Glysiini ja sen natriumsuola (E640). "Epästandardit" aminohapot Aminohappojen natriumsuola

Aminohapot sisältävät amino- ja karboksyyliryhmiä ja niillä on kaikki ominaisuudet, jotka ovat tyypillisiä niitä sisältäville yhdisteille funktionaalisia ryhmiä. Aminohapporeaktioita kirjoitettaessa käytetään kaavoja, joissa on ionisoimattomia amino- ja karboksiryhmiä.

1) aminoryhmän reaktiot. Aminohappojen aminoryhmällä on amiinien tavanomaiset ominaisuudet: amiinit ovat emäksiä ja toimivat reaktioissa nukleofiileina.

1. Aminohappojen reaktio emäksinä. Kun aminohappo reagoi happojen kanssa, muodostuu ammoniumsuoloja:

2. Typpihapon toiminta. Typpihapon vaikutuksesta muodostuu hydroksihappoja ja vapautuu typpeä ja vettä:

Tätä reaktiota käytetään vapaiden amiiniryhmien kvantifiointiin aminohapoissa ja proteiineissa.

3. N-asyylijohdannaisten muodostuminen, asylointireaktio.

Aminohapot reagoivat anhydridien ja happohalogenidien kanssa muodostaen aminohappojen N-asyylijohdannaisia:

Bentsyylieetterin natriumsuola N karbobentsoksiglysiini - kloromuurahaishappoglysiini

Asylointi on yksi tapa suojata aminoryhmää. N-asyylijohdannaisilla on suuri merkitys peptidien synteesissä, koska N-asyylijohdannaiset hydrolysoituvat helposti muodostaen vapaan aminoryhmän.

4. Schiff-emästen muodostuminen. Kun a-aminohapot ovat vuorovaikutuksessa aldehydien kanssa, substituoituja imiinejä (Schiff-emäksiä) muodostuu karbinoliamiinien muodostumisvaiheen kautta:

alaniini formaldehydi alaniinin N-metylolijohdannainen

5. Alkylointireaktio. A-aminohapon aminoryhmä alkyloidaan N-alkyylijohdannaisten muodostamiseksi:

Korkein arvo on reaktio 2,4-dinitrofluoribentseenin kanssa. Saatuja dinitrofenyylijohdannaisia ​​(DNP-johdannaisia) käytetään määritettäessä aminohapposekvenssiä peptideistä ja proteiineista. A-aminohappojen vuorovaikutus 2,4-dinitrofluoribentseenin kanssa on esimerkki nukleofiilisestä substituutioreaktiosta bentseenirenkaassa. Koska bentseenirenkaassa on kaksi vahvaa elektroneja vetävää ryhmää, halogeeni muuttuu liikkuvaksi ja menee substituutioreaktioon:

fluoribentseeni N-2,4-dinitrofenyyli-a-aminohappo

(DNFB) DNF - a-aminohappojen johdannaiset

6. Reaktio fenyyli-isotiosyanaatin kanssa. Tätä reaktiota käytetään laajasti peptidien rakenteen määrittämisessä. Fenyyli-isotiosyanaatti on isotiosyaanihapon H-N=C=S johdannainen. A-aminohappojen vuorovaikutus fenyyli-isotiosyanaatin kanssa tapahtuu nukleofiilisen additioreaktion mekanismin mukaisesti. Saadussa tuotteessa suoritetaan edelleen molekyylinsisäinen substituutioreaktio, joka johtaa syklisen substituoidun amidin: fenyylitiohydantoiinin muodostumiseen.

Syklisiä yhdisteitä saadaan kvantitatiivisella saannolla ja ne ovat tiohydantoiinin (FTH - johdannaiset) - aminohappojen fenyylijohdannaisia. FTG - johdannaiset eroavat radikaalin R rakenteesta.

Estereiden muodostus on yksi menetelmistä karboksyyliryhmän suojaamiseksi peptidien synteesissä.

3. Happohalogenidien muodostuminen. Kun a-aminohappoja, joissa on suojattu aminoryhmä, käsitellään rikkioksidikloridilla (tionyylikloridilla) tai fosforioksiditrikloridilla (fosforioksikloridilla), muodostuu happoklorideja:

Happohalogenidien saaminen on yksi tavoista aktivoida karboksyyliryhmä peptidisynteesissä.

4. Anhydridien saaminen - aminohapot. Happohalogenideilla on erittäin korkea reaktiivisuus, mikä vähentää reaktion selektiivisyyttä niitä käytettäessä. Siksi useammin käytetty menetelmä karboksyyliryhmän aktivoimiseksi peptidisynteesissä on sen muuntaminen anhydridiryhmäksi. Anhydridit ovat vähemmän aktiivisia kuin happohalogenidit. Kun a-aminohappo, jossa on suojattu aminoryhmä, on vuorovaikutuksessa etyyliklooriformiaatin (etyylikloroformiaatin) kanssa, muodostuu anhydridisidos:

5. Dekarboksylointi. a - Aminohapot, joissa on kaksi elektroneja vetävää ryhmää samassa hiiliatomissa, dekarboksyloituvat helposti. Laboratorio-olosuhteissa tämä suoritetaan kuumentamalla aminohappoja bariumhydroksidilla. Tämä reaktio tapahtuu kehossa dekarboksylaasientsyymien osallistuessa, jolloin muodostuu biogeenisiä amiineja:

Aminohappojen suhde lämpöön. Kun a-aminohappoja kuumennetaan, muodostuu syklisiä amideja, joita kutsutaan diketopiperatsiineiksi:

Diketopiperatsiini

g - laktaami (butyrolaktaami)

Tapauksissa, joissa amino- ja karboksyyliryhmät erotetaan viidellä tai useammalla hiiliatomilla, kuumennettaessa tapahtuu polykondensaatiota, jolloin muodostuu polymeerisiä polyamidiketjuja vesimolekyylin eliminoituessa.

joka toimii tärkeänä biologiset toiminnot elävissä organismeissa, osallistuu proteiinien biosynteesiin, vastaa hermoston normaalista toiminnasta ja säätelee aineenvaihduntaprosesseja. Keinotekoisesti johdettua aminoetikkahappoa käytetään lääkkeissä, lääketieteessä ja elintarviketeollisuudessa.

Elintarvikelisäaine E640 yhdistää yhden merkintänumeron alle aminoetikkahapon (glysiinin) ja sen natriumsuolan - yhdisteet, joita käytetään tuotteiden maun ja aromin optimointiin. Lisäosa on turvallinen ja virallisesti hyväksytty useimmissa maailman maissa.

Glysiini ja sen natriumsuola: yleistä tietoa

Glysiini, joka tunnetaan myös nimellä aminoetikkahappo tai aminoetaanihappo, kuuluu useisiin ei-välttämättömiin aminohappoihin – yksinkertaisimpiin orgaanisiin rakenteisiin, jotka ovat osa proteiineja ja niiden yhdisteitä. Keinotekoisesti saatu aine on väritön, hajuton ja makean makuinen jauhe.

Teollisessa mittakaavassa glysiiniä valmistetaan yhdistämällä kloorietikkahappoa ja ammoniakkia. Aminoetikkahapolla puolestaan ​​on kyky muodostaa monimutkaisia ​​suoloja (glysinaatteja) metalli-ionien kanssa.

Natriumglysinaatti on natriumin ja aminoetikkahapon suola, joka on myös synteettistä alkuperää oleva aine. Huolimatta siitä, että glysiini ja sen suola ovat erilaisia ​​kemiallisia yhdisteitä, niillä on elintarviketeollisuudessa identtisiä maku- ja aromimuutostoimintoja, ne yhdistetään yhden merkintänumeron alle ja niitä pidetään E640-lisäaineena.

Glysiinin ja sen lähteiden biologinen rooli

Glysiiniä löytyy proteiinimolekyylien koostumuksesta paljon useammin kuin muita aminohappoja ja se suorittaa tärkeimmät biologiset toiminnot. Ihmiskehossa tämä aminohappo syntetisoidaan glyoksylaatin transaminaatiolla (aminoryhmän palautuva siirto) tai koliinin ja seriinin entsymaattisella pilkkoutumisella.

Aminoetikkahappo on porfyriinien ja puriinien esiaste, joiden biosynteesi tapahtuu kuitenkin elävissä soluissa biologinen rooli tämä yhteys ei rajoitu näihin toimintoihin. Glysiini on myös välittäjäaine, joka osallistuu siirtoon hermoimpulssit, säätelee muiden aminohappojen tuotantoa ja sillä on "estävä" vaikutus hermosoluihin ja motorisiin hermosoluihin.

Terveen ihmisen elimistö syntetisoi itsenäisesti aminohappoja tarvittaviin määriin, joten niiden käyttämiselle lääkkeiden ja ravintolisien osana ei yleensä ole tarvetta. Aminoetikkahapon ruokalähteitä ovat eläintuotteet (naudanmaksa ja), pähkinät ja jotkut hedelmät.

Glysiinin ja sen natriumsuolan vaikutus ihmiskehoon

Aminoetikkahappo välittäjäaineena suorittaa säätelytoimintoja ja vaikuttaa ensisijaisesti keskus- ja ääreishermostoon. Glysiinillä on nootrooppisia ominaisuuksia, se normalisoi aineenvaihduntaa, aktivoi keskushermoston suojatoimintoja ja sillä on lievä rauhoittava vaikutus.

Glysiinin positiivinen vaikutus ihmiskehoon:

• emotionaalisen jännityksen, ahdistuksen, stressin, aggressiivisuuden vähentäminen;
• mielialan paraneminen ja unen normalisoituminen;
• lihasten rentoutuminen ja kouristusten poistaminen;
• työkyvyn kasvu;
• heikkeneminen sivuvaikutukset psykotrooppisten lääkkeiden käyttö;
• vegetovaskulaaristen häiriöiden vakavuuden väheneminen;
• vähentynyt alkoholin ja makeisten himo.

Osana E640-lisäainetta glysiinillä ja sen suolalla ei ole yllä mainittuja ominaisuuksia, eikä niillä ole positiivista tai negatiivista vaikutusta ihmiskehoon, kun niitä kulutetaan normaalisti. Ravintolisä ei ole uhka terveydelle, mutta yksittäisessä intoleranssissa se voi aiheuttaa allergisen reaktion.

Mahdollisia vaaroja voivat olla lisäaineen koostumuksessa olevat lisäaineet ja huonolaatuiset elintarvikkeet, joiden valmistuksessa käytetään maun ja aromin optimoijia.

Glysiinin ja sen natriumsuolan käyttö

Glysiinin ja natriumglysinaatin käyttöalueet rajoittuvat pääasiassa elintarviketeollisuuteen, lääketieteeseen ja lääkkeisiin. Aminoetikkahappo on kuitenkin löytänyt käyttöä myös kosmetiikkateollisuudessa hypoallergeenisten ja antioksidanttisten ominaisuuksiensa vuoksi.

E640-lisäainetta sisältävät kosmeettiset tuotteet:

• terapeuttiset shampoot heikentyneelle hiukselle ja kaljuuntumista estävät tuotteet;
• ikääntymistä estävä kosmetiikka, kosteuttavat voiteet ja naamiot kaikille ihotyypeille;
• puhdistavat seerumit ja tonikot;
• huulipunat ja balsamit.

Murskatuista glysiinitableteista voidaan valmistaa kotitekoisia ihonhoitotuotteita, lisätä kosteuttaviin naamioihin ja voiteisiin. Aminoetikkahappo edistää arvokkaiden ravintoaineiden tunkeutumista dermiksen syviin kerroksiin ja tehostaa lääketieteellisen kosmetiikan vaikutusta.

Lisäaine E640 elintarviketeollisuudessa

Glysiiniä ja natriumglysinaattia käytetään aktiivisesti alkoholijuomien valmistuksen teknologisissa prosesseissa. Erityisesti lisäaine E640 on osa eliittivodkaa, jonka avulla voit neutraloida epämiellyttävän hajun ja pehmentää terävää makua. On myös mielipide, että glysiinin läsnäolo alkoholijuomissa auttaa vähentämään alkoholin myrkyllistä vaikutusta hermostoon ja ehkäisee krapulaa.

E640-lisäainetta sisältävät elintarviketuotteet:

• vahvat alkoholijuomat;
• hillot, säilykkeet, hyytelöt, ;
• pakatut mehut, joissa on massaa;
• rikastettu ruoanlaitto;
• väkevät urheilujuomat;
• kastikkeet, mausteet ja mausteet.

Aminoetikkahappoa ei käytetä vain biologisesti aktiivisten aineiden maun ja kuljetuksen optimointiin, vaan myös antibakteerisena aineena. Erityisesti lihaa, kalaa ja mereneläviä käsitellään sillä vaarallisen Escherichia colin neutraloimiseksi.

Lääketieteellinen käyttö

Glysiiniä käytetään aktiivisesti keskus- ja perifeerisiin sairauksiin liittyvien sairauksien hoitoon ja ehkäisyyn hermosto. Tämä aine on osa farmaseuttisia valmisteita, joilla on nootrooppinen, rauhoittava, antikonvulsiivinen ja hypnoottinen vaikutus, ja sillä on lievä masennuslääke ja rauhoittava vaikutus.

Lääketieteelliset indikaatiot aminoetikkahapon käytölle lääkkeenä:

• heikentynyt henkinen suorituskyky, uni- ja muistihäiriöt;
• emotionaalinen stressi, stressaavat tilanteet, neuroosit;
• emotionaalinen epävakaus ja lisääntynyt kiihtyvyys;
• iskeemisen aivohalvauksen, kallon aivovaurioiden ja hermoinfektioiden seuraukset;
• vegetovaskulaarinen dystonia, iskemia;
• lisääntynyt lihasten sävy, lihaskrampit;
• alkoholi- ja huumeriippuvuus, keskushermostoa lamaavien lääkkeiden myrkyllinen vaikutus.

On osoitettu, että 3 g glysiinin käytöllä päivässä on positiivinen vaikutus henkisiin kykyihin ja yleisiin tunnetila henkilö, lievittää päiväunisuutta ja normalisoi yöunta. Lääkettä määrätään myös raskaana oleville naisille ahdistuksen vähentämiseksi, lapsille ja nuorille, joilla on vaikeuksia sosiaalisessa sopeutumis- ja keskittymisvaikeuksissa.

Lisäaine E640 ja lainsäädäntö

Maun ja hajun optimoijaa E640 käytetään elintarviketuotannossa useimmissa maailman maissa, mutta lisäaineesta ei ole tietoa Codex Alimentariuksesta. Glysiinillä ja natriumglysinaatilla ei ole ollut myrkytystapauksia syömisen yhteydessä, joten E640-muuntajaa pidetään turvallisena.

Lisäaine sisältyy EU:n, USA:n ja Kanadan elintarviketeollisuuteen virallisesti hyväksyttyjen tuotteiden luetteloon. Lainsäädäntö Venäjän federaatio ja Valko-Venäjä sallii myös E640:n esiintymisen tuotteissa SanPiN:n asettamissa sallituissa rajoissa. Ei ole tietoa E640:n käytöstä arominvahventeena ja aromiaineena Ukrainan alueella.

Huolimatta siitä, että glysiinillä ja sen suolalla ei ole myrkyllistä vaikutusta ihmiskehoon ja ne on hyväksytty käytettäväksi, E640:tä sisältäviä tuotteita tuskin voidaan kutsua hyödyllisiksi. Useimpia makuja ja aromeja käytetään kiinnittämään kuluttajan huomio heikkolaatuisiin tuotteisiin, joiden käyttö tulisi minimoida.

Aminohappojen ominaisuudet voidaan jakaa kahteen ryhmään: kemiallisiin ja fysikaalisiin.

Aminohappojen kemialliset ominaisuudet

Yhdisteistä riippuen aminohapoilla voi olla erilaisia ​​ominaisuuksia.

Aminohappojen vuorovaikutus:

Aminohapot amfoteerisinä yhdisteinä muodostavat suoloja sekä happojen että alkalien kanssa.

Karboksyylihappoina aminohapot muodostavat funktionaalisia johdannaisia: suoloja, estereitä, amideja.

Aminohappojen vuorovaikutus ja ominaisuudet perusteilla:
Suoloja muodostuu:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Natriumsuola + 2-aminoetikkahappo Aminoetikkahapon natriumsuola (glysiini) + vesi

Vuorovaikutus kanssa alkoholit:

Aminohapot voivat reagoida alkoholien kanssa vetykloridikaasun läsnäollessa, jolloin muodostuu esteri. Esterit aminohapoilla ei ole bipolaarista rakennetta ja ne ovat haihtuvia yhdisteitä.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H20.

Metyyliesteri / 2-aminoetikkahappo /

Vuorovaikutus ammoniakkia:

Amideja muodostuu:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 \u003d NH2-CH (R)-CONH2 + H2O

Aminohappojen vuorovaikutus vahvat hapot:

Suolojen saaminen:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (tai HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Nämä ovat tärkeimmät Kemialliset ominaisuudet aminohappoja.

Aminohappojen fysikaaliset ominaisuudet

Listataan fyysiset ominaisuudet aminohappoja:

• Väritön
• On kiteinen muoto
• Useimmat aminohapot maistuvat makealta, mutta radikaalista riippuen (R) voivat olla katkeria tai mauttomia
• Liukenee hyvin veteen, mutta liukenee huonosti moniin orgaanisiin liuottimiin
• Aminohapoilla on optisen aktiivisuuden ominaisuus
• Sula ja hajoaa yli 200°C lämpötiloissa
• haihtumaton
• Aminohappojen vesiliuokset happamissa ja emäksisissä väliaineissa johtavat sähköä

Proteiinit ovat polypeptidejä, joilla on riittävän suuri molekyylipaino ja joilla on tietty avaruudellinen rakenne, joka riippuu proteiiniketjuun sisältyvien aminohappojen sekvenssistä. Tämä rakenne voi olla tiivis (globulaariset proteiinit) tai pitkänomainen (fibrillaariset proteiinit). Kaikki entsyymit ovat pallomaisia ​​proteiineja, fibrillaarisia ovat kollageeni, keratiini - ihon, hiusten proteiinit, erittäin vahvoja ja hyvin venyviä.
Koostumuksen mukaan proteiinit jaetaan yksinkertaisiin, jotka koostuvat vain aminohapoista, ja komplekseihin - polypeptidien komplekseihin tai kovalenttisiin yhdisteisiin muiden luokkien molekyylien kanssa:

nukleiinihapot- nukleoproteiinit;
polysakkaridit - glykoproteiinit;
lipidit - lipoproteiinit;
pigmentit - kromoproteiinit;
fosforihappojäännökset - fosfoproteiinit.

Monimutkaisen proteiinin proteiiniosaa kutsutaan apoproteiini, ei proteiinia - prosteettinen ryhmä. Lähes kaikki yksinkertaiset ja monimutkaiset pallomaiset proteiinit ovat entsyymejä - elävien organismien biokemiallisten reaktioiden biologisia katalyyttejä.

Tehtävät

Tehtävä 1. Mikä tilavuus kaasua (in normaaleissa olosuhteissa) vapautuu reaktiossa typpihapon kanssa 0,001 moolia aminohappoa: a) leusiini; b) lysiini; c) proliini?

Ratkaisu

Kirjataan ylös lueteltujen aminohappojen ja typpihapon reaktioiden yhtälöt. Leusiinin ja lysiinin tapauksessa tapahtuu Van Slyken deaminaatiota, ja lysiinissä se tapahtuu kahdessa molekyylin sisältämässä aminoryhmässä. Proliinissa ei ole primääristä aminoryhmää, joten prosessi pysähtyy N-nitrosaatiovaiheeseen.

Reaktiossa (a) leusiinin n (Leu) moolimäärä on yhtä suuri kuin vapautuneen typen n (N2) moolimäärä, joten typpeä vapautuu 0,001 mol eli 22,4 ml. Reaktiossa (b) muodostuu kaksinkertainen määrä kaasua 2n (N2) verrattuna n:ään (lys), koska alkuperäisessä aminohapossa on kaksi primääristä aminoryhmää; vapautuvan typen tilavuus on 44,8 ml. Reaktiossa (c) typpeä ei vapaudu: proliini on ainoa 20 välttämättömästä aminohaposta, jolla on sekundäärinen typpiatomi a-asemassa. Kun se on nitrosoitu, muodostuu N-nitrosoyhdiste (diatsoyhdisteen sijaan).

Vastaus: a) 22,4 ml N2; b) 44,8 ml N2; c) N2 ei vapaudu.

Tehtävä 2. Prosessoinnin tuloksena liuos, joka sisältää 9,36 mg tuntematonta aminohappoa ylimäärällä typpihappoa 748 mm Hg:ssä. ja 20 °C:ssa saatiin 2,01 ml typpeä. Mikä on tämän aminohapon pienin moolimassa?

Ratkaisu

Aminohapon reaktio typpihapon kanssa:

Käyttämällä yhdistettyä kaasulakia PV/T = konst, laskemme typen tilavuuden normaaleissa olosuhteissa (lämpötilassa 0 ° C tai 273 ° K ja paineessa 760 mm Hg): V 0 (N 2) (n.o.) \u003d (P 1 V 1 T 0) / (P 0 T 1) \u003d (748 2,01 273) / (760 293) \u003d 1,84 ml.

Koska aminohapon aineen ja vapautuneen kaasun N2 moolimäärät ovat samat, muodostamme osuuden:
9,36 mg aminohappoa antaa 1,84 ml N2:ta;
M( molekyylimassa aminohapot) antaa = 22,4 N2.
M \u003d (9,36 22,4) / 1,84 \u003d 114.
Se voi olla valiini:

Tehtävä 3. Eläimen hemoglobiini sisältää 0,335 painoprosenttia rautaa. Mikä on tämän proteiinin pienin moolimassa? Kuinka monta rautaatomia on molekyylissä, jos määritetään menetelmällä osmoottisen paineen mittaukset proteiinin molekyylipaino on 67000?

Ratkaisu

Valtaosa rauta hemoglobiinissa: C% (Fe) \u003d / M (proteiini), jossa n on Fe-atomien lukumäärä proteiinimolekyylissä. Olkoon n = 1, sitten M (proteiini) 1 = M (Fe) 100% / C% (Fe) = 56 100 / 0,335 = 16700. Koska M:n (proteiini) todellinen arvo (ehdolla) on. \u003d 67000, n \u003d M lähde / M 1 \u003d 67000/16700 \u003d 4.

Tehtävä 4. Saman aminohapon tähteistä koostuvan 48 g:n dipeptidin alkalisen hydrolyysin aikana muodostui vain yksi aine - aminohapon natriumsuola. Tämän suolan massa on 66,6 g. Määritä dipeptidin rakenne.

Ratkaisu

Dipeptidin alkalisen hydrolyysin reaktioyhtälö:

Merkitään dipeptidin määrä mooleina (dipeptidin) = x. Tällöin hydrolyysireaktiossa kuluu kaksinkertainen määrä alkalia (NaOH) = 2x ja muodostuu (aminohapot) = 2x ja (H2O) = x. Tehdään materiaalitaseyhtälö kaavalla m = ·M;

m(dipeptidi) + m(NaOH) = m(aminohapposuolat) + m(H20); 48 + 2x 40 = 66,6 + x 18; 62x = 18,6; x = 0,3 mol. M (dipeptidi) \u003d m / \u003d 48 / 0,3 \u003d 160. M (aminohapot) \u003d [M (dipeptidi) + M (H 2 O)] / 2 = 178/2 \u003d 89 . Aminohappo on alaniini. Dipeptidin rakenne: .

Aminohappoja – nämä ovat orgaanisten happojen johdannaisia, jotka sisältävät yhden tai useamman aminoryhmän (NH2) radikaalissa.

Rationaalisen nimikkeistön mukaan niiden nimissä on etuliite "amino" ja kreikkalaisten aakkosten kirjaimet (α-, β-, γ- jne.), jotka osoittavat aminoryhmän sijainnin suhteessa karboksyyliryhmään.

4-aminobutaani

(γ-aminovoihappo)

Proteiinien koostumus sisältää α-aminohappoja, joille annetaan triviaaleja nimiä.

Aminohapot jaetaan monoaminokarboksyyli-, diaminokarboksyyli-, aminodikarboksyyli-, aromaatti- ja heterosyklisiin: CH 3 -CHNH 2 -COOH alaniini (α-aminopropionihappo); H 2 N - (CH 2) 4 -CHNH 2 -COOH lysiini (α, ε- diaminokapronihappo); COOH–CH 2 –CHNH 2 –COOH asparagiinihappo (α-aminomeripihkahappo); C6H5-CH2-CHNH2-COOH-fenyylialaniini (a-amino-p-fenyylipropionihappo);

(pyrrolidiini-a-karboksyylihappo).

Kaikilla α-aminohapoilla, joita usein esiintyy elävissä organismeissa, on triviaaleja nimiä, joita yleensä käytetään kirjallisuudessa.

aminohappojen ominaisuudet. Aminohapot ovat kiteisiä aineita, yleensä maultaan makeita, helposti veteen liukenevia.

Aminohapon amino- tai karboksyylifunktionaalisten ryhmien lukumäärästä riippuen sillä voi olla emäksisiä (lysiini) tai happamia ominaisuuksia (asparagiinihappo).

Aminoryhmä ja karboksyyliryhmä pystyvät muodostamaan bipolaarisen ionin tai sisäisen suolan:

NH2-CH2-COOH → NH3 + -CH2-COO-.

-NH2- ja -COOH-ryhmien läsnäolo aminohappojen koostumuksessa määrää niiden amfoteeriset ominaisuudet (ne ovat vuorovaikutuksessa sekä emästen että happojen kanssa).

H 2 N-CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O

glysiinin natriumsuola

H 2 N – CH 2 –COOH + HCl → Cl –

glysiinin hydrokloridisuola

Aminohapot muodostavat estereitä alkoholien kanssa.

H2N-CH2-COOH + NOCH3 NH2-CH2-COOSH3 + H20

glysiinimetyyliesteri

Sisäisten kompleksisten kuparisuolojen muodostuminen on ominaista; reaktiota voidaan käyttää aminohappojen eristämiseen.

glysiinin kuparisuolaa

Kuumennettaessa α-aminohapot muuttuvat 1,4-diketopiperatsiineiksi.

β -Aminohapot menettävät helposti ammoniakkia kuumennettaessa muodostaen tyydyttymättömiä happoja.

akryylihappo

γ, δ, ε-aminohapot muuttuvat kuumennettaessa syklisiksi amideiksi - laktaameiksi.

e-aminokapronihappokaprolaktaami

Suurin osa tästä tuotteesta käytetään polyamidikuidun - kapronin - valmistukseen.

Aminohapot, jotka sisältävät aminoryhmän a-asemassa, käyvät läpi dehydraatioreaktion polypeptidien muodostamiseksi.

glysiini alaniini kysteiini

Polypeptidin nimi koostuu happoradikaalien nimistä ja sen hapon täydellisestä nimestä, jossa karboksyyliryhmä on säilynyt.

Tapoja saada. Aminohappoja voidaan saada hydrolysoimalla proteiineja tai halogenoiduista hapoista ammoniakin vaikutuksesta:

α-bromipropionihappo-alaniini

α-aminohapot ovat osa elintarvikkeiden proteiinikomponenttia, ja ne on jaettu vaihdettaviin ja korvaamattomiin.

Ihmisen tai eläimen keho voi syntetisoida ei-välttämättömiä aminohappoja. Välttämättömiä aminohappoja (metioniini, valiini, leusiini, fenyylialaniini, isoleusiini, tryptofaani, lysiini, treoniini) ei muodostu elävässä organismissa, vaan ne on saatava ravinnolla, jotta se toimii normaalisti. Esimerkiksi lysiinin puute vaikuttaa hematopoieettiseen toimintaan ja luun kalkkeutumiseen; metioniinilla on skleroottinen vaikutus; tryptofaani on tärkeä kasvuprosessille, aineenvaihdunnalle.

Proteiiniaineet (hydrolyysin aikana) ovat luonnollinen lähde α-aminohappojen saamiseksi.

Aminohapot ovat osa kasveja, mikro-organismeja, eläimiä ja ihmisiä ja niillä on valtava rooli organismien elämänprosesseissa.

Oravat – nämä ovat luonnollisia suurimolekyylisiä typpeä sisältäviä orgaanisia yhdisteitä, joiden molekyylit rakentuvat peptidisidoksilla kytketyistä α-aminohapoista, eli proteiinit ovat polypeptidejä.

loput loput loput

alaniini seriini kysteiini

Proteiinit ovat laajalle levinneitä luonnossa, erityisesti eläimissä ja ihmisissä. Suuri määrä proteiineja löytyy luista, rustoista, lihaksista ja hermokudoksesta. Proteiinit muodostavat hiuksia, villaa, höyheniä, kalan suomuja, kavioita, sarvia jne. Proteiinit sisältyvät lintujen muniin, ovat osa maitoa, verta jne. Entsyymeillä, hormoneilla, viruksilla on myös proteiiniluonne.

Proteiinien rakenne. Kaikki proteiinit sisältävät hiiltä, ​​vetyä, happea, typpeä (harvemmin S, P, Fe).

Proteiinien molekyylipaino on erittäin suuri - 5000:sta useisiin miljooniin.

Sekvenssiä, joihin a-aminohappotähteet ovat kiinnittyneet ketjussa, kutsutaan ensisijainen rakenne orava. Se on ehdottomasti ainutlaatuinen jokaiselle proteiinityypille.

Polypeptidiketju on tavallisesti heliksin muodossa. Polypeptidiketjun taipumus kiertyä spiraaliksi määräytyy proteiinin primäärirakenteen mukaan, mutta sen vahvuuden määrää ryhmien välisten vetysidosten muodostuminen
ja –NH– kierteen vierekkäiset kierrokset.

Esimerkiksi:

Proteiinimolekyylien polypeptidiketjujen spiraaliksi kiertämisen erikoisuus on ns. toissijainen rakenne proteiinit.

Heliksin käännökset voivat jotenkin taipua tai taipua disulfidisiltojen -S-S- vuoksi, pitäen tietyt käännökset lähellä, tämä rooli voi olla myös vetysidoksilla. Tällaisen spiraalin osien taittamisen seurauksena syntyy pallon vaikutelma. Tätä proteiinirakenteen muotoa kutsutaan tertiäärinen rakenne.

Joidenkin proteiinien molekyyleissä muodostuu useita tällaisia ​​"kierteitä" (palloja), minkä seurauksena syntyy kvaternäärinen rakenne. Proteiinialayksiköitä kvaternaariseksi molekyyliksi yhdistävät sidokset eivät ole kovalenttisia, vaan heikompia sidoksia, kuten vety (kuten hemoglobiinimolekyylissä), ionisia tai ns. hydrofobisia vuorovaikutuksia. Kvaternäärisen rakenteen omaavilla proteiineilla on alayksiköitä yhdistävien sidosten haurauden vuoksi kyky dissosioitua palautuvasti alayksiköiksi. Tässä tapauksessa proteiinien entsymaattinen aktiivisuus voi kadota.

Proteiinien luokittelu. Proteiinit jaetaan kahteen pääryhmään: proteiinit (yksinkertaiset proteiinit) ja proteiinit (kompleksiproteiinit). Proteiinit koostuvat vain aminohapoista eivätkä muodosta muita tuotteita hydrolyysin aikana. Proteiinit koostuvat α-aminohapoista rakennetusta proteiiniosasta ja ei-proteiiniosasta (proteesiryhmä). Hydrolyysin aikana nämä proteiinit toimittavat α-aminohappojen lisäksi myös muita aineita: hiilihydraatteja, fosforihappoa, heterosyklisiä yhdisteitä, väriaineita jne.

Proteiineihin Sisältää joukon yksinkertaisia ​​proteiineja, joilla on erilainen liukoisuus eri liuottimiin.

Albumiinit - vesiliukoiset proteiinit eivät saostu kylläisellä natriumkloridiliuoksella, vaan saostuvat kylläisellä ammoniumsulfaattiliuoksella, koaguloituvat kuumennettaessa. Edustajat: munien albumiinit, maito, veriseerumi, entsyymien proteiinit ja kasvien siemenet.

Globuliinit - proteiinit, jotka eivät liukene veteen, mutta liukenevat laimeisiin suolaliuoksiin; koaguloitua kuumennettaessa. Niillä on suurempi molekyylipaino kuin albumiineilla. Edustajat: maidon globuliinit, munat, veri, lihasproteiini (myosiini), kasvien siemenet.

Prolamiinit - 70-80 % alkoholiin liukenevat, veteen ja vedettömään alkoholiin liukenemattomat proteiinit. Ei hyydy keitettäessä. Edustajat: viljaproteiinit (gliadiini - vehnässä, zeiini - maississa).

Gluteliinit - kasviproteiinit, liukenemattomat neutraaleihin suolaliuoksiin ja etyylialkoholiin; liukenee vain laimeisiin (0,2 %) alkaliliuoksiin. Sisältää pääasiassa viljan siemeniä. Joidenkin viljojen gluteliinia kutsutaan gluteniineiksi (sanasta gluteeni).

Histonit - emäksisiä proteiineja, koska ne sisältävät huomattavan määrän diaminohappoja, jotka liukenevat veteen ja laimeaan happoon, mutta eivät liukene laimeisiin emäksiin. Yleensä edustavat monimutkaisten proteiinien proteiiniosia. Edustajat: globiini on proteiini, joka on osa hemoglobiinia.

Protamiinit - yksinkertaisin luonnollisista proteiineista, joilla on pieni molekyylipaino; ovat pääasiassa diaminohappoja ja vahvoja emäksiä. Liukenee hyvin veteen, laimeisiin happoihin ja emäksiin. Ei kutistu kuumennettaessa. Protamiinien edustajia löytyy kalojen siittiöistä osana monimutkaisia ​​proteiineja - nukleoproteiineja.

Albuminoidit(skleroproteiinit) - proteiinit, jotka eroavat ominaisuuksiltaan jyrkästi muista proteiineista. Ne liukenevat vain pitkäaikaisessa käsittelyssä väkevällä hapolla ja emäksillä molekyylien halkeamisen yhteydessä. Eläinorganismeissa ne suorittavat tuki- ja tukitoimintoja; niitä ei löydy kasveista. Skleroproteiinien edustajia ovat: fibroiini - silkkiproteiini; keratiini - hiusten, villan, sarveisaineen, ihon epidermiksen proteiini; elastiini - proteiini verisuonten, jänteiden seinämissä; kollageeni on ihon, luiden, ruston ja sidekudosten proteiiniaine.

Proteidit – monimutkaiset proteiinit, jotka on jaettu alaryhmiin proteettisen (ei-proteiinin) osan luonteesta riippuen.

Fosfoproteiinit - proteiinit, jotka sisältävät fosforihappotähteen proteettisena ryhmänä. Edustajat: kaseiini - maitoproteiini, vitelliin - proteiini, joka on osa kananmunan keltuaista.

Nukleoproteiinit - proteiineja, joissa varsinainen proteiiniosa liittyy nukleiinihappoihin, ja jälkimmäiset muodostavat hydrolysoituessaan fosforihappoa, heterosyklisiä yhdisteitä ja hiilihydraatteja. Nukleoproteiinit ovat osa kasvi- ja eläinsolujen ytimiä.

kromoproteiinit - aineet, joissa proteiiniosa on yhdistetty väriaineeseen. Edustaja: veren hemoglobiini, hydrolyysin aikana se hajoaa muodostaen proteiiniglobiinin ja väriaineen - hemin.

Glukoproteiinit - proteiinit, joissa proteiiniosa on kiinnittynyt hiilihydraattiin. Edustaja: musiini, joka on osa sylkeä.

Lipoproteiinit - proteiiniyhdisteet lipidien kanssa; jälkimmäisiä ovat rasvat, fosfatidit jne. Lipoproteiineja löytyy solujen protoplasmasta, veren seerumista ja munankeltuaisesta.

Proteiiniaineet luokitellaan myös niiden molekyylien muodon mukaan kahteen ryhmään:

a) fibrillaariset (kuituiset) proteiinit, joiden molekyyleillä on rihmamainen muoto; näitä ovat silkkifibroiini, villakeratiini, lihasmyosiini;

b) pallomaiset proteiinit, joiden molekyyleillä on pyöristetty muoto; näitä ovat albumiinit, globuliinit ja joukko monimutkaisia ​​proteiineja.

Proteiinien ravintoarvo määräytyy niiden aminohappojen laadullisen ja määrällisen koostumuksen perusteella. Erota täydelliset ja epätäydelliset proteiinit.

Täydelliset proteiinit sisältävät kaikki välttämättömät aminohapot (maidon kaseiini, munaalbumiini, lihaproteiini).

Epätäydellisiä proteiineja kutsutaan proteiineiksi, jotka eivät sisällä ainakaan yhtä välttämättömistä aminohapoista (maissiseiini, gelatiini).

Proteiinin ominaisuudet. Proteiiniaineet ovat aggregoitumistilassaan erilaisia. Usein nämä ovat kiinteitä amorfisia aineita, jotka näyttävät valkoisilta jauheilta. Villaproteiinit (keratiini) ja silkki (fibroiini) ovat vahvoja kuituja. Jotkut proteiinit saadaan kiteisessä tilassa (veren hemoglobiini), monilla on viskoosien nesteiden tai hyytelön konsistenssi.

Kaikki proteiinit ovat liukenemattomia vedettömään alkoholiin ja muihin orgaanisiin liuottimiin. Monet proteiinit liukenevat veteen ja laimeisiin suolaliuoksiin, mutta eivät muodosta todellisia, vaan kolloidisia liuoksia. On proteiineja, jotka ovat täysin veteen liukenemattomia.

Luonnollisten proteiinien liuokset ovat optisesti aktiivisia (useimmiten pyörivät vasemmalle).

Proteiinit, kuten aminohapot, ovat amfoteerisia ja muodostavat suoloja sekä happojen että emästen kanssa:

H 3 N + –R–COO – + H + + Cl – NH3 + -R-COOH + Cl-;

H 3 N + –R–COO – + Na + + OH – NH2-R-COO- + Na+ + H20.

Happojen läsnä ollessa proteiinimolekyylit kantavat positiivisen varauksen ja siirtyvät katodille elektrolyysin aikana, emästen läsnä ollessa proteiinimolekyylit kantavat negatiivisen varauksen ja siirtyvät anodille. Tietyllä pH-arvolla liuos sisältää vähimmäismäärän proteiinikationeja ja anioneja; näissä olosuhteissa proteiinimolekyylien liikettä ei tapahdu elektroforeesin aikana. Kutsutaan liuoksen pH-arvoa, jossa proteiiniliuos sisältää minimimäärän kationeja ja anioneja isoelektrinen piste. Eri proteiineille isoelektrisen pisteen arvo ei ole sama. Esimerkiksi munanvalkuaisella (albumiinilla) isoelektrinen piste on pH = 4,8, vehnäproteiinin (gliadiini) pH = 9,8.

Kaikilla proteiineilla on joitain yhteisiä ominaisuuksia: saostumisreaktiot liuoksista ja värireaktiot.

Proteiinien saostus liuoksista. Kun lisätään vesiliuokset mineraalisuolojen konsentroitujen liuosten proteiinit (esim. (NH 4) 2 SO 4), proteiinit saostuvat, alkoholi, asetoni vaikuttaa samalla tavalla proteiiniin. Kaikissa näissä tapauksissa proteiinit eivät muuta ominaisuuksiaan ja vedellä laimennettuna ne taas liukenevat. Tätä prosessia kutsutaan suolaaminen pois.

Kuumennettaessa monet proteiinit koaguloituvat (esimerkiksi munanvalkuainen) ja myös saostuvat liuoksista, mutta menettävät kykynsä liueta veteen. Tässä tapauksessa tapahtuu merkittävä muutos proteiinien ominaisuuksissa. Tätä proteiinien peruuttamatonta saostumisprosessia kutsutaan denaturaatio. Denaturoitumisen voivat aiheuttaa raskasmetallien suolat (CuSO 4, Pb (CH 3 COO) 2, HgCl jne.), väkevät hapot (HNO 3, H 2 SO 4, CH 3 COOH, pikriini, kloorietikkahappo), emäkset ( KOH, NaOH), fenoli, formaliini, tanniini jne.

Proteiinien denaturaatiota aiheuttaa myös erityyppinen säteily (ultravioletti, radioaktiivinen jne.). Denaturoinnin aikana kvaternaariset, tertiaariset ja sekundaariset rakenteet tuhoutuvat; primäärirakenne yleensä säilyy, eli peptidisidosten tuhoutumista ei tapahdu. Proteiinin primaarirakenne tuhoutuu proteiinihydrolyysin aikana, joka tapahtuu proteiiniruoan assimilaatioprosessissa. Ruoansulatuskanavassa entsyymien vaikutuksesta ruokaproteiinit hajoavat useiden välituotteiden kautta aminohapoiksi. Saatujen aminohappojen yhdistelmästä kehossa syntyy sen tarvitsemat proteiinit. Käyttämättömät proteiinijäämät hajoavat yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi ja erittyvät elimistöstä.

Proteiinien värireaktiot.

1. Biureettireaktio.

Kun kaikki proteiinit ovat vuorovaikutuksessa kuparisuolojen (CuSO 4) kanssa alkalisessa väliaineessa, kaikki proteiinit antavat violetin värin. Tämä reaktio on laadullinen peptidisidokset ja vahvistaa niiden läsnäolon proteiineissa ja polypeptideissä. Eri polypeptideillä kuparisuolojen kanssa vuorovaikutuksessa esiintyvä väri ei ole sama: dipeptidit antavat sinisen värin, tripeptidit - violetin ja monimutkaisemmat polypeptidit - punaisen.

2. Ksantoproteiinireaktio.

Kuumennettaessa proteiiniliuoksia väkevällä typpihapolla (HNO 3) ne värjäytyvät keltainen. Reaktio selittyy aminohappojen läsnäololla proteiineissa, jotka sisältävät aromaattisia hiilivetyradikaaleja (C 6 H 5 -), jotka vuorovaikutuksessa typpihapon kanssa muodostavat keltaisia ​​nitroyhdisteitä.

3. Kystiinireaktio (sulfhydryyli).

Jos keität proteiiniliuosta, jossa on ylimäärä natriumhydroksidia, ja lisäät muutama tippa lyijyasetaatti-Pb (CH 3 COO) 2 -liuosta, näkyviin tulee ruskeanmusta väri tai sakka.

Proteiini + NaOH Na 2 S + muut aineet.

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Reaktio vahvistaa heikosti sitoutuneen rikin läsnäolon proteiineissa.

Proteiinille on myös monia muita kvalitatiivisia reaktioita.

Proteiinien arvo ja käyttö. Proteiinit ovat elintarvikkeiden tärkein osa. Yli 50 % ihmisen ruokavalion proteiineista tulisi olla eläinperäisiä proteiineja. Aikuinen tarvitsee 80-100 g proteiinia vuorokaudessa ja paljon liikunnalla - 120 g tai enemmän.

Proteiiniaineita käytetään laajalti teollisuustuotteiden valmistuksessa (nahka, villa, turkis, silkki), liiman, gelatiinin, muovin (halaliitti), tekovillan valmistuksessa, valoherkkien emulsioiden valmistuksessa valokuvausteollisuudessa, jne.

Monet lääkkeet ovat luonteeltaan proteiinia (insuliini, pankreotiini jne.). Erityisen huomionarvoisia ovat biologiset katalyytit - entsyymit, jotka ovat myös proteiiniaineita. Usein vain pieninä määrinä ne edistävät valtavien erilaisten aineiden nopeita kemiallisia muutoksia erittäin miedoissa olosuhteissa (alhainen lämpötila jne.).

Viruksilla ja bakteereilla on myös proteiiniluonne. Siksi elintarvikkeiden säilönnässä, eri sairauksien hoidossa käytetään lääkkeitä, jotka denaturoivat proteiiniaineita (salisyylihappo, aspiriini, saloli, tanniini, erilaiset polyfenolit, etikkahappo jne.).

Proteiinit ovat aineita, jotka ovat ehdottoman välttämättömiä eläinten, kasvien ja mikro-organismien elämälle. Elämä itsessään on proteiiniaineiden monimutkaisten muutosten prosessi.