Se formează o legătură peptidică. legătură peptidică. Proprietățile legăturii peptidice. Niveluri de organizare a structurii proteinelor. Aplicarea aminoacizilor pe baza proprietăților

Structura cuaternară

Structura terțiară

căi diferite imagini ale structurii tridimensionale a proteinei pe exemplul triozei fosfat izomerazei. În stânga - modelul „tijă”, cu imaginea tuturor atomilor și a legăturilor dintre ei; elementele sunt prezentate în culori. În mijloc este motivul așezat. În dreapta - suprafața de contact a proteinei, construită ținând cont de razele van der Waals ale atomilor; culorile arată caracteristicile activității site-urilor

Structura terțiară - structura spațială a lanțului polipeptidic. Structural, este format din elemente de structură secundară stabilizate prin diverse tipuri de interacțiuni, în care interacțiunile hidrofobe joacă un rol important. La stabilizarea structurii terțiare participă:

- legături covalente (între două reziduuri de cisteină - punți disulfură);

– legături ionice între grupările laterale încărcate opus ale resturilor de aminoacizi;

- legături de hidrogen;

– interacțiuni hidrofobe. Când interacționează cu moleculele de apă din jur, molecula de proteină se pliază astfel încât grupările laterale nepolare ale aminoacizilor sunt izolate din soluția apoasă; pe suprafața moleculei apar grupări laterale hidrofile polare.

Structura cuaternară (sau subunitate, domeniu) - aranjarea reciprocă a mai multor lanțuri polipeptidice ca parte a unui singur complex proteic. molecule proteice, care fac parte dintr-o proteină cu structură cuaternară, se formează pe ribozomi separat și numai după terminarea sintezei formează o structură supramoleculară comună. O proteină cu o structură cuaternară poate conține atât lanțuri polipeptidice identice, cât și diferite. La stabilizarea structurii cuaternare participă aceleași tipuri de interacțiuni ca și la stabilizarea terțiarului. Complexele de proteine supramoleculare pot consta din zeci de molecule.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Proteins

Legătura peptidică - principalii parametri și caracteristici

Legătura peptidică - un tip de legătură amidă care apare în timpul formării proteinelor și peptidelor ca rezultat al interacțiunii grupării α-amino (-NH 2) a unui aminoacid cu gruparea α-carboxil (-COOH) a altuia amino acid.

Doi aminoacizi (1) și (2) formează o dipeptidă (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. După aceeași schemă, ribozomul generează și lanțuri mai lungi de aminoacizi: polipeptide și proteine. Diferiții aminoacizi care sunt „componentele de bază” ale unei proteine diferă în radicalul R.

Ca și în cazul oricăror amide, într-o legătură peptidică, datorită rezonanței structurilor canonice, legătura C-N dintre carbonul grupării carbonil și atomul de azot are parțial un caracter dublu:

Acest lucru se manifestă, în special, printr-o scădere a lungimii sale la 1,33 angstromi:

Asta cauzează următoarele proprietăți:

– 4 atomi de legătură (C, N, O și H) și 2 atomi de carbon sunt în același plan. Grupurile R de aminoacizi și hidrogeni la atomi de carbon se află în afara acestui plan.

– H și O în legătura peptidică, precum și carbonii α a doi aminoacizi sunt trans-orientate (izomerul trans este mai stabil). În cazul L-aminoacizilor, ceea ce este cazul în toate proteinele și peptidele care apar în mod natural, grupările R sunt de asemenea trans-orientate.

– Rotația în jurul legăturii C-N este dificilă, este posibilă rotația în jurul legăturii C-C.

Reacția biuretului este utilizată pentru a detecta proteinele și peptidele și pentru a le cuantifica în soluție.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Peptide bond

Literatură:

1) Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Biologie moleculara celule. În 3 volume. – M.: Mir, 1994.

2) Lehninger A. Fundamentele biochimiei. În 3 volume. – M.: Mir, 1985.

3) Strayer L. Biochimie. În 3 volume. – M.: Mir, 1984.

1.3. Aminoacizii sunt monomerii structurali ai proteinelor. Structura, nomenclatura, clasificarea și proprietățile aminoacizilor.

Aminoacizi(acizi aminocarboxilici) - compusi organici, a cărei moleculă conține simultan grupări carboxil și amină. Aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici în care unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amine.

Legătura peptidică este covalentă în natura sa chimică și oferă o rezistență ridicată structura primara molecula proteica. Fiind un element repetat al lanțului polipeptidic și având caracteristici structurale specifice, legătura peptidică afectează nu numai forma structurii primare, ci și nivelurile superioare de organizare a lanțului polipeptidic.

Gruparea peptidică (amidă) are o structură originală.

Toți cei patru atomi - N, C, O și C sunt localizați în același plan, ceea ce corespunde cu sp 2 -hibridarea atomilor de carbon și oxigen ai grupului carbonil. Perechea singură de electroni a atomului de azot intră în conjugare cu electronii  ai dublei legături a grupării carbonil. Ca rezultat, legătura C-N în peptide și proteine este mult scurtată, în timp ce legătura dublă C=O este prelungită. Din punct de vedere al structurii electronice, gruparea peptidică este un sistem p--conjugat cu trei centre, densitatea electronică în care este deplasată către atomul de oxigen mai electronegativ. În acest caz, apar proprietăți mari de donor de electroni (atom = O) și de acceptor de electroni (atomul H la azot), care măresc brusc capacitatea acestor atomi de a forma o legătură de hidrogen, datorită căreia cea mai importantă proprietate proteine - pentru a forma structuri de forme infinit diverse:

Fiecare grupare peptidică poate forma două legături de hidrogen cu alte grupări, inclusiv cu cele peptidice. O excepție sunt grupările peptidice formate cu participarea aminoacizilor prolină sau hidroxiprolină, care sunt capabile să formeze o singură legătură de hidrogen. Lanțul peptidic de la locul în care se află prolina sau hidroxiprolina este ușor îndoit, deoarece nu este ținut, ca de obicei, de o a doua legătură de hidrogen.

Ca urmare a faptului că legătura peptidică poate exista sub formă de ceto-enol (prezența unui sistem conjugat plat),

rotația în jurul legăturii C-N este interzisă și toți atomii din grupul peptidic au configurația trans. Configurația cis este mai puțin favorabilă din punct de vedere energetic și apare doar în unele peptide ciclice.

În compoziția lanțului polipeptidic, elementele structurale rigide (grupe peptidice plate) alternează cu regiuni relativ mobile (–CHR) care sunt capabile să se rotească în jurul legăturilor, deși o astfel de rotație poate fi foarte limitată din cauza dificultăților în aranjarea spațială a radicalilor laterali. (R) a resturilor de aminoacizi. Astfel, structura electronică și spațială a grupului de peptide afectează plierea spațială a lanțului polipeptidic și, mai presus de toate, predetermină formarea structurii secundare a proteinei.

structura secundara

Structura secundară a proteinelor este o modalitate de pliere a unui lanț polipeptidic într-o formă ordonată datorită unui sistem de legături de hidrogen, de exemplu. determină orientarea spaţială a lanţului polipeptidic. Există două forme de structură secundară: spirală ( -spirală), care apar în cadrul unui singur lanț polipeptidic și pliat în straturi ( -structură) -între lanțurile polipeptidice adiacente.

Deși structura elicoidală din lanțurile polipeptidice ale proteinelor a fost găsită sub formă de secțiuni separate, ea conferă moleculei proteice o rezistență suficient de mare, determină în ea atât ordinea pe rază scurtă, cât și pe cea lungă a forțelor implicate în crearea legături de hidrogen.

-Elica ține cont de toate proprietățile legăturii peptidice, configurația ei are simetrie elicoidală. Bobinele spiralei sunt regulate; toate reziduurile de aminoacizi din coloana vertebrală a helixului sunt echivalente, indiferent de structura radicalilor lor laterali, iar aceștia din urmă nu participă la formarea α-helixului. Există 3,6 resturi de aminoacizi într-o tură a -helixului. Spirala poate fi descrisă prin succesiune

cu 13 atomi în inel (R-reziduuri de aminoacizi), unde О…Н este o legătură de hidrogen.

Fiecare grup peptidic formează o legătură de hidrogen cu a patra grupare peptidică din ea.

-Spirala asigură cea mai mică tensiune de legătură, dimensiunile minime ale spațiului neocupat în apropierea axei și dimensiunile minime ale spiralei. Helixul α a fost descoperit mai întâi în hemoglobina cristalină, iar mai târziu în aproape toate proteinele globulare.

Structura pliată în straturi (structura ) are o configurație ușor curbată a atomului de carbon  al lanțului polipeptidic și se formează folosind legături de hidrogen intercatenar.

-Foile pliate pot fi formate din lanțuri polipeptidice paralele (N-terminale îndreptate într-o direcție) și antiparalele (N-terminale îndreptate în direcții diferite). Structuri pliate au fost găsite în multe proteine structurale (colagen, keratina, fibroină de mătase).

Setul de elice  și -structuri este un criteriu important după care se poate aprecia gradul de ordine în structura unei molecule proteice, stabilitatea proteinelor sub acțiunea factorilor de mediu fizico-chimici.

Pe baza studiilor recente ale proteinelor globulare, au fost stabilite încă două niveluri: structura supersecundară, care caracterizează agregate preferabile energetic ale structurii secundare și domenii - părți ale unui globul proteic, care sunt regiuni globulare mai degrabă izolate.

Superstructură secundară (superbobină) sunt ansambluri de structuri secundare care interacționează. Aspectul acestor ansambluri indică faptul că ele sunt preferabile fie din punctul de vedere al cineticii procesului de coagulare, fie din punct de vedere al câștigului. energie gratisîn proteina deja pliată. Helixul α supercoiled se găsește în proteinele fibrilare.

Sub domenii Este obișnuit să se înțeleagă subregiuni autonome compacte în compoziția unei proteine, caracterizate printr-un raport minim suprafață-volum, precum și prin faptul că numărul de legături funcționale din compoziția domeniului îl depășește semnificativ pe cel în comparație cu domeniile învecinate. De regulă, domeniile îndeplinesc anumite funcții și, prin urmare, sunt numite domenii functionale.

Capabil să se conecteze unul cu celălalt peptida St. (se formează o moleculă de polimer).

Legătura peptidică - între gruparea α-carboxil a unui amino. Șiα-amino..alți amino..

La denumire, adăugați sufixul „-il”, ultimul aminok. nu rev. numele său.

(alanil-seril-triptofan)

Proprietățile legăturii peptidice

1. Transpunerea radicalilor de aminoacizi în raport cu legătura C-N

2. Coplanaritatea - toți atomii din grupul peptidic sunt în același plan, în timp ce „H” și „O” sunt situate pe părțile opuse ale legăturii peptidice.

3. Prezența formei ceto (o-c=n) și a formei enol (o=c-t-n)

4. Capacitatea de a forma două legături de hidrogen cu alte peptide

5. Legătura peptidică are un caracter de legătură parțial dublă, lungimea este mai mică decât o legătură simplă, este o structură rigidă, rotația în jurul acesteia este dificilă.

Pentru detectarea proteinelor și peptidelor - reacție biuret (de la albastru la violet)

4) FUNCȚII PROTEINE:

Proteine structurale(colagen, keratina),

Enzimatice (pepsină, amilază),

Transport (transferină, albumină, hemoglobină),

Alimente (proteine din ou, cereale),

contractile și motorii (actină, miozină, tubulină),

protectoare (imunoglobuline, trombina, fibrinogen),

Reglatoare (hormon somatotrop, hormon adrenocorticotrop, insulină).

NIVELELE DE ORGANIZAREA STRUCTURII PROTEINELOR

Proteine - o secvență de aminoacizi legați între ei legături peptidice.

Peptidă - amino. nu mai mult de 10

Polipeptidă - de la 10 la

Proteine - mai mult de 40 de aminoacizi.

STRUCTURA PRIMARĂ -moleculă proteică liniară, imagine. atunci când sunt combinate cu aminoacizi. în lanț.

polimorfism proteic- poate fi moștenit și rămâne în populație

Secvența și raportul aminoacizilor din structura primară determină formarea structurilor secundare, terțiare și cuaternare.

STRUCTURA SECUNDARA- interacţiune pept. grupuri cu arr. hidrogen. conexiuni. Există 2 tipuri de structuri - așezare sub formă de frânghie și oală.

Două variante ale structurii secundare: α-helix (α-structură sau paralelă) și strat β-pliat (β-structură sau anti-paralel).

Într-o proteină, de regulă, ambele structuri sunt prezente, dar în proporții diferite.

În proteinele globulare, α-helixul predomină, în proteinele fibrilare, structura β.

Structura secundară se formează numai cu participarea legăturilor de hidrogen între grupurile peptidice: atomul de oxigen al unui grup reacționează cu atomul de hidrogen al celui de-al doilea, în timp ce oxigenul celui de-al doilea grup peptidic se leagă de hidrogenul celui de-al treilea etc.

— legătură chimică, care apare între două molecule ca urmare a unei reacții de condensare între gruparea carboxil (-COOH) a uneia și gruparea amino (-NH 2) a celeilalte, în timp ce o moleculă de apă (H 2 O) este eliberată. O moleculă care conține o legătură peptidică se numește amidă. Chotiriokhatomna grup functional-C(=O)NH- se numește o grupare amidă sau, când se referă la proteine, o grupare peptidică.

Legăturile peptidice se găsesc cel mai adesea în natură în compoziția peptidelor și proteinelor; ele leagă între ele reziduurile de aminoacizi. Legătura peptidică este, de asemenea, coloana vertebrală a peptidei acid nucleic(PNA). Poliamidele, cum ar fi nailonul și aramida, sunt molecule sintetice (polimeri) care conțin și legături peptidice.

Formarea legăturii peptidice

O legătură peptidică se formează ca rezultat al unei reacții de condensare între o grupare carboxil și o grupare amino. În acest caz, gruparea amino joacă rolul unui nucleofil, înlocuind hidroxilul grupării carboxil:

Deoarece -OH este un grup slab de deșeuri, reacția de condensare descrisă este foarte dificilă. Reacția inversă - distrugerea legăturii peptidice - se numește reacție de hidroliză. În condiții standard, echilibrul este substituit tocmai în direcția hidrolizei și formării de aminoacizi liberi (sau alte unități monomerice). Deci legătura peptidică este metastabilă, în ciuda faptului că în timpul hidrolizei se eliberează aproximativ 10 kJ/mol de energie, acest proces decurge extrem de lent fără prezența unui catalizator de hidroliză: durata de viață a peptidei în soluție apoasă are aproximativ 1000 de ani. La organismele vii, reacțiile de hidroliză sunt accelerate de enzime.

Reacția de condensare, care are ca rezultat formarea unei legături peptidice, necesită aportul de energie liberă. Atât în sinteza chimică, cât și în biosinteza proteinelor, acest lucru este asigurat prin activarea grupărilor carboxil, în urma căreia se facilitează îndepărtarea grupării hidroxil.

Formele de rezonanță ale grupului peptidic

În anii 1930 și 1940, Linus Pauling și Robert Corey au efectuat analize cu raze X a mai multor aminoacizi și dipeptide. Ei au reușit să stabilească că grupul peptidic are o structură plană rigidă, șase atomi se află în același plan: atomul de carbon α și grupa C = O a primului aminoacid și grupa N-Hși atomul de carbon α al celui de-al doilea aminoacid. Pauling a explicat acest lucru prin existența a două forme rezonante ale grupului peptidic, care a fost indicat de o lungime mai scurtă. Conexiuni C-Nîn grupul peptidic (133 pm) decât aceeași legătură în aminele simple (149 pm). Deci, datorită separării parțiale a perechii de electroni dintre oxigenul carbonil și azotul amidic, legătura peptidică cu 40% are proprietățile uneia duble:

În grupurile de peptide, rotația în jurul legăturii C-N nu are loc datorită dualității sale parțiale. Rotirea este permisă numai în jurul Conexiuni C-Cα și N-C α. Ca rezultat, coloana vertebrală a peptidei poate fi reprezentată ca o serie de câmpuri separate prin puncte de pivot comune (atomi C α). Această structură limitează numărul de conformații posibile ale lanțurilor peptidice.

În plus, efectul de rezonanță stabilizează grupul prin adăugarea unei energii de aproximativ 84 kcal/mol, făcându-l mai puțin reactiv decât multe grupuri similare (de exemplu, eteri). Acest grup este neîncărcat la valorile fiziologice ale pH-ului, dar datorită existenței a două forme rezonante, oxigenul carbonil poartă o sarcină negativă parțială, iar azotul amidic o sarcină pozitivă parțial. Acest lucru creează un dipol cu un moment dipol de aproximativ 3,5 debyes (0,7 angstromi de electroni). Aceste momente dipolare se pot orienta în paralel în anumite tipuri de structură secundară (ex. elice α).

stereoizomerie

Configurații posibile

Pentru o legătură peptidică plană, sunt posibile două configurații: in transă-atomii de carbon de configurație α și lanțurile laterale sunt situate pe părți opuse ale legăturii peptidice, în timp ce în cis-configurare - cu acelasi. forma trans legăturile peptidice n „sunt mult mai frecvente decât cis(apare în 99,6% din cazuri), datorită faptului că în acest din urmă caz există o probabilitate mare de coliziune spațială între grupurile laterale de aminoacizi:

O excepție este aminoacidul prolina, dacă este conectat printr-o grupare amino la un alt aminoacid. Prolina este singurul aminoacid proteinogen care conține aproape C α nu grupul amino inițial, ci secundar. În ea, atomul de azot este legat de doi atomi de carbon și nu de unul, ca în alți aminoacizi. În prolină, care este inclusă în peptidă, substituenții la atomul de azot nu diferă la fel de mult ca în alți aminoacizi. Prin urmare, diferența dintre transă- Și cis-configurația este foarte mică și niciuna dintre ele nu are un avantaj energetic.

Conformații posibile

Conformația peptidei este determinată de trei unghiuri de torsiune, reflectând rotații în jurul a trei legături consecutive în coloana vertebrală peptidei: ψ (psi) în jurul C α1-C, ω (omega) în jurul C-N și φ (phi) în jurul N-C α2.

După cum sa menționat deja, rotația în jurul legăturii peptidice actuale nu are loc, astfel încât unghiul ω are întotdeauna o valoare de aprox. 180° in transă-configuratii si 0° intr-un mod mult mai rar cis-configurare.

Deoarece Conexiuni N-Cα2 și C α1-C de pe ambele părți ale peptidei sunt legături simple obișnuite, rotația în jurul lor este nelimitată, drept urmare lanțurile de peptide pot lua diverse conformații spațiale. Cu toate acestea, nu toate combinațiile de unghiuri de torsiune sunt posibile; pentru unele dintre ele apar ciocniri spațiale ale atomilor. Valorile valide sunt vizualizate pe un grafic bidimensional, numit diagrama Ramachandran.

Metode de determinare

Reacția biuretului

Gruparea peptidică are o bandă de absorbție caracteristică în intervalul 190-230 nm.

O reacție calitativă la o legătură peptidică este o reacție biuret cu o soluție concentrată de sulfat de cupru (II) (CuSO4) într-un mediu alcalin. Produsul este un complex albastru-violet între atomul de cupru și atomul de azot.

Reacția biuretului poate fi utilizată pentru măsurarea colorimetrică a concentrației de proteine și peptide, cu toate acestea, datorită sensibilității scăzute a acestei metode, modificările sale sunt utilizate mult mai des. O astfel de modificare este metoda Lowry, în care reacția biuretului este combinată cu oxidarea reziduurilor de aminoacizi aromatici.

Conţinut:

Beneficiile aminoacizilor în antrenamentul de forță. Patru grupuri care reflectă formarea structurii unei molecule de proteine.

O proteină este o moleculă de polimer în care există un grup de monomeri (adică elemente mici) - aminoacizi. Proprietățile și acțiunea acestora din urmă depind de ce aminoacizi formează compoziția proteinei, precum și de alternanța acestora. În total, douăzeci de aminoacizi pot fi găsiți în corpul uman, care se găsesc în diferite combinații într-o proteină de design diferit. În mod convențional, toate componentele unei molecule de proteine pot fi considerate ca litere ale alfabetului, pe care este fixată o anumită cantitate de informații. Doar un cuvânt poate mărturisi un obiect sau acțiune, iar un set de aminoacizi poate indica funcția unei anumite proteine, capacitățile acesteia și eficiența muncii.

Despre beneficii

S-au scris sute de articole și cărți despre caracteristicile și beneficiile unor astfel de elemente utile. De ce nu, pentru că ele formează cu adevărat corpul nostru, sunt elementele constitutive ale proteinei și ajută la dezvoltarea din toate punctele de vedere. Principalele proprietăți includ:

accelerarea sintezei proteinelor. Prezența în organism a unui complex complet de aminoacizi contribuie la stimularea producției de insulină și la activarea mTor. Împreună, aceste mecanisme ajută la declanșarea creșterii masei musculare;
sursa de energie. Astfel de componente trec printr-o cale metabolică diferită și diferă în funcție de carbohidrați. Ca rezultat, corpul primește cantități mari de energie și este umplut cu un bazin de aminoacizi. Concluzia - mușchii cresc mult mai repede;
suprimarea proceselor catabolice. Cu ajutorul lor, poți uita pentru totdeauna care este distrugerea propriilor mușchi, pentru că organismul va avea întotdeauna material pentru construirea de noi molecule de proteine;
reducerea grăsimilor. O funcție utilă este de a ajuta la formarea leptinei, care contribuie la arderea cea mai rapidă a grăsimii corporale. Toate acestea vă permit să obțineți un efect maxim.

Acțiunile utile ale grupurilor de aminoacizi pot include, de asemenea, participarea la schimbul de azot în organism, restaurarea zonelor de țesut deteriorate, asigurarea proceselor metabolice, recuperarea completă a mușchilor și scăderea nivelului de zahăr din sânge. În plus, acțiunile benefice includ stimularea hormonului de creștere, creșterea rezistenței, asigurarea organismului cu cantitatea necesară de energie, normalizarea proceselor metabolice, stimularea sistemului imunitar, normalizarea procesului digestiv, protejarea împotriva radiațiilor și așa mai departe.

Structura

Chimiștii disting patru grupe principale care reflectă esența formării structurale a moleculei, o componentă atât de necesară și importantă pentru corpul uman. Există doar patru astfel de grupuri și fiecare dintre ele are propriile sale caracteristici de formare - primar, secundar, terțiar și cuaternar. Să luăm în considerare aceste nuanțe mai detaliat: