, jotka koostuvat aminohapoista, jotka on liitetty tietyssä sekvenssissä peptidisidoksella. Ne ovat kaikkien organismien perus- ja välttämättömiä komponentteja.

On olemassa yksinkertaisia ​​proteiineja (proteiineja) ja monimutkaisia ​​proteiineja (proteiineja). Proteiinit ovat proteiineja, joiden molekyylit sisältävät vain proteiinikomponentteja. Niiden täydellisellä hydrolyysillä muodostuu aminohappoja.

Proteiineja kutsutaan kompleksiproteiineiksi, joiden molekyylit eroavat merkittävästi proteiinimolekyyleistä siten, että ne sisältävät itse proteiinikomponentin lisäksi pienen molekyylipainon komponentin, joka ei ole proteiiniluonteista.

2. Mitä proteiinien tehtäviä tiedät?

Vastaus. Proteiinit suorittavat seuraavat toiminnot: rakentaminen, energia, katalyyttinen, suojaava, kuljetus, supistava, signalointi ja muut.

Kysymykset § 11 jälkeen

1. Mitä aineita kutsutaan proteiineiksi?

Vastaus. Proteiinit tai proteiinit ovat biologisia polymeerejä, joiden monomeerit ovat aminohappoja. Kaikilla aminohapoilla on aminoryhmä (-NH2) ja karboksyyliryhmä (-COOH), ja ne eroavat radikaalien rakenteesta ja ominaisuuksista. Aminohapot kytkeytyvät toisiinsa peptidisidoksilla, joten proteiineja kutsutaan myös polypeptideiksi.

Vastaus. Proteiinimolekyylit voivat saada erilaisia ​​avaruudellisia muotoja - konformaatioita, jotka edustavat niiden organisaation neljää tasoa. Lineaarinen aminohapposekvenssi polypeptidiketjun koostumuksessa edustaa proteiinin primäärirakennetta. Se on ainutlaatuinen kaikille proteiineille ja määrittää sen muodon, ominaisuudet ja toiminnot.

3. Miten sekundaariset, tertiaariset ja kvaternaariset proteiinirakenteet muodostuvat?

Vastaus. Proteiinin sekundäärinen rakenne muodostuu vetysidoksien muodostumisesta -CO- ja -NH- ryhmien välille. Tässä tapauksessa polypeptidiketju on kierretty spiraaliksi. Kierre voi saada globulin konfiguraation, koska kierteen aminohapporadikaalien välillä syntyy erilaisia ​​sidoksia. Globuli on proteiinin tertiäärinen rakenne. Jos useita palloja yhdistetään yhdeksi kompleksiseksi kompleksiksi, syntyy kvaternäärinen rakenne. Esimerkiksi ihmisen veren hemoglobiini muodostuu neljästä pallosta.

4. Mitä on proteiinien denaturaatio?

Vastaus. Proteiinin luonnollisen rakenteen rikkomista kutsutaan denaturaatioksi. Useiden tekijöiden (kemialliset, radioaktiiviset, lämpötila jne.) vaikutuksesta proteiinin kvaternaariset, tertiaariset ja sekundaariset rakenteet voivat tuhoutua. Jos tekijän toiminta pysähtyy, proteiini voi palauttaa rakenteensa. Jos tekijän vaikutus lisääntyy, myös proteiinin primäärirakenne, polypeptidiketju, tuhoutuu. Tämä on jo peruuttamaton prosessi - proteiini ei voi palauttaa rakennetta

5. Millä perusteella proteiinit jaetaan yksinkertaisiin ja monimutkaisiin?

Vastaus. Yksinkertaiset proteiinit koostuvat yksinomaan aminohapoista. Monimutkaiset proteiinit voivat sisältää muita orgaanisia aineita: hiilihydraatteja (niitä kutsutaan silloin glykoproteiineiksi), rasvoja (lipoproteiineja), nukleiinihappoja (nukleoproteiineja).

6. Mitä proteiinien tehtäviä tiedät?

Vastaus. Rakennustoiminto (muovi). Proteiinit ovat biologisten kalvojen ja soluelinten rakennekomponentti, ja ne ovat myös osa kehon, hiusten, kynsien ja verisuonten tukirakenteita. entsymaattinen toiminto. Proteiinit toimivat entsyymeinä eli biologisina katalyytteinä, jotka kiihdyttävät biokemiallisten reaktioiden nopeutta kymmeniä ja satoja miljoonia kertoja. Esimerkki on amylaasi, joka hajottaa tärkkelyksen monosakkarideiksi. Supistava (motorinen) toiminto. Sen suorittavat erityiset supistuvat proteiinit, jotka varmistavat solujen ja solunsisäisten rakenteiden liikkumisen. Niiden ansiosta kromosomit liikkuvat solun jakautumisen aikana, ja siimat ja värekarvot saavat alkueläinsolut liikkeelle. Aktiinin ja myosiinin proteiinien supistumisominaisuudet ovat lihasten toiminnan taustalla. kuljetustoiminto. Proteiinit osallistuvat molekyylien ja ionien kuljettamiseen kehossa (hemoglobiini kuljettaa happea keuhkoista elimiin ja kudoksiin, seerumin albumiini osallistuu rasvahappojen kuljettamiseen). suojaava toiminto. Se koostuu kehon suojaamisesta vaurioilta ja vieraiden proteiinien ja bakteerien tunkeutumiselta. Lymfosyyttien tuottamat vasta-aineproteiinit luovat kehon suojan vieraita infektioita vastaan, trombiini ja fibriini osallistuvat veritulpan muodostumiseen, mikä auttaa kehoa välttämään suuria verenhäviöitä. säätelytoiminto. Sen suorittavat hormoniproteiinit. Ne osallistuvat solutoiminnan ja kaikkien kehon elintärkeiden prosessien säätelyyn. Siten insuliini säätelee verensokeria ja pitää sen tietyllä tasolla. Signaalitoiminto. Solukalvoon upotetut proteiinit pystyvät muuttamaan rakennettaan vasteena ärsytykselle. Siten signaalit siirretään ulkoisesta ympäristöstä soluun. Energiatoiminto. Se on erittäin harvinainen proteiineissa. Kun 1 g proteiinia hajoaa täydellisesti, energiaa voi vapautua 17,6 kJ. Proteiinit ovat kuitenkin erittäin arvokas yhdiste keholle. Siksi proteiinien pilkkoutuminen tapahtuu yleensä aminohapoiksi, joista rakennetaan uusia polypeptidiketjuja. Proteiinihormonit säätelevät solun toimintaa ja kaikkia kehon elintärkeitä prosesseja. Joten ihmiskehossa somatotropiini osallistuu kehon kasvun säätelyyn, insuliini ylläpitää jatkuvaa glukoositasoa veressä.

7. Mikä rooli hormoniproteiineilla on?

Vastaus. Säätelytoiminto on luontainen hormoniproteiineille (säätelijöille). Ne säätelevät erilaisia ​​fysiologisia prosesseja. Esimerkiksi tunnetuin hormoni on insuliini, joka säätelee verensokeria. Kun kehosta puuttuu insuliinia, ilmenee diabetes mellitus -niminen sairaus.

8. Mikä on entsyymiproteiinien tehtävä?

Vastaus. Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä, eli kemiallisten reaktioiden kiihdyttimiä satoja miljoonia kertoja. Entsyymeillä on tiukka spesifisyys reagoivan aineen suhteen. Jokaista reaktiota katalysoi sen oma entsyymi.

9. Miksi proteiineja käytetään harvoin energialähteenä?

Vastaus. Aminohappoproteiinimonomeerit ovat arvokas raaka-aine uusien proteiinimolekyylien rakentamiseen. Siksi polypeptidien täydellinen pilkkominen epäorgaaniset aineet tapahtuu harvoin. Näin ollen proteiinit suorittavat melko harvoin energiatoimintoa, joka koostuu energian vapautumisesta täydellisen halkeamisen aikana.

Munanvalkuainen on tyypillinen proteiini. Ota selvää, mitä sille tapahtuu, jos se altistuu vedelle, alkoholille, asetonille, hapolle, alkalille, kasviöljylle, korkealle lämpötilalle jne.

Vastaus. Korkean lämpötilan vaikutuksesta munan proteiiniin tapahtuu proteiinin denaturoitumista. Alkoholin, asetonin, happojen tai alkalien vaikutuksesta tapahtuu suunnilleen sama asia: proteiini taittuu. Tämä on prosessi, jossa proteiinin tertiäärinen ja kvaternaarinen rakenne rikkoutuu vety- ja ionisidosten katkeamisen vuoksi.

Vedessä ja kasviöljyssä proteiini säilyttää rakenteensa.

Jauha raaka perunamukula massaksi. Ota kolme koeputkea ja laita kuhunkin pieni määrä hienonnettuja perunoita.

Aseta ensimmäinen koeputki jääkaapin pakastimeen, toinen - jääkaapin alahyllylle ja kolmas - lämminvesipurkkiin (t = 40 °C). 30 minuutin kuluttua poista koeputket ja tiputa niihin pieni määrä vetyperoksidia. Tarkkaile, mitä jokaisessa koeputkessa tapahtuu. Selitä tulokset

Vastaus. Tämä koe havainnollistaa elävien solujen katalaasientsyymin aktiivisuutta vetyperoksidiin. Reaktion seurauksena happea vapautuu. Vesikkelierityksen dynamiikkaa voidaan käyttää arvioimaan entsyymin aktiivisuutta.

Kokemus antoi meille mahdollisuuden korjata seuraavat tulokset:

Katalaasin aktiivisuus riippuu lämpötilasta:

1. Koeputki 1: ei ole kuplia - tämä johtuu siitä, että perunasolut tuhoutuivat alhaisessa lämpötilassa.

2. Putki 2: kuplia on vähän - koska entsyymin aktiivisuus alhaisessa lämpötilassa on alhainen.

3. Putki 3: paljon kuplia, lämpötila on optimaalinen, katalaasi on erittäin aktiivinen.

Laita muutama tippa vettä ensimmäiseen perunoiden koeputkeen, muutama tippa happoa (pöytäetikkaa) toiseen ja alkalia kolmanteen.

Tarkkaile, mitä jokaisessa koeputkessa tapahtuu. Selitä tulokset. Tee omat johtopäätöksesi.

Vastaus. Vettä lisättäessä ei tapahdu mitään, happoa lisättäessä tapahtuu jonkin verran tummumista, alkalia lisättäessä "vaahtoamista" - emäksistä hydrolyysiä.

Nämä ovat suurimolekyylisiä orgaanisia yhdisteitä, biopolymeerejä, jotka on rakennettu 20 tyyppisestä L-β-aminohappotähteestä, jotka on liitetty tietyssä järjestyksessä pitkiksi ketjuiksi. Proteiinien molekyylipaino vaihtelee 5 tuhannesta 1 miljoonaan. Nimi "proteiinit" annettiin ensin linnunmunien aineelle, joka kuumennettaessa koaguloituu valkoiseksi liukenemattomaksi massaksi. Myöhemmin tämä termi laajennettiin muihin eläimistä ja kasveista eristettyihin aineisiin, joilla on samanlaiset ominaisuudet.

Riisi. 1. Monimutkaisimmat biopolymeerit ovat proteiineja. Niiden makromolekyylit koostuvat monomeereistä, jotka ovat aminohappoja. Jokaisella aminohapolla on kaksi funktionaalista ryhmää: karboksyyliryhmä ja aminoryhmä. Kaikki proteiinien valikoima syntyy 20 aminohapon eri yhdistelmien tuloksena.

Proteiinit hallitsevat kaikkia muita elävissä organismeissa esiintyviä yhdisteitä ja muodostavat yleensä yli puolet niiden kuivapainosta. Oletetaan, että luonnossa on useita miljardeja yksittäisiä proteiineja (esimerkiksi pelkästään Escherichia colissa on yli 3 tuhatta erilaista proteiinia).

Proteiineilla on keskeinen rooli minkä tahansa organismin elämänprosesseissa. Proteiineihin kuuluvat entsyymit, joiden mukana tapahtuvat kaikki solun kemialliset muutokset (aineenvaihdunta); ne ohjaavat geenien toimintaa; heidän osallistumisensa kanssa toteutuu hormonien toiminta, kalvon läpi kulkeva kuljetus tapahtuu, mukaan lukien sukupolvi hermoimpulssit. Ne ovat olennainen osa immuunijärjestelmää (immunoglobuliinit) ja hyytymisjärjestelmää, muodostavat luuston ja sidekudoksen perustan ja osallistuvat energian muuntamiseen ja hyödyntämiseen.

Proteiinitutkimuksen historia

Ensimmäiset yritykset eristää proteiineja tehtiin 1700-luvulla. 1800-luvun alussa ilmestyivät ensimmäiset teokset proteiinien kemiallisesta tutkimuksesta. Ranskalaiset tiedemiehet Joseph Louis Gay-Lussac ja Louis Jacques Tenard yrittivät selvittää eri lähteistä peräisin olevien proteiinien alkuainekoostumusta, mikä merkitsi systemaattisen tutkimuksen alkua. analyyttinen tutkimus, jonka ansiosta pääteltiin, että kaikki proteiinit ovat samanlaisia ​​​​elementtijoukon suhteen, jotka muodostavat niiden koostumuksen. Vuonna 1836 hollantilainen kemisti G. Ya. Mulder ehdotti ensimmäistä teoriaa proteiiniaineiden rakenteesta, jonka mukaan kaikissa proteiineissa on tietty hypoteettinen radikaali (C 40 H 62 N 10 O 12), joka liittyy eri suhteissa rikkiin ja fosforiin. atomeja. Hän kutsui tätä radikaalia "proteiiniksi" (kreikkalaisesta proteiinista - ensimmäinen, pää). Mulderin teoria lisäsi kiinnostusta proteiinien tutkimiseen ja proteiinikemian menetelmien parantamiseen. Kehitettiin tekniikoita proteiinien eristämiseksi uuttamalla neutraalien suolojen liuoksilla; ensimmäistä kertaa proteiineja saatiin kiteisessä muodossa (jotkin kasviproteiinit). Proteiinien analysointiin alettiin käyttää niiden alustavaa pilkkomista happojen ja emästen avulla.

Samalla kiinnitettiin yhä enemmän huomiota proteiinien toiminnan tutkimukseen. Jens Jakob Berzelius vuonna 1835 ehdotti ensimmäisenä, että he toimisivat biokatalysaattoreina. Pian löydettiin proteolyyttiset entsyymit - pepsiini (T. Schwann, 1836) ja trypsiini (L. Corvisar, 1856), jotka kiinnittivät huomion ruuansulatuksen fysiologiaan ja ravintoaineiden hajoamisen aikana muodostuneiden tuotteiden analysointiin. Proteiinin rakenteen jatkotutkimukset, työ peptidien kemiallisen synteesin parissa huipentui peptidihypoteesin syntymiseen, jonka mukaan kaikki proteiinit rakentuvat aminohapoista. 1800-luvun loppuun mennessä suurin osa proteiineja muodostavista aminohapoista tutkittiin.

1900-luvun alussa saksalainen kemisti Emil Hermann Fischer sovelsi ensimmäisenä orgaanisen kemian menetelmiä proteiinien tutkimukseen ja osoitti, että proteiinit koostuvat β-aminohapoista, jotka on yhdistetty amidi- (peptidi)sidoksella. Myöhemmin fysikaalis-kemiallisten analyysimenetelmien ansiosta määritettiin monien proteiinien molekyylipaino, globulaaristen proteiinien pallomainen muoto, aminohappojen ja peptidien röntgendiffraktioanalyysi ja kromatografisen analyysin menetelmät. kehitetty (katso kromatografia).

Ensimmäinen proteiinihormoni eristettiin - (Frederick Grant Banting, John James Rickard Macleod, 1922), gammaglobuliinien läsnäolo vasta-aineissa todistettiin, lihasproteiinin myosiinin entsymaattinen toiminta kuvattiin (Vladimir Aleksandrovich Engelgardt, M. N. Lyubimova, 1939) . Ensimmäistä kertaa entsyymejä saatiin kiteisessä muodossa - ureaasi (J. B. Saliner, 1926), pepsiini (J. H. Nortron, 1929), lysotsyymi (E. P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Riisi. 2. Lysotsyymientsyymin kolmiulotteisen rakenteen kaavio. Ympyrät - aminohapot; juosteet - peptidisidokset; varjostetut suorakulmiot ovat disulfidisidoksia. Polypeptidiketjun spiraalistuneet ja pitkänomaiset osat ovat näkyvissä.

1950-luvulla todistettiin proteiinimolekyylien kolmitasoinen organisaatio - niillä on primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne; loi automaattisen aminohappoanalysaattorin (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). 60-luvulla yritettiin kemiallisesti syntetisoida proteiineja (insuliini, ribonukleaasi). Huomattavasti parannetut röntgendiffraktioanalyysimenetelmät; luotiin laite - sekvensseri (P. Edman, G. Bagg, 1967), joka mahdollisti aminohapposekvenssin määrittämisen polypeptidiketjussa. Tämän seurauksena useiden sadan proteiinin rakenne muodostui useista eri lähteistä. Niitä ovat proteolyyttiset entsyymit (pepsiini, trypsiini, kymotrypsiini, subtilisiini, karboksipeptidaasit), myoglobiinit, hemoglobiinit, sytokromit, lysotsyymit, immunoglobuliinit, histonit, neurotoksiinit, virusvaippaproteiinit, proteiini-peptidihormonit. Tämän seurauksena ratkaisun edellytykset todellisia ongelmia entsymologia, immunologia, endokrinologia ja muut biologisen kemian alat.

1900-luvun lopulla saavutettiin merkittävää edistystä proteiinien roolin tutkimisessa biopolymeerien matriksisynteesissä, niiden toimintamekanismien ymmärtämisessä organismien erilaisissa elämänprosesseissa sekä niiden rakenteen ja toiminnan välisen suhteen selvittämisessä. . Tutkimusmenetelmien parantaminen ja uusien menetelmien syntyminen proteiinien ja peptidien erottamiseen olivat erittäin tärkeitä.

Kehitys tehokas menetelmä nukleiinihappojen nukleotidisekvenssin analyysi on mahdollistanut merkittävästi proteiinien aminohapposekvenssin määrityksen helpotuksen ja nopeuttamisen. Tämä osoittautui mahdolliseksi, koska proteiinin aminohappojen järjestys määräytyy tätä proteiinia (fragmenttia) koodaavan geenin nukleotidisekvenssin mukaan. Siksi, kun tiedetään nukleotidien järjestys tässä geenissä ja geneettinen koodi, voidaan tarkasti ennustaa järjestys, jossa aminohapot sijaitsevat proteiinin polypeptidiketjussa. Yhdessä menestyksen kanssa rakenteellinen analyysi proteiineista, on saavutettu merkittäviä tuloksia niiden tilaorganisaation, supramolekulaaristen kompleksien muodostumis- ja toimintamekanismien tutkimuksessa, mukaan lukien ribosomit ja muut soluorganellit, kromatiini, virukset jne.

Proteiinien rakenne

Lähes kaikki proteiinit rakentuvat 20 L-sarjaan kuuluvasta α-aminohaposta, ja ne ovat samoja lähes kaikissa organismeissa. Proteiinien aminohapot on liitetty toisiinsa -CO-NH- peptidisidoksella, jonka muodostaa karboksyyli ja jotka uudet aminohapot voidaan kiinnittää polypeptidiketjun muodostamiseksi.

Ketjun osaa, jolla terminaalinen H2N-ryhmä sijaitsee, kutsutaan N-päätteeksi ja vastakkaista osaa kutsutaan C-päätteeksi. Valtava valikoima proteiineja määräytyy sijaintisekvenssin ja niihin sisältyvien aminohappotähteiden lukumäärän perusteella. Vaikka selkeää eroa ei ole, lyhyitä ketjuja kutsutaan yleensä peptideiksi tai oligopeptideiksi (oligosta...), ja polypeptideillä (proteiineilla) tarkoitetaan yleensä ketjuja, jotka koostuvat 50:stä tai useammasta. Yleisimmät proteiinit sisältävät 100-400 aminohappotähdettä, mutta on myös sellaisia, joiden molekyyli muodostuu 1000 tai useammasta tähteestä. Proteiinit voivat koostua useista polypeptidiketjuista. Tällaisissa proteiineissa kutakin polypeptidiketjua kutsutaan alayksiköksi.

Proteiinien tilarakenne

Riisi. 3. Kaikkien organismien proteiini koostuu 20 eri aminohappotyypistä. Jokaiselle proteiinille on ominaista tietty aminohappoalue ja määrällinen suhde. Proteiinimolekyyleissä aminohapot on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla (-CO - NH -) lineaarisessa sekvenssissä, joka muodostaa niin kutsutun primääriproteiinirakenteen. Ylärivi - vapaat aminohapot sivuryhmillä R1, R2, R3; Lopputulos - aminohapot yhdistetään peptidisidoksilla.

Polypeptidiketju pystyy spontaanisti muodostamaan ja ylläpitämään erityistä spatiaalista rakennetta. Proteiinimolekyylien muodon perusteella proteiinit jaetaan fibrillaarisiin ja pallomaisiin. Globulaarisissa proteiineissa yksi tai useampi polypeptidiketju laskostuu tiiviiksi pallomaiseksi rakenteeksi tai palloksi. Tyypillisesti nämä proteiinit liukenevat hyvin veteen. Näitä ovat lähes kaikki entsyymit, verenkuljetusproteiinit ja monet varastoproteiinit. Fibrillaariset proteiinit ovat rihmamaisia ​​molekyylejä, jotka ovat ristisitoutuneita toisiinsa ja muodostavat pitkiä kuituja tai kerrosrakenteita. Niillä on korkea mekaaninen lujuus, ne eivät liukene veteen ja suorittavat pääasiassa rakenteellisia ja suojaavia tehtäviä. Tällaisten proteiinien tyypillisiä edustajia ovat hiusten ja villan keratiinit, silkkifibroiini, jänteiden kollageeni.

Kovalenttisesti kytkettyjen aminohappojen järjestystä polypeptidiketjussa kutsutaan aminohapposekvenssiksi tai proteiinien primäärirakenteeksi. Jokaisen proteiinin primäärirakenne, jota vastaava geeni koodaa, on vakio ja sisältää kaiken tarvittavan tiedon rakenteiden muodostamiseksi enemmän korkeatasoinen. 20 aminohaposta muodostuvien proteiinien mahdollinen määrä on käytännössä rajaton.

Aminohappotähteiden sivuryhmien vuorovaikutuksen seurauksena yksittäiset suhteellisen pienet polypeptidiketjun osat omaksuvat yhden tai toisen konformaation (laskostumistyypin), joka tunnetaan proteiinien sekundaarirakenteena. Sen tyypillisimpiä elementtejä ovat jaksoittain toistuva a-heliksi ja y-rakenne. Toissijainen rakenne on erittäin vakaa. Koska sen määrää suurelta osin proteiinin vastaavan alueen aminohapposekvenssi, on mahdollista ennustaa se tietyllä todennäköisyydellä. Termin "a-helix" otti käyttöön amerikkalainen biokemisti, fyysikko ja kemisti Linus Carl Pauling, joka kuvasi polypeptidiketjun laskostumista proteiini-p-keratiinissa oikeanpuoleisen spiraalin muodossa (a-heliksi voi olla verrattuna puhelinvastaanottimen johtoon). Jokaisessa tällaisen kierteen kierrossa proteiinissa on 3,6 aminohappotähdettä. Tämä tarkoittaa, että yhden peptidisidoksen -C=O-ryhmä muodostaa vetysidoksen toisen peptidisidoksen -NH-ryhmän kanssa neljän aminohappotähteen päässä ensimmäisestä. Keskimäärin jokainen a-kierteinen alue sisältää jopa 15 aminohappoa, mikä vastaa 3-4 kierteen kierrosta. Mutta jokaisessa yksittäisessä proteiinissa heliksin pituus voi poiketa suuresti tästä arvosta. Poikkileikkaukseltaan a-heliksi on levyn muotoinen, josta aminohappojen sivuketjut on suunnattu ulospäin.

Rakenne vai? -laskostettu kerros, voidaan muodostaa useista polypeptidiketjun osista. Nämä osat on venytetty ja pinottu yhdensuuntaisesti toistensa kanssa yhdistettynä toisiinsa vetysidoksilla, joita esiintyy peptidisidosten välillä. Ne voivat olla suunnattuja samaan tai vastakkaiseen suuntaan (polypeptidiketjua pitkin liikkumissuunnan katsotaan olevan N-päästä C-päähän). Ensimmäisessä tapauksessa taitettua kerrosta kutsutaan yhdensuuntaiseksi, toisessa - vastasuuntaiseksi. Jälkimmäinen muodostuu, kun peptidiketju tekee jyrkän käänteisen käännöksen muodostaen mutkan (a-taivutus). Aminohapposivuketjut on suunnattu kohtisuoraan tasoon nähden? -kerros.

Suhteellista sisältöä? -spiraaliosat ja? -rakenteet voivat vaihdella suuresti eri proteiineissa. On proteiineja, joissa vallitsevat a-heliksit (noin 75 % aminohapoista myoglobiinissa ja hemoglobiinissa), ja pääasiallinen ketjun laskostumistyyppi monissa fibrillaarisissa proteiineissa (mukaan lukien silkkifibroiini, a-keratiini) on? -rakenne. Polypeptidiketjun osia, joita ei voida liittää mihinkään yllä olevista konformaatioista, kutsutaan yhdistäviksi silmukoiksi. Niiden rakenne määräytyy pääasiassa aminohappojen sivuketjujen välisistä vuorovaikutuksista, ja minkä tahansa proteiinin molekyyliin se sopii tiukasti määritellyllä tavalla.

Tertiääristä rakennetta kutsutaan globulaaristen proteiinien spatiaalinen rakenne. Mutta usein tähän käsitteeseen viitataan tapaan laskostaa polypeptidiketju avaruudessa, joka on ominaista kullekin tietylle proteiinille. Proteiinin polypeptidiketju muodostaa spontaanisti tertiaarisen rakenteen, ilmeisesti tiettyä koagulaatioreittiä pitkin sekundaarirakenteen elementtien alustavan muodostumisen kanssa. Jos sekundäärisen rakenteen stabiilius johtuu vetysidoksista, niin tertiäärinen rakenne on kiinnitetty monimuotoisella ei-kovalenttisten vuorovaikutusten järjestelmällä: vety-, ioni-, molekyylien väliset vuorovaikutukset sekä hydrofobiset kontaktit ei-polaaristen aminohappotähteiden sivuketjujen välillä. .

Joissakin proteiineissa tertiäärinen rakenne stabiloituu edelleen muodostamalla disulfidisidoksia (-S-S-sidoksia) kysteiinitähteiden välille. Yleensä ytimeen kootut hydrofobisten aminohappojen sivuketjut sijaitsevat proteiinipallon sisällä (niiden siirtyminen proteiinipalloon on termodynaamisesti hyödyllistä), ja hydrofiiliset tähteet ja osa hydrofobisista sijaitsevat reunalla. Proteiinipalloa ympäröi useita satoja hydraatiovesimolekyylejä, mikä on välttämätöntä proteiinimolekyylin stabiiliudelle ja usein mukana sen toiminnassa. Tertiäärinen rakenne on liikkuva, osa sen osista voi siirtyä, mikä johtaa konformaatiosiirtymiin, joilla on merkittävä rooli proteiinin vuorovaikutuksessa muiden molekyylien kanssa.

Tertiäärinen rakenne on proteiinin toiminnallisten ominaisuuksien perusta. Se määrittää ryhmien muodostumisen proteiinissa funktionaalisia ryhmiä- aktiiviset kohdat ja sitoutumisvyöhykkeet, antaa niille tarvittavan geometrian, mahdollistaa sisäisen ympäristön luomisen, joka on edellytys monien reaktioiden esiintymiselle, tarjoaa vuorovaikutuksen muiden proteiinien kanssa.

Proteiinien tertiäärinen rakenne vastaa yksiselitteisesti sen primäärirakennetta; luultavasti edelleen on olemassa salaamaton stereokemiallinen koodi, joka määrittää proteiinin laskostumisen luonteen. Sama pakkaamistapa avaruudessa ei kuitenkaan yleensä vastaa yksittäistä primaarirakennetta, vaan kokonaista rakenneperhettä, jossa vain pieni osa (jopa 20-30 %) aminohappotähteistä voi osua yhteen, mutta samalla ajan kuluessa tietyissä ketjun kohdissa aminohappotähteiden samankaltaisuus säilyy. Tuloksena on laajojen proteiiniperheiden muodostuminen, joille on ominaista läheinen tertiäärinen ja enemmän tai vähemmän samanlainen primaarirakenne ja pääsääntöisesti yhteinen toiminta. Tällaisia ​​ovat esimerkiksi eri lajien organismien proteiinit, joilla on sama tehtävä ja jotka ovat evoluutionaalisesti sukua: myoglobiinit ja hemoglobiinit, trypsiini, kymotrypsiini, elastaasi ja muut eläinproteinaasit.

Riisi. 4. Useiden tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinimakromolekyylien yhdistämisen tuloksena muodostuu kvaternaarinen proteiinirakenne kompleksiksi kompleksiksi. Esimerkki sellaisista monimutkaisista proteiineista on hemoglobiini, joka koostuu neljästä makromolekyylistä.

Usein, varsinkin suurissa proteiineissa, polypeptidiketjun laskostuminen etenee siten, että erillisillä ketjun osilla muodostuu enemmän tai vähemmän autonomisia spatiaalisen rakenteen elementtejä - domeeneja, joilla voi olla toiminnallinen autonomia ja jotka ovat vastuussa yhdestä tai toisesta biologisesta aktiivisuudesta. proteiinia. Siten veren hyytymisjärjestelmän proteiinien N-terminaaliset domeenit varmistavat niiden kiinnittymisen solukalvoon.

On monia proteiineja, joiden molekyylit ovat globulien (alayksiköiden) kokonaisuus, joita pitävät yhdessä hydrofobiset vuorovaikutukset, vety- tai ionisidokset. Tällaisia ​​komplekseja kutsutaan oligomeerisiksi, multimeerisiksi tai alayksikköproteiineiksi. Alayksiköiden järjestystä toiminnallisesti aktiivisessa proteiinikompleksissa kutsutaan proteiinin kvaternaarirakenteeksi. Jotkut proteiinit pystyvät muodostamaan korkeamman luokan rakenteita, esimerkiksi polyentsymaattisia komplekseja, laajennettuja rakenteita (bakteriofagin vaippaproteiineja), supramolekulaarisia komplekseja, jotka toimivat kokonaisuutena (esimerkiksi ribosomeja tai mitokondrioiden hengitysketjun komponentteja).

Kvaternaarisen rakenteen avulla voit luoda epätavallisen geometrian molekyylejä. Joten ferritiinillä, joka muodostuu 24 alayksiköstä, on sisäinen ontelo, jonka ansiosta proteiini onnistuu sitomaan jopa 3000 rauta-ionia. Lisäksi kvaternäärinen rakenne sallii yhden molekyylin suorittaa useita eri tehtäviä. Tryptofaanisyntetaasi yhdistää entsyymit, jotka ovat vastuussa useista peräkkäisistä vaiheista aminohapon tryptofaanin synteesissä.

Menetelmiä proteiinien rakenteen tutkimiseen

Proteiinien primäärirakenne määrää kaikki muut proteiinimolekyylin organisoitumistasot. Siksi opiskelussa biologinen toiminta eri proteiineja tärkeä tieto tästä rakenteesta. Ensimmäinen proteiini, jolle aminohapposekvenssi määritettiin, oli haimahormoni insuliini. Tämän 11 ​​vuotta kestäneen työn suoritti englantilainen biokemisti Frederick Senger (1954). Hän määritti 51 aminohapon sijainnin hormonimolekyylissä ja osoitti, että se koostuu kahdesta ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisidoksilla. Myöhemmin suurin osa työ proteiinien primäärirakenteen luomiseksi automatisoitiin.

Geenitekniikan menetelmien kehittämisen myötä tätä prosessia voitiin edelleen nopeuttaa määrittämällä proteiinien primäärirakenne näitä proteiineja koodaavien geenien nukleotidisekvenssin analyysin tulosten mukaisesti. Proteiinien sekundääristä ja tertiaarista rakennetta tutkitaan melko monimutkaisilla fysikaalisilla menetelmillä, esimerkiksi kiertodikroismi- tai proteiinikiteiden röntgendiffraktioanalyysillä. Tertiaarisen rakenteen loi ensimmäisenä englantilainen biokemisti John Cowdery Kendrew (1957) lihasproteiinin myoglobiinille.

Riisi. 5. Myoglobiinimolekyylin malli (molekyylin spatiaalinen konfiguraatio)

Proteiinin denaturaatio

Suhteellisen heikot sidokset, jotka vastaavat proteiinin sekundaaristen, tertiääristen ja kvaternaaristen rakenteiden stabiloinnista, tuhoutuvat helposti, mihin liittyy sen menetys. biologista toimintaa. Proteiinin alkuperäisen (natiivi) rakenteen tuhoutuminen, jota kutsutaan denaturaatioksi, tapahtuu happojen ja emästen läsnä ollessa, kuumentamisen, ionivahvuuden muutosten ja muiden vaikutusten aikana. Yleensä denaturoidut proteiinit liukenevat huonosti tai eivät ollenkaan veteen. Lyhyellä vaikutuksella ja denaturoivien tekijöiden nopealla eliminoinnilla proteiinien renaturaatio on mahdollista alkuperäisen rakenteen ja biologisten ominaisuuksien täydellisellä tai osittaisella palauttamisella.

Proteiinien luokitus

Proteiinimolekyylien rakenteen monimutkaisuus, niiden toimintojen äärimmäinen monimuotoisuus vaikeuttaa yhtenäisen ja selkeän luokituksen luomista, vaikka siihen on yritetty toistuvasti 1800-luvun lopusta lähtien. Perustuu kemiallinen koostumus proteiinit jaetaan yksinkertaisiin ja monimutkaisiin (joskus niitä kutsutaan proteideiksi). Ensimmäisen molekyylit koostuvat vain aminohapoista. Monimutkaisten proteiinien koostumuksessa on itse polypeptidiketjun lisäksi ei-proteiinikomponentteja, joita edustavat hiilihydraatit (glykoproteiinit), lipidit (lipoproteiinit), nukleiinihapot (nukleoproteiinit), metalli-ionit (metaloproteiinit), fosfaattiryhmä (fosfoproteiinit) ), pigmentit (kromoproteiinit) jne. .

Suoritettavista toiminnoista riippuen erotetaan useita proteiiniluokkia.. Monimuotoisin ja erikoistuin luokka ovat proteiinit, joilla on katalyyttinen toiminta - entsyymejä, joilla on kyky nopeuttaa elävissä organismeissa tapahtuvia kemiallisia reaktioita. Tässä ominaisuudessa proteiinit osallistuvat kaikkiin erilaisten yhdisteiden synteesi- ja hajoamisprosesseihin aineenvaihdunnan aikana, proteiinien ja nukleiinihappojen biosynteesissä sekä solujen kehityksen ja erilaistumisen säätelyssä. Kuljetusproteiineilla on kyky sitoa selektiivisesti rasvahappoja, hormoneja ja muita orgaanisia ja epäorgaaniset yhdisteet ja ionit ja siirrä ne sitten virralla oikeaan paikkaan (esimerkiksi hemoglobiini osallistuu hapen siirtoon keuhkoista kaikkiin kehon soluihin). Kuljetusproteiinit suorittavat myös aktiivista kuljetusta läpi biologiset kalvot ionit, lipidit, sokerit ja aminohapot.

Rakenneproteiinit suorittavat tukevan tai suojaavan toiminnon; ne osallistuvat solurungon muodostumiseen. Yleisimmät niistä ovat sidekudoksen kollageeni, keratiini, kynnet ja höyhenet, verisuonisolujen elastiini ja monet muut. Yhdessä lipidien kanssa ne muodostavat solujen ja solunsisäisten kalvojen rakenteellisen perustan.

Useat proteiinit suorittavat suojaavan toiminnon. Esimerkiksi selkärankaisten immunoglobuliinit (vasta-aineet), joilla on kyky sitoa vieraita patogeenisiä mikro-organismeja ja aineita, neutraloida niiden patogeeninen vaikutus kehoon ja estää solujen lisääntyminen. Fibrinogeeni ja trombiini ovat mukana veren hyytymisprosessissa. Myrkkyihin kuuluu monia bakteerien erittämiä proteiiniluonteisia aineita sekä joidenkin selkärangattomien komponentteja.

Jotkut proteiinit (säätely) osallistuvat organismin kokonaisuutena, yksittäisten elinten, solujen tai prosessien fysiologisen toiminnan säätelyyn. Ne säätelevät geenin transkriptiota ja proteiinisynteesiä; näitä ovat umpieritysrauhasten erittämät peptidi-proteiinihormonit. Siementen varastointiproteiinit tarjoavat ravinteita alkuvaiheet alkion kehitys. Niihin kuuluvat myös kaseiini, munanvalkuaisalbumiini (ovalbumiini) ja monet muut. Proteiinien ansiosta lihassolut saavat kyvyn supistua ja viime kädessä tarjota kehon liikkeen. Esimerkkejä tällaisista supistumisproteiineista ovat luustolihasten aktiini ja myosiini sekä tubuliini, jotka ovat värekarvojen ja siimojen komponentteja. yksisoluisia organismeja; ne myös varmistavat kromosomien eroamisen solunjakautumisen aikana.

Reseptoriproteiinit ovat hormonien ja muiden biologisesti aktiivisten yhdisteiden kohteena. Niiden avulla solu havaitsee tietoa ulkoisen ympäristön tilasta. Niillä on tärkeä rooli lähetyksessä hermostunut jännitys ja suunnatussa soluliikkeessä (kemotaksis). Kehoon tulevan energian, samoin kuin energian, muuntaminen ja hyödyntäminen tapahtuu myös bioenergeettisen järjestelmän proteiinien (esimerkiksi visuaalisen pigmentin rodopsiinin, hengitysketjun sytokromien) mukana. On myös monia proteiineja, joilla on muita, joskus melko epätavallisia toimintoja (esimerkiksi joidenkin Etelämantereen kalojen plasma sisältää proteiineja, joilla on jäätymistä estäviä ominaisuuksia).

Proteiinin biosynteesi

Kaikki tiedot tietyn proteiinin rakenteesta "tallennettu" vastaaviin geeneihin nukleotidisekvenssin muodossa ja toteutuvat matriisisynteesin prosessissa. Ensin tiedot siirretään (luetaan) DNA-molekyylistä lähetti-RNA:han (mRNA) käyttämällä DNA-riippuvaista RNA-polymeraasientsyymiä ja sitten ribosomista mRNA:lle, kuten matriisilla geneettinen koodi pääosassa kuljetus-RNA vapauttamalla aminohappoja, tapahtuu polypeptidiketjun muodostuminen.

Syntetisoidut polypeptidiketjut, jotka lähtevät ribosomista, laskostuvat spontaanisti, omaksuvat tälle proteiinille ominaisen konformaation ja voivat joutua translaation jälkeiseen modifikaatioon. Yksittäisten aminohappojen sivuketjuja voidaan modifioida (hydroksylaatio, fosforylaatio jne.). Siksi esimerkiksi hydroksiproliinia ja hydroksilysiiniä löytyy kollageenista (katso). Modifikaatioon voi liittyä polypeptidisidosten katkeaminen. Tällä tavalla muodostuu esimerkiksi aktiivinen insuliinimolekyyli, joka koostuu kahdesta ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisidoksilla.

Riisi. 6. Proteiinibiosynteesin yleinen kaavio.

Proteiinien merkitys ravinnossa

Proteiinit ovat tärkeimpiä elintarvikkeiden ainesosia eläimille ja ihmisille. Proteiinien ravintoarvon määrää niiden välttämättömien aminohappojen pitoisuus, joita ei muodostu kehossa itse. Kasviproteiinit ovat tässä suhteessa vähemmän arvokkaita kuin eläinproteiinit: niissä on vähemmän lysiiniä, metioniinia ja tryptofaania, ja niitä on vaikeampi sulattaa maha-suolikanavassa. Välttämättömien aminohappojen puute ruoassa johtaa vakaviin typen aineenvaihdunnan häiriöihin.

Proteiinit hajoavat vapaiksi aminohapoiksi, jotka imeytyään suolistossa sisään ja kulkeutuvat kaikkiin soluihin. Jotkut niistä hajoavat yksinkertaisiksi yhdisteiksi vapauttamalla energiaa, jota solu käyttää erilaisiin tarpeisiin, ja osa menee uusien tälle organismille ominaisten proteiinien synteesiin. (R. A. Matveeva, Encyclopedia Cyril and Methodius)

Proteiinien luettelo

  • amyloidi - amyloidi;
  • anioninen - anioninen;
  • antiviraalinen - antiviraalinen;
  • autoimmuuni - autoimmuuni;
  • autologinen - autologinen;
  • bakteeri
  • Bence-Jones-proteiini - Bence Jones -proteiini;
  • viruksen aiheuttama - viruksen aiheuttama;
  • virus - virus;
  • viraalinen ei-rakenteellinen - virus ei-rakenteellinen;
  • viruksen rakenne - viruksen rakenteellinen;
  • virusspesifinen - virusspesifinen;
  • korkea molekyylipaino - korkea molekyylipaino;
  • helmiä sisältävä - hemi;
  • heterologinen - vieras ;
  • hybridi - hybridi;
  • glykosyloitu - glykoitunut;
  • pallomainen - pallomainen;
  • denaturoitu - denaturoitu;
  • rautaa sisältävä - rauta;
  • keltuainen - keltuainen;
  • eläinproteiini - eläinproteiini;
  • suojaava - puolustava;
  • immuuni - immuuni;
  • immunogeeninen - immunologisesti merkityksellinen;
  • kalsiumin sitominen - kalsiumin sitominen;
  • hapan - hapan;
  • corpuscular - corpuscular;
  • kalvo - kalvo;
  • myelooma - myelooma;
  • mikrosomaalinen - mikrosomaalinen;
  • maitoproteiini - maitoproteiini;
  • monoklonaalinen - monoklonaalinen immunoglobuliini;
  • lihasproteiini - lihasproteiini;
  • natiivi - syntyperäinen;
  • ei-histoni - ei-histoni;
  • viallinen - osittainen;
  • liukenematon - liukenematon;
  • sulamaton - liukenematon;
  • ei-entsymaattinen - ei-entsyymi;
  • pieni molekyylipaino - pieni molekyylipaino;
  • uusi proteiini - uusi proteiini;
  • yleinen - kokonaisuus;
  • onkogeeninen - onkoproteiini;
  • pääfaasiproteiini - anioninen;
  • akuutin vaiheen proteiini (tulehdus) - akuutin vaiheen proteiini;
  • ruoka - ruoka;
  • veren plasmaproteiini - plasmaproteiini;
  • istukka - istukka;
  • irrottaminen - irrottaminen;
  • regeneroiva hermoproteiini - uudistuvan hermon proteiini;
  • sääntely - sääntely;
  • rekombinantti - rekombinantti;
  • reseptori - reseptori;
  • ribosomaalinen - ribosomaalinen;
  • sitova - sitova;
  • eritysproteiini - eritysproteiini;
  • C-reaktiivinen - C-reaktiivinen;
  • maidon heraproteiini - heraproteiini, laktoproteiini;
  • kudos - kudos;
  • myrkyllinen
  • kimeerinen - kimeerinen;
  • kokonainen - kokonainen;
  • sytosolinen - sytosolinen;
  • alkalinen proteiini - anioninen proteiini;
  • eksogeeninen - eksogeeninen;
  • endogeeninen - endogeeninen proteiini.

Lue lisää proteiineista kirjallisuudesta:

  • Volkenstein M.V., Molecules and, M., 1965, ch. 3 - 5;
  • Gaurowitz F., Proteiinien kemia ja toiminnot, trans. englanniksi, Moskova, 1965;
  • Sisakyan N. M. ja Gladilin K. L., Proteiinisynteesin biokemialliset aspektit, kirjassa: Progress in biological chemistry, osa 7, M., 1965, s. 3;
  • Stepanov V. M. Molekyylibiologia. Proteiinien rakenne ja toiminta. M., 1996;
  • Shamin A. N., Development of protein chemistry, M., 1966;
  • Proteiinit ja peptidit. M., 1995-2000. T. 1-3;
  • Proteiinien ja nukleiinihappojen biosynteesi, toim. A. S. Spirina, Moskova, 1965.
  • Esittely molekyylibiologia, per. Englannista, M., 1967
  • Molekyylit ja solut. [La. Art.], käänn. Englannista, M., 1966, s. 7 - 27, 94 - 106;
  • Fundamentals of Biochemistry: Translation from English M., 1981. Vol. 1;
  • Proteiini ongelma. M., 1995. T. 1-5;
  • Proteiinit. New York, 1975-79. 3 ed. v. 1-4.

Etsi jotain muuta kiinnostavaa:

Artikkelin luokitus:
1 tähti2 tähteä3 tähteä4 tähteä5 tähteä(Ei vielä arvioita)
Ladataan...
Jaa ystävien kanssa:
Samanlaisia ​​viestejä