Какви вещества са протеинови мономери? Какво представляват протеиновите мономери? §3. Органични вещества. Аминокиселини. Протеини Аминокиселините са мономери на молекулите на кои органични вещества?

Урок-лекция „Молекулярна структура на живите същества“

Оборудване:мултимедийна презентация.

I. Актуализиране на знанията

Слайд 1.„Ключови думи (елементарен състав на клетката, вода, протеини, ДНК, РНК, репликация).“

Контролен тест

1. Нуклеиновите киселини изпълняват следните функции в клетката:

а) съхранение и прехвърляне наследствени свойства;
б) контрол на протеиновия синтез;
в) регулиране на биохимичните процеси;
г) клетъчно делене;
г) всичко по-горе.

Статията е публикувана с подкрепата на фирма "Евина". Фирмата се занимава с производство и реставрация на мазилка, монтаж на интериорна и фасадна мазилка. Висококачествена гипсова мазилка за фасади и интериори, услуга по производство на гипсова мазилка по индивидуален проект. Можете да намерите подробна информация за компанията, да разгледате каталога, цените и контактите на уебсайта, който се намира на адрес: http://www.evina.ru.

2. Мономерите на нуклеиновите киселини са:

а) аминокиселини;
б) нуклеотиди;
в) белтъчни молекули;
г) глюкозни молекули.

3. Група вещества, към които принадлежи рибозата:

а) протеини;
б) мазнини;
в) въглехидрати.

4. Мономерът на протеиновата молекула е:

а) глюкоза;
б) глицерин;
в) мастна киселина;
г) аминокиселина.

5. Разтворителите на мазнини могат да бъдат:

вода;
б) алкохол;
в) етер;
г) бензин.

II. Учене на нов материал

В уроците по природни науки се докоснахте до мистерията на живите същества, опитвайки се да отговорите на въпроса: „Какво е животът?“ Ние свързваме феномена живот преди всичко с веществата, от които са изградени живите организми: въглехидрати, мазнини, нуклеинови киселини и, разбира се, протеини.

1. Елементен и молекулярен състав на живите същества

Човешкото тяло съдържа 81 химични елемента от 92, открити в природата. ( Слайд 2.„Съдържанието на химични елементи в клетката.“) Човешкото тяло е сложна химическа лаборатория. Трудно е да си представим, че нашето ежедневно благосъстояние, настроение и дори апетит могат да зависят от минералите. Без тях витамините са безполезни, невъзможен е синтезът и разграждането на протеини, мазнини и въглехидрати.

На бюрата на учениците има маси " Биологична роляхимични елементи" (Таблица 1). След като се запознаят с нея, учениците и учителят анализират таблицата.

Таблица 1. Биологична роля на химичните елементи

Основата на живота се състои от шест елемента от първите три периода - H, C, N, O, P, S. Тези елементи се наричат ​​биогенни и представляват 98% от масата на живата материя (т.е. останалите елементи на периодичната таблица съставляват не повече от 2%).

Три основни характеристики на хранителните вещества:

– малък атомен размер,
– малка относителна атомна маса,
– способността да образува силни ковалентни връзки.

Текстовете се раздават на учениците. Упражнение:прочетете внимателно текста; идентифицира елементи, необходими за живота и елементи, опасни за живите организми; намери ги в периодичната таблицаелементи и обяснете тяхната роля.

След като изпълнят задачата, няколко ученици анализират различни текстове.

Текст 1

Химичният елемент калций участва в образуването на костната тъкан при животните и хората и в метаболизма на протеините. Магнезият е част от растителния хлорофил и регулира кръвното налягане. Необходимо е тялото да произвежда енергия.

Барият е елемент от същата подгрупа, дори в малки количества е опасен за организма. Бариевите соли са много отровни. При остро отравяне засягат нервната система и кръвоносните съдове, а при хронично отравяне засягат костната тъкан, костния мозък и черния дроб. Барият измества калция и фосфора от костите – това води до омекване на костите.

Текст 2

Елемент от вторична подгрупа на II група, цинкът е основен микроелемент за живите организми. Той е част от ензими и хормони (например инсулин, произвеждан от панкреаса). Цинкът влияе върху растежа на растенията и животните (недостигът му причинява нанизъм), участва в анаеробното дишане на растенията (алкохолна ферментация) и в транспорта въглероден двуокисв кръвта на гръбначните животни, при усвояването на протеини.

Съдържанието на кадмий и живак в живия организъм е минимално. Кадмият проявява канцерогенни свойства. Неговите разтворими съединения след абсорбиране в кръвта засягат централната нервна система, черния дроб и бъбреците. Този елемент навлиза в биосферата с минерални торове (като примес в суперфосфат) и при изгаряне на отпадъци, съдържащи пластмасови продукти. Човек, който изпуши една цигара, получава 1-2 mcg кадмий в белите дробове и 25% от това количество остава в тялото.

Живачните йони в следи от количества участват в образуването на протеини и предаването на наследствена информация. Същевременно в малко по-големи дози унищожават протеинови молекули, причиняват разстройства нервна система, влошават сърдечната функция, инхибират жизнената активност на фитопланктона (водораслите) и др.

Текст 3

Борът е елемент от основната подгрупа на III група и е незаменим микроелемент за организма (съдържанието му е 10–3%). Този елемент има положителен ефект върху растежа на растенията, дихателните процеси и въглехидратния метаболизъм. Липсата на бор води до смърт на точките на растеж на стъблата и корените на растенията.

Концентрациите на галий и талий в човешкото тяло са съответно 10–6% и 10–12%. Талият е силна отрова, ефектът му се проявява при неврологични разстройства и косопад.

Текст 4

Сред елементите от група IV въглеродът е основата на живота (концентрацията му в човешкото тяло е 10%) и оловото (10–6–10–12%), а съединенията му са отрови, причиняващи рак на бъбреците и стомашно-чревния тракт, пречещи на газообмена при рибите (сгъстяват слузта, покриваща хрилете). Наличие на олово в естествена средасвързани с използването му в промишлеността. Основната употреба на оловото, в която то е широко разпространено, е производството и употребата на алкилоловни горивни добавки. Големи количества олово навлизат в почвата и водата с отпадъците при добива и преработката на руди, производството на стомана, батерии, типографски шрифтове, пигменти, експлозиви, петролни продукти, фотоматериали, стъкло. За да намалят емисиите на олово, те преминават към широко използване на електричество в транспорта, работи се за намаляване на съдържанието на олово в автомобилния бензин и преминаване към алтернативни видове гориво. Двигателите се подобряват вътрешно горене, създават се нови двигателни системи и електрически превозни средства. Във водещата индустрия се въвеждат безотпадъчни технологии. Хроничното отравяне с олово засяга предимно функциите на централната нервна система.

Текст 5

Елементите от V група - азот и фосфор - са истински биогени, т.е. се намират във всички организми. Съдържанието им в организма е 0,1%. Техният съсед в групата - арсенът (10-6%) променя дебелината на стените на кръвоносните съдове, причинява сърдечни нарушения, дехидратация на тялото и загуба на соли, нарушаване на преноса на кислород от хемоглобина в кръвта (развива се анемия). Отравянето с арсен увеличава вероятността от рак на кожата, заболявания на лимфната система и стомашно-чревния тракт. Предполага се, че арсенът замества фосфора в молекулата на ДНК в организма и нарушава предаването на наследствената информация. Арсеновите съединения се съдържат в отпадъчни газове от доменни пещи, въглищна пепел и отпадъци от топене на мед и производство на сярна киселина.

2. Структурата на водната молекула и нейните свойства

(Учениците анализират фактите, запомнят функциите на водата (фиг. 1), правят заключение за съответствието между водното съдържание и интензивността на метаболитния процес.)

Ориз. 1. Функции на водата

Демонстрация на опити

1. Разтворете следните вещества във вода: готварска сол, етилов алкохол, захароза, растително масло.
2. Поставете парче лед в чаша вода.
3. Добавете стомашен сок към епруветката с белтъчни люспи.

Отговори на следните въпроси:

Защо някои вещества се разтварят във вода, докато други не?
Какво можете да кажете за плътността на водата и леда?
Какви реакции наблюдавахте в експеримента?
Какви свойства на водата забелязахте?

(Учителят коментира отговорите, учениците си правят бележки в тетрадките.)

3. Аминокиселини и протеини

Всички организми - гъби, растения, животни, бактерии - съдържат протеини.

Протеините са високомолекулни органични вещества, изградени от остатъци от 20 различни аминокиселини. Известни са повече от 150 аминокиселини, но само 20 от тях присъстват в протеините. Аминокиселините могат да съществуват в две изомерни форми, L и D, които са огледални изображения една на друга. Протеините съдържат само L-изомери, а включването на D-изомера нарушава структурата на протеина.

Ориз. 2. Нива на организация на белтъчната молекула

Протеините са най-важният компонент на нашата храна. При хората протеините съставляват една четвърт от телесното тегло. Единственият източник на тяхното образуване в организма са аминокиселините от протеините в храната. Ето защо протеините са незаменими в човешкото хранене.

Молекулното тегло на протеините варира от 5 хиляди до 1 милион и повече. В природата съществува само малка част от теоретично възможното количество протеин.

Протеините са в основата на клетъчния живот. Във всички части на тялото има протеини. В кръвта и мускулите протеините съставляват 1/5 от общата им маса, в мозъка 1/12, а в зъбния емайл 1% от общата им маса. В различни органи протеините съставляват 45–85% от сухата маса на веществото.

Протеините се образуват чрез поликондензация на α-аминокиселини, което създава полипептидна връзка. Следователно протеините се състоят от същите елементи като аминокиселините: въглерод, водород, азот, кислород и сяра (Таблица 2).

Таблица 2. Елементен състав на протеините

Лабораторна работа " Химичен съставклетки"

За да докажете, че протеините съдържат азот, добавете алкален разтвор към воден разтвор на белтък от пилешко яйце и го загрейте. Универсален индикаторна хартия, навлажнен с вода, донесете го до отвора на епруветката - хартията става синя, тъй като амонячен газ NH 3 се освобождава от разтвора по време на алкална хидролиза на протеина. Следователно протеинът съдържа азот.

Всички протеини, растителни и животински, са изградени от аминокиселини. Протеините, приети с храната, се хидролизират под въздействието на ензими.

Хидролиза- Това е разграждането на вещества с добавяне на водни молекули. В киселата среда на стомаха, под действието на протеолитични ензими (ензими, които ускоряват хидролизата на протеините), протеините се разграждат до аминокиселини. Аминокиселините се абсорбират от чревните власинки, навлизат в кръвта и с нея във всички тъкани на тялото. След това по-голямата част от аминокиселините отива за синтеза на собствените протеини на тялото.

Синтезът се осъществява с усвояването на енергия. Такива реакции се наричат ​​ендотермични. Някои аминокиселини претърпяват разграждане и окисление, докато азотът се отделя под формата на амоняк, който се превръща в урея и се екскретира в урината. Въглеродът и водородът се окисляват до въглероден диоксид и вода. Тези реакции освобождават енергия и са екзотермични.

По време на протеиновия метаболизъм се обменя енергия. Синтезът на телесните протеини в клетката е придружен от усвояване на енергия (асимилация), а при разграждането на протеини и аминокиселини се освобождава енергия (процес на дисимилация).

4. Нуклеотиди и нуклеинови киселини

Има два вида нуклеинови киселини: ДНК (дезоксирибонуклеинови киселини), РНК (рибонуклеинови киселини). Подобно на въглехидратите и протеините те са полимери. Подобно на протеините, нуклеиновите киселини са линейни полимери. Въпреки това, техните мономери - нуклеотиди - са сложни вещества, за разлика от доста простите захари и аминокиселини.

Нуклеотидите се състоят от три компонента: азотна основа, пентозна захар и остатък от фосфорна киселина. Нуклеиновите киселини съдържат пет вида азотни бази: аденин, гуанин, урацил, тимин, цитозин. Освен азотните основи в образуването на нуклеотидите участват две захари: рибоза в РНК и дезоксирибоза в ДНК. Третият компонент на нуклеотидите, както в ДНК, така и в РНК, е остатък от фосфорна киселина - фосфат.

Комплексът на азотна основа със захар се нарича нуклеозид, а когато към последния се добави фосфат, се образува нуклеотид. Имената на нуклеотидите са малко по-различни от имената на съответните бази. И двете обикновено се обозначават с главни букви:

цитозин, цитидин – С;
урацил, уридин – U;
аденин, аденозин – А;
тимин, тимидин – Т;
гуанин, гуанозин – G.

ДНК структура

ДНК – дезоксирибонуклеинова киселина – е високомолекулен линеен полимер, състоящ се от две полинуклеотидни вериги. Всяка от ДНК веригите е линеен полимер, в който нуклеотидите са последователно свързани един с друг с помощта на ковалентна фосфодиестерна връзка между дезоксирибозния остатък на един нуклеотид и остатъка от фосфорна киселина на друг нуклеотид (фиг. 3).

Ориз. 3. Структура на ДНК

ДНК съдържа четири вида нуклеотиди: A, T, G и C. В една ДНК верига нуклеотиди от един и същи тип могат да се повтарят безброй пъти. Молекулите на ДНК могат да достигнат гигантски размери. Например 23 двойки човешки хромозоми (състоящи се от ДНК) съдържат повече от 3 милиарда нуклеотидни двойки!

ДНК в клетката най-често се намира под формата на специална структура - двойна спирала, в която веригите (молекулите на ДНК) са здраво свързани една с друга. Съществуването на такава структура е възможно благодарение на структурните особености на нуклеотидите, които лесно образуват комплементарни двойки: Т винаги е разположен срещу А, а G винаги е разположен срещу С. ДНК веригите са ориентирани по строго определен начин: азотните бази от нуклеотидите на двете вериги са обърнати навътре, а захарите и фосфатите са обърнати навън; освен това веригите са разположени много близо една до друга (около 1,8 nm).

Между азотните основи на двойката А и Т се образуват 2 водородни връзки, а между G и C - 3, следователно силата на G-C връзката е по-висока от A-T.

Функция на ДНКе съхранение, предаване и възпроизвеждане през няколко поколения генетична информация. В тялото ДНК, като основа за уникалността на индивидуалната форма, определя кои протеини и в какви количества трябва да се синтезират.

репликация на ДНК

Наличието на механизъм за „възпроизвеждане” на ДНК молекулите, благодарение на който се възпроизвеждат точни копия на оригиналните молекули, позволява прехвърлянето на генетична информация от клетката майка към дъщерните клетки по време на деленето.

Процесът на удвояване на броя на ДНК молекулите се нарича репликация. Това е сложен процес, осъществяван от ензими, пълното име на които е ДНК-зависими ДНК полимерази тип I, II, III (или просто ДНК полимерази).

Репликацията се основава на способността на нуклеотидите да взаимодействат комплементарно с образуването на водородни връзки между A и T, G и C.

Специални протеини разкъсват връзките между нишките и „развиват“ ДНК молекулата, така че нейните нишки да се разделят. Това размотаване се извършва върху малък сегмент от няколко десетки нуклеотиди. Върху неусуканата секция ДНК полимеразата изгражда дъщерни ДНК вериги. В този случай майчините вериги действат като шаблони, върху които ензимите, избирайки комплементарни нуклеотиди един по един, изграждат дъщерни вериги. След като дъщерните ДНК вериги са изградени и комплементарно свързани с майчините, нов сегмент се развива и цикълът на репликация се повтаря (фиг. 4).

Този метод на репликация, при който двойноверижна ДНК се изпраща към всяка дъщерна клетка, едната верига от която е стара, майчина, а другата е новосинтезирана, се нарича полуконсервативен метод на репликация на ДНК. Точността на възпроизвеждане на информация (точността на синтеза на дъщерните вериги) по време на репликацията е почти абсолютна - най-малката грешка може да доведе до сериозни последствия. Биологичният смисъл на репликацията се състои в точното предаване на наследствена информация от майчината молекула към дъщерята, което се случва по време на деленето на соматичните клетки.

Но и тук възникват грешки, водещи до спонтанни мутации. За да се увеличи надеждността на съхраняването на информация в клетката, има репарационни системи, възстановяване на повредена ДНК верига от непокътната. Ремонтът на ДНК е механизъм, който осигурява способността да се коригира нарушена нуклеотидна последователност в ДНК молекула. Промяната обикновено настъпва в една от ДНК веригите, докато другата верига остава непроменена. Всички възстановителни реакции се извършват от ензими. Повреденият участък от веригата се "изрязва" с помощта на ензими - нуклеази, възстановяващи ДНК. Друг ензим, ДНК полимераза, копира информация от неувредената верига, като вмъква необходимите нуклеотиди в увредената верига. След това ДНК лигазата "омрежва" ДНК молекулата и повредената молекула се поправя.

структура на РНК

Въпреки че структурата на РНК молекулите е в много отношения подобна на структурата на ДНК молекулите, все пак има редица съществени разлики. РНК нуклеотидите съдържат захарта рибоза вместо дезоксирибоза, а урацилът се използва вместо тимин. Основната разлика между РНК и ДНК е, че РНК има само една верига. Поради това РНК е химически по-малко стабилна от ДНК и водни разтвориРНК бързо се разгражда. Следователно РНК е по-малко подходяща за дългосрочно съхранение на информация.

Има три основни типа РНК (фиг. 5). Месинджър РНК – иРНК – е най-хетерогенната група РНК молекули по размер, структура и стабилност с дължина на веригата от 75–3000 нуклеотида. иРНК е полинуклеотидна отворена верига. Не е открита единична пространствена структура, характерна поне за повечето иРНК. Всички иРНК са обединени от тяхната функция - те служат като шаблони за синтез на протеини (фиг. 7), предавайки информация за тяхната структура от ДНК молекули.

Ориз. 7. Схема за синтез на протеини

Транспортна (акцепторна) РНК - тРНК - се състои от 75–100 нуклеотида. Функцията на тРНК е пренасянето на аминокиселини от рибозомата към синтезираната протеинова молекула. Броят на различните типове тРНК в една клетка е малък: 20–61. Всички те имат сходна пространствена организация.

Рибозомната РНК - rRNA - е едноверижна нуклеинова киселина, която в комбинация с рибозомни протеини образува рибозоми - органели, върху които се осъществява протеиновият синтез (фиг. 6). Има много известни видове рРНК - хетерогенна група от молекули с дължина на веригата от 120–3500 нуклеотида. Клетката съдържа повечето rRNA, много по-малко tRNA и много малко mRNA. Да, в E. coli E.coliсъотношението на тези РНК видове е съответно приблизително 82, 16 и 2%.

III. Консолидация

Попълване на таблици.

Сравнителна характеристика на ДНК и РНК.

IV. Отражение. Обобщаване на урока

V. Домашна работа

Ниво 1.Отговорете на въпросите на стр. 93 учебник.

Ниво 2.Конструирайте пространствен модел на малък фрагмент от ДНК молекула с помощта на кибрит и топчета пластилин.

Ниво 3.Съберете допълнителен материал по темите: „Човешки геном”, „Наследствени болести”, „Клониране на животни”, „Човешки геном в медицината”, „История на откриването на нуклеиновите киселини”.

ЛИТЕРАТУРА

1. Биология. Вестник на издателство „Първи септември”, 1998–2005.
2. Богданова Т.Г., Солодова Е.А.Наръчник за гимназисти и кандидат-студенти. – М.: Аст-Прес, 2003.
3. Диск 1C: Учител. Биология. – М., 2002.
4. Диск “Енциклопедия на Кирил и Методий”. – М., 2004.
5. Закиев Р.К.Избрани глави обща генетика. – Казан, 1991.
6. Киселева З.С., Мягкова А.Н.Генетика . – М.: Образование, 1983.
7. Мамонтов С.Г.Биология. – М.: Училищна преса, 1994.
8. Павлов И.Ю., Вахненко Д.В., Москвичев Д.В.Биология, преподавател за прием във ВУЗ. – Ростов на Дон, 2002 г.
9. Робърт И.В.Модерен образователна технология. – М.: Училищна преса, 1994.
10. Сапин М.Р., Билич Г.Л.Човешка анатомия. – М.: висше училище, 1989.
11. Селевко Г.К.Съвременни образователни технологии. – М.: Народно образование, 1998.
12. Frank-Kamenetsky M.D.Най-важната молекула. – М.: Наука, 1988.
13. Шерстнев М.П., ​​Комаров О.С.Химия и биология на нуклеиновите киселини. – М.: Образование, 1990.
14. Шлегел Г.Обща микробиология. – М.: Мир, 1987.

Част А задачи

Изберете един отговорът, който е най-правилният

1. Назовете органичните съединения, които се съдържат в клетката в най-голямото число(% от мокро тегло)

2. Посочете групата химични елементи, чието съдържание в клетката е общо 98%,

4. Идентифицирайте химично съединение, което НЕ е въглехидрат.

5. Назовете дизахарида.

6. Как се нарича протеиновата структура, която представлява спирала, в която е нагъната верига от аминокиселини?

8. Как се нарича процесът на загуба на кватернерни и третични структури от протеин, водещ до загуба на биологична активност?

9. Назовете протеин, който основно изпълнява транспортна функция.

10. Какво е РНК мономер?

11. Колко вида азотни основи са включени в молекулата на РНК?

13. Коя азотна основа на ДНК е комплементарна на цитозина?

14. Назовете химично съединение, което се намира в РНК, но не и в ДНК?

17. Посочете нуклеиновата киселина, която се намира в цитоплазмата, ядрото, митохондриите и пластидите на еукариотната клетка.

18. Назовете нуклеиновата киселина с най-високо молекулно тегло:

20. Образуването на формата на "детелина" в t-RNA се дължи на връзки

21. Липидите включват:

22. Изпълняват защитна функция в организма

23. Редовните полимери са

24. Двойна спиралаДНК се образува чрез връзки между

А) допълващи се азотни бази +

Б) остатъци от фосфорна киселина

Б) аминокиселини

Г) въглехидрати

25. Фрагменти от една ДНК верига имат следната последователност G C A A T G G G. Определете съответния фрагмент от втората й верига.

27. Какъв процент нуклеотиди, съдържащи цитозин, съдържа ДНК, ако делът на неговите аденинови нуклеотиди е 10% от общия брой?

28. В основата на взаимодействието е принципът на допълване (комплементарност).

А) аминокиселини и образуване първична структуракатерица

Б) нуклеотиди и образуване на двуверижна ДНК молекула +

Б) глюкоза и образуване на влакнеста полизахаридна молекула

Г) глицерол и мастни киселини и образуването на мастна молекула

29. ДНК молекули

А) съхраняват наследствена информация за свойствата на организма +

Б) пренася информация за структурата на белтъка в цитоплазмата

Б) доставят аминокиселини на рибозомите

Г) предаване на информация за структурата на протеина към рибозомите

30. Рибозомна РНК

А) участва в транспорта на аминокиселините в клетката

Б) предава информация за структурата на белтъчните молекули от ядрото към рибозомата

Б) участва в синтеза на въглехидрати

D) е част от клетъчна органела, участваща в протеиновия синтез +

31. Вещество, което се състои от азотна основа, дезоксирибоза и остатък от фосфорна киселина е

А) аминокиселина

Б) трансферна РНК

Б) аденозин трифосфат

Г) нуклеотид +

32. Функцията за транспортиране на въглероден диоксид в човешкото тяло и много животни се изпълнява от

33. Витамините са включени в

Задачи от част Б

Изберете три верни отговори от шест предложени

1. иРНК молекула

А) това е полимер, чиито мономери са нуклеотиди +

Б) това е полимер, чиито мономери са аминокиселини

Б) двуверижен полимер

D) едноверижен полимер +

D) носи кодирана информация за последователността на аминокиселините в протеините +

Д) изпълнява енергийна функция в клетката

2. ДНК молекула

А) полимер, чийто мономер е нуклеотид +

Б) полимер, чийто мономер е аминокиселина

B) двуверижен полимер +

D) едноверижен полимер

Г) обикновен полимер

E) е част от хромозомите +

3. Какви са свойствата, структурата и функциите на полизахаридите в клетката?

А) изпълняват структурни и складови функции +

Б) изпълняват каталитични и транспортни функции

Б) се състоят от остатъци от монозахаридни молекули +

Г) се състоят от остатъци от аминокиселинни молекули

Г) разтваряне във вода

E) не се разтваря във вода +

4. Какви въглехидрати се класифицират като монозахариди?

5. Липидите в тялото могат да изпълняват функция

6. Какви структурни компоненти са включени в нуклеотидите на ДНК молекулите?

А) азотни основи: A, T, G, C +

Б) различни аминокиселини

Б) липопротеини

D) въглехидратна дезоксирибоза +

Г) азотна киселина

Д) фосфорна киселина +

7. Какви характеристики на структурата и свойствата на водните молекули определят основната му роля в клетката?

А) способността за образуване на водородни връзки +

Б) наличието на богати на енергия връзки в молекулите

Б) полярността на неговите молекули +

Г) способност за образуване на йонни връзки

Г) способността за образуване на пептидни връзки

Д) способността да взаимодейства с йони +

8. Какви функции изпълнява водата в клетката?

9. Какво включва? АТФ молекула?

А) три остатъка от фосфорна киселина +

Б) един остатък от фосфорна киселина

Б) дезоксирибоза

Г) аденин +

D) рибоза +

10. Установете съответствие между характеристиките на органичните вещества и техните видове

2. При замразяване клубените на картофите придобиват сладникав вкус. Каква е причината за това явление?

Деркачева

3. Намерете грешки в дадения текст, коригирайте ги, посочете номерата на изреченията, в които са направени, запишете тези изречения без грешки.

1. Нуклеиновите киселини са биологични полимери.

2. Те са представени в клетката от ДНК молекула.

3. Мономерите на нуклеиновите киселини са нуклеоводи.

4. Всеки нуклеотид се състои от рибозна захар и азотна основа.

5. Има четири вида азотни основи: аденин, гуанин, цитозин и урацил.

Деркачева

4. В една верига на ДНК молекула има 25% аденилови остатъци, 17% тимидинови остатъци и 32% цитидилови остатъци. Изчислете процента на нуклеотидите в двойноверижната ДНК.

Деркачева

5. Намерете грешки в дадения текст, коригирайте ги, посочете номерата на изреченията, в които са направени, запишете тези изречения без грешки.

1. Най-често срещаните монозахариди в природата са хексозите: глюкоза, фруктоза, рибоза и дезоксирибоза.

2. Глюкозата е основният източник на енергия за клетката.

3. При пълното окисляване на 1 g глюкоза се отделят 176 kJ енергия.

4. Рибозата и дезоксирибозата са част от нуклеиновите киселини.

5. Дезоксирибозата е част от АТФ.

Органична материя. Понятие за биополимери.Както вече беше отбелязано, живите организми, в допълнение към неорганичните, включват различни органични вещества: протеини, липиди, въглехидрати, нуклеинови киселини и др. Те се образуват предимно от четири химически елементи: въглерод, водород, кислород и азот. В протеините към тези елементи се добавя сяра, а в нуклеиновите киселини се добавя фосфор.

В живите организми органичните вещества са представени както от малки молекули с относително ниско молекулно тегло, така и от макромолекули. ДА СЕ ниско молекулно теглосъединения включват аминокиселини, монозахариди, нуклеотиди, карбоксилни киселини, алкохоли и някои други. Макромолекули(от гръцки макрос- големи) са представени от протеини, полизахариди и нуклеинови киселини. Това са структурно сложни съединения с голямо молекулно тегло. Да, роднина молекулна масаповечето протеини варират от 5000 до 1 000 000. Както знаете от курса си по химия, относителното молекулно тегло (R4G) е равно на съотношението на масата на една молекула вещество към част от масата на въглероден атом и следователно е безразмерна величина. Стойността на L4 G показва колко пъти масата на една молекула на дадено вещество е по-голяма от единицата за атомна маса.

Молекулите на протеини, полизахариди и нуклеинови киселини се състоят от голямо числоповтарящи се единици с еднакъв или различен състав. Както знаете от курса си по химия, такива съединения се наричат полимери.Простите молекули, от които се изграждат полимерите, се наричат мономери.Мономерите на протеините са аминокиселини, мономерите на полизахаридите са монозахариди, а молекулите на нуклеиновите киселини са изградени от нуклеотиди. Протеините, полизахаридите и нуклеиновите киселини се намират в клетките на всички живи организми и изпълняват изключително важни функции. биологични функции, затова се наричат биологични полимери (биополимери).

В клетките на различните живи организми съдържанието на определени органични съединения е различно. Например, протеините и липидите преобладават в животинските клетки, докато въглехидратите преобладават в растителните клетки. Въпреки това, в различни клеткинякои органични съединения изпълняват подобни функции.

В живите организми сред макромолекулите водеща роля по функционално значение принадлежи на протеините. Протеините са преобладаващи и количествени в много организми. Така в тялото на животните те съставляват 40-50%, в тялото на растенията - 20-35% от сухата маса. Протеините са полимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселини - „градивни елементи“ на протеиновите молекули.Аминокиселините са органични съединения, съдържащи както аминогрупа (-NH 2), която се характеризира с основни свойства, така и карбоксилна група (-COOH) с киселинни свойства. Известни са около 200 аминокиселини, но в образуването на естествените протеини участват само 20. Такива аминокиселини се наричат ​​протеинообразуващи аминокиселини. Таблица 2 показва пълните и съкратените имена на тези аминокиселини (не за запаметяване).

Таблица 2. Протеинообразуващи аминокиселини и техните съкращения

В протеинообразуващите аминокиселинни молекули карбоксилната група и аминогрупата са свързани към един и същ въглероден атом. По тази характеристика 20 аминокиселини са подобни една на друга. Другата част от молекулата, наречена радикал (R), има различна структура за различните аминокиселини (фиг. 6). Радикалът може да бъде неполярен или полярен, хидрофобен или хидрофилен, което придава на различни аминокиселини специални свойства.

Повечето протеинообразуващи аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа - такива аминокиселини се наричат ​​неутрални (виж фиг. 6). Има също основни аминокиселини с повече от една аминогрупа и киселинни аминокиселини с повече от една карбоксилна група. Наличието на допълнителна амино или карбоксилна група влияе върху свойствата на аминокиселината, които играят решаваща роля при формирането на пространствената структура на протеина. Радикалът на някои аминокиселини (например цистеин) съдържа серни атоми.

Автотрофните организми синтезират всички нужни им аминокиселини от първичните продукти на фотосинтезата и азотсъдържащите неорганични съединения. За хетеротрофните организми източникът на аминокиселини е храната. В човешкото и животинското тяло някои аминокиселини могат да се синтезират от метаболитни продукти (предимно от други аминокиселини). Такива аминокиселини се наричат ​​несъществени. Други, т.нар незаменими аминокиселини, не може да се синтезира в организма и затова трябва постоянно да му се доставя като част от хранителните протеини. Хранителните протеини, които съдържат остатъци от всички незаменими аминокиселини, се наричат ​​пълни, за разлика от непълните протеини, които не съдържат остатъци от определени незаменими аминокиселини.

Есенциалните аминокиселини за човека са: триптофан, лизин, валин, изолевцин, треонин, фенилаланин, метионин и левцин. Аргининът и хистидинът също са от съществено значение за децата.

Наличието както на основни, така и на киселинни групи определя амфотерността и високата реактивност на аминокиселините. Аминогрупата (-NH2) на една аминокиселина е способна да взаимодейства с карбоксилната група (-COOH) на друга аминокиселина. В този случай се освобождава водна молекула и се появява ковалентна връзка между азотния атом на аминогрупата и въглеродния атом на карбоксилната група, която се нарича пептидна връзка.Получената молекула е дипептид(фиг. 7). В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа, а в другия има свободна карбоксилна група. Благодарение на това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди.Ако по този начин са свързани повече от един 10 аминокиселинни остатъци, тогава се образува полипептид.

Пептидите играят важна роля в човешкото тяло. Много хормони (глюкагон, вазопресин, окситоцин и др.), Антибиотици (например грамицидин), токсини (например дифтериен токсин) са олиго- и полипептиди по химическа природа.

катерици. Нива на организация на протеинова молекула.Полипептидните вериги могат да бъдат много дълги и да съдържат голямо разнообразие от комбинации от аминокиселинни остатъци. Наричат ​​се полипептиди, чиито молекули съдържат от 50 до няколко хиляди аминокиселинни остатъка протеини.Всеки специфичен протеин се характеризира стриктно постоянен персонали последователността на аминокиселинните остатъци.

Протеините, образувани само от аминокиселинни остатъци, се наричат ​​прости. Комплексните протеини са тези, които съдържат неаминокиселинен компонент. Това могат да бъдат метални йони (Fe 2+, Zn 2+, Mg 2 ^ Mn 2+), липиди, нуклеотиди, захари и др. Простите протеини са кръвен албумин, фибрин, някои ензими (трипсин) и др. Сложните протеини са най- ензими, имуноглобулини (антитела).

Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми, които представляват четири техни нива структурна организация(фиг. 8).

Верига от много свързани аминокиселинни остатъци пептидни връзки, представлява първична структурапротеинова молекула. Това е най-важната структура, тъй като определя формата, свойствата и функциите на протеина. Въз основа на първичната структура се създават други видове структури. Всеки протеин в тялото има уникална първична структура.

Вторична структурапротеинът възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородните атоми на NH групите и кислородните атоми на СО групите на различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Полипептидната верига е усукана в спирала. Водородните връзки са слаби, но поради значителния си брой те осигуряват стабилността на тази структура. Например, молекулите на кератина, основният протеин на човешката коса и нокти, имат напълно спирална конфигурация. Спиралната вторична структура е характерна и за някои други протеини, например миозин

Вторичната структура на протеина, в допълнение към спиралата, може да бъде представена от нагънат слой. В този случай няколко полипептидни вериги (или участъци от една полипептидна верига) са разположени паралелно, образувайки структура, сгъната като акордеон (виж фиг. 8). Например протеинът фиброин, който е в основата на естествените копринени влакна, има тази конфигурация.

Третична структурасе образува поради образуването на водородни, йонни и други връзки, които възникват между различни групи атоми на протеиновата молекула в водна среда. В някои протеини S-S връзките (дисулфидни връзки) между цистеиновите остатъци (аминокиселина, съдържаща сяра) играят важна роля при образуването на третичната структура. В този случай полипептидната спирала се вписва в вид топка (глобула) по такъв начин, че хидрофобните аминокиселинни радикали са потопени вътре в глобулата, а хидрофилните са разположени на повърхността и взаимодействат с водните молекули. Третичната структура определя спецификата на белтъчните молекули, тяхната биологична активност. Много протеини имат третична структура, като миоглобин (протеин, който участва в създаването на кислородни резерви в мускулите) и трипсин (ензим, който разгражда хранителните протеини в червата).

Някои протеинови молекули съдържат не един, а няколко полипептида, които образуват един комплекс. Така се образува кватернерна структура.Полипептидите (те могат да имат еднакви или различни структури) не се свързват ковалентни връзки. Силата на кватернерната структура се осигурява от взаимодействието на слаби междумолекулни сили. Например, кватернерната структура е характерна за протеина на хемоглобина. Молекулата му се състои от четири структурни елементи- субединици, всяка субединица включва полипептидна верига и небелтъчен компонент - хем.

1. Какви вещества са биологични полимери? Какви вещества са мономери за изграждане на биополимерни молекули?

a, d, e – са мономери; b, c, d – полимери

2. Какво функционални групихарактеристика на всички аминокиселини? Какви свойства имат тези групи?

Аминокиселина - органично съединение, съдържащ както аминогрупа (NH2), която се характеризира с основни свойства, така и карбоксилна група (COOH) с киселинни свойства. Аминокиселината също така съдържа радикал (R), който има различна структура за различните аминокиселини, което придава на различните аминокиселини специални свойства.

3. Колко аминокиселини участват в образуването на естествените протеини? Посочете общите структурни характеристики на тези аминокиселини. С какво се различават?

В образуването на естествените протеини участват само 20. Такива аминокиселини се наричат ​​протеинообразуващи аминокиселини. Общите структурни характеристики за тях са наличието на аминогрупа и карбоксилна група, а разликата е в различните радикали.

4. Как аминокиселините са свързани, за да образуват полипептидна верига? Конструирайте дипептид и трипептид. За да изпълните задачата, използвайте структурни формулиаминокиселини, показани на фигурата.

Аминогрупата (–NH2) на една аминокиселина взаимодейства с карбоксилната група (–COOH) на друга аминокиселина и се образува пептидна връзка между азотния атом на аминогрупата и въглеродния атом на карбоксилната група. Получената молекула е дипептид със свободна аминогрупа в единия край и свободна карбоксилна група в другия. Благодарение на това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки трипептиди и т.н.

5. Опишете нивата на структурна организация на протеините. Какви химични връзки определят различните нива на структурна организация на протеиновите молекули?

Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми, които представляват четири нива на тяхната структурна организация. 1) Верига от много аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки, представлява първичната структура на протеинова молекула. Въз основа на първичната структура се създават други видове структури. 2) Вторичната структура на протеина възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородните атоми на NH групите и кислородните атоми на CO групите на различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Полипептидната верига е усукана в спирала. Водородните връзки са слаби, но поради значителния си брой те осигуряват стабилността на тази структура. 3) Третичната структура се образува поради образуването на водородни, йонни и други връзки, които възникват между различни групи атоми на протеиновата молекула във водна среда. В някои протеини S S връзките (дисулфидни връзки) между цистеиновите остатъци (съдържаща сяра аминокиселина) играят важна роля при образуването на третична структура. В този случай полипептидната спирала се вписва в един вид намотка (глобула) по такъв начин, че хидрофобните аминокиселинни радикали са потопени вътре в глобулата, а хидрофилните са разположени на повърхността и взаимодействат с водните молекули. 4) Молекулите на някои протеини съдържат не един, а няколко полипептида (глобули), образуващи един комплекс. Така се образува кватернерната структура.

6. Хората и животните получават аминокиселини от храната. От какво могат да се синтезират аминокиселини в растенията?

Автотрофните организми синтезират всички нужни им аминокиселини от първичните продукти на фотосинтезата и азотсъдържащите неорганични съединения.

7. Колко различни трипептиди могат да бъдат изградени от три аминокиселинни молекули (например аланин, лизин и глутаминова киселина), ако всяка аминокиселина може да се използва само веднъж? Тези пептиди ще имат ли същите свойства?

От тези аминокиселини можете да изградите 6 трипептида и всеки ще има свои собствени свойства, тъй като последователността на аминокиселините е различна.

8. За разделяне на смес от протеини на компоненти се използва методът на електрофорезата: в електрическо поле отделни протеинови молекули се движат с определена скорост към един от електродите. В този случай някои протеини се движат към катода, други се движат към анода. Как структурата на една протеинова молекула е свързана със способността й да се движи в електрическо поле? Какво определя посоката на движение на протеиновите молекули? От какво зависи скоростта им?

Зарядът на протеиновата молекула зависи от съотношението на киселинните и основните аминокиселинни остатъци. Карбоксилната група и аминогрупата придобиват различни заряди (отрицателни и положителни) поради факта, че във водни разтвори карбоксилната група се дисоциира на COO– + H+ и има отрицателен заряд, а аминогрупата има положителен заряд поради добавянето на водородни йони. В резултат на това се образува общ заряд, който определя движението на протеиновата молекула. Ако преобладават остатъците от киселинни аминокиселини, зарядът на молекулата е отрицателен и се движи към анода; ако преобладават остатъците от основни аминокиселини, зарядът на молекулата е положителен и се движи към катода. Скоростта на движение зависи от големината на заряда, масата на протеина и пространствената конфигурация.

катерициса биологични хетерополимери, чиито мономери са аминокиселини. Протеините се синтезират в живите организми и изпълняват определени функции в тях.
Протеините съдържат атоми на въглерод, кислород, водород, азот и понякога сяра.

Протеинови мономери – аминокиселини – вещества, съдържащи в състава си неизменните части аминогрупа NH2 и карбоксилната група СООН и променлива част – радикал. Именно радикалите правят аминокиселините различни една от друга. Аминокиселините имат свойствата на киселина и основа (те амфотерни), за да могат да се свързват един с друг. Техният брой в една молекула може да достигне няколкостотин. Редуването на различни аминокиселини в различни последователности прави възможно получаването на огромен брой протеини с различни структури и функции.

Намира се в протеините 20 видаразлични аминокиселини, някои от които животните не могат да синтезират. Те ги получават от растения, които могат да синтезират всички аминокиселини. Именно до аминокиселини протеините се разграждат в храносмилателния тракт на животните. От тези аминокиселини, влизащи в клетките на тялото, се изграждат неговите нови протеини.

Структура на протеинова молекула - нейният аминокиселинен състав, последователността на мономерите и степента на усукване на молекулата, която трябва да се побере в различни участъци и органели на клетката, и то не сама, а заедно с огромен брой други молекули.

1. Последователността на аминокиселините в протеиновата молекула я образува първична структура. Зависи от последователността на нуклеотидите в участъка на ДНК молекулата (гена), кодиращ протеина. Съседните аминокиселини са свързани пептид връзки, възникващ между въглерода на карбоксилната група на една аминокиселина и азота на аминогрупата на друга аминокиселина.
2. Дълга протеинова молекула се сгъва и първо приема формата на спирала - вторична структура протеинова молекула. Между CO и NH - групи от аминокиселинни остатъци на съседни завъртания на спиралата, водород комуникациидържейки веригата.
3. Протеинова молекула със сложна конфигурация под формата на глобула (топка) придобива третична структура . Здравината на тази структура е осигурена хидрофобен, водороден, йонен и дисулфиден S-Sвръзки.
4.Някои протеини имат кватернерна структура , образувани от няколко полипептидни вериги (третични структури). Кватернерната структура също се държи заедно от слаби нековалентни връзки - йонни, водородни, хидрофобни.

Силата на тези връзки обаче е ниска и структурата може лесно да се повреди. При нагряване или третиране с определени химикали протеинът е денатурирани губи своята биологична активност.

Разрушаването на кватернерните, третичните и вторичните структури е обратимо. Разрушаването на първичната структура е необратимо.
Протеините имат видова специфика : Всеки вид организъм има протеини, които не се срещат в други видове.

Таблица. Образуване на структури (ниво на пространствена организация) на протеини.

Функции на протеините .

Каталитичен (ензимен) – протеините ускоряват всички биохимични процеси, протичащи в клетката: разпад хранителни веществав храносмилателния тракт участват в реакции на матричен синтез. Всеки ензим ускорява една и само една реакция (както директна, така и обратна посока). Скоростта на ензимните реакции зависи от температурата на средата, нивото на нейното рН, както и от концентрациите на реагиращите вещества и концентрацията на ензима.
транспорт – протеините осигуряват активен транспорт на йони през клетъчните мембрани, транспорт на кислород и въглероден диоксид, транспорт на мастни киселини.
Защитен – антителата осигуряват имунна защита на организма; фибриногенът и фибринът предпазват тялото от загуба на кръв.
Структурни - една от основните функции на протеините. Протеините са включени в клетъчни мембрани; протеинът кератин образува косата и ноктите; протеини колаген и еластин – хрущяли и сухожилия.
Контрактивен – осигурява се от контрактилни протеини – актин и миозин.
Сигнал – белтъчните молекули могат да приемат сигнали и да служат като техни преносители в тялото (хормони). Трябва да се помни, че не всички хормони са протеини.
Енергия – при продължително гладуване протеините могат да се използват като допълнителен източник на енергия след изразходване на въглехидрати и мазнини.

Таблица. Основни функции на протеините и пептидите.

Тематични задачи.

Част А

A1. Последователността на аминокиселините в протеиновата молекула зависи от:
1) генна структура
2) външна среда
3) произволната им комбинация
4) техните структури

A2. Човек получава незаменими аминокиселини чрез
1) техния синтез в клетките
3) приемане на лекарства
2) прием на храна
4) приемане на витамини

A3. Когато температурата спадне, ензимната активност
1) се увеличава значително
2) значително намалява
3) остава стабилен
4) променя се периодично

A4. Участва в защитата на организма от кръвозагуба
1) хемоглобин
2) колаген
3) фибрин
4) миозин

A5. В кой от следните процеси не участват протеините?
1) метаболизъм
2) кодиране на наследствена информация
3) ензимна катализа
4) транспорт на вещества

A6. Дайте пример за пептидна връзка:

Част Б

В 1. Изберете функции, специфични за протеините
1) каталитичен
2) хематопоетични
3) защитно
4) транспорт
5) рефлекс
6) фотосинтетичен

НА 2.
Установете съответствие между структурата на протеиновата молекула и нейните характеристики

Част В

C1. Защо храната се съхранява в хладилник?
C2. Защо сготвените храни издържат по-дълго?
NW. Обяснете понятието "специфичност" на протеин и какво биологично значениеима специфика?
C4. Прочетете текста, посочете номерата на изреченията, в които са допуснати грешки, и ги обяснете.
1) Повечето химична реакциякатализирано от ензими в тялото.
2) Всеки ензим може да катализира много видове реакции.
3) Ензимът има активен център, чиято геометрична форма се променя в зависимост от веществото, с което ензимът взаимодейства.
4) Пример за действието на ензим е разграждането на урея от уреаза.
5) Уреята се разгражда на въглероден диоксид и амоняк, което мирише на котешка тоалетна.
6) За една секунда уреазата разгражда до 30 000 молекули урея; при нормални условия това ще отнеме около 3 милиона години.