kappale 2 orgaaniset yhdisteet, joka koostuu aminohapoista, jotka on yhdistetty polypeptidiketjuihin peptidisidoksilla ja joilla on monimutkainen rakenneorganisaatio Proteiinien tutkimuksen historia Vuonna 1728

Proteiinin toiminta Jokaisella yksittäisellä proteiinilla, jolla on ainutlaatuinen primaarirakenne ja konformaatio, on ainutlaatuinen toiminto, joka erottaa sen kaikista muista proteiineista. Joukko yksittäisiä proteiineja suorittaa monia erilaisia ​​ja monimutkaisia ​​toimintoja solussa.

Posttranslationaaliset muutokset proteiineissa Monet proteiinit syntetisoituvat inaktiivisessa muodossa (prekursorit) ja ribosomien kanssa sulautumisen jälkeen käyvät läpi synteettisiä rakenteellisia modifikaatioita. Nämä konformaatio- ja rakenteelliset muutokset polypeptidiketjuissa

Aineenvaihdunnan tutkimuksen tasot Aineenvaihdunnan tutkimuksen tasot: 1. Koko organismi.2. Eristetyt elimet (perfusoidut).3. Kudosten osat.4. Soluviljelmät.5. Kudos homogenoi.6. Eristetyt soluorganellit.7. Molekyylitaso (puhdistetut entsyymit, reseptorit ja

Proteiinien sulaminen maha-suolikanavassa Proteiinien sulaminen alkaa mahalaukussa mahanesteessä olevien entsyymien vaikutuksesta. Jopa 2,5 litraa vapautuu vuorokaudessa ja se eroaa muista ruuansulatusmehuista vahvasti happamassa reaktiossa, johtuen läsnäolosta

Proteiinien pilkkominen kudoksissa Se suoritetaan proteolyyttisten lysosomaalisten entsyymien katepsiinien avulla. Aktiivisen keskuksen rakenteen mukaan erotetaan kysteiini-, seriini-, karboksyyli- ja metalloproteiinikatepsiinit. Katepsiinien rooli: 1. biologisesti aktiivisten aineiden luominen

Maksan rooli aminohappo- ja proteiiniaineenvaihdunnassa Maksalla on keskeinen rooli proteiinien ja muiden typpeä sisältävien yhdisteiden aineenvaihdunnassa. Se suorittaa seuraavat toiminnot: 1. tiettyjen plasmaproteiinien synteesi: - syntetisoituu maksassa: 100 % albumiinia, 75 - 90 % β-globuliineja, 50 %

Veren seerumiproteiinien karakterisointi Komplementtijärjestelmän proteiinit - tämä järjestelmä sisältää 20 proteiinia, jotka kiertävät veressä inaktiivisten esiasteiden muodossa. Niiden aktivaatio tapahtuu tiettyjen proteolyyttistä aktiivisuutta omaavien aineiden vaikutuksesta.

Yksi proteiinien ominaisuuksista on niiden monimutkainen rakenneorganisaatio. Kaikilla proteiineilla on primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne, ja niillä, joiden koostumuksessa on kaksi tai useampia PPC:itä, on myös kvaternäärinen rakenne (CS).

Proteiinin primaarirakenne (PSB) – on aminohappotähteiden vuorottelu (sekvenssi) PPC:ssä.

Jopa samanpituiset ja saman aminohappokoostumuksen omaavat proteiinit voivat olla erilaisia ​​aineita. Esimerkiksi 2 erilaista dipeptidiä voidaan valmistaa kahdesta aminohaposta:

Kun aminohappojen lukumäärä on 20, mahdollisten yhdistelmien lukumäärä on 210 18. Ja jos otamme huomioon, että PPC:ssä jokainen aminohappo voi esiintyä useammin kuin kerran, mahdollisten vaihtoehtojen lukumäärää on vaikea laskea.

Proteiinin primäärirakenteen (PSB) määrittäminen.

Proteiinien PBP voidaan määrittää käyttämällä fenyylitiohydantoiini menetelmä . Tämä menetelmä perustuu vuorovaikutusreaktioon fenyyli-isotiosyanaatti (FITC) α-AA:lla. Tämän seurauksena muodostuu näiden kahden yhdisteen kompleksi - FITZ-AK . Harkitse esimerkiksi peptidiä sen PSB:n, eli aminohappotähteiden kytkentäsekvenssin, määrittämiseksi.

FITC on vuorovaikutuksessa terminaalisen aminohapon (a) kanssa. Muodostuu kompleksi FTG-a, se erotetaan seoksesta ja määritetään aminohapon aitous A. Esimerkiksi tämä on - asn jne. Kaikki muut aminohapot erotetaan ja tunnistetaan peräkkäin. Tämä on työvoimavaltainen prosessi. Keskikokoisen proteiinin PBP:n määrittäminen kestää useita kuukausia.

PSB:n dekoodauksen prioriteetti kuuluu Sanger(1953), joka löysi insuliinin PSB:n (Nobel-palkinnon voittaja). Insuliinimolekyyli koostuu kahdesta PPC:stä - A ja B.

A-ketju koostuu 21 aminohaposta, B-ketju 30:sta. PPC:t on liitetty toisiinsa disulfidisillalla. Niiden proteiinien määrä, joiden PBP on määritetty, on nyt 1500. Pienetkin muutokset primaarirakenteessa voivat muuttaa merkittävästi proteiinin ominaisuuksia. Terveiden ihmisten punasolut sisältävät HbA:ta - kun ne on korvattu HbA:n -ketjussa, 6. asemassa syvä päällä akseli ilmenee vakava sairaus sirppisoluanemia, jossa tämän poikkeavuuden kanssa syntyneet lapset kuolevat varhain. Toisaalta PSB:n vaihtamiseen on vaihtoehtoja, jotka eivät vaikuta sen fysikaalis-kemiallisiin ja biologisiin ominaisuuksiin. Esimerkiksi, HbC sisältää b-ketjuja 6. asemassa glulyysin sijaan, HbC ei juuri eroa ominaisuuksiltaan HbA:sta, ja ihmiset, joilla on tällainen Hb punasoluissa, ovat käytännössä terveitä.

PSB:n vakaus saadaan pääasiassa vahvoista kovalenttisista peptidisidoksista ja toissijaisesti disulfidisidoksista.

Toissijainen proteiinirakenne (sb).

Proteiinin PPC:t ovat erittäin joustavia ja saavat tietyn tilarakenteen tai konformaatio. Proteiineissa tällaisen konformaation 2 tasoa erotetaan - tämä on WSB ja tertiäärinen rakenne (TSB).

WSB – tämä on PPC-konfiguraatio, eli tapa, jolla se taitetaan tai kierretään johonkin muotoon P:ssä määritellyn ohjelman mukaisesti la

VSB:tä on kolme päätyyppiä:

1)  -kierre;

2) b-rakenne(taitettu kerros tai taitettu arkki);

3) sotkuinen sotku.

-kierre .

Sen mallia ehdotti V. Pauling. Se on todennäköisimmin pallomaisille proteiineille. Kaikille järjestelmille vakain tila on tila, joka vastaa pienintä vapaata energiaa. Peptideillä tämä tila tapahtuu, kun CO– ja NH–-ryhmät liittyvät toisiinsa heikolla vetysidoksella. SISÄÄN a - spiraalit 1. aminohappotähteen NH-ryhmä on vuorovaikutuksessa 4. aminohapon CO-ryhmän kanssa. Tämän seurauksena peptidirunko muodostaa kierteen, jossa on 3,6 AA-tähdettä kierrosta kohti.

1 heliksiväli (1 kierros) = 3,6 AK = 0,54 nm, korkeuskulma - 26 °

PPC:n kiertyminen tapahtuu myötäpäivään, eli spiraalilla on oikea kurssi. Joka 5. kierros (18 AA; 2,7 nm) PPC-konfiguraatio toistetaan.

Stabiloi WSB ensisijaisesti vetysidoksilla ja toiseksi peptidi- ja disulfidisidoksilla. Vetysidokset ovat 10-100 kertaa heikompia kuin perinteiset kemialliset sidokset; kuitenkin suuren lukumääränsä vuoksi ne tarjoavat VSB:lle tietyn jäykkyyden ja kompaktin. A-heliksin sivut R-ketjut ovat käännetty ulospäin ja sijaitsevat sen akselin vastakkaisilla puolilla.

b -rakenne .

Nämä ovat PPC:n taitettuja osia, jotka on muotoiltu haitariksi taitettuna lehteenä. PPC-kerrokset voivat olla yhdensuuntaisia, jos molemmat säikeet alkavat N- tai C-päästä.

Jos kerroksen vierekkäiset ketjut on suunnattu vastakkaisilla päillä N-C ja C-N, niin niitä kutsutaan vastakkainen.

rinnakkain

vastakkainen

Vetysidosten muodostuminen tapahtuu, kuten a-heliksissä, CO- ja NH- ryhmien välillä.

Proteiinien päärakenne on lineaarinen polypeptidiketju aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Ensisijainen rakenne - Alkeistaso proteiinimolekyylin rakenteellinen organisaatio. Korkean stabiilisuuden antavat sille kovalenttiset peptidisidokset yhden aminohapon a-aminoryhmän ja toisen aminohapon a-karboksyyliryhmän välillä.

Jos koulutuksessa peptidisidos proliinin tai hydroksiproliinin iminoryhmä on mukana, silloin sillä on eri muoto

Kun soluihin muodostuu peptidisidoksia, aktivoituu ensin yhden aminohapon karboksyyliryhmä ja sitten se yhdistyy toisen aminoryhmän kanssa. Suunnilleen sama suoritetaan polypeptidien laboratorio synteesi.

Peptidisidos on polypeptidiketjun toistuva fragmentti. Sillä on useita ominaisuuksia, jotka eivät vaikuta vain primaarirakenteen muotoon, vaan myös polypeptidiketjun korkeimpiin organisoitumistasoihin:

samantasoisuus - kaikki peptidiryhmän atomit ovat samassa tasossa;

kyky esiintyä kahdessa resonoivassa muodossa (keto- tai enolimuoto);

substituenttien trans-asema C-N-sidoksen suhteen;

· kyky muodostaa vetysidoksia, ja jokainen peptidiryhmä voi muodostaa kaksi vetysidosta muiden ryhmien kanssa, mukaan lukien peptidiryhmät.

Poikkeuksen muodostavat peptidiryhmät, joihin osallistuu proliinin tai hydroksiproliinin aminoryhmä. Ne pystyvät muodostamaan vain yhden vetysidoksen (katso edellä). Tämä vaikuttaa proteiinin sekundaarirakenteen muodostumiseen. Polypeptidiketju kohdassa, jossa proliini tai hydroksiproliini sijaitsee, taipuu helposti, koska sitä ei pidä, kuten tavallista, toinen vetysidos.

tripeptidin muodostuskaavio:

Proteiinien tilaorganisaation tasot: proteiinien sekundaarirakenne: α-heliksin ja β-laskostetun kerroksen käsite. Proteiinien tertiäärinen rakenne: natiiviproteiinin ja proteiinien denaturaation käsite. Proteiinien kvaternäärinen rakenne hemoglobiinin rakenteen esimerkissä.

Proteiinin toissijainen rakenne. Proteiinin sekundaarirakenne ymmärretään tapaksi asettaa polypeptidiketju järjestykseen. Kokoonpanon mukaan seuraavat toissijaisen rakenteen elementit erotetaan: α -spiraali ja β - taitettu kerros.

Rakennusmalli α-heliksit, ottaen huomioon kaikki peptidisidoksen ominaisuudet, kehittivät L. Pauling ja R. Corey (1949 - 1951).

kuva 3, A kaavio esitetty α -spiraali, joka antaa käsityksen sen pääparametreista. Polypeptidiketju taittuu α -kierre siten, että kierteen käännökset ovat säännölliset, joten kierteellä on kierteinen symmetria (kuva 3, b). Jokaiselle käännökselle α -heliksi vastaa 3,6 aminohappotähdettä. Kierrosten välinen etäisyys tai heliksin nousu on 0,54 nm, kierteen kulma on 26°. Muodostaminen ja ylläpito α -kierteinen konfiguraatio johtuu vetysidoksista, jotka muodostuvat kunkin peptidiryhmien välille n-th ja ( P+ 3)-th aminohappotähteet. Vaikka vetysidosten energia on pieni, suuri määrä niistä johtaa merkittävään energiavaikutukseen, mikä johtaa α -spiraalikonfiguraatio on melko vakaa. Aminohappotähteiden sivuradikaalit eivät osallistu ylläpitoon α -kierteinen konfiguraatio, joten kaikki aminohappotähteet ovat sisällä α - spiraalit ovat vastaavia.

Luonnollisissa proteiineissa on vain oikeakätisiä α - spiraalit.

β-laskostettu kerros- toissijaisen rakenteen toinen elementti. Toisin kuin α - spiraalit β -taitettu kerros on pikemminkin lineaarinen kuin sauvamainen (kuva 4). Lineaarinen rakenne säilyy johtuen vetysidosten esiintymisestä polypeptidiketjun eri osissa sijaitsevien peptidiryhmien välillä. Nämä kohdat ovat lähellä vetysidoksen etäisyyttä ryhmien - C = O ja HN - välillä (0,272 nm).

Riisi. 4. Kaavioesitys β - taitettu kerros (nuolet osoittavat

polypeptidiketjun suunnasta)

Riisi. 3. Kaava ( A) ja malli ( b) α - spiraalit

Proteiinin toissijainen rakenne määräytyy ensisijaisen proteiinin mukaan. Aminohappotähteet pystyvät muodostamaan eriasteisia vetysidoksia ja tämä vaikuttaa muodostumiseen α -spiraalit tai β -kerros. Kierteisiä aminohappoja ovat alaniini, glutamiinihappo, glutamiini, leusiini, lysiini, metioniini ja histidiini. Jos proteiinifragmentti koostuu pääasiassa edellä luetelluista aminohappotähteistä, niin a α -kierre. Valiini, isoleusiini, treoniini, tyrosiini ja fenyylialaniini edistävät muodostumista β polypeptidiketjun kerrokset. Polypeptidiketjun alueilla esiintyy häiriintyneitä rakenteita, joissa aminohappotähteet, kuten glysiini, seriini, asparagiinihappo, asparagiini ja proliini, ovat keskittyneet.

Myös monet proteiinit sisältävät α - spiraalit ja β - kerroksia. Kierteisen konfiguraation osuus on erilainen eri proteiineille. Joten lihasproteiini paramyosiini on lähes 100 % spiraalistunut; helikaalisen konfiguraation osuus myoglobiinissa ja hemoglobiinissa on korkea (75 %). Päinvastoin, trypsiinissä ja ribonukleaasissa merkittävä osa polypeptidiketjusta mahtuu kerrostettuun β - rakenteet. Tukikudosproteiinit - keratiini (hiusproteiini), kollageeni (iho- ja jänneproteiini) - sisältävät β - polypeptidiketjujen konfiguraatio.

Proteiinin tertiäärinen rakenne. Proteiinin tertiäärinen rakenne on tapa, jolla polypeptidiketju asettuu avaruuteen. Jotta proteiini saavuttaisi sen luontaiset toiminnalliset ominaisuudet, polypeptidiketjun täytyy taittua avaruudessa tietyllä tavalla muodostaen toiminnallisesti aktiivisen rakenteen. Tällaista rakennetta kutsutaan syntyperäinen. Huolimatta valtavasta määrästä avaruudellisia rakenteita, jotka ovat teoriassa mahdollisia yhdelle polypeptidiketjulle, proteiinin laskostuminen johtaa yhden natiivin konfiguraation muodostumiseen.

Stabiloi polypeptidiketjun eri osien aminohappotähteiden sivuradikaalien välillä tapahtuvien proteiinivuorovaikutusten tertiäärinen rakenne. Nämä vuorovaikutukset voidaan jakaa vahvoihin ja heikkoihin.

Vahvoja vuorovaikutuksia ovat kovalenttiset sidokset polypeptidiketjun eri osissa sijaitsevien kysteiinitähteiden rikkiatomien välillä. Muutoin tällaisia ​​sidoksia kutsutaan disulfidisilloiksi; disulfidisillan muodostuminen voidaan kuvata seuraavalla tavalla:

Paitsi kovalenttiset sidokset Proteiinimolekyylin tertiääristä rakennetta tukevat heikot vuorovaikutukset, jotka puolestaan ​​jakautuvat polaarisiin ja ei-polaarisiin.

Polaarisia vuorovaikutuksia ovat ioni- ja vetysidokset. Ionivuorovaikutuksia muodostuu lysiinin, arginiinin, histidiinin sivuradikaalien positiivisesti varautuneiden ryhmien ja asparagiini- ja glutamiinihapon negatiivisesti varautuneen COOH-ryhmän kosketuksessa. Vetysidoksia syntyy aminohappotähteiden sivuradikaalien funktionaalisten ryhmien väliin.

Ei-polaariset tai van der Waalsin vuorovaikutukset aminohappotähteiden hiilivetyradikaalien välillä edistävät muodostumista hydrofobinen ydin (rasvapisara) proteiinipallon sisällä, koska hiilivetyradikaalit pyrkivät välttämään kosketusta veden kanssa. Mitä enemmän ei-polaarisia aminohappoja proteiinissa on, sitä suurempi on van der Waalsin sidosten rooli sen tertiaarisen rakenteen muodostumisessa.

Lukuisat sidokset aminohappotähteiden sivuradikaalien välillä määräävät proteiinimolekyylin avaruudellisen konfiguraation (kuvio 5).

Riisi. 5. Sidostyypit, jotka tukevat proteiinin tertiääristä rakennetta:
A- disulfidisilta; b - ionisidos; c, g - vetysidokset;
d - van der Waalsin yhteydet

Yhden proteiinin tertiäärinen rakenne on ainutlaatuinen, samoin kuin sen primaarirakenne. Vain proteiinin oikea avaruudellinen laskostuminen tekee siitä aktiivisen. Erilaiset tertiäärisen rakenteen rikkomukset johtavat proteiinin ominaisuuksien muutokseen ja biologisen aktiivisuuden menettämiseen.

Kvaternäärinen proteiinirakenne. Proteiinit, joiden molekyylipaino on yli 100 kDa1, koostuvat yleensä useista polypeptidiketjuista, joilla on suhteellisen pieni molekyylipaino. Rakennetta, joka koostuu tietystä määrästä polypeptidiketjuja, jotka ovat tiukasti kiinteässä asemassa toisiinsa nähden, minkä seurauksena proteiinilla on jokin tai toinen aktiivisuus, kutsutaan proteiinin kvaternaarirakenteeksi. Kvaternaarisen rakenteen omaavaa proteiinia kutsutaan epimolekyyli tai multimeeri ja sen muodostavat polypeptidiketjut - vastaavasti alayksiköitä tai protomeerit . tyypillinen ominaisuus Kvaternaarisen rakenteen omaavien proteiinien kohdalla on se, että yhdellä alayksiköllä ei ole biologista aktiivisuutta.

Proteiinin kvaternaarisen rakenteen stabiloituminen johtuu polaarisista vuorovaikutuksista alayksiköiden pinnalle lokalisoituneiden aminohappotähteiden sivuradikaalien välillä. Tällaiset vuorovaikutukset pitävät alayksiköt lujasti järjestäytyneen kompleksin muodossa. Alayksiköiden paikkoja, joissa vuorovaikutusta esiintyy, kutsutaan kontaktilevyiksi.

Klassinen esimerkki proteiini, jolla on kvaternäärinen rakenne, on hemoglobiini. Hemoglobiinimolekyyli, jonka molekyylipaino on 68 000 Da, koostuu neljästä kahden eri tyypin alayksiköstä - α Ja β / α - Alayksikkö koostuu 141 aminohappotähteestä, a β - alkaen 146. Tertiäärinen rakenne α - Ja β -alayksiköt ovat samanlaisia, samoin kuin niiden molekyylipaino (17 000 Da). Jokainen alayksikkö sisältää proteesiryhmän - helmi . Koska hemiä on myös muissa proteiineissa (sytokromit, myoglobiini), joita tullaan tutkimaan tarkemmin, niin keskustelkaamme ainakin lyhyesti teeman rakenteesta (kuva 6). Hemiryhmä on monimutkainen koplanaarinen syklinen järjestelmä, joka koostuu keskusatomista, joka muodostaa koordinaatiosidoksia neljän metaanisiltojen (=CH-) yhdistämän pyrrolitähteen kanssa. Hemoglobiinissa rauta on yleensä hapettuneessa tilassa (2+).

Neljä alayksikköä - kaksi α ja kaksi β - yhdistetään yhdeksi rakenteeksi siten, että α - Alayksiköt ovat yhteydessä vain β -alayksiköt ja päinvastoin (kuva 7).

Riisi. 6. Hemoglobiinin heemin rakenne

Riisi. 7. Hemoglobiinin kvaternaarisen rakenteen kaavamainen esitys:
Fe - hemoglobiinin hemi

Kuten kuviosta 7 voidaan nähdä, yksi hemoglobiinimolekyyli pystyy kuljettamaan 4 happimolekyyliä. Sekä hapen sitoutumiseen että vapautumiseen liittyy konformaatiomuutoksia rakenteessa α - Ja β - hemoglobiinin alayksiköt ja niiden keskinäinen järjestys epimolekyylissä. Tämä tosiasia osoittaa, että proteiinin kvaternäärinen rakenne ei ole ehdottoman jäykkä.

Samanlaisia ​​tietoja.

Proteiinien kemiallista rakennetta edustavat alfa-aminohapot, jotka on liitetty ketjuun peptidisidoksella. Elävissä organismeissa koostumus määrittää geneettisen koodin. Synteesiprosessissa käytetään useimmissa tapauksissa 20 standardityypin aminohappoa. Monet niiden yhdistelmistä muodostuvat proteiinimolekyylejä laajalla valikoimalla ominaisuuksia. Aminohappotähteet käyvät usein läpi translaation jälkeisiä modifikaatioita. Ne voivat tapahtua ennen kuin proteiini alkaa suorittaa tehtävänsä ja sen aktiivisuusprosessissa solussa. Elävissä organismeissa useat molekyylit muodostavat usein monimutkaisia ​​komplekseja. Esimerkki on fotosynteettinen assosiaatio.

Yhteyksien tarkoitus

Proteiineja pidetään tärkeänä osana ihmisten ja eläinten ravintoa, koska niiden kehossa kaikki välttämättömiä aminohappoja ei voida syntetisoida. Joidenkin niistä pitäisi tulla proteiiniruokaa. Pääasialliset yhdisteiden lähteet ovat liha, pähkinät, maito, kala, viljat. Vähäisemmässä määrin proteiineja on vihanneksissa, sienissä ja marjoissa. Entsyymien pilkkoutuessa kulutetut proteiinit hajoavat aminohapoiksi. Niitä käytetään jo omien proteiiniensa biosynteesissä kehossa tai ne hajoavat edelleen - energiaksi.

Historiallinen viittaus

Insuliiniproteiinin rakennesekvenssin määritti ensimmäistä kertaa Frederick Senger. Työstään hän sai Nobel palkinto vuonna 1958. Sanger käytti sekvensointimenetelmää. Myöhemmin (1950-luvun lopulla) saatiin myoglobiinin ja hemoglobiinin kolmiulotteiset rakenteet röntgendiffraktiota käyttämällä. Työn suorittivat John Kendrew ja Max Perutz.

Proteiinimolekyylin rakenne

Se sisältää lineaarisia polymeerejä. Ne puolestaan ​​koostuvat alfa-aminohappotähteistä, jotka ovat monomeerejä. Lisäksi proteiinin rakenne voi sisältää komponentteja, joilla on ei-aminohappoinen luonne, ja modifioitua tyyppiä olevia aminohappotähteitä. Komponentteja määritettäessä käytetään 1- tai 3-kirjaimia lyhenteitä. Yhdistettä, joka sisältää kahdesta useaan kymmeneen tähteitä, kutsutaan usein "polypeptidiksi". Yhden aminohapon alfa-karboksyyliryhmän vuorovaikutuksen seurauksena toisen alfa-aminoryhmän kanssa syntyy sidoksia (proteiinirakenteen muodostumisen aikana). Yhdisteessä C- ja N-päät eristetään riippuen siitä, mikä aminohappotähteen ryhmä on vapaa: -COOH tai -NH2. Proteiinisynteesin prosessissa ribosomissa metioniinitähde toimii yleensä ensimmäisenä terminaalina; seuraavien kiinnitys suoritetaan edellisten C-päähän.

Organisaatiotasot

Niitä ehdotti Lindrem-Lang. Huolimatta siitä, että tätä jakoa pidetään jonkin verran vanhentuneena, sitä käytetään edelleen. Yhteyksien organisointiin ehdotettiin jaettavaksi neljä tasoa. Proteiinimolekyylin primäärirakenne määritetään geneettinen koodi ja geenin ominaisuudet. Lisää korkeat tasot muodostuu tyypillisesti proteiinin laskostumisen aikana. Proteiinin spatiaalinen rakenne määräytyy yleensä aminohappoketjun mukaan. Se on kuitenkin melko joustava. Siihen voivat vaikuttaa ulkoiset tekijät. Tässä suhteessa on oikein puhua yhdisteen konformaatiosta, joka on edullisin ja energeettisesti parempi.

1 taso

Sitä edustaa polypeptidiketjun aminohappotähteiden sekvenssi. Yleensä se kuvataan yhdellä tai kolmella kirjaimella. Proteiinien primaariselle rakenteelle on tunnusomaista stabiilit aminohappotähteiden yhdistelmät. He suorittavat tiettyjä tehtäviä. Tällaiset "konservatiiviset motiivit" säilyvät lajin evoluution aikana. Niitä voidaan usein käyttää ennustamaan tuntemattoman proteiinin ongelma. Arvioimalla eri organismien aminohappoketjujen samankaltaisuuden astetta (homologiaa), voidaan määrittää näiden organismien muodostavien taksonien välinen evoluutionaalinen etäisyys. Proteiinien primäärirakenne määritetään sekvensoimalla tai sen mRNA:n alkuperäisellä kompleksilla käyttämällä geneettistä kooditaulukkoa.

Paikallinen ketjuosan tilaus

Tämä on seuraava organisaatiotaso - proteiinien toissijainen rakenne. Sitä on useita tyyppejä. Polypeptidiketjualueen paikallista järjestystä stabiloivat vetysidokset. Suosituimmat tyypit ovat:

Tilarakenne

Proteiinien tertiäärinen rakenne sisältää edellisen tason elementtejä. Ne vakautuvat erilaisia ​​tyyppejä vuorovaikutuksia. Kriittinen merkitys samalla kun niillä on hydrofobisia sidoksia. Stabilointi sisältää:

• kovalenttiset vuorovaikutukset.
• Ionisidokset, jotka muodostuvat sivuaminohapporyhmien välille, joilla on vastakkaiset varaukset.
• Vedyn vuorovaikutukset.
• hydrofobisia sidoksia. Vuorovaikutuksessa ympäröivien H 2 O -elementtien kanssa proteiini laskostuu siten, että sivupuoliset ei-polaariset aminohapporyhmät eristetään vesiliuos. Hydrofiilisiä ryhmiä (polaarisia) ilmestyy molekyylin pinnalle.

Proteiinien tertiäärinen rakenne määritetään magneettisella (ydin)resonanssilla, tietyillä mikroskopiatyypeillä ja muilla menetelmillä.

Asennusperiaate

Tutkimukset ovat osoittaneet, että 2–3 tasojen välillä on kätevää valita toinen. Sitä kutsutaan "arkkitehtuuriksi", "asennusaiheeksi". Se määräytyy toissijaisen rakenteen komponenttien (beeta-säikeiden ja alfaheliksien) keskinäisen järjestelyn avulla kompaktin globulin - proteiinidomeenin - rajoissa. Se voi esiintyä itsenäisesti tai sisällyttää suurempaan proteiiniin muiden vastaavien proteiinien ohella. On todettu, että muotoiluaiheet ovat melko konservatiivisia. Niitä esiintyy proteiineissa, joilla ei ole evolutionaarista tai evolutiivista toiminnalliset liitännät. Arkkitehtuurin määritelmä on rationaalisen (fyysisen) luokituksen taustalla.

Verkkotunnuksen organisaatio

Useiden polypeptidiketjujen keskinäisellä järjestelyllä yhden proteiinikompleksin koostumuksessa muodostuu proteiinien kvaternäärinen rakenne. Sen koostumuksen muodostavat alkuaineet muodostuvat erikseen ribosomeihin. Vasta synteesin päätyttyä tämä proteiinirakenne alkaa muodostua. Se voi sisältää sekä erilaisia ​​että identtisiä polypeptidiketjuja. Proteiinien kvaternääristä rakennetta stabiloivat samat vuorovaikutukset kuin edellisellä tasolla. Jotkut kompleksit voivat sisältää useita kymmeniä proteiineja.

Proteiinin rakenne: suojatehtävät

Sytoskeleton polypeptidit, jotka toimivat jollain tavalla vahvistuksena, antavat monille organelleille muodon ja osallistuvat sen muutokseen. Rakenteelliset proteiinit suojaavat kehoa. Esimerkki tällaisesta proteiinista on kollageeni. Se muodostaa perustan sidekudosten solujen väliselle aineelle. Keratiinilla on myös suojaava tehtävä. Se muodostaa sarvien, höyhenten, hiusten ja muiden orvaskeden johdannaisten perustan. Kun proteiinit sitovat myrkkyjä, jälkimmäisten detoksifikaatio tapahtuu monissa tapauksissa. Näin kehon kemiallisen suojan tehtävä suoritetaan. Maksaentsyymeillä on erityisen tärkeä rooli myrkkyjen neutralointiprosessissa ihmiskehossa. Ne pystyvät hajottamaan myrkkyjä tai muuttamaan ne liukoiseen muotoon. Tämä edistää niiden nopeampaa siirtymistä kehosta. Veressä ja muissa ruumiinnesteissä olevat proteiinit tarjoavat immuunisuojaa aiheuttamalla vasteen sekä patogeenien hyökkäyksille että vaurioille. Immunoglobuliinit (vasta-aineet ja komplementtijärjestelmän komponentit) pystyvät neutraloimaan bakteereja, vieraita proteiineja ja viruksia.

Sääntelymekanismi

Proteiinimolekyylit, jotka eivät toimi energialähteenä eivätkä rakennusmateriaalina, ohjaavat monia solunsisäisiä prosesseja. Joten niiden ansiosta translaation, transkription, viipaloinnin, muiden polypeptidien aktiivisuuden säätely suoritetaan. Säätelymekanismi perustuu entsymaattiseen aktiivisuuteen tai ilmenee spesifisenä sitoutumisena muihin molekyyleihin. Esimerkiksi transkriptiotekijät, aktivaattoripolypeptidit ja repressoriproteiinit voivat kontrolloida geenin transkription nopeutta. Samaan aikaan ne ovat vuorovaikutuksessa geenien säätelysekvenssien kanssa. Proteiinifosfataaseilla ja proteiinikinaaseilla on tärkein rooli solunsisäisten prosessien kulun säätelyssä. Nämä entsyymit käynnistävät tai tukahduttavat muiden proteiinien aktiivisuutta lisäämällä tai poistamalla niistä fosfaattiryhmiä.

Signaalitehtävä

Se yhdistetään usein säätelytoimintoon. Tämä johtuu siitä, että monet solunsisäiset ja solunulkoiset polypeptidit voivat välittää signaaleja. Kasvutekijöillä, sytokiineilla, hormoneilla ja muilla yhdisteillä on tämä kyky. Steroidit kulkeutuvat veren kautta. Hormonin vuorovaikutus reseptorin kanssa toimii signaalina, jonka ansiosta solun vaste laukeaa. Steroidit säätelevät yhdisteiden pitoisuutta veressä ja soluissa, lisääntymistä, kasvua ja muita prosesseja. Esimerkki on insuliini. Se säätelee glukoositasoja. Solujen vuorovaikutus tapahtuu signaaliproteiiniyhdisteiden avulla, jotka välittyvät solujen välisen aineen kautta.

Elementtien kuljetus

Pienten molekyylien liikkumiseen osallistuvilla liukoisilla proteiineilla on korkea affiniteetti suuria pitoisuuksia olevaan substraattiin. Heillä on myös kyky vapauttaa se helposti alueilla, joilla on alhainen pitoisuus. Esimerkki on kuljetusproteiini hemoglobiini. Se siirtää happea keuhkoista muihin kudoksiin ja siirtää niistä hiilidioksidia. Jotkut kalvoproteiinit osallistuvat myös pienten molekyylien kuljettamiseen soluseinien läpi ja muuttavat niitä. Sytoplasman lipidikerros on vedenkestävä. Tämä estää varautuneiden tai polaaristen molekyylien diffuusion. Kalvokuljetusyhteydet on yleensä jaettu kantoaaltoitiin ja kanaviin.

Varaliitännät

Nämä proteiinit muodostavat niin sanottuja varantoja. Ne kerääntyvät esimerkiksi kasvien siemeniin, eläinten muniin. Tällaiset proteiinit toimivat aineen ja energian varalähteenä. Joitakin yhdisteitä elimistö käyttää aminohappovarastona. Ne puolestaan ​​ovat aineenvaihdunnan säätelyyn osallistuvien vaikuttavien aineiden esiasteita.

Solujen reseptorit

Tällaiset proteiinit voivat sijaita sekä suoraan sytoplasmassa että upotettuna seinämään. Yhteyden yksi osa vastaanottaa signaalin. Pääsääntöisesti se on Kemiallinen aine, ja joissakin tapauksissa - mekaaninen vaikutus (esimerkiksi venyttely), valo ja muut ärsykkeet. Signaalialtistusprosessissa tietylle molekyylin fragmentille - reseptoripolypeptidille - sen konformaatiomuutokset alkavat. Ne aiheuttavat muutoksen muun solun konformaatiossa, joka välittää ärsykkeen solun muihin osiin. Signaali voidaan lähettää eri tavoilla. Jotkut reseptorit pystyvät katalysoimaan kemiallinen reaktio, jälkimmäiset toimivat ionikanavina, jotka sulkeutuvat tai avautuvat ärsykkeen vaikutuksesta. Jotkut yhdisteet sitovat spesifisesti solun sisällä olevia välimolekyylejä.

Motoriset polypeptidit

On olemassa kokonainen luokka proteiineja, jotka tarjoavat kehon liikkeen. Moottoriproteiinit osallistuvat lihasten supistumiseen, solujen liikkeisiin, siimojen ja värekävien toimintaan. Niiden ansiosta suoritetaan myös ohjattua ja aktiivista kuljetusta. Kinesiinit ja dyneiinit suorittavat molekyylien siirtoa mikrotubuluksia pitkin käyttämällä ATP-hydrolyysiä energialähteenä. Jälkimmäiset siirtävät organelleja ja muita elementtejä kohti senrosomia perifeerisiltä solualueilta. Kinesiinit siirtyvät sisään käänteinen suunta. Dyneiinit ovat vastuussa myös siipien ja värekärkeiden toiminnasta.