Глицин және оның натрий тұзы (E640). «Стандартты емес» аминқышқылдары Амин қышқылдарының натрий тұзы

Аминқышқылдарының құрамында амин және карбоксил топтары бар және олармен қосылыстарға тән барлық қасиеттерді көрсетеді функционалдық топтар. Аминқышқылдық реакцияларды жазу кезінде иондалмаған амин және карбокси топтары бар формулалар қолданылады.

1) амин тобы бойынша реакциялар. Амин қышқылдарындағы амин тобы аминдердің әдеттегі қасиеттерін көрсетеді: аминдер негіз болып табылады, ал реакцияларда олар нуклеофильдер қызметін атқарады.

1. Аминқышқылдарының негіз ретіндегі реакциясы. Амин қышқылы қышқылдармен әрекеттескенде аммоний тұздары түзіледі:

2. Азот қышқылының әрекеті. Азот қышқылының әсерінен гидроксиқышқылдар түзіліп, азот пен су бөлінеді:

Бұл реакция аминқышқылдарындағы, сондай-ақ белоктардағы бос амин топтарының санын анықтау үшін қолданылады.

3. N - ацил туындыларының түзілуі, ацилдену реакциясы.

Аминқышқылдары ангидридтермен және қышқыл галогенидтермен әрекеттесіп, амин қышқылдарының N - ацил туындыларын түзеді:

Бензил эфирі натрий тұзы N карбобензоксиглицин - хлорформды глицин

Ациляция - амин тобын қорғаудың бір жолы. N-ацил туындылары бар үлкен мәнпептидтердің синтезінде, өйткені N-ацил туындылары бос амин тобының түзілуімен оңай гидролизденеді.

4. Шифф негіздерінің қалыптасуы. a - аминқышқылдары альдегидтермен әрекеттескенде, карбиноламиндердің түзілу сатысы арқылы алмастырылған иминдер (Шиф негіздері) түзіледі:

аланин формальдегид N-метилол аланин туындысы

5. Алкилдену реакциясы. А-амин қышқылының амин тобы алкилденіп, N-алкил туындыларын түзеді:

2,4-динитрофторбензолмен реакцияның маңызы зор. Алынған динитрофенил туындылары (DNP туындылары) пептидтер мен белоктардағы аминқышқылдарының ретін анықтауда қолданылады. А-аминқышқылдарының 2,4-динитрофторбензолмен әрекеттесуі бензол сақинасындағы нуклеофильді орын басу реакциясының мысалы болып табылады. Бензол сақинасында екі күшті электрон тартып алатын топтардың болуына байланысты галоген қозғалмалы болып, орын басу реакциясына түседі:

фторбензол N - 2,4 - динитрофенил - а - амин қышқылы

(DNFB) DNF - a - аминқышқылдарының туындылары

6. Фенилисотиоцианатпен реакция. Бұл реакция пептидтердің құрылымын анықтауда кеңінен қолданылады. Фенилисотиоцианат - H-N=C=S изоциан қышқылының туындысы. a - аминқышқылдарының фенилизотиоцианатпен әрекеттесуі нуклеофильді қосылу реакциясының механизмі бойынша жүреді. Алынған өнімде одан әрі молекулаішілік орынбасу реакциясы жүзеге асады, бұл циклдік алмастырылған амидтің: фенилтиогидантоиннің түзілуіне әкеледі.

Циклді қосылыстар сандық шығыммен алынады және тиогидантоиннің фенил туындылары (FTH - туындылары) - аминқышқылдары. FTG - туындылары R радикалының құрылымы бойынша ерекшеленеді.

Эфирлердің түзілуі пептидтер синтезіндегі карбоксил тобын қорғау әдістерінің бірі болып табылады.

3. Қышқыл галогенидтердің түзілуі. Қорғалған амин тобы бар a-амин қышқылдары күкірт оксидихлоридімен (тионилхлорид) немесе фосфор оксиді-трихлоридімен (фосфор оксихлориді) өңделген кезде қышқыл хлоридтері түзіледі:

Қышқыл галогенидтерін алу пептидтік синтезде карбоксил тобын белсендіру тәсілдерінің бірі болып табылады.

4. Ангидридтердің а - аминқышқылдарының алынуы. Қышқыл галогенидтер өте жоғары реактивтілікке ие, бұл оларды қолданғанда реакцияның селективтілігін төмендетеді. Сондықтан пептидтік синтезде карбоксил тобын белсендірудің жиі қолданылатын әдісі оны ангидридтік топқа айналдыру болып табылады. Ангидридтер қышқыл галогенидтерге қарағанда белсенді емес. Қорғалған амин тобы бар а-амин қышқылы этилхлороформатпен (этилхлорформат) әрекеттескенде ангидридті байланыс түзіледі:

5. Декарбоксилдену. a - Бір көміртегі атомында екі электрон тартып алатын топтары бар амин қышқылдары оңай декарбоксилденеді. Зертханалық жағдайда бұл аминқышқылдарын барий гидроксидімен қыздыру арқылы жүзеге асады.Бұл реакция организмде биогенді аминдердің түзілуімен декарбоксилаза ферменттерінің қатысуымен жүреді:

Амин қышқылдарының жылуға қатынасы. А-аминқышқылдарын қыздырғанда дикетопиперазиндер деп аталатын циклді амидтер түзіледі:

Дикетопиперазин

g - лактам (бутиролактам)

Амин және карбоксил топтары бес немесе одан да көп көміртек атомдарымен бөлінген жағдайларда, қыздыру кезінде су молекуласының жойылуымен полимерлі полиамидті тізбектердің түзілуімен поликонденсация жүреді.

маңызды орындайтын биологиялық функциялартірі организмдерде ақуыз биосинтезіне қатысады, жүйке жүйесінің қалыпты қызметіне жауап береді және зат алмасу процестерін реттейді. Жасанды жолмен алынған аминсірке қышқылы фармацевтикада, медицинада және тамақ өнеркәсібінде қолданылады.

Азық-түлік қоспасы E640 бір таңбаның астында аминсірке қышқылын (глицин) және оның натрий тұзын біріктіреді - өнімдердің дәмі мен хош иісін оңтайландыру үшін қолданылатын қосылыстар. Қосымша қауіпсіз және әлемнің көптеген елдерінде ресми түрде бекітілген.

Глицин және оның натрий тұзы: жалпы ақпарат

Глицин, сондай-ақ аминосірке немесе аминоэтан қышқылы ретінде белгілі, серияға жатады маңызды емес аминқышқылдары- белоктардың және олардың қосылыстарының құрамына кіретін қарапайым органикалық құрылымдар. Жасанды жолмен алынған зат түссіз ұнтақ, иіссіз және тәтті дәмге ие.

Өнеркәсіптік ауқымда глицин хлорсірке қышқылы мен аммиакты біріктіру арқылы өндіріледі. Аминосірке қышқылы өз кезегінде металл иондарымен күрделі тұздар (глицинаттар) түзу қабілетіне ие.

Натрий глицинаты – натрий мен амин сірке қышқылының тұзы, ол да синтетикалық зат болып табылады. Глицин және оның тұзы әртүрлі химиялық қосылыстар болғанына қарамастан, тамақ өнеркәсібінде олар дәм мен хош иісті модификаторлардың бірдей функцияларын орындайды, бір таңбалық нөмірге біріктіріледі және E640 қоспасы ретінде қарастырылады.

Глициннің биологиялық рөлі және оның көздері

Глицин белок молекулаларының құрамында басқа аминқышқылдарына қарағанда әлдеқайда жиі кездеседі және ең маңызды биологиялық функцияларды орындайды. Адам ағзасында бұл амин қышқылы глиоксилаттың трансаминденуі (амин тобының қайтымды тасымалдануы) немесе холин мен сериннің ферментативті ыдырауы арқылы синтезделеді.

Аминосірке қышқылы порфириндер мен пуриндердің прекурсоры болып табылады, олардың биосинтезі тірі жасушаларда жүреді, алайда биологиялық рөлібұл байланыс осы функциялармен шектелмейді. Глицин сонымен қатар тасымалдауға қатысатын нейротрансмиттер болып табылады жүйке импульстары, басқа аминқышқылдарының түзілуін реттейді және нейрондар мен моторлы нейрондарға «тежегіш» әсер етеді.

Дені сау адамның денесі қажетті мөлшерде аминқышқылдарын дербес синтездейді, сондықтан әдетте оларды дәрілік заттар мен диеталық қоспалардың бөлігі ретінде пайдаланудың қажеті жоқ. Аминосірке қышқылының тағамдық көздері жануарлардан алынатын өнімдер (сиыр бауыры және), жаңғақтар және кейбір жемістер болып табылады.

Глицин мен оның натрий тұзының адам ағзасына әсері

Аминосірке қышқылы нейротрансмиттер ретінде реттеуші функцияларды орындайды және ең алдымен орталық және перифериялық жүйке жүйесіне әсер етеді. Глицин ноотропты қасиеттерге ие, метаболизмді қалыпқа келтіреді, орталық жүйке жүйесінің қорғаныс функцияларын белсендіреді және жұмсақ тыныштандыратын әсерге ие.

Глициннің адам ағзасына оң әсері:

• эмоционалды шиеленісті, алаңдаушылықты, стрессті, агрессивтілікті төмендету;
• көңіл-күйді жақсарту және ұйқыны қалыпқа келтіру;
• бұлшықеттерді босаңсыту және спазмды жою;
• жұмыс қабілеттілігін арттыру;
• психотроптық препараттарды қабылдаудың жанама әсерлерін әлсірету;
• вегетоваскулярлық бұзылулардың ауырлығының төмендеуі;
• алкоголь мен тәттілерге құмарлықты азайтады.

E640 қоспасының бөлігі ретінде глицин және оның тұзы жоғарыда аталған қасиеттерге ие емес және қалыпты ауқымда тұтынылған кезде адам ағзасына оң немесе теріс әсер етпейді. Азық-түлік қоспасы денсаулыққа қауіп төндірмейді, бірақ жеке төзімсіздік жағдайында ол аллергиялық реакцияны тудыруы мүмкін.

Ықтимал қауіптер қоспалар құрамындағы қоспалар және сапасы төмен тағам өнімдері болуы мүмкін, оларды өндіруде дәм мен хош иісті оңтайландырғыштар қолданылады.

Глицин және оның натрий тұзын қолдану

Глицин мен натрий глицинатының қолдану салалары негізінен тамақ өнеркәсібі, медицина және фармацевтикамен шектеледі. Дегенмен, аминосірке қышқылы гипоаллергенді және антиоксиданттық қасиеттеріне байланысты косметика өнеркәсібінде де қолданыла бастады.

Құрамында E640 қоспасы бар косметикалық өнімдер:

• әлсіреген шашқа арналған терапевтік сусабындар және таздануға қарсы құралдар;
• қартаюға қарсы косметика, барлық тері түрлеріне арналған ылғалдандыратын кремдер мен маскалар;
• тазартқыш сарысулар мен тониктер;
• далаптар мен бальзамдар.

Ұнтақталған глицин таблеткаларын үйдегі тері күтімі өнімдерін жасауға, ылғалдандыратын маскалар мен кремдерге қосуға болады. Аминосірке қышқылы құнды қоректік заттардың дермистің терең қабаттарына енуіне ықпал етеді және медициналық косметиканың әсерін күшейтеді.

Тамақ өнеркәсібіндегі E640 қоспасы

Глицин және натрий глицинаты алкогольдік сусындарды өндірудің технологиялық процестерінде белсенді қолданылады. Атап айтқанда, E640 қоспасы жағымсыз иісті бейтараптандыруға және өткір дәмді жұмсартуға мүмкіндік беретін элиталық арақтың бөлігі болып табылады. Сондай-ақ алкогольдік сусындарда глициннің болуы алкогольдің жүйке жүйесіне улы әсерін азайтуға көмектеседі және асқынудың алдын алады деген пікір бар.

Құрамында E640 қоспасы бар тамақ өнімдері:

• күшті алкогольдік сусындар;
• джемдер, консервілер, желе, ;
• целлюлозасы бар оралған шырындар;
• байытылған пісіру;
• спорттық күшейтілген сусындар;
• тұздықтар, дәмдеуіштер және дәмдеуіштер.

Аминосірке қышқылы биологиялық белсенді заттардың дәмі мен тасымалдануын оңтайландыру үшін ғана емес, сонымен қатар бактерияға қарсы агент ретінде де қолданылады. Атап айтқанда, қауіпті ішек таяқшасын залалсыздандыру үшін онымен ет, балық және теңіз өнімдері өңделеді.

Медициналық қолдану

Глицин орталық және перифериялық ауруларды емдеу және алдын алу үшін белсенді қолданылады жүйке жүйесі. Бұл зат ноотропты, седативті, құрысуға қарсы және гипнозды әсер ететін фармацевтикалық препараттардың құрамына кіреді, жұмсақ антидепрессант және тыныштандыратын әсерге ие.

Аминосірке қышқылын дәрі ретінде қолданудың медициналық көрсеткіштері:

• психикалық өнімділіктің төмендеуі, ұйқының және есте сақтаудың бұзылуы;
• эмоционалдық стресс, стресстік жағдайлар, невроздар;
• эмоционалдық тұрақсыздық және қозғыштығының жоғарылауы;
• ишемиялық инсульттің, бас сүйек-ми жарақаттарының және нейроинфекциялардың салдары;
• вегетотамырлық дистония, ишемиялар;
• бұлшықет тонусының жоғарылауы, бұлшықет спазмы;
• ішімдік пен нашақорлық, орталық жүйке жүйесін төмендететін дәрілердің токсикалық әсері.

Тәулігіне 3 г глицинді қолдану ақыл-ой қабілеттеріне және жалпы күйге оң әсер ететіні дәлелденген. эмоционалды жағдайадам, күндізгі ұйқышылдықты жеңілдетеді және түнгі ұйқыны қалыпқа келтіреді. Препарат сонымен қатар жүкті әйелдерге алаңдаушылықты азайту үшін, әлеуметтік бейімделу мен шоғырлану қиын балалар мен жасөспірімдерге тағайындалады.

Қосымша E640 және заңнама

Дәм мен иіс оптимизаторы E640 әлемнің көптеген елдерінде тамақ өндірісінде қолданылады, бірақ Codex Alimentarius-те қоспа туралы ақпарат жоқ. Тамақтану кезінде глицинмен және натрий глицинатымен улану жағдайлары болған жоқ, сондықтан E640 модификаторы қауіпсіз деп саналады.

Қоспа ЕО, АҚШ және Канадада тамақ өнеркәсібінде қолдануға ресми рұқсат етілген тізімге енгізілген. Заңнама Ресей Федерациясыжәне Беларусь сонымен қатар SanPiN белгілеген рұқсат етілген шектерде өнімдерде E640 болуына мүмкіндік береді. Украина аумағында дәм күшейткіш және хош иістендіргіш ретінде E640 қолдану туралы деректер жоқ.

Глицин мен оның тұзы адам ағзасына улы әсер етпейтініне және қолдануға рұқсат етілгеніне қарамастан, құрамында E640 бар өнімдерді пайдалы деп атауға болмайды. Хош иістендіргіштер мен хош иістендіргіштердің көпшілігі тұтынушының назарын төмен сапалы өнімдерге аудару үшін қолданылады, олардың қолданылуын барынша азайту керек.

Амин қышқылдарының қасиеттеріхимиялық және физикалық болып екі топқа бөлуге болады.

Аминқышқылдарының химиялық қасиеттері

Қосылыстарға байланысты аминқышқылдары әртүрлі қасиеттерді көрсете алады.

Аминқышқылдарының әрекеттесуі:

Амфотерлік қосылыстар ретінде аминқышқылдары қышқылдармен де, сілтілермен де тұздар түзеді.

Карбон қышқылдары ретінде аминқышқылдары функционалды туындылар түзеді: тұздар, күрделі эфирлер, амидтер.

Аминқышқылдарының өзара әрекеттесуі және қасиеттері негіздер:
Тұздар түзіледі:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натрий тұзы + 2-аминосірке қышқылы Аминосірке қышқылының натрий тұзы (глицин) + су

-мен әрекеттесу спирттер:

Аминқышқылдары хлорсутек газының қатысуымен спирттермен әрекеттесе алады эфир. Күрделі эфирлераминқышқылдарының биполярлы құрылымы жоқ және ұшпа қосылыстар.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метил эфирі / 2-амин сірке қышқылы /

Өзара әрекеттесу аммиак:

Амидтер түзіледі:

NH 2 -CH (R) -COOH + H-NH 2 \u003d NH 2 -CH (R) -CONH 2 + H 2 O

Амин қышқылдарының әрекеттесуі күшті қышқылдар:

Тұздарды алу:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (немесе HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Бұлар негізгі Химиялық қасиеттеріамин қышқылдары.

Амин қышқылдарының физикалық қасиеттері

Тізімдеп көрейік физикалық қасиеттеріамин қышқылдары:

• Түссіз
• Кристалдық пішінге ие болыңыз
• Көптеген аминқышқылдарының дәмі тәтті, бірақ радикалға байланысты (R) ащы немесе дәмсіз болуы мүмкін
• Суда жақсы ериді, бірақ көптеген органикалық еріткіштерде нашар ериді
• Аминқышқылдары оптикалық белсенділік қасиетіне ие
• 200°C жоғары температурада ыдыраумен балқыту
• өзгермейтін
• Қышқылдық және сілтілі ортадағы аминқышқылдарының судағы ерітінділері электр тогын өткізеді

Белоктар – ақуыз тізбегіне кіретін аминқышқылдарының реттілігіне байланысты белгілі кеңістіктік құрылымы бар, жеткілікті үлкен молекулалық массадағы полипептидтер. Бұл құрылым ықшам (глобулярлы белоктар) немесе ұзартылған (фибриллярлы белоктар) болуы мүмкін. Барлық ферменттер глобулярлы белоктар, фибриллярлыларға коллаген, кератин - терінің, шаштың белоктары, өте күшті және жақсы созылатын.
Құрамы бойынша ақуыздар қарапайым, тек амин қышқылдарынан тұратын және күрделі - басқа кластардың молекулалары бар полипептидтердің кешендері немесе ковалентті қосылыстары болып бөлінеді:

нуклеин қышқылдары- нуклеопротеидтер;
полисахаридтер - гликопротеиндер;
липидтер - липопротеиндер;
пигменттер – хромопротеиндер;
фосфор қышқылының қалдықтары – фосфопротеиндер.

Күрделі ақуыздың ақуыздық бөлігі деп аталады апопротеин, белок емес - протездік топ. Қарапайым және күрделі глобулярлы белоктардың барлығы дерлік ферменттер – тірі ағзалардағы биохимиялық реакциялардың биологиялық катализаторлары.

Тапсырмалар

1-тапсырма.Қандай газ көлемі (д қалыпты жағдайлар) азот қышқылымен әрекеттескенде 0,001 моль амин қышқылы бөлінеді: а) лейцин; б) лизин; в) пролин?

Шешім

Көрсетілген аминқышқылдарының азот қышқылымен реакция теңдеулерін жазайық. Лейкин мен лизин жағдайында Ван Слайктың дезаминденуі жүреді, ал лизинде ол молекуладағы екі амин тобында жүреді. Пролинде бастапқы амин тобы жоқ, сондықтан процесс N-нитрозадалану сатысында тоқтайды.

(а) реакциясында лейцин n (Leu) мольдерінің саны бөлінген азот n (N 2) мольдерінің санына тең, сондықтан 0,001 моль немесе 22,4 мл азот бөлінеді. Реакцияда (b) n (lys) салыстырғанда газдың екі еселенген мөлшері 2n (N 2) түзіледі, өйткені бастапқы амин қышқылында екі негізгі амин тобы бар; бөлінген азоттың көлемі 44,8 мл болады. (c) реакциясында азот бөлінбейді: пролин 20 алмастырылмайтын аминқышқылдарының ішінде а-позициясында екінші ретті азот атомы бар жалғыз ғана. Оны нитрозирлеу кезінде N-нитрозо (диазо емес) қосылыс түзіледі.

Жауап:а) 22,4 мл N 2 ; б) 44,8 мл N 2 ; в) N 2 бөлінуі жоқ.

2-тапсырма.Өңдеу нәтижесінде құрамында 9,36 мг белгісіз амин қышқылы бар ерітіндіні 748 мм сын.бағ. азот қышқылының артық мөлшерімен. және 20 °С, 2,01 мл азот алынды. Бұл амин қышқылының ең аз молярлық массасы қандай?

Шешім

Амин қышқылының азот қышқылымен әрекеттесуі:

Біріктірілген газ заңын қолдану PV/T = const, біз қалыпты жағдайда азот көлемін есептейміз (0 ° C температурада немесе 273 ° К және 760 мм Hg қысымда): V 0 (N 2) (n.o.) \u003d (P 1 V 1 T) 0) / (P 0 T 1) \u003d (748 2,01 273) / (760 293) \u003d 1,84 мл.

Амин қышқылы заты мен N2 бөлінетін газдың моль саны бірдей болғандықтан, біз пропорцияны құраймыз:
9,36 мг амин қышқылы 1,84 мл N 2 береді;
М( молекулалық массааминқышқылдары) = 22,4 N 2 береді.
M \u003d (9,36 22,4) / 1,84 \u003d 114.
Бұл валин болуы мүмкін:

3-тапсырма.Жануардың гемоглобинінде 0,335% темір бар (салмақ бойынша). Бұл ақуыздың ең аз молярлық массасы қандай? Молекулада қанша темір атомы бар болса әдісімен анықталадыосмостық қысымды өлшеу ақуыздың молекулалық салмағы 67000?

Шешім

Массалық үлесгемоглобиндегі темір: C% (Fe) \u003d / M (ақуыз), мұнда n - ақуыз молекуласындағы Fe атомдарының саны. n = 1 болсын, онда M (ақуыз) 1 = M (Fe) 100% / C% (Fe) = 56 100 / 0,335 = 16700. М (ақуыз) шын мәнінен (шарт бойынша) ist. \u003d 67000, n \u003d M көзі / M 1 \u003d 67000/16700 \u003d 4.

4-тапсырма.Бір амин қышқылының қалдықтарынан тұратын 48 г дипептидтің сілтілі гидролизі кезінде бір ғана зат – амин қышқылының натрий тұзы түзілді. Бұл тұздың массасы 66,6 г Дипептидтің құрылымын анықтаңыз.

Шешім

Дипептидтің сілтілі гидролизінің реакция теңдеуі:

Мольдегі дипептид мөлшерін (дипептидтің) = х деп белгілейік. Сонда гидролиз реакциясында сілтінің екі есе көп мөлшері (NaOH) = 2x жұмсалады және (амин қышқылдары) = 2х және (H2O) = x түзіледі. m = ·M формуласын қолданып, материалдық баланс теңдеуін құрайық;

m(дипептид) + m(NaOH) = m(амин қышқылы тұздары) + m(H 2 O); 48 + 2x 40 = 66,6 + x 18; 62x = 18,6; x = 0,3 моль. M (дипептид) \u003d m / \u003d 48 / 0,3 \u003d 160. M (амин қышқылдары) \u003d [M (дипептид) + M (H 2 O)] / 2 \u003d 178/2 \u003d 89 г / . Амин қышқылы - аланин. Дипептидтің құрылымы: .

Амин қышқылдары – бұл радикалда бір немесе бірнеше амин тобы (NH 2) бар органикалық қышқылдардың туындылары.

Рационалды номенклатура бойынша олардың атауларында «амин» префиксі және карбоксил тобына қатысты амин тобының орнын көрсететін грек алфавитінің әріптері (α-, β-, γ- және т.б.) бар.

4-аминобутан

(γ-аминобутирикалық)

Белоктардың құрамына тривиальды атаулар берілген α-амин қышқылдары кіреді.

Аминқышқылдары моноаминокарбонды, диаминокарбонды, аминодикарбонды, ароматты және гетероциклді болып бөлінеді: CH 3 -CHNH 2 -COOH аланин (α-аминопропион қышқылы);H 2 N - (CH 2) 4 -CHNH 2 -COOH лизин (α, ε- диаминокапрон қышқылы); COOH–CH 2 –CHNH 2 –COOH аспарагин қышқылы (α-аминосукцин қышқылы); C 6 H 5 -CH 2 -CHNH 2 -COOH фенилаланин (α-амино-β-фенилпропион қышқылы);

(пирролидин-α-карбон қышқылы).

Тірі организмдерде жиі кездесетін барлық α-аминқышқылдарының тривиальды атаулары бар, олар әдетте әдебиетте қолданылады.

аминқышқылдарының қасиеттері.Аминқышқылдары кристалды заттар, әдетте дәмі тәтті, суда оңай ериді.

Аминқышқылдағы амин немесе карбоксил функционалды топтарының санына байланысты ол негіздік (лизин) немесе қышқылдық (аспартин қышқылы) қасиеттерге ие болуы мүмкін.

Амин тобы мен карбоксил тобы биполярлы ион немесе ішкі тұз түзе алады:

NH 2 -CH 2 -COOH → NH 3 + -CH 2 -COO -.

Аминқышқылдарының құрамында -NH 2 және -COOH топтарының болуы олардың амфотерлік қасиеттерін анықтайды (олар негіздермен де, қышқылдармен де әрекеттеседі).

H 2 N-CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O

глициннің натрий тұзы

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl → Cl –

глициннің гидрохлоридті тұзы

Аминқышқылдары спирттермен күрделі эфирлер түзеді.

H 2 N–CH 2 –COOH + NOCH 3 NH 2 -CH 2 -COOSH 3 + H 2 O

глицин метил эфирі

Комплексішілік мыс тұздарының түзілуі тән; реакцияны аминқышқылдарын бөліп алу үшін қолдануға болады.

глициннің мыс тұзы

Қыздырған кезде α-аминқышқылдары 1,4-дикетопиперазиндерге айналады.

β -Аминқышқылдары қыздырғанда аммиакты оңай жоғалтады, қанықпаған қышқылдар түзеді.

акрил қышқылы

γ, δ, ε-Амин қышқылдары қыздырғанда циклдік амидтерге – лактамдарға айналады.

ε-аминокапрон қышқылы капролактам

Бұл өнімнің негізгі бөлігі полиамидті талшық – капрон өндіруге жұмсалады.

α-позициясында амин тобы бар аминқышқылдары полипептидтер түзу үшін дегидратация реакциясынан өтеді.

глицин аланин цистеин

Полипептидтің атауы қышқыл радикалдарының атауларынан және карбоксил тобы сақталатын қышқылдың толық атауынан тұрады.

алу жолдары.Аминқышқылдарды белоктардың гидролизі арқылы немесе аммиак әсерінен галогенді қышқылдардан алуға болады:

α-бромопропион қышқылы аланин

α-амин қышқылдары тағамның ақуыздық құрамдас бөлігі болып табылады және ауыстырылатын және алмастырылмайтын болып бөлінеді.

Маңызды емес аминқышқылдарын адам немесе жануарлар организмі синтездей алады. Маңызды амин қышқылдары (метионин, валин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, триптофан, лизин, треонин) тірі ағзада түзілмейді және олардың қалыпты жұмыс істеуі үшін тамақпен қамтамасыз етілуі керек. Мысалы, лизиннің жетіспеушілігі гемопоэтикалық функцияға және сүйектің кальцинациясына әсер етеді; метиониннің склеротикалық әсері бар; триптофан өсу процесі, зат алмасу үшін маңызды.

Белоктық заттар (гидролиз кезінде) α-аминқышқылдарын алудың табиғи көзі болып табылады.

Амин қышқылдары өсімдіктердің, микроорганизмдердің, жануарлар мен адамдардың бір бөлігі болып табылады және организмдердің өмірлік процестерінде үлкен рөл атқарады.

Тиіндер – бұл табиғи жоғары молекулалы азоты бар органикалық қосылыстар, олардың молекулалары пептидтік байланыстармен байланысқан α-амин қышқылдарынан құрылған, яғни белоктар полипептидтер.

қалған қалдық қалдық

аланин серин цистеин

Белоктар табиғатта, әсіресе жануарлар мен адамдарда кеңінен таралған. Үлкен саныақуыздар сүйектерде, шеміршектерде, бұлшықеттерде және жүйке ұлпаларында болады. Белоктар шаш, жүн, қауырсын, балық қабыршақтары, тұяқ, мүйіз т.б. Белоктар құстардың жұмыртқаларында болады, сүттің, қанның және т.б. құрамына кіреді. Ферменттер, гормондар, вирустар да белокты сипатқа ие.

Белоктардың құрылымы.Барлық белоктардың құрамында көміртегі, сутегі, оттегі, азот (сирек S, P, Fe) болады.

Белоктардың молекулалық салмағы өте үлкен – 5000-нан көп миллионға дейін.

Тізбекте α-аминқышқылдарының қалдықтарының қосылу реттілігі деп аталады бастапқы құрылымтиін. Бұл ақуыздың әрбір түрі үшін ерекше.

Полипептидтік тізбек әдетте спираль түрінде болады. Полипептидтік тізбектің спиральға айналу тенденциясы белоктың бастапқы құрылымымен анықталады, бірақ оның күші топтар арасындағы сутектік байланыстардың түзілуімен анықталады.
және –NH– спиральдың іргелес бұрылыстары.

Мысалы:

Белок молекулаларының полипептидтік тізбектерін спиральға айналдыру ерекшелігі деп аталады. қосалқы құрылымбелоктар.

Спиральдың бұрылыстары дисульфидті көпірлердің -S-S- болуына байланысты қандай да бір түрде бүктелуі немесе иілуі мүмкін, белгілі бір бұрылыстарды жақын жерде ұстайды, бұл рөлді сутектік байланыстар да атқара алады. Спиральдың секцияларының осылай бүктелуі нәтижесінде шардың ұқсастығы жасалады. Белок құрылымының бұл формасы деп аталады үшінші құрылым.

Кейбір белоктардың молекулаларында осындай бірнеше «орамдар» (глобулалар) түзіледі, соның нәтижесінде төрттік құрылым пайда болады.Ақуыз суббірліктерін төрттік құрылымы бар молекулаға қосатын байланыстар ковалентті емес, әлсіз байланыстар, мысалы, сутегі (гемоглобин молекуласындағыдай), иондық немесе гидрофобты деп аталатын әрекеттесулер. Төрттік құрылымға ие белоктар суббірліктерді байланыстыратын байланыстардың нәзіктігіне байланысты суббірліктерге қайтымды диссоциациялану қабілетіне ие. Бұл жағдайда белоктардың ферментативті белсенділігі жойылуы мүмкін.

Белоктардың классификациясы.Белоктар екі негізгі топқа бөлінеді: белоктар (қарапайым белоктар) және протеидтер (күрделі белоктар). Белоктар тек аминқышқылдарынан тұрады және гидролиз кезінде басқа өнімдер түзбейді. Белоктар α-амин қышқылдарынан түзілген белок бөлігінен және белокты емес бөліктен (протездік топ) тұрады. Гидролиз кезінде бұл белоктар α-аминқышқылдарынан басқа басқа заттарды да: көмірсулар, фосфор қышқылы, гетероциклді қосылыстар, бояғыштар және т.б.

Белоктарға әртүрлі еріткіштерде әртүрлі ерігіштікке ие бірқатар қарапайым белоктарды қамтиды.

Альбуминдер -суда еритін белоктар қаныққан натрий хлоридінің ерітіндісімен тұнбаға түспейді, бірақ қаныққан аммоний сульфатының ерітіндісімен тұнбаға түседі, қыздырғанда коагуляцияланады. Өкілдері: жұмыртқа альбуминдері, сүт, қан сарысуы, ферменттер белоктары және өсімдік тұқымдары.

Глобулиндер -суда ерімейтін, бірақ сұйылтылған тұзды ерітінділерде еритін белоктар; қыздырған кезде коагуляцияланады. Олардың молекулалық салмағы альбуминдерге қарағанда жоғары. Өкілдері: сүт глобулиндері, жұмыртқа, қан, бұлшықет ақуызы (миозин), өсімдік тұқымы.

Проламиндер - 70-80% спиртте еритін, суда және сусыз спиртте ерімейтін белоктар. Қайнаған кезде коагуляцияланбайды. Өкілдері: жарма ақуыздары (глиадин – бидайда, зеин – жүгеріде).

Глютелиндер -бейтарап тұз ерітінділерінде және этил спиртінде ерімейтін өсімдік ақуыздары; тек сұйылтылған (0,2%) сілті ерітінділерінде ериді. Негізінен дәнді дақылдардың тұқымында болады. Кейбір дәнді дақылдардың глютелиндері глютениндер деп аталады (глютен деген сөзден).

Гистондар -негізгі белоктар, өйткені олардың құрамында суда және сұйылтылған қышқылдарда еритін, бірақ сұйылтылған сілтілерде ерімейтін диамин қышқылдарының едәуір мөлшері бар. Әдетте күрделі белоктардың ақуыздық бөліктерін білдіреді. Өкілдері: глобин – гемоглобиннің құрамына кіретін ақуыз.

Протаминдер -төмен молекулалық салмағы бар табиғи ақуыздардың ең қарапайымы; негізінен диамин қышқылдары және күшті негіздер. Суда, сұйылтылған қышқылдар мен сілтілерде жақсы ериді. Қыздырғанда кішіреймейді. Протаминдердің өкілдері балық сперматозоидтарында, күрделі белоктардың құрамында – нуклеопротеиндер кездеседі.

Альбуминоидтар(склеропротеидтер) – қасиеттері бойынша басқа белоктардан күрт ерекшеленетін белоктар. Олар концентрлі қышқылдармен және сілтілермен молекулалардың бөлінуімен ұзақ өңдеу кезінде ғана ериді. Жануарлар ағзаларында тірек және тірек қызметтерін атқарады, олар өсімдіктерде кездеспейді. Склеропротеидтердің өкілдері: фиброин – жібек ақуызы; кератин - шаштың, жүннің, мүйізді заттың, тері эпидермисінің ақуызы; эластин - қан тамырларының, сіңірлердің қабырғаларындағы ақуыз; коллаген - терінің, сүйектердің, шеміршектердің, дәнекер тіндердің ақуыздық заты.

Протеидтер – протездік (белокты емес) бөліктің сипатына қарай топшаларға бөлінген күрделі белоктар.

Фосфопротеиндер -протездік топ ретінде фосфор қышқылының қалдығы бар ақуыздар. Өкілдері: казеин – сүт ақуызы, вителлин – тауық жұмыртқасының сарысы құрамына кіретін ақуыз.

Нуклеопротеидтер -нақты белок бөлігі нуклеин қышқылдарымен байланысқан белоктар, ал соңғысы гидролизден кейін фосфор қышқылын, гетероциклді қосылыстар мен көмірсуларды түзеді. Нуклеопротеидтер өсімдіктер мен жануарлар жасушаларының ядроларының бөлігі болып табылады.

Хромопротеиндер -ақуыз бөлігі бояғыш затпен біріктірілген заттар. Өкіл: қандағы гемоглобин, гидролиз кезінде ыдырап, глобин белогын және бояғыш зат – гем түзеді.

Глюкопротеиндер -белок бөлігі көмірсуға қосылатын белоктар. Өкілі: сілекей құрамына кіретін муцин.

Липопротеидтер -белоктардың липидтермен қосылыстары; соңғыларына майлар, фосфатидтер және т.б. жатады.Липопротеидтер жасушалардың протоплазмасында, қан сарысуында, жұмыртқаның сарысында болады.

Белок заттары молекулаларының пішініне қарай да екі топқа бөлінеді:

а) фибриллярлы (талшықты) белоктар, олардың молекулалары жіп тәрізді пішінді; оларға жібек фиброин, жүн кератині, бұлшықет миозині жатады;

б) молекулалары дөңгелек пішінді глобулярлы белоктар; оларға альбуминдер, глобулиндер және бірқатар күрделі белоктар жатады.

Белоктардың тағамдық құндылығы олардың аминқышқылдарының сапалық және сандық құрамымен анықталады. Толық және толық емес белоктарды ажырату.

Толық ақуыздарда барлық маңызды аминқышқылдары бар (сүт казеин, жұмыртқа альбумині, ет протеині).

Толық емес белоктарды құрамында маңызды аминқышқылдарының (жүгері зеині, желатин) кем дегенде біреуі жоқ белоктар деп атайды.

Белоктардың қасиеттері.Белок заттары агрегация күйі бойынша алуан түрлі. Көбінесе бұл ақ ұнтақтарға ұқсайтын қатты аморфты заттар. Жүн белоктары (кератин) және жібек (фиброин) күшті талшықтар болып табылады. Кейбір белоктар кристалдық күйде (қан гемоглобинінде) алынады, көпшілігі тұтқыр сұйықтықтардың немесе желенің консистенциясына ие.

Барлық белоктар сусыз спиртте және басқа органикалық еріткіштерде ерімейді. Көптеген белоктар суда және сұйылтылған тұз ерітінділерінде ериді, бірақ шынайы емес, коллоидты ерітінділер түзеді. Суда толық ерімейтін белоктар бар.

Табиғи белоктардың ерітінділері оптикалық белсенді (көбінесе солға айналуы бар).

Белоктар, аминқышқылдары сияқты, амфотерлі және қышқылдармен де, негіздермен де тұздар түзеді:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH 3 + -R-COOH + Cl -;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH 2 -R - COO - + Na + + H 2 O.

Қышқылдар болған кезде белок молекулалары оң заряд алып, электролиз кезінде катодқа жылжиды, сілтілер болған кезде белок молекулалары теріс заряд алып, анодқа ауысады. Белгілі бір рН мәні кезінде ерітіндіде ақуыз катиондары мен аниондарының ең аз мөлшері болады; мұндай жағдайларда электрофорез кезінде ақуыз молекулаларының қозғалысы болмайды. Белок ерітіндісінде катиондар мен аниондардың ең аз мөлшері болатын ерітіндінің рН мәні деп аталады изоэлектрлік нүкте.Әртүрлі белоктар үшін изоэлектрлік нүктенің мәні бірдей емес. Мысалы, жұмыртқаның ақтығы (альбумин) үшін изоэлектрлік нүкте рН=4,8, бидай ақуызы (глиадин) үшін рН=9,8.

Барлық белоктардың кейбір ортақ қасиеттері бар: ерітінділерден тұндыру реакциялары және түс реакциялары.

Ерітінділерден белоктардың тұнбаға түсуі.Қосылғанда сулы ерітінділерминералды тұздардың концентрлі ерітінділерінің белоктары (мысалы, (NH 4) 2 SO 4), белоктар тұнбаға түседі, спирт, ацетон белокқа бірдей әсер етеді. Барлық осы жағдайларда ақуыздар өздерінің қасиеттерін өзгертпейді және сумен сұйылтылған кезде олар қайтадан ерітіндіге түседі. Бұл процесс деп аталады тұздану.

Қыздырған кезде көптеген белоктар коагуляцияланады (мысалы, жұмыртқаның ақтығы), сонымен қатар ерітінділерден тұнбаға түседі, бірақ суда еріу қабілетін жоғалтады. Бұл жағдайда белоктардың қасиеттерінің айтарлықтай өзгеруі орын алады. Белоктардың қайтымсыз тұнбаға түсу процесі деп аталады денатурация.Денатурацияны ауыр металдардың тұздары (CuSO 4, Pb (CH 3 COO) 2, HgCl және т.б.), концентрлі қышқылдар (HNO 3, H 2 SO 4, CH 3 COOH, пикрик, хлорсірке), күйдіргіш сілтілер ( KOH, NaOH) , фенол, формалин, танин және т.б.

Ақуыздың денатурациясына әртүрлі сәулелер (ультракүлгін, радиоактивті және т.б.) әсер етеді. Денатурация кезінде төрттік, үшіншілік, екіншілік құрылымдар бұзылады; әдетте бастапқы құрылым сақталады, яғни пептидтік байланыстардың бұзылуы болмайды. Ақуыздың бастапқы құрылымы ақуыздық тағамды ассимиляциялау процесінде пайда болатын ақуыз гидролизі кезінде бұзылады. Асқазан-ішек жолдарында ферменттердің әсерінен тағамдық ақуыздар бірқатар аралық өнімдер арқылы аминқышқылдарына дейін ыдырайды. Алынған аминқышқылдарының организмдегі қосындысынан оған қажетті белоктар жасалады. Пайдаланылмаған ақуыз қалдықтары қарапайым қосылыстарға ыдырайды және денеден шығарылады.

Белоктардың түс реакциялары.

1. Биурет реакциясы.

Сілтілік ортада мыс тұздарымен (CuSO 4) әрекеттескенде барлық белоктар күлгін түс береді. Бұл реакция сапалы пептидтік байланыстаржәне олардың белоктар мен полипептидтерде болуын растайды. Әртүрлі полипептидтер үшін мыс тұздарымен әрекеттескенде пайда болатын түс бірдей емес: дипептидтер көк түс береді, трипептидтер – күлгін, ал күрделі полипептидтер – қызыл.

2. Ксантопротеиндік реакция.

Белоктардың концентрлі азот қышқылымен (HNO 3) ерітінділерін қыздырғанда олар боялады. сары. Реакция азот қышқылымен әрекеттескенде сары түсті нитроқосылыстар түзетін ароматты көмірсутекті радикалдары (C 6 H 5 -) бар аминқышқылдарының белоктарында болуымен түсіндіріледі.

3. Цистин реакциясы (сульфгидрил).

Натрий гидроксидінің артық мөлшері бар ақуыз ерітіндісін қайнатып, Pb (CH 3 COO) 2 қорғасын ацетаты ерітіндісінің бірнеше тамшысын қоссаңыз, қоңыр-қара түс немесе тұнба пайда болады.

Протеин + NaOH Na 2 S + басқа заттар.

Na 2 S + Pb(CH 3 COO) 2 → PbS↓ + 2CH 3 COONa.

Реакция белоктарда әлсіз байланысқан күкірттің болуын растайды.

Ақуызға басқа да бірқатар сапалық реакциялар бар.

Белоктардың маңызы және қолданылуы.Ақуыздар тамақ өнімдерінің ең маңызды бөлігі болып табылады. Адам рационындағы ақуыздардың 50%-дан астамы жануарлардан алынатын белоктар болуы керек. Ересек адамға тәулігіне 80-100 г ақуыз қажет, ал көп физикалық белсенділікпен - 120 г және одан да көп.

Протеиндік заттар өнеркәсіптік тауарлар өндірісінде (былғары, жүн, үлбір, жібек), желім, желатин, пластмасса (галалит), жасанды жүн өндірісінде, фотоөнеркәсібінде жарық сезгіш эмульсиялар дайындауда, т.б.

Көптеген препараттар ақуыздық сипатта болады (инсулин, панкреотин және т.б.). Биологиялық катализаторларды - ферменттерді ерекше атап өтуге болады, олар да белокты заттар болып табылады. Көбінесе тек іздік мөлшерде болады, олар өте жұмсақ жағдайларда (төмен температура және т.

Вирустар мен бактериялардың да белоктық сипаты бар. Сондықтан азық-түлік өнімдерін консервілеуде, әртүрлі ауруларды емдеуде ақуызды заттарды денатурациялайтын препараттар (салицил қышқылы, аспирин, салол, танин, әртүрлі полифенолдар, сірке қышқылы және т.б.) қолданылады.

Белоктар – жануарлардың, өсімдіктердің, микроорганизмдердің тіршілігіне өте қажет заттар. Тіршіліктің өзі белок заттарының күрделі түрлену процесі.