Пептидная связь возникает. Пептидная связь. Свойства пептидной связи. Уровни организации белковой структуры. Применение аминокислот на основе свойств

Четвертичная структура

Третичная структура

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева – «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине –мотив укладки. Справа – контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);

– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

– водородные связи;

– гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

Пептидная связь – основные параметры и особенности

Пептидная связь – вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (– NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (– СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

– 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.

– H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.

– Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептидная связь

Литература:

1) Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. – М.: Мир, 1994.

2) Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. – М.: Мир, 1985.

3) Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. – М.: Мир, 1984.

1.3. Аминокислоты - структурные мономеры белков. Строение, номенклатура, классификация и свойства аминокислот.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Пептидная связь по своей химической природе является ковалентной и придает высокую прочность первичной структуре белковой молекулы. Являясь повторяющимся элементом полипептидной цепи и имея специфические особенности структуры, пептидная связь влияет не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи.

Для пептидной (амидной) группы свойственна оригинальная структура.

Все четыре атома – N,C,OиCрасполагаются в одной плоскости, что отвечаетsp 2 -гибридизации атомов углерода и кислорода карбонильной группы. Неподеленная пара электронов атома азота вступает в сопряжение с-электронами двойной связи карбонильной группы. В результате этого связь С–Nв пептидах и белках сильно укорачивается, а двойная связь С=О удлиняется. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую р––сопряженную систему, электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. При этом возникают высокие электронодонорные (атом =О) и электроноакцепторные свойства (атом Н при азоте), которые резко увеличивают способность этих атомов к образованию водородной связи, за счет которой возникает важнейшее свойство белков – образовывать структуры бесконечно разнообразных форм:

Каждая пептидная группа может образовывать по две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными. Исключением являются пептидные группы, образованные с участием аминокислот пролина или гидроксипролина, которые способны образовывать только одну водородную связь. Пептидная цепь на участке, где находятся пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

В результате того, что пептидная связь может существовать в кето-енольной форме (наличие плоской сопряженной системы),

вращение вокруг С–N-связи является запретным и все атомы, входящие в пептидную группу, имеют транс-конфигурацию. Цис-конфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь в некоторых циклических пептидах.

В составе полипептидной цепи жесткие структурные элементы (плоские пептидные группы) чередуются с относительно подвижными участками (–СНR), которые способны вращаться вокруг связей, хотя такое вращение может быть весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов (R) аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы влияет на укладку полипептидной цепи в пространстве и, прежде всего, предопределяет формирование вторичной структуры белка.

1. Вторичная структура

Вторичная структура белков представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных связей, т.е. определяет пространственную ориентацию полипептидной цепи. Различают две формы вторичной структуры: спиральную ( -спираль), возникающую в пределах одной полипептидной цепи, ислоисто-складчатую ( -структура) – между смежными полипептидными цепями.

Хотя спиральная структура в полипептидных цепях белков обнаружена в виде отдельных участков, она придает молекуле белка достаточно высокую прочность, обуславливает в ней как ближний, так и дальний порядок сил, участвующих в создании водородных связей.

-Спираль учитывает все свойства пептидной связи, ее конфигурация имеет винтовую симметрию. Витки спирали регулярны; все аминокислотные остатки в остове спирали равнозначны независимо от строения их боковых радикалов, причем последние не участвуют в образовании -спирали. В одном витке-спирали находится 3,6 аминокислотных остатка. Спираль может быть описана последовательностью

с 13-ю атомами в кольце (R-остатки аминокислот), где О…Н – водородная связь.

Каждая пептидная группа образует водородную связь с четвертой от нее по счету пептидной группой.

-Спираль обеспечивает наименьшее напряжение связей, минимальные размеры незанятого пространства вблизи оси и минимальные размеры витка спирали. -Спираль впервые была обнаружена в кристаллическом гемоглобине, а позднее – почти во всех глобулярных белках.

Слоисто-складчатая структура (-структура) имеет слегка изогнутую конфигурацию у-углеродного атома полипептидной цепи и формируется с помощью межцепочечных водородных связей.

-Складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы направлены в одну сторону) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны) полипептидными цепями. Складчатые структуры были обнаружены во многих структурных белках (коллагене, кератине, фиброине шелка).

Совокупность -спиралей и-структур является важным критерием, по которому можно судить о степени упорядоченности структуры белковой молекулы, стабильности белков при действии физико-химических факторов сред.

На основании последних исследований глобулярных белков были установлены еще два уровня: сверхвторичная структура, характеризующая энергетически предпочтительные агрегаты вторичной структуры, идомены – части белковой глобулы, представляющие собой достаточно обособленные глобулярные области.

Сверхвторичная структура (суперспираль) – это ансамбли взаимодействующих между собой вторичных структур. Возникновение этих ансамблей указывает на то, что они предпочтительны с точки зрения либо кинетики процесса свертывания, либо выигрыша свободной энергии в уже свернутом белке. Суперспирализованная-спираль встречается в фибриллярных белках.

Под доменами принято понимать компактные автономные субобласти в составе белка, характеризующиеся минимальным отношением поверхности к объему, а также тем, что число функциональных связей в составе домена значительно превышает таковое по сравнению с соседними доменами. Как правило, домены выполняют определенные функции и поэтому их называютфункциональными доменами.

Способны соединяться между собой пептидными св. (образуется полимерная молекула).

Пептидная связь - между α-карбоксильной группой одной аминок. и α-аминогр.другой аминок..

При наименовании добавляют суффикс "-ил", последняя аминок. не изм. свое название.

(аланил-серил-триптофан)

Свойства пептидной связи

1. Трансположение радикалов аминокислот по отношению к С-N связи

2. Копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.

3. Наличие кетоформы(о-с=n) и енольной(о=с-т-н) формы

4. Способность к образованию двух водородных связей с другими пептидами

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи, длина меньше чем одинарной связи, является жесткой структурой, вращение вокруг нее затруднено.

Для обнаружения белков и пептидов- биуретовая реакции(из голубого в фиолетовый)

4)ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:

Структурные белки (коллаген, кератин),

Ферментативные (пепсин, амилаза),

Транспортные (трансферрин, альбумин, гемоглобин),

Пищевые (белки яйца, злаков),

Сократительные и двигательные (актин, миозин, тубулин),

Защитные (иммуноглобулины, тромбин, фибриноген),

Регуляторные (соматотропный гормон, адренокортикотропный гормон, инсулин).

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ СТРУКТУРЫ

Белок – последовательность аминок., связанных друг с другом пептидными связями.

Пептид - аминок. не больше 10

Полипептид- от 10 до

Белок- более 40 аминок.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА -линейная молекула белка , образ. при соединении аминок. в цепь.

полиморфизм белков- может передаться по наследству и остаться в популяции

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА- взаимод. пепт. групп с обр. водор. связей. Раз-ют 2 вида структур- укладка в виде каната и гормошки.

Два варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура или паралеьн.) и β-складчатый слой (β-структура или антипарал.).

В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении.

В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

— химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной и аминогруппой (-NH 2) другой, при этом выделяется одна молекула воды (H 2 O). Молекула, содержащая пептидный связь называется амидом. Чотирьохатомна функциональная группа -C (= O) NH- называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов и белков, они соединяют между собой остатки аминокислот. Пепдидни связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, — синтетические молекулы (полимеры), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Пептидный связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила, замещая гидроксил карбоксильной группы:

Поскольку -OH является плохой отходной группой, описана реакция конденсации протекает очень тяжело. Обратная реакция — разрушение пептидной связи — называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях равновесие замещена именно в сторону гидролиза и образования свободных аминокислот (или других мономерных единиц). Итак пептидный связь метастабильное, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется около 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет. В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой происходит формирование пептидной связи, требует вклада свободной энергии. Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, это обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождения гироксильнои группы облегчается.

Резонансные формы пептидной группы

В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм). Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:

В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров). Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).

Стереоизомерия

Возможные конфигурации

Для планарного пептидной связи возможны две конфигурации: в транс -конфигурации α-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис -конфигурации — с одной и той же. Транс-форма пептидных н "связей значительно более распространенной чем цис (встречается в 99,6% случаев), из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот:

Исключением является аминокислота пролин, если она соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин — единственная из протеиногенным аминокислот, содержит около C α не первоначальная, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у остальных аминокислот. В пролина, что включенный в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислот. Поэтому разница между транс — и цис -конфигурации очень незначительна и ни одна из них не имеет энергетической преимущества.

Возможны конформации

Конформация пептида определяется тремя торсионными углами, отражающие вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: ψ (пси) — вокруг C α1-С, ω (омега) — вокруг С-N, и φ (фи) — вокруг N- С α2.

Как уже упоминалось вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так ω угол всегда имеет значение ок. 180 ° в транс -конфигурации и 0 ° в значительно более редкой цис -конфигурации.

Поскольку связи N-С α2 и C α1-С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограничен, в результате чего пептидные цепи могут принимать различные пространственные конформации. Однако возможны не все комбинации торсионных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, называется диаграммой Рамахандрана.

Методы определения

Биуретовая реакция

Пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидный связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO 4) в щелочной среде. Продуктом является комплекс сине-фиолетовой окраски между атомом меди и амтомамы азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используют его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури, в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Cодержание:

Польза аминокислот при силовых тренировках. Четыре группы, отражающие формирование структуры молекулы белка.

Белок представляет собой полимерную молекулу, в которой есть группа мономеров (то есть мелких элементов) – аминокислот. От того, какие аминокислоты формируют состав белка, а также от их чередования, зависят свойства и действие последнего. Всего в организме человека можно найти двадцать аминокислот, которые в различных сочетаниях встречаются в различном по своей конструкции белке. Условно все компоненты белковой молекулы можно рассматривать в качестве букв алфавита, на которых зафиксирован определенный объем информации. Только слово может свидетельствовать о каком-либо предмете или действии, а набор аминокислот – о функции конкретного белка, его возможностях и эффективности работы.

О пользе

Об особенностях и преимуществах столь полезных элементов написано сотни статей и книг. Почему бы и нет, ведь они действительно формируют наш организм, являются составляющими элементами белка и помогают развиваться во всех отношениях. К основным свойствам можно отнести:

• ускорение синтеза белка. Наличие в организме полного комплекса аминокислот способствует стимуляции выработки инсулина и активации mTor. Вместе эти механизмы способствуют запуску роста мышечной массы;
• источник энергии. Такие компоненты проходят по другому пути метаболизма и по своей функции отличаются от углеводов. В итоге организм получает большие объемы энергии и заполняется аминокислотным пулом. Итог – мышцы растут намного быстрее;
• подавление катаболических процессов. С их помощью можно навсегда забыть, что такое разрушение собственных мышц, ведь в организме всегда будет материал для построения новых белковых молекул;
• снижение жира. Полезная функция – помощь в образовании лептина, который способствует максимально быстрому сжиганию жировых отложений. Все это позволяет добиться максимального эффекта.

К полезным действиям аминокислотных групп можно также отнести участие в обмене азота в организме, восстановление поврежденных тканевых участков, обеспечение метаболических процессов, полноценное восстановление мышц, снижение уровня сахара в крови. Кроме этого, к полезным действиям можно отнести стимуляцию гормона роста, повышение выносливости, обеспечение организма необходимым объемом энергии, нормализацию обменных процессов, стимуляцию иммунной системы, нормализацию пищеварительного процесса, защиту от радиации и так далее.

Структура

Химики выделяют четыре основные группы, которые отображают суть структурного формирования молекулы столь необходимого и важного для человеческого организма компонента. Таких группы всего четыре и у каждой из них есть свои особенности формирования – первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Рассмотрим эти нюансы более подробно:

Вывод

Вот мы вкратце и рассмотрели, как аминокислоты формируют столь необходимый человеку элемент.