Glicina și sarea sa de sodiu (E640). Aminoacizi „non-standard” Sarea de sodiu a aminoacizilor

Aminoacizii conțin grupări amino și carboxil și prezintă toate proprietățile caracteristice compușilor cu astfel de grupe grup functional. La scrierea reacțiilor cu aminoacizi, se folosesc formule cu grupări amino și carboxi neionizate.

1) reacții pe gruparea amino. Gruparea amino din aminoacizi prezintă proprietățile obișnuite ale aminelor: aminele sunt baze, iar în reacții acționează ca nucleofile.

1. Reacția aminoacizilor ca baze. Când un aminoacid reacționează cu acizii, se formează săruri de amoniu:

2. Acțiunea acidului azotat. Sub acțiunea acidului azot se formează hidroxiacizi și se eliberează azot și apă:

Această reacție este utilizată pentru a cuantifica grupările de amine libere din aminoacizi, precum și din proteine.

3. Formarea derivaților N - acil, reacția de acilare.

Aminoacizii reacţionează cu anhidride şi halogenuri acide, formând derivaţi N - acil ai aminoacizilor:

Benzil eter sare de sodiu N carbobenzoxiglicina - glicina cloroformică

Acilarea este o modalitate de a proteja gruparea amino. Derivații de N-acil sunt de mare importanță în sinteza peptidelor, deoarece derivații de N-acil sunt ușor hidrolizați pentru a forma o grupare amino liberă.

4. Formarea bazelor Schiff. Când a - aminoacizii interacționează cu aldehidele, iminele substituite (bazele Schiff) se formează prin etapa de formare a carbinolaminelor:

alanin formaldehida N-metilol derivat al alaninei

5. Reacția de alchilare. Gruparea amino din a-aminoacid este alchilată pentru a forma derivați N-alchil:

Cea mai mare valoare are o reacție cu 2,4 - dinitrofluorobenzen. Derivații de dinitrofenil rezultați (derivați DNP) sunt utilizați la determinarea secvenței de aminoacizi în peptide și proteine. Interacțiunea a-aminoacizilor cu 2,4-dinitrofluorobenzen este un exemplu de reacție de substituție nucleofilă în inelul benzenic. Datorită prezenței a două grupări puternice de atragere de electroni în inelul benzenic, halogenul devine mobil și intră într-o reacție de substituție:

fluorobenzen N - 2,4 - dinitrofenil - a - aminoacid

(DNFB) DNF - derivați ai a - aminoacizilor

6. Reacția cu fenilizotiocianat. Această reacție este utilizată pe scară largă în determinarea structurii peptidelor. Fenilizotiocianatul este un derivat al acidului izotiocianic H-N=C=S. Interacțiunea a - aminoacizilor cu fenilizotiocianatul se desfășoară conform mecanismului reacției de adiție nucleofilă. În produsul rezultat, se efectuează în continuare o reacție de substituție intramoleculară, conducând la formarea unei amide substituite ciclice: feniltiohidantoina.

Compușii ciclici se obțin cu randament cantitativ și sunt derivați fenil ai tiohidantoinei (derivați FTH) - aminoacizi. FTG - derivații diferă în structura radicalului R.

Formarea esterilor este una dintre metodele de protejare a grupării carboxil în sinteza peptidelor.

3. Formarea halogenurilor acide. Când a-aminoacizii cu o grupare amino protejată sunt tratați cu oxidiclorura de sulf (clorura de tionil) sau triclorura de oxid de fosfor (oxiclorura de fosfor), se formează cloruri acide:

Obținerea halogenurilor acide este una dintre modalitățile de activare a grupării carboxil în sinteza peptidelor.

4. Obţinerea anhidridelor a - aminoacizi. Halogenurile acide au o reactivitate foarte mare, ceea ce reduce selectivitatea reacției atunci când sunt utilizate. Prin urmare, o metodă mai frecvent utilizată pentru activarea grupării carboxil în sinteza peptidelor este transformarea acesteia într-o grupare anhidridă. Anhidridele sunt mai puțin active decât halogenurile acide. Când un a-aminoacid care are o grupare amino protejată interacționează cu cloroformiatul de etil (cloroformiatul de etil), se formează o legătură anhidridă:

5. Decarboxilarea. a - Aminoacizii care au două grupări atrăgătoare de electroni pe același atom de carbon sunt ușor decarboxilați. În condiții de laborator, aceasta se realizează prin încălzirea aminoacizilor cu hidroxid de bariu.Această reacție are loc în organism cu participarea enzimelor decarboxilază cu formarea de amine biogene:

Raportul dintre aminoacizi și căldură. Când a-aminoacizii sunt încălziți, se formează amide ciclice, numite dicetopiperazine:

Diketopiperazina

g - lactam (butirolactamă)

În cazurile în care grupările amino și carboxil sunt separate de cinci sau mai mulți atomi de carbon, atunci când sunt încălzite, are loc policondensarea cu formarea de lanțuri polimerice de poliamidă cu eliminarea unei molecule de apă.

care efectuează important functii biologiceîn organismele vii, participă la biosinteza proteinelor, este responsabil pentru activitatea normală a sistemului nervos și reglează procesele metabolice. Acidul aminoacetic derivat artificial este utilizat în produse farmaceutice, medicină și industria alimentară.

Aditivul alimentar E640 combină sub un număr de marcare acidul aminoacetic (glicină) și sarea sa de sodiu - compuși care sunt utilizați pentru a optimiza gustul și aroma produselor. Suplimentul este sigur și aprobat oficial în majoritatea țărilor lumii.

Glicina și sarea sa de sodiu: informații generale

Glicina, cunoscută și ca acid aminoacetic sau aminoetanoic, aparține unui număr de aminoacizi neesențiali - cele mai simple structuri organice care fac parte din proteine ​​și compușii acestora. Substanța obținută artificial este o pulbere incoloră, inodoră și cu gust dulceag.

La scară industrială, glicina este produsă prin combinarea acidului cloracetic și a amoniacului. Acidul aminoacetic, la rândul său, are capacitatea de a forma săruri complexe (glicinați) cu ionii metalici.

Glicinatul de sodiu este o sare de sodiu și acid aminoacetic, care este și o substanță de origine sintetică. În ciuda faptului că glicina și sarea ei sunt compuși chimici diferiți, în industria alimentară îndeplinesc funcții identice de modificatori de aromă și aromă, sunt combinate sub un număr de marcare și sunt considerate ca un aditiv E640.

Rolul biologic al glicinei și sursele sale

Glicina se găsește în compoziția moleculelor proteice mult mai des decât alți aminoacizi și îndeplinește cele mai importante funcții biologice. În corpul uman, acest aminoacid este sintetizat prin transaminarea (transferul reversibil al grupării amino) de glioxilat sau scindarea enzimatică a colinei și serinei.

Acidul aminoacetic este un precursor al porfirinelor și purinelor, a căror biosinteză are loc în celulele vii, însă rol biologic această conexiune nu se limitează la aceste funcții. Glicina este, de asemenea, un neurotransmițător care este implicat în transmitere impulsuri nervoase, reglează producerea altor aminoacizi și are un efect „inhibitor” asupra neuronilor și neuronilor motori.

Corpul unei persoane sănătoase sintetizează în mod independent aminoacizii în cantitățile necesare, astfel încât, de obicei, nu este nevoie de utilizarea lor ca parte a medicamentelor și suplimentelor alimentare. Sursele alimentare de acid aminoacetic sunt produsele de origine animală (ficatul de vită și), nucile și unele fructe.

Efectul glicinei și al sării sale de sodiu asupra corpului uman

Acidul aminoacetic ca neurotransmițător îndeplinește funcții de reglare și afectează în primul rând sistemul nervos central și periferic. Glicina are proprietăți nootrope, normalizează metabolismul, activează funcțiile de protecție ale sistemului nervos central și are un efect calmant ușor.

Efectul pozitiv al glicinei asupra corpului uman:

• reducerea tensiunii emoționale, anxietății, stresului, agresivității;
• îmbunătățirea stării de spirit și normalizarea somnului;
• relaxarea mușchilor și îndepărtarea spasmelor;
• creșterea capacității de lucru;
• slăbire efecte secundare luarea de medicamente psihotrope;
• scăderea severității tulburărilor vegetovasculare;
• pofta redusă de alcool și dulciuri.

Ca parte a aditivului E640, glicina și sarea ei nu au proprietățile de mai sus și nu au nici un efect pozitiv sau negativ asupra corpului uman atunci când sunt consumate în limitele normale. Suplimentul alimentar nu reprezintă o amenințare pentru sănătate, dar în caz de intoleranță individuală poate provoca o reacție alergică.

Potențialele pericole pot fi aditivi în compoziția aditivului și produse alimentare de calitate scăzută, în fabricarea cărora sunt utilizați optimizatori de gust și aromă.

Utilizarea glicinei și a sării sale de sodiu

Domeniile de aplicare ale glicinei și glicinatului de sodiu sunt limitate în principal la industria alimentară, medicină și produse farmaceutice. Cu toate acestea, acidul aminoacetic și-a găsit utilizare și în industria cosmetică datorită proprietăților sale hipoalergenice și antioxidante.

Produse cosmetice care conțin aditiv E640:

• șampoane terapeutice pentru păr slăbit și produse anti-chelie;
• cosmetice anti-îmbătrânire, creme hidratante și măști pentru toate tipurile de piele;
• seruri și tonice de curățare;
• rujuri si balsamuri.

Tabletele de glicină zdrobită pot fi folosite pentru a face produse de casă pentru îngrijirea pielii, adaugă la măștile și cremele hidratante. Acidul aminoacetic promovează pătrunderea nutrienților valoroși în straturile profunde ale dermei și sporește efectul cosmeticelor medicale.

Aditiv E640 în industria alimentară

Glicina și glicinatul de sodiu sunt utilizate în mod activ în procesele tehnologice de fabricare a băuturilor alcoolice. Aditivul E640, în special, face parte din vodca de elită, care vă permite să neutralizați mirosul neplăcut și să înmuiați gustul ascuțit. Există, de asemenea, opinia că prezența glicinei în băuturile alcoolice ajută la reducerea efectului toxic al alcoolului asupra sistemului nervos și previne mahmureala.

Produse alimentare care conțin aditivul E640:

• băuturi alcoolice tari;
• gemuri, conserve, jeleuri, ;
• sucuri ambalate cu pulpă;
• gătit îmbogățit;
• băuturi fortificate pentru sport;
• sosuri, condimente și condimente.

Acidul aminoacetic este folosit nu numai pentru a optimiza gustul și transportul substanțelor biologic active, ci și ca agent antibacterian. În special, carnea, peștele și fructele de mare sunt prelucrate cu acesta pentru a neutraliza periculoasa Escherichia coli.

Uz medical

Glicina este utilizată în mod activ pentru tratamentul și prevenirea bolilor asociate cu cea centrală și periferică sistem nervos. Această substanță face parte din preparatele farmaceutice cu acțiune nootropă, sedativă, anticonvulsivă și hipnotică, are un efect ușor antidepresiv și tranchilizant.

Indicații medicale pentru utilizarea acidului aminoacetic ca medicament:

• performanță mentală redusă, tulburări de somn și memorie;
• stres emoțional, situații stresante, nevroze;
• instabilitate emoțională și excitabilitate crescută;
• consecințele accidentului vascular cerebral ischemic, leziunilor cranio-cerebrale și neuroinfectiilor;
• distonie vegetovasculară, ischemie;
• tonus muscular crescut, crampe musculare;
• dependența de alcool și droguri, efectul toxic al medicamentelor care deprimă sistemul nervos central.

S-a dovedit că utilizarea a 3 g de glicină pe zi are un efect pozitiv asupra abilităților mentale și generale. stare emoțională persoană, ameliorează somnolența în timpul zilei și normalizează somnul nocturn. De asemenea, medicamentul este prescris femeilor însărcinate pentru a reduce anxietatea, copiilor și adolescenților care au dificultăți de adaptare socială și de concentrare.

Aditiv E640 și legislație

Optimizatorul de gust și miros E640 este utilizat în producția de alimente în majoritatea țărilor lumii, dar nu există informații despre aditiv în Codex Alimentarius. Nu au existat cazuri de otrăvire cu glicină și glicinat de sodiu atunci când sunt consumate, așa că modificatorul E640 este considerat sigur.

Aditivul este inclus în lista de autorizați oficial pentru utilizare în industria alimentară din UE, SUA și Canada. Legislație Federația Rusă iar Belarus permite, de asemenea, prezența E640 în produse în limitele permise stabilite de SanPiN. Nu există date despre utilizarea E640 ca potențiator de aromă și agent de aromatizare pe teritoriul Ucrainei.

În ciuda faptului că glicina și sarea ei nu au un efect toxic asupra corpului uman și sunt aprobate pentru utilizare, produsele care conțin E640 cu greu pot fi numite utile. Majoritatea aromelor și aromelor sunt folosite pentru a atrage atenția consumatorului asupra produselor de calitate scăzută, a căror utilizare ar trebui redusă la minimum.

Proprietățile aminoacizilor pot fi împărțite în două grupe: chimice și fizice.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

În funcție de compuși, aminoacizii pot prezenta proprietăți diferite.

Interacțiunea aminoacizilor:

Aminoacizii ca compuși amfoteri formează săruri atât cu acizi, cât și cu alcalii.

Ca acizi carboxilici, aminoacizii formează derivați funcționali: săruri, esteri, amide.

Interacțiunea și proprietățile aminoacizilor cu temeiuri:
Se formează săruri:

NH2-CH2-COOH + NaOH NH2-CH2-COONa + H2O

Sare de sodiu + acid 2-aminoacetic Sare de sodiu a acidului aminoacetic (glicină) + apă

Interacțiunea cu alcooli:

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența gazului clorhidric, devenind ester. Esteri aminoacizii nu au o structură bipolară și sunt compuși volatili.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Ester metilic / acid 2-aminoacetic /

Interacţiune amoniac:

Se formează amide:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2\u003d NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

Interacțiunea aminoacizilor cu acizi tari:

Obținerea sărurilor:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (sau HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Acestea sunt principalele Proprietăți chimice aminoacizi.

Proprietățile fizice ale aminoacizilor

Să facem o listă proprietăți fizice aminoacizi:

• Incolor
• Au o formă cristalină
• Majoritatea aminoacizilor au gust dulce, dar în funcție de radical (R) pot fi amar sau fără gust
• Foarte solubil în apă, dar slab solubil în mulți solvenți organici
• Aminoacizii au proprietatea de activitate optică
• Se topește cu descompunere la temperaturi peste 200°C
• ne volatil
• Soluțiile apoase de aminoacizi în medii acide și alcaline conduc electricitatea

Proteinele sunt polipeptide cu o greutate moleculară suficient de mare, având o anumită structură spațială, care depinde de secvența de aminoacizi incluși în lanțul proteic. Această structură poate fi compactă (proteine ​​globulare) sau alungită (proteine ​​fibrilare). Toate enzimele sunt proteine ​​globulare, cele fibrilare includ colagen, keratina - proteine ​​ale pielii, parului, foarte puternice si bine extensibile.
După compoziție, proteinele sunt împărțite în simple, constând numai din aminoacizi și complexe - complexe sau compuși covalenti ai polipeptidelor cu molecule din alte clase:

acizi nucleici- nucleoproteine;
polizaharide - glicoproteine;
lipide - lipoproteine;
pigmenți - cromoproteine;
reziduuri de acid fosforic - fosfoproteine.

Partea proteică a unei proteine ​​complexe se numește apoproteină, nonprotein - grupare prostetică. Aproape toate proteinele globulare simple și complexe sunt enzime - catalizatori biologici ai reacțiilor biochimice în organismele vii.

Sarcini

Sarcina 1. Ce volum de gaz (in conditii normale) se vor elibera prin reacţia cu acidul azot 0,001 mol de aminoacid: a) leucină; b) lizina; c) prolina?

Soluţie

Să notăm ecuațiile reacțiilor aminoacizilor enumerați cu acidul azot. În cazul leucinei și lizinei, are loc dezaminarea Van Slyke, iar în lizină, apare la două grupări amino conținute în moleculă. Nu există o grupare amino primară în prolină, așa că procesul se oprește în stadiul de N-nitrozare.

În reacția (a), numărul de moli de leucină n (Leu) este egal cu numărul de moli de azot eliberat n (N 2), prin urmare, se eliberează 0,001 mol sau 22,4 ml de azot. În reacția (b) se formează o cantitate dublă de gaz 2n (N 2) în comparație cu n (lys), deoarece există două grupări amino primare în aminoacidul original; volumul de azot eliberat va fi de 44,8 ml. În reacția (c), azotul nu este eliberat: prolina este singurul dintre cei 20 de aminoacizi esențiali care are un atom secundar de azot în poziția a. Când este nitrosat, se formează un compus N-nitrozo (mai degrabă decât diazo).

Răspuns: a) 22,4 ml N2; b) 44,8 ml N2; c) nu există eliberare de N2.

Sarcina 2. Ca rezultat al procesării unei soluții care conține 9,36 mg dintr-un aminoacid necunoscut cu un exces de acid azot la 748 mm Hg. şi 20 °C, s-au obţinut 2,01 ml de azot. Care este masa molară minimă a acestui aminoacid?

Soluţie

Reacția unui aminoacid cu acidul azot:

Folosind legea combinată a gazelor PV/T = const, calculăm volumul de azot în condiții normale (la o temperatură de 0 ° C sau 273 ° K și o presiune de 760 mm Hg): V 0 (N 2) (n.o.) \u003d (P 1 V 1 T 0) / (P 0 T 1) \u003d (748 2,01 273) / (760 293) \u003d 1,84 ml.

Deoarece numărul de moli ai substanței aminoacidului și gazul eliberat N2 sunt același, vom alcătui proporția:
9,36 mg de aminoacid dă 1,84 ml de N2;
M( masa moleculara aminoacizi) vor da = 22,4 N 2 .
M \u003d (9,36 22,4) / 1,84 \u003d 114.
Ar putea fi valina:

Sarcina 3. Hemoglobina unui animal conține 0,335% fier (în greutate). Care este masa molară minimă a acestei proteine? Câți atomi de fier sunt în moleculă dacă determinat prin metoda măsurători ale presiunii osmotice greutatea moleculară a proteinei este de 67000?

Soluţie

Fractiune in masa fier în hemoglobină: C% (Fe) \u003d / M (proteină), unde n este numărul de atomi de Fe din molecula de proteină. Fie n = 1, atunci M (proteină) 1 = M (Fe) 100% / C% (Fe) = 56 100 / 0,335 = 16700. Deoarece valoarea adevărată (prin condiție) a M (proteinei) este. \u003d 67000, n \u003d M sursă / M 1 \u003d 67000/16700 \u003d 4.

Sarcina 4.În timpul hidrolizei alcaline a 48 g de dipeptidă, constând din reziduurile aceluiași aminoacid, s-a format o singură substanță - sarea de sodiu a aminoacidului. Masa acestei săruri este de 66,6 g. Determinați structura dipeptidei.

Soluţie

Ecuația de reacție pentru hidroliza alcalină a unei dipeptide:

Să notăm cantitatea de dipeptidă în moli (de dipeptidă) = x. Apoi se consumă de două ori cantitatea de alcali (NaOH) = 2x în reacția de hidroliză și se formează (aminoacizi) = 2x și (H2O) = x. Să facem ecuația bilanțului de materiale, folosind formula m = ·M;

m(dipeptidă) + m(NaOH) = m(săruri de aminoacizi) + m(H20); 48 + 2x 40 = 66,6 + x 18; 62x = 18,6; x = 0,3 mol. M (dipeptidă) \u003d m / \u003d 48 / 0,3 \u003d 160. M (aminoacizi) \u003d [M (dipeptidă) + M (H 2 O)] / 2 \u003d 178/2 \u003d 89 g / mol . Aminoacidul este alanina. Structura dipeptidei: .

Aminoacizi – aceștia sunt derivați ai acizilor organici care conțin una sau mai multe grupări amino (NH2) în radical.

Conform nomenclaturii raționale, numele lor au prefixul „amino” și literele alfabetului grecesc (α-, β-, γ- etc.), indicând poziția grupării amino în raport cu gruparea carboxil.

4-aminobutan

(γ-aminobutiric)

Compoziția proteinelor include α-aminoacizi, cărora li se dau nume banale.

Aminoacizii sunt împărțiți în monoaminocarboxilici, diaminocarboxilici, aminodicarboxilici, aromatici și heterociclici: CH 3 -CHNH 2 -COOH alanină (acid α-aminopropionic); H 2 N - (CH 2) 4 -CHNH 2 -COOH lizină (α, ε- acid diaminocaproic); COOH–CH 2 –CHNH 2 –COOH acid aspartic (acid α-aminosuccinic); C6H5-CH2-CHNH2-COOH fenilalanină (acid a-amino-p-fenilpropionic);

(acid pirolidin-α-carboxilic).

Toți α-aminoacizii, des întâlniți în organismele vii, au denumiri banale, care sunt de obicei folosite în literatură.

proprietățile aminoacizilor. Aminoacizii sunt substanțe cristaline, de obicei dulce la gust, ușor solubile în apă.

În funcție de numărul de grupări funcționale amino sau carboxil dintr-un aminoacid, acesta poate avea proprietăți bazice (lizină) sau acide (acid aspartic).

Gruparea amino și gruparea carboxil sunt capabile să formeze un ion bipolar sau sare internă:

NH2-CH2-COOH → NH3+-CH2-COO-.

Prezența grupărilor -NH 2 și -COOH în compoziția aminoacizilor determină proprietățile lor amfotere (interacționează atât cu bazele, cât și cu acizii).

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H2O

sare de sodiu a glicinei

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl → Cl –

sare clorhidrat a glicinei

Aminoacizii formează esteri cu alcoolii.

H2N–CH2–COOH + NOCH3 NH2-CH2-COOSH3 + H20

ester metilic al glicinei

Formarea sărurilor de cupru intracomplex este caracteristică; reacția poate fi utilizată pentru izolarea aminoacizilor.

sare de cupru a glicinei

Când sunt încălziți, α-aminoacizii sunt transformați în 1,4-dicetopiperazine.

β -Aminoacizii, la incalzire, pierd usor amoniacul, formand acizi nesaturati.

acid acrilic

γ, δ, ε-Aminoacizii, atunci când sunt încălziți, se transformă în amide ciclice - lactame.

caprolactamă de acid ε-aminocaproic

Cea mai mare parte a acestui produs este folosită pentru a produce fibre de poliamidă - capron.

Aminoacizii care conțin o grupare amino în poziția α suferă o reacție de deshidratare pentru a forma polipeptide.

glicină alanin cisteină

Denumirea polipeptidei este compusă din numele radicalilor acizi și numele complet al acidului în care este reținută grupa carboxil.

Modalități de a obține. Aminoacizii pot fi obținuți prin hidroliza proteinelor sau din acizi halogenați sub acțiunea amoniacului:

alanina acidului α-bromopropionic

α-aminoacizii fac parte din componenta proteică a alimentelor și sunt împărțite în interschimbabile și de neînlocuit.

Aminoacizii neesențiali pot fi sintetizați de corpul uman sau animal. Aminoacizii esentiali (metionina, valina, leucina, fenilalanina, izoleucina, triptofanul, lizina, treonina) nu se formeaza intr-un organism viu si trebuie aprovizionati cu alimente pentru functionarea sa normala. De exemplu, lipsa de lizină afectează funcția hematopoietică și calcificarea osului; metionina are un efect anti-sclerotic; triptofanul este important pentru procesul de creștere, metabolism.

Substantele proteice (in timpul hidrolizei) sunt o sursa naturala de obtinere a α-aminoacizilor.

Aminoacizii fac parte din plante, microorganisme, animale și oameni și joacă un rol imens în procesele de viață ale organismelor.

Veverițe – aceștia sunt compuși organici naturali cu conținut molecular ridicat de azot, ale căror molecule sunt construite din α-aminoacizi legați prin legături peptidice, adică proteinele sunt polipeptide.

rest rest rest rest

alanină serin cisteină

Proteinele sunt larg distribuite în natură, în special la animale și la oameni. Un numar mare de proteinele se găsesc în oase, cartilaje, mușchi și țesuturi nervoase. Proteinele alcătuiesc părul, lâna, pene, solzi de pește, copite, coarne etc. Proteinele sunt conținute în ouăle păsărilor, fac parte din lapte, sânge etc. Enzimele, hormonii, virusurile au și ele o natură proteică.

Structura proteinelor. Toate proteinele conțin carbon, hidrogen, oxigen, azot (mai rar S, P, Fe).

Greutatea moleculară a proteinelor este extrem de mare - de la 5000 la multe milioane.

Secvența la care sunt atașate reziduurile de α-aminoacizi într-un lanț se numește structura primara veveriţă. Este strict unic pentru fiecare tip de proteină.

Lanțul polipeptidic este de obicei sub formă de helix. Tendința lanțului polipeptidic de a se răsuci într-o spirală este determinată de structura primară a proteinei, dar rezistența sa este determinată de formarea legăturilor de hidrogen între grupuri.
și –NH– spire adiacente ale helixului.

De exemplu:

Se numește particularitatea răsucirii lanțurilor polipeptidice ale moleculelor de proteine ​​într-o spirală structura secundara proteine.

Turnurile helixului se pot plia sau îndoi cumva datorită prezenței punților disulfurice -S-S-, ținând anumite spire în imediata apropiere, acest rol putând fi jucat și de legăturile de hidrogen. Ca urmare a unei astfel de plieri a secțiunilor spiralei, se creează o aparență de minge. Această formă de structură proteică se numește structura tertiara.

În moleculele unor proteine, se formează mai multe astfel de „bobine” (globuli), în urma cărora apare o structură cuaternară. Legăturile care leagă subunitățile proteice într-o moleculă cu structură cuaternară nu sunt covalente, ci legături mai slabe, cum ar fi hidrogenul (ca în molecula de hemoglobină), interacțiuni ionice sau așa-numitele hidrofobe. Proteinele cu structură cuaternară, datorită fragilității legăturilor care leagă subunitățile, au capacitatea de a se disocia reversibil în subunități. În acest caz, activitatea enzimatică a proteinelor poate dispărea.

Clasificarea proteinelor. Proteinele sunt împărțite în două grupe principale: proteine ​​(proteine ​​simple) și proteine ​​(proteine ​​complexe). Proteinele constau numai din aminoacizi și nu formează alți produse în timpul hidrolizei. Proteinele constau dintr-o parte proteică construită din α-aminoacizi și o parte neproteică (grup protetic). În timpul hidrolizei, aceste proteine, pe lângă α-aminoacizi, furnizează și alte substanțe: carbohidrați, acid fosforic, compuși heterociclici, coloranți etc.

La proteine include o serie de proteine ​​simple care au solubilitate diferită în diferiți solvenți.

albumine - proteinele solubile în apă nu precipită cu soluție saturată de clorură de sodiu, ci precipită cu soluție saturată de sulfat de amoniu, coagulează când sunt încălzite. Reprezentanți: albumine de ouă, lapte, ser de sânge, proteine ​​ale enzimelor și semințe de plante.

Globuline - proteine ​​care sunt insolubile în apă, dar solubile în soluții saline diluate; se coagulează la încălzire. Au o greutate moleculară mai mare decât albuminele. Reprezentanți: globuline din lapte, ouă, sânge, proteine ​​musculare (miozina), semințe de plante.

Prolamine - proteine ​​solubile în alcool 70-80%, insolubile în apă și alcool anhidru. Nu se coagulează la fiert. Reprezentanți: proteine ​​din cereale (gliadină - în grâu, zeină - în porumb).

Gluteline - proteine ​​vegetale, insolubile în soluții sărate neutre și în alcool etilic; se dizolvă numai în soluții alcaline diluate (0,2%). Conținut în principal în semințele de cereale. Glutelinele unor cereale se numesc glutenine (de la cuvântul gluten).

Histones - proteine ​​de bază, deoarece conțin o cantitate semnificativă de diaminoacizi, solubili în apă și acizi diluați, dar insolubili în alcalii diluați. De obicei reprezintă părțile proteice ale proteinelor complexe. Reprezentanți: globina este o proteină care face parte din hemoglobină.

Protamine - cea mai simplă dintre proteinele naturale cu greutăți moleculare scăzute; sunt predominant diaminoacizi și sunt baze puternice. Foarte solubil în apă, în acizi și alcali diluați. Nu se micșorează când este încălzit. Reprezentanții protaminelor se găsesc în spermatozoizii de pește, ca parte a proteinelor complexe - nucleoproteine.

Albuminoizi(scleroproteine) - proteine ​​care diferă puternic de alte proteine ​​în proprietăți. Se dizolvă numai în timpul tratamentului prelungit cu acizi concentrați și alcalii cu divizarea moleculelor. În organismele animale, ele îndeplinesc funcții de susținere și tegumentare; nu se găsesc în plante. Reprezentanții scleroproteinelor sunt: ​​fibroina - proteina de mătase; keratina - o proteină din păr, lână, substanță cornoasă, epidermă a pielii; elastina - o proteină în pereții vaselor de sânge, tendoane; colagenul este o substanță proteică a pielii, oaselor, cartilajelor, țesuturilor conjunctive.

Proteide – proteine ​​complexe, subdivizate în subgrupe în funcție de natura părții protetice (neproteice).

Fosfoproteine ​​- proteine ​​care conțin un reziduu de acid fosforic ca grup protetic. Reprezentanți: cazeină - proteină din lapte, vitelină - o proteină care face parte din gălbenușul unui ou de pui.

Nucleoproteine ​​- proteine ​​în care partea proteică propriu-zisă este asociată cu acizi nucleici, iar aceștia din urmă, la hidroliză, formează acid fosforic, compuși heterociclici și carbohidrați. Nucleoproteinele fac parte din nucleele celulelor vegetale și animale.

Cromoproteine ​​- substanțe în care partea proteică este combinată cu o materie colorantă. Reprezentant: hemoglobina din sânge, în timpul hidrolizei, se descompune, formând globina proteică și materia colorantă - hem.

Glucoproteine ​​- proteine ​​în care porțiunea proteică este atașată unui carbohidrat. Reprezentant: mucină, care face parte din salivă.

Lipoproteine ​​- compuși ai proteinelor cu lipide; acestea din urmă includ grăsimi, fosfatide etc. Lipoproteinele se găsesc în protoplasma celulelor, în serul de sânge și în gălbenușul de ou.

Substanțele proteice sunt, de asemenea, clasificate în funcție de forma moleculelor lor, subîmpărțite în două grupe:

a) proteine ​​fibrilare (fibroase), ale căror molecule au formă filamentoasă; acestea includ fibroina de mătase, cheratina de lână, miozina musculară;

b) proteine ​​globulare ale căror molecule au formă rotunjită; acestea includ albumine, globuline și o serie de proteine ​​complexe.

Valoarea nutritivă a proteinelor este determinată de compoziția calitativă și cantitativă a aminoacizilor acestora. Distingeți proteinele complete și incomplete.

Proteinele complete contin toti aminoacizii esentiali (cazeina din lapte, albumina din ou, proteine ​​din carne).

Proteinele incomplete se numesc proteine ​​care nu contin cel putin unul dintre aminoacizii esentiali (zeina de porumb, gelatina).

Proprietăți proteice. Substanțele proteice sunt diverse în starea lor de agregare. Adesea acestea sunt substanțe amorfe solide care arată ca pulberi albe. Proteinele lânii (keratina) și mătasea (fibroina) sunt fibre puternice. Unele proteine ​​sunt obtinute in stare cristalina (hemoglobina din sange), multe au consistenta lichidelor vascoase sau a jeleului.

Toate proteinele sunt insolubile în alcool anhidru și alți solvenți organici. Multe proteine ​​se dizolvă în apă și în soluții de sare diluată, dar nu formează soluții adevărate, ci coloidale. Există proteine ​​care sunt complet insolubile în apă.

Soluțiile de proteine ​​naturale sunt optic active (în cea mai mare parte au rotație stângă).

Proteinele, ca și aminoacizii, sunt amfotere și formează săruri atât cu acizi, cât și cu baze:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH3 + -R-COOH + CI-;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH2-R-COO-+ Na++ + H2O.

În prezența acizilor, moleculele de proteine ​​poartă o sarcină pozitivă și se deplasează la catod în timpul electrolizei; în prezența alcaline, moleculele de proteine ​​poartă o sarcină negativă și se deplasează la anod. La o anumită valoare a pH-ului, soluția va conține o cantitate minimă de cationi și anioni proteici; în aceste condiții, mișcarea moleculelor de proteine ​​în timpul electroforezei nu are loc. Se numește valoarea pH-ului soluției la care soluția proteică conține cantitatea minimă de cationi și anioni punct izoelectric. Pentru diferite proteine, valoarea punctului izoelectric nu este aceeași. De exemplu, pentru albusul de ou (albumina) punctul izoelectric este la pH=4,8, pentru proteina din grau (gliadina) este la pH=9,8.

Toate proteinele au unele proprietăți comune: reacții de precipitare din soluții și reacții de culoare.

Precipitarea proteinelor din soluții. Când se adaugă la solutii apoase proteine ​​din soluții concentrate de săruri minerale (de exemplu, (NH 4) 2 SO 4), proteinele sunt precipitate, alcoolul, acetona afectează în mod similar proteina. În toate aceste cazuri, proteinele nu își schimbă proprietățile și, atunci când sunt diluate cu apă, intră din nou în soluție. Acest proces se numește sărând afară.

Când sunt încălzite, multe proteine ​​se coagulează (de exemplu, albușul de ou) și, de asemenea, precipită din soluții, dar își pierd capacitatea de a se dizolva în apă. În acest caz, are loc o schimbare semnificativă a proprietăților proteinelor. Acest proces de precipitare ireversibilă a proteinelor se numește denaturare. Denaturarea poate fi cauzată de sărurile metalelor grele (CuSO 4, Pb (CH 3 COO) 2, HgCl etc.), acizii concentrați (HNO 3, H 2 SO 4, CH 3 COOH, picric, cloroacetic), alcalii caustici ( KOH, NaOH), fenol, formol, tanin etc.

Denaturarea proteinelor este cauzată și de diferite tipuri de radiații (ultraviolete, radioactive etc.). În timpul denaturarii, structurile cuaternare, terțiare, secundare sunt distruse; structura primară este de obicei păstrată, adică nu are loc distrugerea legăturilor peptidice. Structura primară a proteinei este distrusă în timpul hidrolizei proteinelor, care are loc în procesul de asimilare a alimentelor proteice. În tractul gastrointestinal, sub acțiunea enzimelor, proteinele alimentare sunt descompuse printr-o serie de produse intermediare în aminoacizi. Din combinația de aminoacizi obținuți în organism se creează proteinele de care are nevoie. Reziduurile proteice neutilizate sunt descompuse în compuși mai simpli și excretate din organism.

Reacții de culoare ale proteinelor.

1. Reacția biuretului.

Când interacționează cu sărurile de cupru (CuSO 4) într-un mediu alcalin, toate proteinele dau o culoare violetă. Această reacție este calitativă legături peptidiceși confirmă prezența lor în proteine ​​și polipeptide. Pentru diferite polipeptide, culoarea care apare atunci când interacționează cu sărurile de cupru nu este aceeași: dipeptidele dau o culoare albastră, tripeptidele - violet și polipeptidele mai complexe - roșu.

2. Reacția xantoproteică.

Când sunt încălzite soluții de proteine ​​cu acid azotic concentrat (HNO3), acestea sunt colorate galben. Reacția se explică prin prezența în proteine ​​a aminoacizilor care conțin radicali hidrocarburi aromatici (C 6 H 5 -), care, atunci când interacționează cu acidul azotic, formează compuși nitro de culoare galbenă.

3. Reacția cistinei (sulfhidril).

Dacă fierbeți o soluție proteică cu un exces de hidroxid de sodiu și adăugați câteva picături dintr-o soluție de acetat de plumb Pb (CH 3 COO) 2, atunci apare o culoare sau un precipitat maro-negru.

Proteină + NaOH Na 2 S + alte substanțe.

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Reacția confirmă prezența sulfului slab legat în proteine.

Există, de asemenea, o serie de alte reacții calitative la proteine.

Valoarea și aplicarea proteinelor. Proteinele sunt cea mai importantă parte a produselor alimentare. Mai mult de 50% din proteinele din dieta umană ar trebui să fie proteine ​​de origine animală. Un adult are nevoie de 80-100 g de proteine ​​pe zi, iar cu multă activitate fizică - 120 g sau mai mult.

Substanțele proteice sunt utilizate pe scară largă în fabricarea de bunuri industriale (piele, lână, blană, mătase), în producția de lipici, gelatină, materiale plastice (halalit), lână artificială, la prepararea emulsiilor sensibile la lumină în industria fotografică, etc.

Multe medicamente sunt de natură proteică (insulina, pancreotina etc.). De remarcat sunt catalizatorii biologici - enzimele, care sunt și substanțe proteice. Prezenți adesea doar în urme, ele contribuie la transformările chimice rapide ale unor cantități uriașe de diverse substanțe în condiții foarte blânde (temperatură scăzută etc.).

Virușii și bacteriile au și o natură proteică. Prin urmare, la conservarea produselor alimentare, tratarea diferitelor boli, se folosesc medicamente care denaturează substanțele proteice (acid salicilic, aspirina, salol, tanin, diverși polifenoli, acid acetic etc.).

Proteinele sunt substanțe absolut necesare vieții animalelor, plantelor, microorganismelor. Viața însăși este un proces de transformări complexe ale substanțelor proteice.